Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия. Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева

• Название: Э. В. Романова, Е. Н. Коваленко, Э. П. Санаева
• Анкор: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Дата: 07.12.2017
• Размер: 0.58 Mb.
• Имя файла: Тесты по биохимии Ч1 Педиатрия.pdf
• Тип: Тесты; #10735
• страница: 3 из 5

60. В хрящевом матриксе основным протеогликаном является:
1)
коллаген;
2)
агрекан;
3)
эластин;
4)
тиреотропин;
5)
церулоплазмин.
61. Какое вещество является белком острой фазы:
1)
альбумин;
2)
коллаген;
3)
рибонуклеаза;
4)
гемоглобин;
5)
С-реактивный белок?
62. Какие соединения занимают концевое положение в олигосахаридных
цепях в составе большинства истинных гликопротеинов:
1)
глюкозамины;
2)
галактозамины;
3)
уроновые кислоты;
4)
сиаловые кислоты;
5)
нейтральные сахара?
63. В состав простетической группы истинных гликопротеинов могут вхо-
дить все указанные вещества, кроме:
1)
аминосахаров;
2)
гликозамингликанов;
3)
сиаловых кислот;
4)
дезоксисахаров.
64. Гиалуроновая кислота является:
1)
протеогликаном;
2)
истинным гликопротеином;
3)
гликозамингликаном;
4)
ацетилгликозамином.
65. Для гидроксилирования пролина и лизина в молекуле коллагена необ-
ходим:
1)
витамин С;
2)
аргинин;

26 3)
аспартат;
4)
витамин А;
5)
витамин Е.
66. В протеогликанах простетической группой служит:
1)
нейраминовая кислота;
2)
сиаловая кислота;
3)
гиалуроновая кислота;
4)
манноза;
5)
галактозамин.
67. Какое вещество является антикоагулянтом:
1)
фибриноген;
2)
гиалуроновая кислота;
3)
протромбин;
4)
гепарин;
5)
хондроитинсульфат?
68. Защитную функцию в организме выполняют:
1)
альбумины;
2)
α
1
-глобулины;
3)
иммуноглобулины;
4)
β-глобулины.
69. К какой группе белков относится трансферрин:
1)
протеогликаны;
2)
истинные гликопротеины;
3)
сывороточные липопротеины;
4)
протеолипиды;
5)
хромопротеины?
70. Укажите типы связей между белковым и углеводном компонентами в
протеогликанах:
1)
ионная и водородная;
2)
водородная и гидрофобная;
3)
О-, N-гликозидная и ионная;
4)
О-гликозидная и N-гликозидная;
5)
О-, N-гликозидная и гидрофобная.
71. Выберите утверждение, которое не является характеристикой протеог-
ликанов:
1)
удерживают воду;
2)
образуют основное вещество внеклеточного матрикса;
3)
служат смазкой и амортизатором в суставах;
4)
обнаруживаются в стекловидном теле глаза;
5)
транспортируют кислород.
72. Агрекан является:
1)
протеогликаном;
2)
истинным гликопротеином;
3)
гликозамингликаном;

27 4)
ацетилгликозамином.
73. Укажите типы связей между белковым и углеводным компонентами в
истинных гликопротеинах:
1)
ионная и водородная;
2)
водородная и гидрофобная;
3)
О-, N-гликозидная и ионная;
4)
О-гликозидная и N-гликозидная;
5)
О-, N-гликозидная и гидрофобная.
74. Содержание сиаловых кислот в крови здоровых людей составляет:
1)
2,0 – 2,33 ммоль/л;
2)
6,5 – 8,5 ммоль/л;
3)
3,5-5,5 ммоль/л;
4)
3,0 – 6,2 ммоль/л;
5)
4,4 – 6,6 ммоль/л.
75. Какой из представителей гликозаминогликанов не сульфатирован:
1)
гепарин;
2)
кератансульфат;
3)
хондроитинсульфат;
4)
гиалуроновая кислота;
5)
дерматансульфат?
76. Хондроитинсульфат является:
1)
протеогликаном;
2)
истинным гликопротеином;
3)
гликозамингликаном;
4)
ацетилгликозамином.
77. Какие белки в качестве простетической группы содержат гликоза-
мингликаны:
1)
протеогликаны;
2)
протеолипиды;
3)
сывороточные липопротеины;
4)
истинные гликопротеины?
78. Какой гликопротеин содержит в своем составе гидроксипролин и гид-
роксилизин:
1)
гаптоглобин;
2)
церулоплазмин;
3)
трансферрин;
4)
иммуноглобулин;
5)
коллаген?
79. Истинные гликопротеины выполняют все указанные функции, кроме:
1)
защитной функции;
2)
антивирусного действия;
3)
образования основного вещества внеклеточного матрикса;
4)
клеточной адгезии.
80. Какая функция характерна для гепарина:

28 1)
задерживает свертывание крови;
2)
стабилизирует коллагеновые пучки;
3)
предотвращает выпотевание жидкости;
4)
транспортирует гемоглобин?
81. Какие белки в качестве простетической группы содержат нейтральные
сахара, ацетилгексозамины, сиаловые кислоты:
1)
протеогликаны;
2)
протеолипиды;
3)
сывороточные липопротеины;
4)
истинные гликопротеины?
82. Наследственные дефекты деградации полисахаридных цепей протео-
гликанов лежат в основе таких заболеваний как:
1)
гемохроматоз;
2)
дегенеративные процессы в нервной системе;
3)
коллагенозы;
4)
мукополисахаридозы;
5)
анемии.
83. Липопротеины - это сложные белки, в состав которых входит просте-
тическая группа, представляющая собой:
1)
гем;
2)
производные липидов;
3)
производные углеводов;
4)
нуклеотиды;
5)
витамины группы В.
84. Какие липопротеины называют антиатерогенным фактором:
1)
ЛПОНП;
2)
ЛПНП;
3)
ЛПВП;
4)
хиломикроны?
85. Основными компонентами (80–90 %) плазматических биомембран явля-
ются:
1)
нейтральные липиды;
2)
фосфолипиды;
3)
стероиды;
4)
свободные жирные кислоты.
86. Какие липопротеины называют атерогенным фактором:
1)
ЛПОНП;
2)
ЛПНП;
3)
ЛПВП;
4)
хиломикроны?
87. Жесткость мембране придают следующие липиды:
1)
фосфолипиды;
2)
гликолипиды;
3)
сфинголипиды;

29 4)
жирные кислоты;
5)
холестерин.
88. Какие липопротеины транспортируют совместно экзогенные триа-
цилглицериды и жирорастворимые витамины:
1)
ЛПОНП;
2)
ЛПНП;
3)
ЛПВП;
4)
хиломикроны?
89. Холестерин входит преимущественно в состав:
1)
цитоплазматической мембраны;
2)
ядерной мембраны;
3)
внутренней мембраны митохондрий;
4)
мембраны лизосом.
90. В состав сывороточных липопротеинов входят все указанные липиды,
кроме:
1)
триацилглицеридов;
2)
холестерина;
3)
сфинголипидов;
4)
фосфолипидов.
91. В состав протеолипидов входят все указанные липиды, кроме:
1)
триацилглицеридов;
2)
холестерина;
3)
сфинголипидов;
4)
фосфолипидов;
5)
гликолипидов.
92. К стероидам относятся:
1)
ганглиозиды;
2)
триацилглицериды;
3)
фосфолипиды;
4)
половые гормоны;
5)
сфинголипиды.
93. К фосфоглицеридам относятся все указанные соединения, кроме:
1)
фосфатидилхолинов;
2)
кефалинов;
3)
ганглиозидов;
4)
фосфатидилсеринов.
94. Образование хиломикронов происходит в:
1)
селезенке;
2)
крови;
3)
лимфе;
4)
печени;
5)
клетках эпителия кишечника.
95. Аполипопротеинами в составе сывороточных липопротеинов являются
все, кроме:

30 1)
В-48;
2)
В-100;
3)
Апо А;
4)
F-50.
96. Связь между триацилглицеридами и апобелком в липопротеинах:
1)
гидрофобная;
2)
ионная;
3)
водородная;
4)
дисульфидная;
5)
гликозидная.
97. Какие липопротеины содержат наибольшее количество холестерина:
1)
ЛПОНП;
2)
ЛПНП;
3)
ЛПВП;
4)
хиломикроны?
98. Образование ЛПНП происходит в:
1)
селезенке;
2)
крови;
3)
лимфе;
4)
печени;
5)
клетках эпителия кишечника.
99. К незаменимым полиненасыщенным жирным кислотам относятся все
указанные, кроме:
1)
олеиновой;
2)
линолевой;
3)
арахидоновой;
4)
линоленовой.
100. Какие липопротеины транспортируют холестерин в ткани:
1)
ЛПОНП;
2)
ЛПНП;
3)
ЛПВП;
4)
хиломикроны?

