Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия. Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева

• Название: Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева
• Анкор: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Дата: 07.12.2017
• Размер: 0.58 Mb.
• Имя файла: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Тип: Тесты; #10735
• страница: 4 из 5

все, кроме:
1)
диизопропилфторфосфата (ДФФ);
2)
иодацетата (тиоловый яд);
3)
парахлормеркурибензоата;
4)
малоновой кислоты (малоната).
41. Обратимое конкурентное ингибирование может вызывать:
1)
диизопропилфторфосфат (ДФФ);
2)
прозерин;
3)
парахлормеркурибензоат;
4)
ацетат свинца.
42. Регуляция активности фермента не может осуществляться путем:
1)
ковалентной химической модификации;
2)
образования субстрат-субстратного комплекса;
3)
аллостерической регуляции;
4)
частичного протеолиза.
43. Конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы является:
1)
малонат;
2)
прозерин;
3)
хлорацетат;
4)
диизопропилфторфосфат (ДФФ).
44. В основе лечебного бактериостатического действия сульфаниламидных
препаратов лежит:
1)
необратимое ингибирование;
2)
конкурентное ингибирование;
3)
аллостерическое ингибирование;
4)
субстратное ингибирование.

37
45. Бактериостатическое действие противотуберкулезного препарата изо-
ниазида основано на:
1)
необратимом ингибировании;
2)
субстратном ингибировании;
3)
аллостерическом ингибировании;
4)
конкурентном ингибировании.
46. Противотуберкулезный препарат изониазид является структурным
аналогом (антивитамином):
1)
никотинамида;
2)
тиамина;
3)
фолиевой кислоты;
4)
пантотеновой кислоты.
47. Прозерин и калимин являются конкурентными ингибиторами:
1)
сукцинатдегидрогеназы;
2)
лактатдегидрогеназы;
3)
ацетилхолинэстеразы;
4)
α-амилазы.
48. Диизопропилфторфосфат (ДФФ) вызывает необратимое ингибирование
ферментов, содержащих в активном центре:
1)
триптофан;
2)
цистеин;
3)
серин;
4)
глутамат.
49. Большинство ферментов имеет оптимум рН:
1)
близкий к нейтральному;
2)
в пределах 1,2 – 2;
3)
в пределах 8 – 9,9;
4)
в пределах 4,8 – 5.
50. Выберите утверждение, которое не является характеристикой аллосте-
рических ферментов:
1)
это олигомерные белки;
2)
имеют аллостерический центр;
3)
обладают свойством кооперативности;
4)
имеют небелковую природу.
51. Ферментам свойственны следующие физико-химические свойства,
кроме:
1)
амфотерности;
2)
электрофоретической подвижности;
3)
способности к денатурации;
4)
способности проходить через полупроницаемую мембрану.
52. Холофермент отличается от фермента-протеина:
1)
наличием аллостерического центра;
2)
наличием кофактора;
3)
амфотерностью;

38 4)
способностью к диализу.
53. Субстратом α-амилазы является:
1)
сахароза;
2)
крахмал;
3)
лактоза;
4)
целлюлоза.
54. Гиперамилаземия наблюдается при:
1)
остром панкреатите;
2)
гепатитах;
3)
сахарном диабете;
4)
циррозе.
55. При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение
в крови активности фермента:
1)
альдолазы;
2)
лактатдегидрогеназы;
3)
каталазы;
4)
α-амилазы.
56. При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение
в крови и моче активности фермента:
1)
креатинфосфокиназы;
2)
лактатдегидрогеназы;
3)
α-амилазы;
4)
пероксидазы.
57. Липаза, α-амилаза и трипсин относятся к классу:
1)
оксидоредуктаз;
2)
трансфераз;
3)
лиаз;
4)
гидролаз.
58. Оксидоредуктазы, катализирующие реакцию включения одного атома
кислорода в молекулу субстрата, относятся к подклассу:
1)
оксидаз;
2)
гидропероксидаз;
3)
аэробных дегидрогеназ;
4)
оксигеназ;
5)
анаэробных дегидрогеназ.
59. Фермент, катализирующий реакцию декарбоксилирования гистидина
с образованием гистамина, относится к классу:
1)
трансфераз;
2)
лигаз;
3)
лиаз;
4)
гидролаз;
5)
изомераз.

