Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия. Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева

• Название: Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева
• Анкор: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Дата: 07.12.2017
• Размер: 0.58 Mb.
• Имя файла: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Тип: Тесты; #10735
• страница: 1 из 5

1
ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ
МОРДОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ имени Н. П. ОГАРЕВА
ТЕСТЫ ПО БИОХИМИИ
Часть I
МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ для студентов, обучающихся по специальности 060103 «Педиатрия»
Саранск
Референт
2009

2
УДК 577.1
ББК Е072
О753
Авторы:
Э. В. РОМАНОВА, Е. Н. КОВАЛЕНКО, Э. П. САНАЕВА,
Л. Я. ЛАБЗИНА
Рецензенты: кафедра педиатрии медицинского института Мордовского государственного универ- ситета (зав. кафедрой доктор медицинских наук профессор Л. А. Балыкова); доцент кафедры биотехнологии Мордовского государственного университета канди- дат биологических наук Г.С. Барнашова.
Тесты по биохимии. Ч. 1: метод. указ. / Романова Э.В., Коваленко Е.Н.,
Санаева Э.П.и др. – Саранск : Изд-во Референт, 2009. – 61 с.
В методических указаниях представлены тестовые задания по биохимии, предназна- ченные для итогового компьютерного контроля на семинарских занятиях. Тесты сгруппиро- ваны по темам и отражают программу I семестра изучения биологической химии в медицин- ском институте. Методические указания помогут студентам в самостоятельной работе по за- креплению теоретического материала.
Предназначено для студентов медицинского института специальности «Педиатрия».
УДК 577.1
ББК Е 072
ISBN Коллектив авторов, 2009

3
Предисловие
Биологическая химия в системе высшего медицинского образования яв- ляется одной из основополагающих теоретических дисциплин, поскольку она рассматривает структуру и функционирование живых систем на молекулярном уровне. Принципы и представления биохимии широко используются клиниче- скими дисциплинами для обоснования изучаемых ими явлений и закономерно- стей.
Преподавание общей биохимии студентам, обучающимся по специально- сти «Педиатрия» включает ряд вопросов возрастной биохимии в каждом разде- ле курса. Обмен веществ и энергии у детей имеет существенные особенности, в том числе в период новорожденности, когда происходит адаптация организма к новым для него условиям существования. В подготовке будущего врача- педиатра важной задачей является профильное преподавание не только клини- ческих, но и теоретических дисциплин, в частности − биохимии.
Настоящие методические указания подготовлены в двух частях и предна- значены для студентов II курса медицинского института специальности 060103
– Педиатрия-65.
Методические указания включают тестовые задания для ком- пьютерного контроля знаний студентов по биохимии на семинарских занятиях.
В данной первой части методических указаний тестовые задания сгруппирова- ны по темам, изучаемым в курсе биохимии в течение первого семестра:
«Строение и свойства простых белков», «Строение и свойства сложных бел- ков», «Ферменты и витамины», «Биоэнергетика». В конце методических указа- ний приведены эталоны ответов и рекомендуемая литература для подготовки к семинарским занятиям.
В процессе программированного компьютерного контроля студенту предлагается для решения определенное количество тестов, выбор которых яв- ляется случайным. Предлагаемые тестовые задания имеют один правильный ответ, т.е. являются заданиями средней степени сложности, и по содержанию полностью соответствуют общеобразовательной программе по биологической химии для студентов медицинских вузов, обучающихся по специальности «Пе- диатрия».
Авторы надеются, что настоящие методические указания помогут студен- там в самостоятельной подготовке к семинарским занятиям. Работа с тестами будет способствовать укреплению знаний по биохимии, концентрации внима- ния студентов, как на основных моментах изучаемого материала, так и на осо- бенностях детской возрастной биохимии.

