Белки. химия белка (Не знаю ответ, ответ был дан выше)

Название	химия белка (Не знаю ответ, ответ был дан выше)
Анкор	Белки
Дата	20.02.2022
Размер	5.67 Mb.
Формат файла
Имя файла	Белки.doc
Тип	Документы #368173
страница	2 из 3

1 2 3

Билет 2, 13

Первичная структура белка и связи, ее стабилизирующие. Написать трипептид лиз-ала-фен.

Первичная структура белка – линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Связи: пептидная

Полипептидная цепь имеет два неоднаковых конца:

- первая аминокислота содержит свободную α-аминогруппу (N–конец); последняя аминокислота имеет свободную карбоксигруппу (С–конец).

Поэтому первичную структуру можно представить себе как последовательность (чередование) пептидных связей и α-углеродных атомов аминокислот, а радикалы аминокислот находятся сбоку от этой цепочки.
(принцип построения трипептида см выше)

К какому полюсу при электрофорезе будут передвигаться белки с преобладанием диаминовых аминокислот при рН 7.0

Аминогруппа – положительно заряжена => белки с преобладанием диаминовых аминокислот будут двигаться к аноду (отрицательно заряженный полюс)

Что такое нуклеозид, его отличие от нуклеотида. Написать формулы.

Нуклеозид = азотистое основание + углевод

Нуклеотид = нуклеозид + фосфорная кислота (Н₃РО₄)

Характеристика альбуминов и глобулинов.

Альбумины	Глобулины
простые глобулярные белки	простые глобулярные белки
Молекулярная масса 70 000 дальтон	Молекулярная масса 150 000 Д
Растворимы в воде	Нерастворимы в воде
ИЭТ 5	ИЭТ 7
Высаливаются 100% сульфатом аммония (NH₂SO₄)	Высаливаются 50% сульфатом аммония (NH₂SO₄)
Синтезируются в печени	Синтезируются в печени и В-лимфоцитами (γ-глобулины = АТ)
Много в организме
	Имеют ряд фракций (α1, α2, β, γ)
Депо Б, осморегуляция, неспецифическая защита, транспорт (лекарств, металлов, холестерина, билирубина, гормонов), антиоксидантный эффект	Каталитическая, транспортная, иммунологическая, защитная (Б острой фазы воспаления)

Написать азотистые пуриновые основания, входящие в состав ДНК, назвать их.

Билет 3, 14

Классификация белков. (+в билете 14 -Характеристика глобулинов)

Белки

Простые	Сложные
Альбумины	Гемопротеины
Глобулины	Флавопротеины
Гистоны	Магнийпорфирины
Протамины	Сu-содержищие
Протеиноиды	…

(характеристику глобулинов см выше)

Третичная структура белка и связи, ее стабилизирующие. Белки известной третичной структурой.

Третичная структура белка – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Связи:

Гидрофобные взаимодействия (между гидрофобными R аминокислот(АК) внутри структуры растворимых в воде белков)
Ван дер Ваальсовы силы (между прилегающими друг к другу атомами)
Водородные (между гидрофильными группами (-ОН, -СОNH₂, -SH) и любыми другими гидрофильными группами)
Ионные (между отрицательно заряженными карбоксильными (-СООН^-) группами R аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами R лизин, аргинина, гистидина)
Ковалентные дисульфидные (между SH-группами двух остатков цистеина) – стабилизируют структуру

Белки с третичной структурой: миоглобин

Что такое адениловая система. Написать компоненты адениловой системы.

Адениловая система – система адениловых нуклеотидов, которая включает в себя АТФ, АДФ, АМФ, неорганический фосфат и ионы Mg²⁺.

Роль: энергообмен (для синтеза, активного транспорта, мышечной работы…)

Компоненты:

АТФ, АДФ, АМФ, неорганический фосфат и ионы Mg²⁺

Какой заряд несут белки сыворотки крови, если ИЭТ альбумина 4,7; глобулина 6,7. рН крови 7,36.

Отрицательный заряд, т.к. ИЭТ <7 => кислая среда, а кислые белки отрицательно заряжены.