39
60. Определите подкласс фермента, катализирующего реакцию:
Аскорбат + Н
2
О
2
= Дегидроаскорбат + Н
2
О
1)
оксидаза;
2)
оксигеназа;
3)
гидропероксидаза;
4)
аэробная дегидрогеназа;
5)
анаэробная дегидрогеназа.
61. Фермент, катализирующий перенос ацильных групп, относится к классу:
1)
трансфераз;
2)
лигаз;
3)
изомераз;
4)
гидролаз;
5)
лиаз.
62. Ферменты киназы переносят:
1)
формильную группу;
2)
аминогруппу;
3)
остаток фосфорной кислоты от АТФ на субстрат;
4)
ацильный остаток;
5)
метильную группу.
63. Ферменты эстеразы, катализирующие разрыв сложноэфирных связей,
относятся к классу:
1)
трансфераз;
2)
оксидоредуктаз;
3)
изомераз;
4)
гидролаз;
5)
лигаз.
64. Ферменты ЖКТ пепсин, химотрипсин, трипсин относятся к :
1)
классу трансфераз, подклассу киназ;
2)
классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;
3)
классу гидролаз, подклассу пептидаз;
4)
классу изомераз, подклассу мутаз;
5)
классу лиаз, подклассу гидролиаз.
65. Ферменты пероксидазы ингибируются нижеперечисленными соедине-
ниями, кроме:
1)
сероводорода;
2)
цианида;
3)
гидроксиламина;
4)
воды.
66. Ферменты, катализирующие негидролитическое расщепление связей,
относятся к классу:
1)
мутаз;
2)
лиаз;
3)
изомераз;
4)
гидролаз;

40 5)
оксидоредуктаз.
67. Ферменты, катализирующие синтез веществ с использованием энергии
АТФ, относятся к классу:
1)
лигаз;
2)
лиаз;
3)
оксидоредуктаз;
4)
гидролаз;
5)
трансфераз.
68. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реак-
ции, относятся к классу:
1)
лиаз;
2)
лигаз;
3)
оксидоредуктаз;
4)
гидролаз;
5)
трансфераз.
69. Ферменты, катализирующие реакции превращения эпимеров, относят-
ся к классу:
1)
лиаз;
2)
изомераз;
3)
оксидоредуктаз;
4)
трансфераз;
5)
гидролаз.
70. Оксидоредуктазы, имеющие в качестве кофермента НАД
+
, относятся к
подклассу:
1)
анаэробные дегидрогеназы;
2)
оксигеназы;
3)
гидропероксидазы;
4)
аэробные дегидрогеназы;
5)
оксидазы.
71. К классу оксидоредуктаз относится:
1)
пепсин;
2)
лактаза;
3)
фумараза;
4)
ацетилхолинэстераза;
5)
алкогольдегидрогеназа.
72. Ферменты, катализирующие реакции переноса протонов и электронов
на кислород и имеющие в качестве кофактора ионы меди, относятся к:
1)
классу трансфераз, подклассу аминотрансфераз;
2)
классу изомераз, подклассу мутаз;
3)
классу гидролаз, подклассу эстераз;
4)
классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;
5)
классу оксидоредуктаз, подклассу аэробных дегидрогеназ.
73. Ферменты дыхательной цепи − цитохромы − относятся к:
1)
классу оксидоредуктаз, подклассу гидропероксидаз;

41 2)
классу гидролаз, подклассу гликозидаз;
3)
классу изомераз, подклассу внутримолекулярных оксидоредуктаз;
4)
классу оксидоредуктаз, подклассу анаэробных дегидрогеназ;
5)
классу трансфераз, подклассу метилтрансфераз.
74. К НАД
+
-зависимым анаэробным дегидрогеназам относится:
1)
аспартатаминотрансфераза;
2)
лактатдегидрогеназа;
3)
сукцинатдегидрогеназа;
4)
метилтрансфераза.
75. НАД
+
- и ФАД-зависимые ферменты катализируют реакции:
1)
трансаминирования;
2)
переноса одноуглеродных групп;
3)
окислительно-восстановительные;
4)
карбоксилирования.
76. Субстратами лактатдегидрогеназы являются:
1)
крахмал;
2)
сукцинат и фумарат;
3)
лактат и пируват;
4)
сахароза.
77. Ферменты гидропероксидазы катализируют реакции:
1)
изомеризации;
2)
карбоксилирования;
3)
декарбоксилирования;
4)
разложения пероксида водорода.
78. К жирорастворимым витаминам относятся все нижеперечисленные,
кроме:
1)
филлохинона;
2)
тиамина;
3)
холекальциферола;
4)
ретинола;
5)
токоферола.
79. Для нормального световосприятия необходим:
1)
ретинол;
2)
токоферол;
3)
рибофлавин;
4)
пиридоксаль;
5)
биотин.
80. Антигеморрагическим действием обладает витамин:
1)
эргокальциферол;
2)
ретинол;
3)
филлохинон;
4)
рибофлавин;
5)
аскорбиновая кислота.

