Тесты бх. Химия белков
 Скачать 98.26 Kb.
|
|
ХИМИЯ БЕЛКОВ 1. Элементарный состав белков не носит случайного характера и в определенной мере соответствует распространенности химических элементов на Земле. Какие из перечисленных химических элементов входят в состав природных белков? 1. Кальций. 2. Углерод. 3.Хлор. 4.Водород. 5. Натрий. 6. Азот. 7. Калий. 8. Кислород. 9.Сера. 2. Известно, что в составе природных белков обнаруживается, как правило, пять перечисленных ниже химических элементов. Количественное определение какого из них дает возможность довольно точно рассчитать содержание белка в пробе? 1.Углерода. 2.Водорода.3.Азота.4. Кислорода.5.Серы. 3.Белки являются полиэлектролитами. Какой суммарный знак заряда будут иметь белки сыворотки крови в щелочной среде? 1.Положительный.2.Отрицательный. 4.Белки способны осаждаться под влиянием высоких концентраций солей (хлорида натрия, сульфата аммония и других), т.е. высаливаться. Укажите, с чем в основном связан этот эффект. 1.С нарушением вторичной и третичной структур. 2.С разрывом пептидных связей.3. С дегидратацией их молекул. 4.С формированием четвертичной структуры. 5.Серповидноклеточная анемия является одним из заболеваний, относящихся к молекулярной патологии. Какая из аминокислотных замен в -цепях гемоглобина лежит в основе её развития? 1.Глютамата на аспартат.2. Глютамата на валин. 3.Триптофана на глютамат.4.Валина на лейцин.5.Глицина на аспартат.6.Фенилаланина на триптофан.7.Серина на треонин. 8.Глицина на аланин. 6.Различная растворимость природных белков обусловлена особенностями их аминокислотного состава и структуры молекул. В каких жидкостях из перечисленных ниже способны растворяться глобулины? 1.Водно-спиртовая смесь. 2.Ацетон. 3.Насыщенный раствор сульфата аммония.4.Дистиллированная вода. 5.10% раствор NaCl .6. 10% раствор KCl. 7.При выделении белков из тканей обычно экстрагируются белки с различной молекулярной массой и свойствами. Какие методы применяются для разделения смеси белков на отдельные фракции? 1.Диализ.2. Электрофорез.3. Высаливание. 4.Колоночная гель-фильтрация. 8.Какие методы исследования применяются при изучении аминокислотного состава белков? 1.Гидролиз белка.2.Хроматографический анализ. 3.Цветные реакции на отдельные аминокислоты. 9.Основным фактором устойчивости белковых молекул в растворах является их гидратная оболочка, формирующаяся при участии гидрофильных группировок. Радикалы каких аминокислот их содержат? 1.Валина. 2.Цистеина. 3.Глютаминовой кислоты. 4. Аспарагиновой кислоты. 5.Лизина. 6.Аргинина. 7.Серина 10.Одним из способов разделения смеси белков на отдельные фракции является высаливание. При какой степени насыщения раствора сульфатом аммония осаждаются глобулины? 1.При полном (100 %).2.При полунасыщении (50 %). 11.Природные белки несмотря на их многообразие принято делить на два типа: простые и сложные. Какому из перечисленных требований должен отвечать белок, чтобы его можно было бы отнести к группе простых? 1.Иметь маленькую молекулярную массу.2.Иметь однообразный аминокислотный состав. 3.Состоять только из аминокислот. 4.Не обладать четвертичной структурой.5.Иметь фибриллярное строение. 12.Какому из перечисленных условий должен соответствовать белок, чтобы его можно было бы отнести к группе сложных? 1.Иметь большую молекулярную массу. 2.Иметь олигомерное строение.3.Иметь разнообразный аминокислотный состав. 4.Содержать в своем составе помимо аминокислот небелковую часть. 5.Обладать способностью к кооперативным изменениям конформации. 13.В зависимости от особенностей третичной структуры тканевые белки могут иметь фибриллярное или глобулярное строение. Из перечисленных белков выберите те, которые имеют фибриллярное строение. 1.Альбумин.2.Глобулин.3.Кератин.4. Миоглобин.5.Эластин.6.Коллаген.7. Гемоглобин. 14.Из перечисленных белков выберите те из них, которые имеют глобулярное строение. 1.Эластин.2. Коллаген.3. Гемоглобин.4. Миоглобин.5. Сывороточный альбумин.6. Глобулин. 15.Из нижеперечисленных тканевых белков выберите относящиеся к разряду простых. 1.