4
СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВО ПРОСТЫХ БЕЛКОВ
1. Все перечисленные вещества являются аминокислотами, кроме:
1)
треонина;
2)
триптофана;
3)
фенилаланина;
4)
холина;
5)
валина.
2. К диаминомонокарбоновым аминокислотам относится:
1)
глицин;
2)
лизин;
3)
глутамин;
4)
пролин;
5)
триптофан.
3. К моноаминодикарбоновым аминокислотам относится:
1)
глутамин;
2)
треонин;
3)
гистидин;
4)
лейцин;
5)
аспартат.
4. Гидроксильную группу в радикале содержит аминокислота:
1)
пролин;
2)
глутамат;
3)
валин;
4)
аспарагин;
5)
треонин.
5. Сульфгидрильную группу в радикале содержит аминокислота:
1)
глицин;
2)
цистеин;
3)
серин;
4)
метионин;
5)
лизин.
6. Нейтральной аминокислотой является:
1)
аргинин;
2)
лизин;
3)
валин;
4)
аспартат;
5)
гистидин.
7. При рН=7 дикарбоновая аминокислота аспартат заряжена:
1)
отрицательно;
2)
положительно;
3)
не заражена.
8. Укажите аминокислоту, имеющую неполярный радикал:
1)
изолейцин;
2)
серин;

5 3)
глутамат;
4)
глутамин;
5)
треонин.
9. Укажите аминокислоту, которая имеет полярный незаряженный
радикал:
1)
лейцин;
2)
триптофан;
3)
аргинин;
4)
глутамат;
5)
треонин.
10. В состав белков человека входят все перечисленные аминокислоты,
кроме:
1)
цистеина;
2)
гомоцистеина;
3)
метионина;
4)
аспарагина;
5)
треонина.
11. Оптической активностью обладают все перечисленные аминокислоты,
кроме:
1)
лейцина;
2)
серина;
3)
аланина;
4)
глицина;
5)
триптофана.
12. Для какой аминокислоты характерна реакция Фоля:
1)
треонина;
2)
метионина;
3)
цистеина;
4)
аргинина;
5)
серина?
13. Гуанидиновую группу содержит аминокислота:
1)
пролин;
2)
лизин;
3)
аргинин;
4)
аспартат;
5)
лейцин.
14. Иминокислотой является:
1)
глицин;
2)
серин;
3)
пролин;
4)
глутамин;
5)
треонин.
15. Какой цветной реакцией можно обнаружить аминокислоту тирозин:
1)
Миллона;

6 2)
Фоля;
3)
нингидриновой;
4)
биуретовой;
5)
Сакагучи?
16. Какой цветной реакцией можно обнаружить ароматические аминокис-
лоты:
1)
нингидриновой;
2)
Фоля;
3)
ксантопротеиновой;
4)
биуретовой;
5)
Сакагучи?
17. Цветной реакцией на α-аминогруппу аминокислот является реакция:
1)
Миллона;
2)
Фоля;
3)
Сакагучи;
4)
биуретовая;
5)
нингидриновая.
18. Какая цветная реакция открывает в аминокислотах тиоловую группу:
1)
Миллона;
2)
Фоля;
3)
Сакагучи;
4)
биуретовая;
1)
нингидриновая?
19. Какая цветная реакция используется в хроматографическом методе
разделения аминокислот на бумаге:
1)
биуретовая;
2)
ксантопротеиновая;
3)
Сакагучи;
4)
нингидриновая;
5)
Адамкевича?
20. Какую цветную реакцию используют, чтобы открыть пептидную связь:
1)
ксантопротеиновую;
2)
биуретовую;
3)
Миллона;
4)
Фоля;
5)
Сакагучи?
21. Какая аминокислота способна образовывать ионную связь с лизином:
1)
аргинин;
2)
серин;
3)
аспартат;
4)
аспарагин;
5)
лейцин?
22. Какая аминокислота образует дисульфидную связь:
1)
серин;

7 2)
метионин;
3)
треонин;
4)
цистеин;
5)
валин?
23. Аминокислота серин может образовывать водородную связь с:
1)
лейцином;
2)
метионином;
3)
глутамином;
4)
аланином;
5)
валином.
24. В результате полного гидролиза белка образуются:
1)
пептиды;
2)
олигопептиды;
3)
аминокислоты;
4)
карбоновые кислоты;
5)
амины.
25. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
1)
α-аминопроизводными карбоновых кислот;
2)
β-аминопроизводными карбоновых кислот;
3)
α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот;
4)
γ-аминопроизводными карбоновых кислот.
26. Изоэлектрическая точка находится в щелочной среде для:
1)
аспартата;
2)
аланина;
3)
лизина;
4)
глутамина;
5)
треонина.
27. В изоэлектрической точке белок …:
1)
имеет наименьшую растворимость;
2)
обладает наибольшей степенью ионизации;
3)
является катионом;
4)
является анионом;
5)
имеет наибольшую растворимость.
28. Белки лучше осаждаются в изоэлектрической точке, потому что:
1)
подвергаются гидролизу;
2)
имеют высокий суммарный заряд;
3)
имеют нулевой суммарный заряд;
4)
изменяется молекулярная масса;
5)
изменяется аминокислотный состав.
29. При значении рН среды, равном изоэлектрической точке, протеин:
1)
денатурирован;
2)
положительно заряжен;
3)
отрицательно заряжен;
4)
обладает наибольшей степенью ионизации;

