Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия. Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева

• Название: Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева
• Анкор: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Дата: 07.12.2017
• Размер: 0.58 Mb.
• Имя файла: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Тип: Тесты; #10735
• страница: 2 из 5

68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечис-
ленные связи, кроме:
1)
водородной;
2)
дисульфидной;
3)
пептидной;
4)
гидрофобного взаимодействия;
5)
ионной.
69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной
структуры белка:
1)
способ укладки полипептидной цепи в пространстве;
2)
расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;
3)
количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;
4)
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;
5)
способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей, β-структур.
70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные
связи, кроме:
1)
пептидной;
2)
ионной;
3)
водородной;
4)
гидрофобного взаимодействия.
71. Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:
1)
аспартат и глицин;
2)
гидроксипролин и гидроксилизин;
3)
аспартат и пролин;
4)
аргинин и лизин;
5)
валин и лейцин.
72. В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:
1)
глицин;
2)
гистидин;
3)
глутамат;
4)
глутамин;
5)
гомоцистеин.
73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:
1)
аргинин;
2)
аспартат;

14 3)
тирозин;
4)
гидроксипролин;
5)
глицин?
74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая ки-
слота участвует в гидроксилировании:
1)
треонина;
2)
серина;
3)
глутамата;
4)
лизина;
5)
лейцина.
75. Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:
1)
инсулин;
2)
коллаген;
3)
миоглобин;
4)
гемоглобин;
5)
эластин.
76. Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных
тремя дисульфидными связями:
1)
альбумин;
2)
инсулин;
3)
гемоглобин;
4)
миоглобин;
5)
коллаген.
77. Понятие «домены» означает:
1)
методы исследования белков;
2)
белки теплового шока;
3)
автономные области единой полипептидной цепи;
4)
денатурирующие агенты;
5)
стереоизомеры аминокислот.
78. Белки выполняют различные функции, кроме:
1)
структурной;
2)
каталитической;
3)
регуляторной;
4)
хранения и передачи наследственной информации;
5)
рецепторной.
79. Какой белок выполняет сократительную функцию?
1)
актин;
2)
гемоглобин;
3)
миоглобин;
4)
альбумин;
5)
трансферрин.
80. У детей заболевание квашиоркор, характеризующееся задержкой роста,
отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, воз-
никает при недостаточном поступлении в организм ребенка:

15 1)
липидов;
2)
незаменимых аминокислот;
3)
углеводов;
4)
витаминов;
5)
минеральных веществ.
81. Укажите незаменимую аминокислоту:
1)
цистеин;
2)
аланин;
3)
валин;
4)
серин;
5)
пролин.
82. Укажите незаменимую аминокислоту:
1) серин;
2) лизин;
3) глутаминовая;
4) глутамин;
5) аспарагин.
83. Укажите незаменимую аминокислоту:
1) цистеин;
2) глицин;
3) глутамин;
4) треонин;
5) аспарагиновая.
84. Найдите среди перечисленных соединений простой белок:
1)
сывороточный альбумин;
2)
гемоглобин;
3)
миоглобин;
4)
иммуноглобулин;
5)
хроматин.
85. Обнаруженный в мышцах пептид, который содержит остатки β-ала-
нина и гистидина, называется:
1)
карнозин;
2)
окситоцин;
3)
глутатион;
4)
тиролиберин;
5)
вазопрессин.
86. В плазме крови человека в норме преобладает фракция:
1)
α-глобулинов;
2)
β-глобулинов;
3)
γ-глобулинов;
4)
альбуминов;
5)
глобулинов.
87. Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G:
1)
α
1
-глобулины;

16 2)
β-глобулины;
3)
γ-глобулины;
4)
альбумины;
5)
α
2
-глобулины?
88. Содержание общего белка в сыворотке крови в норме:
1) 30–50 г/л;
2) 60–70 г/л;
3) 65–85 мг/л;
4) 60–75 мг/л;
5) 65–85 г/л.
89. При концентрации белка в крови 97 г/л у пациента наблюдается:
1)
диспротеинемия;
2)
гиперпротеинемия;
3)
гипопротеинемия;
4)
гиперлипопротеинемия
5)
гипергликемия.
90. В сыворотке крови содержатся все перечисленные белки, кроме:
1) альбуминов;
2) α
1
-глобулинов;
3) β-глобулинов;
4) γ-глобулинов;
5) фибриногена;
6) α
2
-глобулинов.
91. Все перечисленные факторы вызывают возникновения гипопротеине-
мии, кроме:
1)
воспаления желудочно-кишечного тракта и голодания;
2)
заболевания почек;
3)
цирроза печени или гепатита;
4)
гипертермии и усиленного потоотделения;
5)
гемофилии.
92. Понижение содержания альбуминов и повышение содержания суммы
α
1
- и α
2
-глобулинов происходит при:
1) хроническом воспалительном процессе;
2) гепатите;
3) остром воспалительном процессе;
4) циррозе;
5) нефрозе.
93. При злокачественных новообразованиях наблюдается:
1)
резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2)
резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3)
умеренное снижение альбуминов и увеличение α
1
- и α
2
-глобулинов;
4)
увеличение альбуминов и глобулинов.
94. Укорочение (сдвиг влево) ленты Вельтмана наблюдается при всех ука-
занных патологиях, кроме:

17 1)
нефроза;
2)
макроглобулинемии Вальденштрема;
3)
острой пневмонии;
4)
острого ревматизма;
5)
болезни Боткина.
95. Причинами гипопротеинемии служат все указанные факторы, кроме:
1)
нарушения синтетической функции печени;
2)
хронических заболеваний почек;
3)
голодания;
4)
потери крови;
5)
несахарного диабета.
96. Удлинение (сдвиг вправо) ленты Вельтмана наблюдается при всех ука-
занных патологиях, кроме:
1)
болезни Боткина;
2)
цирроза;
3)
малярии;
4)
нефротического синдрома.
97. Причинами гиперпротеинемии служат все, кроме:
1)
диареи;
2)
несахарного диабета;
3)
потери крови;
4)
миеломной болезни;
5)
макроглобулинемии Вальденштрема.
98. К пробам коллоидоустойчивости (диспротеинемическим) относятся все
указанные пробы, кроме:
1)
пробы Вельтмана;
2)
тимоловой;
3)
ксантопротеиновой;
4)
сулемовой;
5)
кадмиевой.
99. При нефротическом симптомокомплексе наблюдается:
1)
резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2)
резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3)
умеренное снижение альбуминов и увеличение α
1
- и α
2
-глобулинов;
4)
увеличение альбуминов и глобулинов;
5)
уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α
2
- и β-глобулинов.
100. При циррозе печени наблюдается:
1) резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;
2) резкое снижение альбуминов и увеличение γ-глобулинов;
3) умеренное снижение альбуминов и увеличение α
1
- и α
2
-глобулинов;
4) увеличение альбуминов и глобулинов;
5) уменьшение альбуминов и γ-глобулинов, повышение α
2
- и β-глобулинов.

18
СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ
1. Мономерами нуклеиновых кислот являются:
1)
нуклеозиды;
2)
нуклеотиды;
3)
азотистые основания;
4)
нуклеопротеиды.
2. В стабилизации двойной спирали ДНК принимают участие:
1)
сложноэфирные связи;
2)
3′,5′-фосфодиэфирные связи;
3)
водородные связи;
4)
ионные связи.
3. В молекуле ДНК углевод представлен:
1)
рибозой;
2)
галактозой;
3)
дезоксирибозой;
4)
маннозой.
4. При полном гидролизе РНК образуются все перечисленные вещества,
кроме:
1)
фосфорной кислоты;
2)
тимина;
3)
аденина;
4)
гуанина;
5)
рибозы.
5. В составе нуклеиновых кислот встречаются все указанные соединения,
кроме:
1)
цитозина;
2)
тимина;
3)
урацила;
4)
имидазола.
6. Адениловая кислота – это:
1)
нуклеозид;
2)
нуклеотид;
3)
азотистое основание;
4)
нуклеиновая кислота.
7. При денатурации ДНК наблюдается:
1)
разрушение первичной структуры;
2)
увеличение вязкости раствора;
3)
разрушение вторичной структуры;
4)
гидролиз ДНК.
8. Коэффициент специфичности отражает соотношение:
1)
Г / Ц;
2)
А / Т;
3)
Г+Ц / А+Т;
4)
А+Ц / Г+Т.
9. Гуаниловая кислота – это:

19 1)
нуклеозид;
2)
нуклеотид;
3)
азотистое основание;
4)
нуклеиновая кислота.
10. Аденозин – это:
1)
нуклеозид;
2)
нуклеотид;
3)
азотистое основание;
4)
нуклеиновая кислота.
11. В состав ДНК входят все азотистые основания, кроме:
1)
урацила;
2)
тимина;
3)
аденина;
4)
гуанина;
5)
цитозина.
12. Комплементарные азотистые основания принимают участие в:
1) образовании ионных связей с гистонами;
2) формировании первичной структуры ДНК;
3) связывании негистоновых белков;
4) стабилизации вторичной структуры ДНК.
13. Пиримидиновыми азотистыми основаниями являются все, кроме:
1) урацила;
2) тимина;
3) гуанина;
4) цитозина.
14. Нуклеиновые кислоты в составе нуклеопротеинов связаны с белками:
1)) глобулинами;
2) альбуминами;
3) гистонами и негистоновыми белками;
4) глютелинами.
15. Первичная структура нуклеиновых кислот стабилизируется:
1) гидрофобными связями;
2) 3′,5′-фосфодиэфирными связями;
3) водородными связями;
4) ионными связями.
16. Нуклеиновые кислоты выполняют в организме функцию:
1) источника энергии;
2) хранения и передачи наследственной информации;
3) резервную;
4) гормональную.
17. Вторичная структура ДНК представляет собой:
1) α-спираль;
2) «клеверный лист»;
3) двойную спираль;

20 4) тройную спираль.
18. В нуклеопротеинах между белковым компонентом и нуклеиновой ки-
слотой образуется:
1) гидрофобная связь;
2) 3′,5′-фосфодиэфирная связь;
3) водородная связь;
4) ионная связь.
19. Комплементарными азотистыми основаниями являются:
1)
аденин и тимин;
2)
аденин и цитозин;
3)
аденин и гуанин;
4)
цитозин и урацил.
20. В составе хроматина с молекулой ДНК связаны:
1)
глобулины;
2)
протамины;
3)
гистоны;
4)
глютелины.
21. Цитидин – это:
1)
нуклеозид;
2)
нуклеотид;
3)
азотистое основание;
4)
нуклеиновая кислота.
22. Вторичная структура тРНК представляет собой:
1)
α-спираль;
2)
«клеверный лист»;
3)
двойную спираль;
4)
тройную спираль.
23. Рибонуклеопротеиды находятся в клетке:
1)
в митохондрии;
2)
в цитоплазме;
3)
в ядре;
4)
в мембране.
24. Хромопротеинами называются белки, имеющие в качестве простетиче-
ской группы:
1)
ДНК;
2)
липиды;
3)
углеводы;
4)
пигменты;
5)
фосфорную кислоту.
25. Молекула гемоглобина может связать:
1)
2 молекулы кислорода;
2)
1 молекулу кислорода;
3)
4 молекулы кислорода;
4)
3 молекулы кислорода.

21
26. Какой из белков обладает наименьшим сродством к кислороду:
1)
HbА
1
;
2)
HbА
2
;
3)
HbF;
4)
HbР?
27. Гемопротеинами называются белки, имеющие в качестве простетиче-
ской группы:
1)
протопорфирин;
2)
флавинмононуклеотид;
3)
гем;
4)
магнийпорфирин;
5)
флавинадениндинуклеотид.
28. К белковой части гемоглобина присоединяется:
1)
О
2
;
2)
Н
2
О;
3)
Н
+
;
4)
СО.
29. К гемоглобинопатиям относится:
1)
β-талассемия;
2)
серповидно-клеточная анемия;
3)
α-талассемия;
4)
квашиоркор.
30. Цитохромы относятся к классу:
1)
нуклеопротеидов;
2)
хромопротеидов;
3)
гликопротеидов;
4)
липопротеидов;
5)
фосфопротеидов.
31. К белковой части гемоглобина присоединяется:
1)
О
2
;
2)
Н
2
О;
3)
СО;
4)
СО
2
32. Заболевания, при которых нарушен синтез α- или β-цепей гемоглобина
называются:
1)
гемоглобинопатиями;
2)
ферментопатиями;
3)
талассемиями;
4)
гликозидозами.
33. Каталаза и пероксидаза относятся к классу хромопротеинов, подклассу…:
1)
флавопротеидов;
2)
магнийпорфиринов;
3)
кобаламидных ферментов;
4)
гемопротеидов.