Сывороточный альбумин.2. Миоглобин.3. Гемоглобин.4. Казеиноген.5. Эластин.6. Кератин. 16.Из нижеперечисленных тканевых белков выберите относящиеся к сложным. 1.Каталаза. 2.Сукцинатдегидрогеназа. 3.Эластин. 4.Кератин. 5.Сывороточный альбумин. 6.Гемоглобин. 7.Миоглобин. 17.При денатурирующем воздействии на белки и при высаливании они теряют растворимость и выпадают в осадок. Какие из перечисленных признаков характерны именно для эффекта денатурации? 1.Утрата биологической активности. 2.Сохранение биологических свойств. 3.Нарушение первичной структуры белка. 4.Нарушение вторичной и третичной структуры (конформации). 5.Сохранение конформации. 18.При высаливании белков, также как и при их денатурации, они теряют растворимость и выпадают в осадок. Какие из перечисленных признаков характерны именно для эффекта высаливания? 1.Обратимость эффекта. 2.Утрата биологических свойств. 3.Сохранение биологическихсвойств. 4.Нарушение конформации белка. 5.Сохранение конформации белка. 19.Денатурация белков приводит в конечном итоге к потере белком растворимости, выпадению его в осадок и утрате биологической активности. Какие из перечисленных химических агентов способны вызывать денатурацию? 1.Хлорид натрия. 2.Серная кислота. 3.Уксуснокислый свинец. 4.Сернокислый аммоний. 5.Азотнокислое серебро. 6.Сульфосалициловая кислота. 7.Мочевина. 8.Глюкоза. 20.Под третичной структурой белка понимают характер трехмерной укладки его полипептидной цепи. Какие из перечисленных связей стабилизируют эту структуру? 1.Гидрофобные.2. Пептидные. 3.Дисульфидные .4.Ионные. 5.Водородные. 21.Под вторичной структурой белков понимают регулярно повторяющуюся форму укладки полипептидной цепи. Наиболее характерные формы укладки - это альфа-спираль и складчатые -структуры. Какие из перечисленных связей стабилизируют вторичную структуру белков? 1.Дисульфидные. 2.Пептидные. 3.Ионные. 4.Гидрофобные. 5.Водородные. 22.Растворимость белков в воде связана как с особенностями структуры белковых молекул, так и с особенностями аминокислотного состава. Какие из перечисленных функциональных групп белка наделяют его гидрофильными свойствами? 1.Карбоксильные. 2.Метильные. 3.Фенольные. 4.Аминные. 5.Индольные. 6.Гидроксильные. 7.Тиоловые. 8.Имидазольные. 23.Какие из перечисленных ниже связей, стабилизирующих различные уровни структурной организации белков, являются ковалентными? 1.Пептидная. 2.Ионная. 3.Дисульфидная. 4.Гидрофобная. 5.Водородная. 24.Известно, что биологические свойства белка зависят от особенностей его пространственного строения. Какая из структур белка является основополагающей, т.е. определяющей более высокие уровни структурной организации? 1.Первичная. 2.Вторичная. 3.Третичная. 4.Четвертичная. 25.Белки с одинаковыми природными биологическими свойствами обладают выраженной видовой специфичностью. Чем она обусловлена? 1.Принципиальными различиями в аминокислотном составе. 2.Существенными различиями в молекулярной массе. 3.Особенностями пространственной структуры молекул. 4.При схожести первичных структур отдельными равноценными аминокислотными заменами. 5.При схожести первичных структур отдельными неравноценными аминокислотными заменами. 6.Различиями состава небелковых компонентов ФЕРМЕНТЫ 1.Большинство химических реакций в организме происходит с участием ферментов. Какова их химическая природа ? 1.Простые белки. 2.Липиды. 3.Сложные белки. 4.Полисахариды. 2.Ферменты являются термолабильными веществами. Как изменяется скорость ферментативной реакции при увеличении температуры? 1.Постоянно возрастает. 2.Постоянно снижается. 3.До 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. 4.Повышается после достижения 60 градусов. 5.Не имеет закономерности. 3.Степень специфичности действия у ферментов различна. Многие ферменты обладают абсолютной субстратной специфичностью. Какой из приведенных ниже ферментов обладает таковой? 1.Аминокислотоксидазы. 2.Уреаза. 3.Химотрипсин. 4.Липаза. 4.Биологическая роль многих витаминов заключается в их коферментной функции. В составе какого соединения выполняет такую функцию витамин В2 (рибофлавин)? 1.Пиридоксальфосфата. 