31
ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ
1. Что происходит с ферментом в ходе реакции:
1)
гидролизуется;
2)
дегидратируется;
3)
тратиться в ходе реакции;
4)
действует в качестве катализатора;
5)
подвергается денатурации?
2. Выберите общее свойство ферментов и неорганических катализаторов:
1)
белковая природа;
2)
оптимум рН реакционной среды, составляющий 6,0-7,4;
3)
амфотерность;
4)
термолабильность;
5)
способность ускорять лишь термодинамически возможные реакции.
3. Простые ферменты представляют собой:
1)
белки;
2)
олигопептиды;
3)
липиды;
4)
углеводы;
5)
аминокислоты;
4. Сложные ферменты состоят из:
1)
аминокислот и липидов;
2)
аминокислот и углеводов;
3)
фосфолипидов;
4)
полисахаридов;
5)
белков и небелковых компонентов.
5. Активный центр – это:
1)
уникальная последовательность аминокислотных остатков;
2)
кофермент;
3)
уникальная комбинация аминокислотных остатков;
4)
молекулярный центр;
5)
аллостерический центр.
6. Активный центр сложного фермента состоит из:
1)
аминокислотных остатков;
2)
аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами;
3)
небелковых органических веществ;
4)
ионов металлов;
5)
углеводов.
7. Как называют уникальную комбинацию аминокислотных остатков в мо-
лекуле фермента, обеспечивающую комплементарное взаимодействие с
субстратом и прямое участие в акте катализа:
1)
активный центр;
2)
аллостерический центр;
3)
молекулярный центр;
4)
кофактор;

32 5)
кофермент?
8. Аллостерический центр – это:
1)
уникальная последовательность аминокислотных остатков;
2)
регуляторный центр, удаленный от активного центра;
3)
кофактор;
4)
молекулярный центр;
5)
кофермент.
9. Как называют полипептидную часть фермента:
1)
апофермент;
2)
изофермент;
3)
кофермент;
4)
холофермент;
5)
простетическая группа?
10. Как называют небелковую часть фермента:
1)
апофермент;
2)
изофермент;
3)
кофермент;
4)
холофермент;
5)
мультифермент?
11. Проферментами являются:
1)
активные ферменты;
2)
предшественники ферментов;
3)
неорганические катализаторы;
4)
совокупность аминокислот;
5)
органические вещества небелковой природы.
12. Изоферменты представляют собой:
1)
неактивные формы ферментов;
2)
совокупность ферментов одного класса;
3)
множественные формы фермента;
4)
полиферментные системы;
5)
предшественники ферментов.
13. Мультиферментные комплексы представляют собой:
1)
неактивные формы ферментов;
2)
совокупность ферментов одного класса;
3)
множественные формы фермента;
4)
полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;
5)
предшественники ферментов.
14. Фермент, катализирующий реакцию
глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ, называется:
1)
глюкозо-6-фосфатаза;
2)
гексокиназа;
3)
аденозинтрифосфатаза;
4)
фосфоглюкоизомераза.

33
15. Чем определяется субстратная специфичность действия холофермента:
1)
химической природой кофермента;
2)
молекулами углеводов, присоединенными к белку;
3)
апоферментом;
4)
кофактором;
5)
всеми перечисленными факторами?
16. Как называется сложный фермент:
1)
апофермент;
2)
изофермент;
3)
кофермент;
4)
простетическая группа;
5)
холофермент?
17. Как называют участок молекулы фермента, с которым связываются эффекто-
ры, вызывая снижение или повышение энзиматической активности:
1)
активный центр;
2)
аллостерический центр;
3)
каталитический центр;
4)
кофактор;
5)
якорная площадка?
18. Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:
1)
конкурированием с субстратом за каталитический участок;
2)
связыванием с участком молекулы фермента, отличным от активного центра, изменением конформации фермента и активного центра;
3)
изменением природы образующегося продукта;
4)
ковалентной модификацией активного центра.
19. Как называют количество энергии, необходимое при данной темпера-
туре для перевода всех молекул одного моля вещества в акти-
вированное состояние:
1)
свободная энергия;
2)
энтальпия;
3)
энтропия;
4)
энергия активации;
5)
килоджоуль?
20. Ферменты осуществляют каталитическое действие, потому что:
1)
снижают энергию активации;
2)
повышают энергию активации;
3)
устраняют действие ингибиторов на субстрат;
3)
увеличивают константу Михаэлиса;
4)
изменяют порядок реакции.
21. Для фермента, катализирующего превращение одного субстрата, ха-
рактерна следующая специфичность:
1)
абсолютная;
2)
относительная;
3)
стереоспецифичность;