42
81. В реакциях карбоксилирования принимает участие:
1)
тиамин;
2)
рибофлавин;
3)
пантотеновая кислота;
4)
биотин;
5)
никотинамид.
82. В животном организме из триптофана синтезируется:
1)
никотинамидадениндинуклеотид;
2)
рибофлавин;
3)
пантотеновая кислота;
4)
викасол;
5)
токоферол.
83. В реакциях трансметилирования принимает участие витамин:
1)
рутин;
2)
ретинол;
3)
ниацин;
4)
фолиевая кислота;
5)
липоевая кислота.
84. Составной частью коэнзима А является:
1)
n-аминобензойная кислота;
2)
пиридоксин;
3)
карнитин;
4)
оротовая кислота;
5)
пантотеновая кислота.
85. На проницаемость капилляров влияет:
1)
никотинамид;
2)
рибофлавин;
3)
пиридоксин;
4)
рутин;
5)
пангамовая кислота.
86. Ксерофтальмию вызывает дефицит в организме витамина:
1)
аскорбиновой кислоты;
2)
тиамина;
3)
ретинола;
4)
холекальциферола;
5)
токоферола.
87. К развитию мегалобластической анемии приводит нарушение обмена
витамина:
1)
пиридоксина;
2)
кобаламина;
3)
ретинола;
4)
филлохонона;
5)
аскорбиновой кислоты.

43
88. Назовите заболевание, причиной которого служит авитаминоз тиамина:
1)
цинга;
2)
пеллагра;
3)
мегалобластическая анемия;
4)
миастения;
5)
бери-бери.
89. Укажите биологическую роль рибофлавина:
1)
входит в состав коферментов трансаминаз;
2)
входит в состав коферментов ФАД и ФМН;
3)
вторичный посредник гормонов;
4)
входит в состав кофермента А;
5)
предшественник кофермента тиаминпирофосфата.
90. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз РР:
1)
себорея;
2)
бери-бери;
3)
подагра;
4)
железодефицитная анемия;
5)
пеллагра.
91. Укажите кофермент, содержащий в своем составе пантотеновую кислоту:
1)
коэнзим А;
2)
коэнзим Q;
3)
пиридоксальфосфат;
4)
тетрагидрофолиевая кислота;
5)
тиаминпирофосфат.
92. Выберите витамин, имеющий животное происхождение:
1)
тиамин
2)
рутин
3)
аскорбиновая кислота
4)
кобаламин
5)
фолацин.
93. Укажите витамин, которому необходим внутренний фактор Касла для
кишечной абсорбции:
1)
рутин;
2)
кобаламин;
3)
ниацин;
4)
фолиевая кислота;
5)
липоевая кислота.
94. Укажите витамин, участвующий в биосинтезе коллагена:
1)
n-аминобензойная кислота;
2)
пиридоксин;
3)
аскорбиновая кислота;
4)
оротовая кислота;
5)
пантотеновая кислота.

44
95. Активной формой витамина В
9
является:
1)
НАД
+
;
2)
ФАД;
3)
ТГФК;
4)
коэнзим А.
96. Активной формой витамина РР является:
1)
ФАД;
2)
тиаминпирофосфат;
3)
НАД
+
;
4)
пиридоксальфосфат.
97. Активная форма витамина В
1
– это:
1)
тиаминпирофосфат;
2)
пиридоксальфосфат;
3)
НАД
+
;
4)
ФАД.
98. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз D
3
:
1) себорея;
2) подагра;
3) бери-бери;
4) мегалобластическая анемия;
5) рахит.
99. Назовите заболевание, причиной которого служит гиповитаминоз С:
1) пеллагра;
2) мегалобластическая анемия;
3) цинга;
4) бери-бери;
5) рахит.
100. Гемолитическую анемию у новорожденных может вызывать дефицит
витамина:
1) В
1
;
2) В
12
;
3) К;
4) Е;
5) В
9

45
БИОЭНЕРГЕТИКА
1. Часть энергии системы, используемой для совершения работы, называется:
1)
энтальпией;
2)
связанной энергией;
3)
свободной энергией;
4)
энтропией.
2. В эндергонических процессах ∆G имеет значение:
1)
положительное;
2)
отрицательное;
3)
нулевое.
3. В экзергонических процессах ∆G имеет значение:
1)
положительное;
2)
отрицательное;
3)
нулевое.
4. К каким системам относятся живые организмы:
1)
к открытым;
2)
к закрытым;
3)
к изолированным.
5. I закон термодинамики – это:
1)
закон действия масс;
2)
закон сохранения энергии;
3)
закон об абсолютном нуле температур.
6. Основной обмен повышается:
1)
при повышении температуры окружающей среды;
2)
при понижении атмосферного давления;
3)
при повышении атмосферного давления
4)
при голодании.
7. Основной обмен повышается:
1)
при повышении температуры окружающей среды;
2)
при понижении температуры окружающей среды;
3)
при повышении атмосферного давления;
4)
при понижении атмосферного давления.
8. В молекуле АТФ имеется:
1)
одна макроэргическая связь;
2)
две макроэргические связи;
3)
три макроэргические связи.
9. В самопроизвольном процессе:
1)
ΔG > 0, ΔS < 0;
2)
ΔG < 0, ΔS < 0;
3)
ΔG < 0, ΔS > 0.
10. В несамопроизвольном процессе:
1)
ΔG > 0, ΔS < 0;
2)
ΔG < 0, ΔS < 0;
3)
ΔG < 0, ΔS > 0.