2.НАД. 3.ФАД. 4.Тиаминдифосфата. 5.Ко-А. 5. Многие ферменты по своей химической природе являются сложными белками. Какие компоненты могут входить в состав небелковой части ферментов? 1. Витамины. 2. Нуклеотиды. 3. Липиды. 4. Гем. 6.В основу классификации ферментов положен тип химических реакций, которые они катализируют. На сколько классов делятся ферменты в принятой классификации? 1.На три. 2. На пять.3.На шесть.4.На десять.5.На восемь. 7.Нормальное протекание биохимических процессов обеспечивается высокой специфичностью ферментов. Какое определение отражает специфичность действия ферментов? 1.Влияние на строго определенные субстраты.2.Образование строго определенных продуктов реакции. 3.Расщепление строго определенных химических связей.4.Воздействие на определенные стереоизомеры. 8.Активность ферментов существенно зависит от рН среды. Какое значение рН требуется для проявления их максимальной активности? 1.Максимальное значение рН.2.Оптимальное для каждого фермента значение рН.3.Минимальное значение рН.4.Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН. 9.Принцип конкурентного ингибирования широко используется при разработке некоторых лекарственных препаратов. Какие ингибиторы ферментов относятся к конкурентным? 1.Имеющие структурное сходство с субстратом.2.Имеющие структурное сходство с коферментом. 3.Имеющие структурное сходство с продуктом реакции.4.Имеющие структурное сходство с ферментом. 5.Имеющие структурное сходство с аллостерическим центром фермента. 10.Ферменты фотолябильны. Как изменяется активность ферментов под действием ультрафиолетовых лучей? 1.Возрастает.2.Снижается.3.Не изменяется. 11.Важной каталитической характеристикой ферментов служит константа Михаэлиса. Чему численно равна Кm? 1.Она равна конечной концентрации продуктов реакции.2.Она равна исходной концентрации субстратов реакции. 3.Она равна концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции. 4.Она равна концентрации субстрата при максимальной скорости.5.Она характеризует молекулярную массу фермента. 12.Ферменты структурно связаны с внутриклеточными органеллами. Какие из перечисленных ферментов активны в митохондриях? 1.Цитохромоксидаза.2.Сукцинатдегидрогеназа.3.НАДН-дегидрогеназа.4.РНК-аза.5.Липаза. 13.Ферменты применяют в качестве терапевтических средств для растворения некротических масс, сгустков крови. Какие из перечисленных ферментов обладают протеолитическим действием? 1.Трипсин.2. Липаза.3. Пепсин.4.Фибринолизин.5.Гиалуронидаза. 14.Все ферменты отличаются высокой каталитической активностью. Какие кинетические параметры химического процесса они изменяют? 1.Ферменты увеличивают энергию активации.2.Ферменты снижают энергию активации. 3.Ферменты увеличивают стерический коэффициент.4.Ферменты снижают стерический коэффициент. 15. В диагностических целях нередко определяют присутствие и активность ферментов в биологических жидкостях. Как можно обнаружить наличие в среде определенного фермента? 1.Биуретовой реакцией.2.Их осаждением трихлоруксусной кислотой.3.По факту протекания специфической ферментативной реакции в оптимальных условиях. 16. В целях инактивации ферментов микроорганизмов используют тепловое воздействие. Укажите, при какой температуре по Цельсию инактивация большинства тканевых ферментов необратима? 1.При 100 градусах. 2.При 40 градусах.3.При 0 градусов.4.При 37 градусах. 17.Ферменты классифицируют, исходя из типа катализируемой ими химической реакции. К какому классу относятся ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп атомов? 1.Оксидоредуктазы.2.Трансферазы. 3.Гидролазы.4.Синтетазы.5.Лиазы. 18.Существует несколько вариантов рабочей номенклатуры ферментов. По какому принципу может образовываться название фермента? 1.По названию субстрата.2. По названию химического процесса.3.По структуре молекулы фермента. 4.По виду разрываемой или образуемой связи.5. По структуре апофермента 19.Активный центр фермента имеет сложную структуру. Какие функциональные участки выделяют в составе активного центра? 1.Зона связывания.2. Каталитическая зона.3. Аллостерический участок. 