34 4)
аллостерическая;
5)
групповая.
22. Для фермента, катализирующего расщепление одних и тех же связей в
различных молекулах, характерна следующая специфичность:
1)
абсолютная;
2)
относительная;
3)
стереоспецифичность;
4)
аллостерическая;
5)
специфичность пути превращения.
23. Для фермента, катализирующего превращение только одного из опти-
ческих изомеров, характерна следующая специфичность:
1)
абсолютная;
2)
относительная;
3)
стереоспецифичность;
4)
групповая;
5)
специфичность пути превращения.
24. Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер:
1)
«руки и перчатки»
2)
«ключа и замка»
3)
«сапога и ноги»
4)
«дыбы»
5)
«индуцированного соответствия»?
25. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном ка-
тализе является:
1)
Л. Михаэлис;
2)
Д. Кошланд;
3)
Дж. Бриггс;
4)
Дж. Холдейн – Э. Фишер;
5)
Эйлер.
26. Скорость ферментативной реакции зависит от:
1)
концентрации фермента;
2)
молекулярной массы фермента;
3)
молекулярной гетерогенности фермента;
4)
молекулярной массы субстрата.
27. Класс фермента указывает на:
1)
конформацию фермента;
2)
тип кофермента;
3)
тип химической реакции, катализируемой данным ферментом;
4)
строение активного центра фермента.
28. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата,
при которой скорость реакции равна:
1)
максимальной;
2)
1/2 максимальной;
3)
1/5 максимальной;

35 4)
1/10 максимальной.
29. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:
1)
металлы;
2)
аминокислоты;
3)
вещества, по структуре подобные субстрату;
4)
вещества, по структуре подобные активному центру фермента;
5)
вещества, присоединяющиеся в аллостерическом центре.
30. Бесконкурентным ингибированием называется торможение фермента-
тивной реакции, вызванное присоединением ингибитора:
1)
к субстрату;
2)
к фермент-субстратному комплексу;
3)
к ферменту;
4)
к коферменту.
31. Мультиферментные комплексы представляют собой:
1)
совокупность ферментов одного класса;
2)
ферменты, катализирующие сходные реакции;
3)
полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;
4)
ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной.
32. Роль изоферментов в клетках и тканях связана:
1)
с возможностью замены одной изоформы другой в зависимости от их ло- кализации;
2) с образованием мультиферментов;
3) с каскадным увеличением скорости ферментативных реакций.
33. Ферменты – это:
1)
катализаторы неорганической природы;
2)
биокатализаторы белковой природы;
3)
неорганические кислоты и щелочи;
4)
биокатализаторы небелковой природы.
34. Скорость ферментативной реакции не зависит от:
1)
концентрации фермента;
2)
концентрации субстрата;
3)
рН среды;
4)
выхода продукта реакции.
35. Уравнение Михаэлиса-Ментен выражает:
1)
зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента;
2)
зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата;
3)
зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды;
4)
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.
36. Из ниже следующих выражений выберите верное:
1)
ферменты влияют на величину константы равновесия реакции;
2)
ферменты расходуются в процессе реакции;
3)
ферменты осуществляют катализ термодинамически возможных реакций;
4)
температура не влияет на скорость ферментативных реакций.

36
37. Ферменты оказывают на скорость биохимических реакций следующее
влияние:
1)
увеличивают константу Михаэлиса;
2)
изменяют порядок реакции;
3)
устраняют действие ингибиторов на субстрат;
4)
снижают энергию активации реакции.
38. Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:
1)
образования фермент-субстратного комплекса;
2)
образования субстрат-субстратного комплекса;
3)
распада фермент-ферментного комплекса;
4)
распада субстрат-продуктного комплекса.
39. К аллостерическому ингибированию относится:
1)
обратимое конкурентное;
2)
необратимое специфическое;
3)
субстратное;
4)
неконкурентное.
40. Необратимое специфическое ингибирование ферментов могут вызывать