22
34. В центральной полости гемоглобина присоединяется к белку с помо-
щью ионных связей:
1)
О
2
;
2)
2,3-ДФГ;
3)
СО;
4)
СО
2
35. Какая из форм гемоглобина относится к физиологическим:
1)
фетальный гемоглобин;
2)
карбоксигемоглобин;
3)
метгемоглобин;
4)
сульфгемоглобин?
36. Гемоглобин А
1
имеет структуру:
1)
2α2γ;
2)
2α2β;
3)
2α2ε;
4)
2α2δ.
37. Сигмовидную кривую оксигенации имеет:
1)
гемоглобин;
2)
миоглобин;
3)
метгемоглобин;
4)
цитохромоксидаза.
38. Какой из белков обладает наименьшей растворимостью в дезокси-форме:
1)
HbА
1
;
2)
HbА
2
;
3)
HbF;
4)
HbS?
39. Гемоглобин А
2
имеет структуру:
1)
2α2β;
2)
2α2γ;
3)
2α2ε;
4)
2α2δ.
40. Гемоглобин в оксиформе имеет в составе гема ион железа в степени
окисления:
1)
+4;
2)
+2;
3)
+3;
4)
+1.
41. Гемоглобин F имеет структуру:
1)
2α2β;
2)
2α2γ;
3)
2α2ε;
4)
2α2δ.
42. Метгемоглобин имеет в составе гема ион железа в степени окисления:
1)
+1;

23 2)
+2;
3)
+3;
4)
+4.
43. Углекислый газ на 80 % транспортируется из тканей в легкие с помощью:
1)
карбаминогемоглобина;
2)
эффекта Бора;
3)
карбоксигемоглобина;
4)
эффекта кооперативного связывания.
44. Гемоглобин Р имеет структуру:
1)
2α2β;
2)
2α2γ;
3)
2α2ε;
4)
2α2δ.
45. Углекислый газ на 20 % транспортируется из тканей в легкие с помощью:
1) карбаминогемоглобина;
2) карбоксигемоглобина;
3) эффекта Бора;
4) эффекта кооперативного связывания.
46. Какой гемоглобин называется адаптационным:
1)
HbР;
2)
HbА
2
;
3)
HbF;
4)
HbА
1
?
47. HbS отличается от HbА
1
тем, что в 6 положении с N-конца β-цепи:
1)
глн заменяется на цис;
2)
гис заменяется на тир;
3)
сер заменяется на вал;
4)
глу заменяется на вал.
48. Эффектом кооперативного связывания обладает:
1)
миоглобин;
2)
гемоглобин;
3)
метгемоглобин;
4)
цитохром С.
49. При поднятии на высоту более 4000 м концентрация 2,3-ДФГ в эритро-
цитах человека:
1)
остается постоянной;
2)
уменьшается;
3)
увеличивается.
50. Ион железа в составе гема связан с белковой частью гемоглобина с по-
мощью:
1)
6-й координационной связи;
2)
5-й координационной связи;
3)
водородной связи;
4)
ионной связи.

24
51. HbM отличается от HbА
1
тем, что:
1)
гис заменяется на тир;
2)
гис заменяется на лиз;
3)
сер заменяется на вал;
4)
глу заменяется на вал.
52. Какой из белков обладает наибольшим сродством к кислороду:
1)
HbА
1
;
2)
HbА
2
;
3)
HbF;
4)
HbS?
53. Ион железа в составе гема связан с белковой частью гемоглобина через:
1)
проксимальный гистидин;
2)
дистальный гистидин;
3)
тирозин;
4)
лизин.
54. Гликопротеины - это сложные белки, в состав которых входит просте-
тическая группа, представляющая собой:
1)
гем;
2)
производные липидов;
3)
производные углеводов;
4)
нуклеотиды;
5)
производные витамина А.
55. Какая функция характерна для гиалуроновой кислоты:
1)
задерживает свертывание крови;
2)
стабилизирует коллагеновые пучки;
3)
амортизатор в суставных хрящях;
4)
транспортирует гемоглобин?
56. Количество сиаловых кислот снижается при всех указанных патологи-
ях, кроме:
1)
инфаркта миокарда;
2)
пернициозной анемии;
3)
болезни Вильсона – Коновалова;
4)
гемохроматоза;
5)
дегенеративных процессах в нервной системе.
57. К истинным гликопротеинам относятся все перечисленные вещества,
кроме:
1)
интерферона;
2)
трансферрина;
3)
гепарина;
4)
тиреотропина;
5)
гаптоглобина.
58. К гликозамингликанам относятся следующие вещества:
1)
сиаловые кислоты;
2)
нейраминовая кислота;

25 3)
дерматансульфаты;
4)
глюкозамин;
5)
галактоза.
59. Количество сиаловых кислот возрастает при всех указанных патологи-
ях, кроме:
1)
цирроза печени;
2)
инфаркта миокарда;
3)
коллагенозов;
4)
гемохроматоза;
5)
злокачественной опухоли.