8 5)
наименее растворим.
30. Принцип осаждения белков из раствора под действием сульфата аммо-
ния используется при:
1)
электрофорезе;
2)
высаливании;
3)
распределительной хроматографии;
4)
гель-фильтрации;
5)
аффинной хроматографии.
31. Для дробного высаливания белковых фракций используется раствор:
1)
HgCl
2
;
2)
(NH
4
)
2
SO
4
;
3)
(CH
3
COO)
2
Pb;
4)
CuSO
4
32. Молекулярную массу белков определяют методом:
1)высаливания;
2)
ионообменной хроматографии;
3)
гель-фильтрации;
4)
селективного гидролиза;
5)
диализа.
33. На различии зарядов белковых молекул основан метод:
1)
диализа;
2)
гель-фильтрации;
3)
аффинной хроматографии;
4)
ионообменной хроматографии;
5)
седиментации.
34. Метод диализа используется для:
1)
определения молекулярной массы белков;
2)
разделения смеси белков;
3)
определения аминокислоты с N-конца;
4)
определения аминокислоты с C-конца;
5)
очистки белков от низкомолекулярных примесей.
35. Для очистки крови в аппарате «искусственная почка» используется метод:
1)
электрофореза;
2)
диализа;
3)
аффинной хроматографии;
4)
высаливания;
5)
распределительной хроматографии.
36. Аффинная хроматография позволяет:
1)
денатурировать белок;
2)
избирательно выделить белок из смеси белков;
3)
определить N-концевую аминокислоту в белке;
4)
определить C-концевую аминокислоту в белке;
5)
установить изоэлектрическую точку белка.
37. Смесь различных белков невозможно разделить методом:

9 1)
ионообменной хроматографии;
2)
электрофореза;
3)
высаливания;
4)
диализа;
5)
ультрацентрифугирования.
38. Назовите метод разделения белков, в основе которого лежит различие
белков по молекулярной массе:
1) аффинная хроматография;
2) высаливание;
3) ионообменная хроматография;
4) гель-фильтрация;
5) распределительная хроматография.
39. Что понимается под «денатурацией» белка:
1)
уменьшение растворимости белка;
2)
потеря биологической активности белка в результате гидролиза;
3)
разрушение нативной структуры белка;
4)
взаимодействие белка с природными лигандами;
5)
утрата первичной структуры белка?
40. Все перечисленные факторы вызывают необратимую денатурацию
белка, кроме:
1)
нагревания до 100 0
С;
2)
действия кислот и щелочей;
3)
действия солей тяжелых металлов;
4)
нагревания до 40 0
С;
5)
ионизирующей радиации.
41. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации:
1)
водородные;
2)
пептидные;
3)
гидрофобные;
4)
ионные;
5)
электростатические?
42. Растворимость белков не зависит от:
1)
размера белковой молекулы;
2)
сродства к лигандам;
3)
наличия заряда и гидратной оболочки;
4)
рН раствора;
5)
аминокислотного состава.
43. Метод гидролиза используется для:
1)
определения аминокислотного состава белка;
2)
определения молекулярной массы белка;
3)
разделения белков на фракции;
4)
очистки белков от низкомолекулярных примесей;
5)
определения вторичной структуры белка.
44. Реагентами, вызывающими обратимое осаждение белков являются:

10 1)
соли тяжелых металлов;
2)
алкалоиды;
3)
соли щелочных металлов;
4)
органические кислоты;
5)
минеральные кислоты.
45. В водно-солевых растворах не растворяются:
1)
альбумины;
2)
коллаген;
3)
гистоны;
4)
протамины;
5)
проламины.
46. Выберите из перечисленных соединений фибриллярные белки:
1)
кератины;
2)
альбумины;
3)
глобулины;
4)
гистоны;
5)
протамины.
47. Что понимают под первичной структурой белка:
1)
количество аминокислот в составе белка;
2)
последовательность аминокислот в полипептидной цепи;
3)
β-структуру;
4)
α-спираль?
48. Какие связи формируют первичную структуру белка:
1)
ионные;
2)
водородные;
3)
электростатические;
4)
пептидные;
5)
гидрофобные?
49. Какая из структур белка обладает максимальной прочностью:
1)
первичная;
2)
вторичная;
3)
третичная;
4)
четвертичная;
5)
прочность всех структур примерно одинакова?
50. Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для:
1)
рибонуклеазы;
2)
гемоглобина;
3)
цитохрома С
4)
вазопрессина;
5)
инсулина.
51. Назовите метод, который используется для изучения пространственной
структуры белков:
1)
электрофорез;
2)
высаливание;

11 3)
рентгеноструктурный анализ;
4)
гидролиз;
5)
хроматография.
52. Замена глутаминовой кислоты на валин в 6-положении β-цепи гемо-
глобина служит причиной наследственного заболевания:
1)
фенилкетонурии;
2)
талассемии;
3)
серповидно-клеточной анемии;
4)
порфирии;
5)
альбинизма.
53. Понятие «шаперон» означает:
1)
участок полипептидной цепи;
2)
белок теплового шока;
3)
фрагмент РНК;
4)
денатурирующий агент;
5)
фрагмент ДНК.
54. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:
1)
денатурации белков;
2)
сворачиванию белков – ренативации;
3)
агрегации белковых молекул;
4)
распаду белков;
5)
тепловой инактивации белков.
55. Метод Сэнгера используется для:
1)
определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2)
определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3)
определения аминокислотной последовательности (с N-конца);
4)
определения аминокислотной последовательности (с C-конца);
5)
очистки белков от низкомолекулярных примесей.
56. Определение первичной структуры белка проводят с помощью:
1)
ионообменной хроматографии;
2)
метода Эдмана;
3)
гель-фильтрации;
4)
ультрацентрифугирования;
1)
электрофореза.
57. Метод Акабори используется для:
1)
определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;
2)
определения количества аминогрупп в молекуле белка;
3)
определения аминокислоты с N-конца;
4)
определения аминокислоты с C-конца;
5)
очистки белков от низкомолекулярных примесей.
58. В чем суть действия карбоксипептидазы:
1)
удлиняет пептид на одну аминокислоту;
2)
отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи;
3)
отщепляет N-концевую аминокислоту;

12 4)
формирует β-структуру;
5) вызывает ренативацию белка?
59. Выберите определение первичной структуры белка:
1)
аминокислотный состав полипептидной цепи;
2)
пространственная конфигурация полипептидной цепи;
3)
последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
4)
полипептидная цепь, закрученная в спираль.
60. Какая структура белка является определяющей в формировании про-
странственной конформации белка?
1)
первичная;
2)
вторичная;
3)
третичная;
4)
четвертичная;
5)
надмолекулярная.
61. Выберите определение вторичной структуры белка:
1)
способ укладки протомеров в олигомерном белке;
2)
последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
3)
полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;
4)
конформация с водородными связями между пептидными группами;
5)
объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:
1)
α-спираль;
2)
γ-спираль;
3)
β-структура;
4)
коллагеновая спираль.
63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:
1)
ионные;
2)
гидрофобные;
3)
электростатические;
4)
пептидные;
5)
водородные?
64. Препятствуют формированию α-спирали:
1)
валин и аланин;
2)
пролин и гидроксипролин;
3)
глицин и валин;
4)
глицин и аланин;
5)
аланин и серин.
65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию
α-спирали, так как пролин:
1)
способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;
2)
имеет положительный заряд;
3)
имеет большой размер радикала;
4) имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.
66. β-Структура представляет собой:

13 1)
тугозакрученную спираль;
2)
структуру «складчатого листа»;
3)
кольцевую структуру;
4)
β-спираль.
67. Выберите определение третичной структуры белка:
1)
структура с водородными связями между атомами пептидного остова;
2)
конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;
3)
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
4)
способ укладки протомеров в олигомерном белке.