Главная страница
Навигация по странице:

  • Структурно-функциональная организация ферментов

  • Классификация коферментов

  • Невитаминные коферменты

  • Характеристика отдельных представителей коферментов

  • Флавиновые коферменты.

  • Пиридоксиновые коферменты

  • Пантотеновые коферменты

  • Ферменты Ферменты


    Скачать 81 Kb.
    НазваниеФерменты Ферменты
    Дата15.05.2018
    Размер81 Kb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаFermenty.doc
    ТипДокументы
    #43754

    Ферменты
    Ферменты – это биологические катализаторы. По химической природе ферменты являются белками.

    Отличие ферментов от небиологических катализаторов (железо, платина и т.д.) заключается в следующем:

    • скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами.

    • ферменты обладают высокой специфичностью

    • ферменты катализируют реакции в»мягких» условиях, т.е. при нормальном атмосферном давлении, физиологическом значении pH и температуре тела

    • скорость ферментативного катализа может регулироваться

    Вещество, которое превращается под действием фермента, называется «субстрат».
    Структурно-функциональная организация ферментов
    Так как по химической природе ферменты являются белками, то для них характерны все особенности структурной организации белков. Большинство ферментов имеют четвертичную структуру и являются сложными белками. Они состоят из белка – апофермента и кофактора. В роли кофакторов выступают ионы металлов или коферменты. Коферменты – это небольшие органические молекулы, которые принято разделять на 2 большие группы: витаминные и невитаминные. Исходными веществами для образования витаминных коферментов являются витамины. Поэтому недостаточное поступление их с пищей приводит к снижению синтеза этих коферментов и нарушению функционирования соответствующих ферментов. Невитаминные коферменты образуются в организме из промежуточных продуктов обмена веществ. Поэтому недостатка этих коферментов в физиологических условиях не бывает.
    Классификация коферментов


    1. Витаминные коферменты

          1. Тиаминовые коферменты (производные витамина В1). ТМФ, ТДФ, ТТФ (тиаминмонофосфат, тиаминдифосфат и тиаминтрифосфат).

          2. Флавиновые коферменты (производные витамина В2). ФМН (флавинмононуклетид), ФАД (флавинадениндинуклеотид)

          3. Пантотеновые коферменты (производные витамина В3). КоА (кофермент А).

          4. Никотинамидные коферменты (производные витамина В5) НАД (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ (никотинамидадениннуклеотидфосфат).

          5. Пиридоксиновые коферменты (производные витамина В6). ПАЛФ (пиридоксальфосфат), ПАМФ (пиридоксаминфосфат).

          6. Фолиевые коферменты (производные витамина В9). ТГФК (тетрагидрофолиевая кислота).

          7. Биотиновые коферменты (производные витамина Н). Карбоксибиотин.

          8. Кобамидные коферменты (производные витамина В12). Метилкобаламин, дезоксиаденозилкобаламин.

          9. Липоевые коферменты (производные витамина N). Амид липоевой кислоты.

          10. Хиноновые коферменты. Убихинон или кофермент Q.

          11. Карнитиновые коферменты (производные витамина Вт). Карнитин.

    2. Невитаминные коферменты

          1. Нуклеотидные

          2. Фосфаты моносахаридов

          3. Металлопорфириновые

          4. Пептидные (глутатион)

    Характеристика отдельных представителей коферментов
    Никотинамидные коферменты.
    Источником их образования служит ниацин (витамин В5, РР, никотинамид). К ним относятся НАД и НАДФ.

    Оба кофермента участвуют в реакциях окисления-восстановления, они способны обратимо принимать электроны и протоны. НАД+ является коферментом дегидрогеназ на всех этапах окисления энергетических субстратов в клетке: углеводов, жирных кислот, глицерина, аминокислот, субстратов цикла Кребса. НАДФН2 (НАДФ+ в восстановительной форме) используется как донор водорода в синтетических восстановительных реакциях (синтез холестерина, жирных кислот и т.д.).
    Схема окисления-восстановления НАД+ (НАДФ+)

    Флавиновые коферменты.
    Источником их образования является рибофлавин (витамин В5). Из рибофлавина синтезируются ФМН и ФАД.

    Оба кофермента участвуют в реакциях окисления-восстановления, они способны обратимо принимать электроны и протоны. ФМН и ФАД являются коферментами при переносе электронов и протонов в дыхательной цепи, окислении пирувата, 2-оксоглутарата, сукцината, жирных кислот и т.д.
    Схема окисления-восстановления фловиновых коферментов

    Пиридоксиновые коферменты
    Источником их образования является пиридоксин (витамин В6). Пиридоксин способен превращаться в пиридоксаль и пиридоксамин, из которых образуется 2 коферментные формы ПАЛФ (пиридоксальфосфат) и ПАМФ (пиридоксаминфосфат).

    ПАЛФ – это основная коферментнтная форма витамина В6. Он является коферментом почти для всех классов ферментов: трансфераз, лиаз, изомераз и др. С участием ПАЛФ происходит декарбоксилирование аминокислот и образование биогенных аминов, распад гликогена, взаимопревращение и катаболизм аминокислот и т.д.
    Пантотеновые коферменты
    Источником образования пантотеновых коферментов является пантотеновая кислота (витамин В3). В тканях организма происходит образование коферментных форм пантотеновой кислоты, главной из которых является кофермент А. Его сокращенное обозначение KoASH. Группа – SH на конце КоА является рабочей. К ней присоединяются различные группы, чаще других ацильная и ацетильная.