20.Изменение скорости ферментативных реакций играет важную регуляторную роль в обмене веществ. Какие факторы влияют на скорость ферментативных реакций? 1.Температура.2. рН среды. 3.Концентрация субстратов.4.Концентрация фермента.5.Наличие активаторов или ингибиторов данного фермента. 21.Энзимопатии нередко характеризуются тяжелыми клиническими симптомами. Какие метаболические нарушения характерны для классических энзимопатий? 1.Отсутствие продуктов реакции.2.Избыток субстратов реакции.3.Появление необычных метаболитов. 22.Активный центр фермента имеет сложную пространственную структуру. Радикалы каких аминокислот наиболее часто присутствуют в активном центре ферментов? 1.Цистеина. 2.Серина.3. Валина.4. Гистидина.5.Изолейцина.6. Глютаминовой кислоты. 23.В присутствии активаторов скорость ферментативных реакций увеличивается. Каковы возможные механизмы действия активаторов? 1.Частичный протеолиз проферментов. 2.Аллостерическое действие. 3.Фосфорилирование или дефосфорилирование ферментов. 4.Достраивание активного центра ферментов. 5.Денатурация фермента. 24.Неконкурентные ингибиторы не имеют структурного сходства с субстратом ферментативной реакции. Каковы возможные механизмы их действия? 1.Аллостерический механизм.2. Обратимое связывание функциональных групп активного центра. 3.Необратимое связывание функциональных групп активного центра. 4.Блокирование ионов металлов в активном центре фермента. 5.Вытеснение субстрата из FS комплекса. 25.В клинической практике активность ферментов оценивают по скорости катализируемой ими реакции в оптимальных условиях. Какие из перечисленных условий обязательны для количественного определения ферментов? 1.Избыток субстрата.2.Строго определенная, но небольшая концентрация субстрата.3.Оптимум рН. 4.Оптимум температуры.5.Присутствие кофакторов. 26.Количественное определение ферментов используется с диагностической целью. Какие из приведенных вариантов энзимодиагностики наиболее информативны? 1.Определение активности органоспецифических ферментов. 2.Определение изоферментных спектров. 3.Определение активности всех ферментов крови. 4.Определение активности всех ферментов мочи. БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА. БИОЭНЕРГЕТИКА 1.Существование любого живого организма возможно лишь при непрерывном обмене веществ с внешней средой. Какие процессы объединяет понятие "Обмен веществ" применительно к организму человека? 1.Питание. 2.Тканевой метаболизм. 3.Выделение конечных продуктов обмена. 2.Некоторые компоненты пищи можно заменить другими компонентами на непродолжительное время. Что следует понимать под термином "незаменимые компоненты пищи"? 1.Выделяющие при окислении много энергии. 2.Не способные синтезироваться в организме. 3.Образующие при расщеплении углекислый газ и воду. 4.Придающие пище специфический вкус и аромат. 3.К незаменимым компонентам пищи относятся вещества, которые не могут синтезироваться в организме человека. Какие из перечисленных ниже веществ являются таковыми? 1.Глицерин.2.Насыщенные жирные кислоты.3. Мононенасыщенные жирные кислоты. 4.Полиненасыщенные жирные кислоты. 5.Некоторые аминокислоты.6. Витамины. 7.Минеральные вещества. 4.Все витамины по их растворимости делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. Какие из нижеперечисленных витаминов относятся к растворимым в воде? 1.Ретинол.2.Тиамин.3. Аскорбиновая кислота.4. Витамин D.5.Витамин Е. 6.Рибофлавин.7. Пиридоксин. 8.Биотин. 5.Некоторые витамины не растворяются в воде, но растворяются в жирах. Какие из нижеперечисленных витаминов относятся к жирорастворимым? 1.Ретинол. 2.Тиамин. 3.Аскорбиновая кислота.4. Витамин D. 5.Витамин Е. 6.Витамин К. 7.Рибофлавин.8. Пиридоксин.9.Биотин. 6.Развитие авитаминозов (гиповитаминозов) может быть связано с отсутствием витаминов в пище или с недостаточным их усвоением в кишечнике (поражение слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта, отсутствие необходимых переносчиков, нарушение функции печени и т.д.). Какие авитаминозы называются первичными? 1.Развиваются при нарушении функции печени. 2. |