46
11. Укажите уравнение Гиббса – Гельмгольца:
1)
ΔG = ΔH + TΔS;
2)
Q =ΔU - A;
3)
ΔG = ΔH – TΔS;
4)
Q =ΔU + A.
12. Укажите математическое выражение первого закона термодинамики:
1)
ΔG = ΔH + TΔS;
2)
Q =ΔU - A;
3)
ΔG = ΔH – TΔS;
4)
Q =ΔU + A.
13. Процессы анаболизма являются:
1)
экзергоническими;
2)
эндергоническими;
3)
эндотермическими;
4)
экзотермическими.
14. Процессы катаболизма являются:
1)
экзергоническими;
2)
эндергоническими;
3)
эндотермическими;
4)
экзотермическими.
15. Живые организмы находятся постоянно:
1)
в равновесном состоянии;
2)
в стационарном состоянии;
3)
в изолированном состоянии.
16. Один грамм жиров при окислении дает:
1)
38,9 кДж;
2)
17,2 кДж;
3)
17,6 кДж.
17. Один грамм углеводов при окислении дает:
1)
38,9 кДж;
2)
17,2 кДж;
3)
17,6 кДж.
18. Живые организмы в момент смерти переходят:
1)
в равновесное состояние;
2)
в стационарное состояние;
3)
в изолированное состояние.
19. Центральное место в энергообмене всех типов клеток занимает:
1)
креатинфосфат;
2)
электрохимический потенциал сопрягающих мембран;
3)
осмотическая работа;
4)
ГТФ;
5)
АТФ.
20. Какое соединение не относится к макроэргическим:
1)
фосфоенолпируват;

47 2)
1,3-дифосфоглицерат;
3)
глюкозо-6-фосфат;
4)
аденозинтрифосфат;
5)
гуанозинтрифосфат?
21. ЦПЭ представляет собой:
1)
последовательность ферментов-трансфераз;
2)
последовательность ферментов-оксидоредуктаз;
3)
последовательность ферментов-лигаз;
4)
последовательность ферментов-гидролаз.
22. ЦПЭ находится :
1)
в цитоплазме;
2)
в матриксе митохондрий;
3)
во внутренней мембране митохондрий;
4)
во внешней мембране митохондрий.
23. Назовите субстрат, который окисляется по полной дыхательной цепи:
1)
сукцинат;
2)
пируват;
3)
аскорбат;
4)
глицерол-3-фосфат.
24. Назовите субстрат, который окисляется по укороченной дыхательной
цепи:
1)
малат;
2)
пируват;
3)
сукцинат;
4)
изоцитрат.
25. Укажите компонент дыхательной цепи, свободно передвигающийся
внутри мембраны:
1)
цит в, FeS, цит с
1
;
2)
КоQ;
3)
ФМН, FeS;
4)
цит а, цит а
3
26. Укажите компонент полной дыхательной цепи, жестко встроенный во
внутреннюю мембрану митохондрий:
1)
сукцинатдегидрогеназа;
2)
цит с;
3)
КоQ;
4)
НАДН-дегидрогеназа.
27. Синтез АТФ с участием ЦПЭ называется:
1)
микросомальное окисление;
2)
субстратное фосфорилирование;
3)
окислительное фосфорилирование;
4)
малат-аспартатный челночный механизм.
28. Синтез АТФ в ЦПЭ катализирует фермент:
1)
QН
2
-дегидрогеназа;

48 2)
АТФ-аза;
3)
НАДН-дегидрогеназа;
4)
цитохромоксидаза.
29. Механизм окислительного фосфорилирования объясняет теория:
1)
Кошланда;
2)
Полинга;
3)
Фишера;
4)
Митчелла.
30. Ферменты в дыхательной цепи расположены в порядке:
1)
убывания окислительно-восстановительного потенциала;
2)
возрастания окислительно-восстановительного потенциала;
3)
убывания константы Михаэлиса;
4)
возрастания константы Михаэлиса.
31. При работе дыхательной цепи протоны выкачиваются:
1)
в матрикс;
2)
в цитоплазму;
3)
в межмембранное пространство;
4)
в ядро.