    С участием KoASH происходят следующие процессы: окисление жирных кислот, синтез холестерина, окисление пирувата и 2-оксоглутарата, синтез кетоновых тел, окисление субстратов в цикле Кребса, обезвреживание биогенных аминов и чужеродных соединений (с помощью ацетилирования) и т.д.

    Лекция №2

    Классификация и номенклатура ферментов



    В настоящее время существует 2 типа названий ферментов: рабочее, или тривиальное и систематическое.

    Рабочее название фермента простое и чаще употребляемое. Оно складывается из названия субстрата, типа катализируемой реакции и окончания –аза.

    Например:


    Систематическое название фермента более сложное.

    Лекция №2

    Классификация ферментов



    Все ферменты разделены на 6 классов:

    1. Оксидоредуктазы

    2. Трансферазы

    3. Гидролазы

    4. Лиазы

    5. Изомеразы

    6. Лигазы (синтетазы)


    Оксидоредуктазы – это ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции.

      1. Окисление субстрата. Окисление субстрата возможно:

        1. Отщеплением от субстрата атомов водорода

    Акцептором атомов водорода могут быть:

          1. Коферменты – НАД+ или ФАД (редко НАДФ+). В данном случае фермент носит название «дегидрогеназа».



    S - субстрат



          1. Кислород (О2). В данном случае фермент называется «оксидаза» и в результате реакции образуется перекись водорода.





        1. Присоединение к субстрату атомов кислорода. В данном случае фермент носит название «оксигеназа». Если к молекуле субстрата присоединяется один атом кислорода, то фермент называется «монооксигеназа», если два, то «диоксигеназа».





    Например:



      1. Восстановление субстрата. Восстановление субстрата возможно путем присоединения к нему водорода (Н2). Донором водорода чаще всего выступает НАДФН2.




    Трансферазы
    Трансферазы – это ферменты, которые катализируют реакции переноса различных групп от одного вещества (донора) к другому (акцептору). В организме осуществляется перенос следующих групп: метильных, ацетильных, ацильных, фосфорных и т.д. Рабочее название фермента складывается по принципу: акцептор + переносимая группа + трансфераза.

    Например:


    Трансферазы, которые катализируют реакции переноса фосфорных групп принято называть киназами. Рабочее название киназ складывается из названия акцептора + термин «киназа». Донором фосфатной группы является АТФ.

    Например:

    Гидролазы
    Гидролазы – это ферменты, которые катализируют реакции разрыва связей в субстратах с присоединением воды. Рабочее название фермента в этом классе складывается из названия субстрата + окончание аза

    дипептид

    Все пищеварительные ферменты и ферменты лизосом являются гидролазами. В этом классе много исторически сложившихся или тривиальных названий. Такие названия не подчиняются правилам «Классификации и номенклатуры ферментов». Например, пепсин, трипсин, гастриксин и т.д.
    Лиазы
    Лиазы – это ферменты, катализирующие реакции разрыва связей в субстратах путем негидролитического отщепления различных групп (СО2, NH2, Н2О и др.) или присоединения воды по месту двойной связи. Названия ферментов складываются следующим образом: субстрат + отщепляемая или присоединяемая группа + окончание аза

        1. Декарбоксилазы – это ферменты, катализирующие отщепление СО2 от субстрата




    2

    2

    Глутамат

    ГАМК



        1. Гидратазы – это ферменты, катализирующие присоединение Н2О к субстрату.



    фумаратгидратаза

    малат

    Н



        1. Синтазы – это ферменты, катализирующие реакции синтеза без участия АТФ (за счет энергии субстрата)

        2. Альдолазы – это ферменты, катализирующие разрыв связей в субстрате, при котором один из продуктов реакции обязательно является альдегидом.


    Изомеразы
    Изомеразы – это ферменты, катализирующие реакции изомеризации, происходящие в пределах одной молекулы. В зависимости от вида изомерии ферментам дают соответствующие названия: рацемазы – катализируют превращения стереоизомеров, эпимеразы – эпимеров, таутомеразы – таутомеров. Мутазы катализируют реакции переноса функциональных групп в пределах одной молекулы. Название этих ферментов складываются следующим образом: название субстрата + название переносимой группы + мутаза.

    Некоторые ферменты имеют название изомеразы (например, при цис – транс изомерии).
    Лигазы
    Лигазы – это ферменты, катализирующие синтетические реакции, которые происходят с участием энергии АТФ или др. нуклеозидтрифосфатов.


    Глутамат

    Глутамин

    Название фермента складывается следующим образом: продукт реакции + синтетаза.

    К этому классу относят карбоксилазы. Присоединение карбоксильной группы к субстрату происходит с затратой энергии АТФ. Название фермента будет состоять из названии исходного субстрата + термин «карбокилаза»


    Ацетил-КоА

    Малонил-КоА


    написать администратору сайта