Билет 4, 15

Денатурация: понятие, виды, значение, факторы, ее вызывающие.	(денатурацию см выше)
Биологическая роль и первичная структура ДНК.	Первичная структура ДНК – последовательность расположения мононуклеотидов в цепи. Связь: 3’,5’-фосфодиэфирная Биологическая роль: универсальный хранитель и источник наследственной информации
Написать и назвать трипептид цис-тир-иле. В какой области рН он будет находиться в изоэлектрическом состоянии.	(принцип построения трипептида см выше) ИЭТ = 7, т.к. нет дополнительных положительно или отрицательно заряженных групп.
Сложные белки. Характеристика хромо- и нуклеопротеинов.	(сложные белки см выше) (характеристику хромопротеинов см выше) Характеристика нуклеопротеинов Состав: Б+Нуклеиновая кислота Виды: дезоксирибонуклеопротеины (ДНП), рибонуклеопротеины (РНП) Локализация: ДНП – в ядре, митоходриях; РНП – в цитоплазме, ядрышке Функции: хранение информации (т.к. в состав входит ДНК или РНК), компактизация (т.к. ДНП входит в состав мононуклеосом, которые являются составной частью хромосомы) Белковый состав ДНП – гистоны имеют 5 классов Н1 (богаты лизином), Н2А (богатые аргинин+лизин), Н2В (умеренно богатые арг+лиз), Н3 (богатые арг), Н4 (богатые глицином+арг)
Написать и назвать нуклеотид, где азотистым основанием является аденин.	(принцип построения нуклеотида см выше) Название: аденозинмонофосфат

Билет 5

Характеристика простых белков. Характеристика альбуминов.

Простые белки – построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются только на свободные аминокислоты.

Группы простых белков: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, протеиноиды

Сложный белок	Характеристика
Липопротеины	= Б+липид Липиды в составе: нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды Виды: ЛП (Л>Б), ПЛ (Л<Б) Где встречаются: в составе клеточной мембраны и внутриклеточных мембран ядра, митохондрий, микросом, в свободном состоянии в плазме крови Примеры: тромбопластический белок ткани легких, липовителлин желтка Функции: ПЛ – структурная, комплексная организация миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек и колбочек сетчатки; ЛП - транспорт холестерина Где синтезируются: в печени или слизистой оболочке кишечника Липопротеины сыворотки крови: ЛП низкой плотности (ЛПНП), ЛП очень низкой плотности (ЛПОНП), ЛП высокой плотности (ЛПВП), ЛП очень высокой плотности (ЛПОВП), ЛП промежуточной плотности (ЛППП)
Хромопротеины	= простой белок+окрашенный небелковый компонент. Виды: Гемопротеины (глобулярный Б+Fe) Цвет: красный Пример: гемоглобин (4цепи Б глобина+4гема = четвертичная структура), миоглобин (третичная структура), цитохромы, каталаза, пероксидаза Флавопротеины (Б+ КоФермент (ФМН или ФАД)) Цвет: желтый Пример: ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, транспортирующий электроны флавопротеин Магнийпорфирины (Б+Mg) Цвет: зеленый Примеры: хлорофилл Б+Cu Цвет: голубые Б+А витамин Цвет: оранжевый Пример: родопсин Функция: участие в фотосинтезе, дыхании, транспорте О₂ и СО₂, ОВР, свето- и цветовосприятие.
Нуклеопротеины	= Б+Нуклеиновая кислота Виды: дезоксирибонуклеопротеины (ДНП), рибонуклеопротеины (РНП) Локализация: ДНП – в ядре, митоходриях; РНП – в цитоплазме, ядрышке Функции: хранение информации (т.к. в состав входит ДНК или РНК), компактизация (т.к. ДНП входит в состав мононуклеосом, которые являются составной частью хромосомы)аа Белковый состав ДНП – гистоны имеют 5 классов Н1 (богаты лизином), Н2А (богатые аргинин+лизин), Н2В (умеренно богатые арг+лиз), Н3 (богатые арг), Н4 (богатые глицином+арг)
Гликопротеины	= Б(полипептид)+углевод(олигосахарид) Виды: ПГ (У>Б), ГП (У<Б), ГАГ Связи: О-гликозидные, N-гликозидные, эфирные гликозидные связи со свободными СООН-группами глутаминовой и асарагиновой кислот. Примеры ГАГ: гиалуроновая кислота, гепарин Примеры ГП: белковые гормоны, мембранные сложные белки, иммуноглобулины, белки плазмы крови, интерфероны… Функции: обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, защитное, гормональное, антивирусное действие Где синтезируются: в рибосомах ЭПС(в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи, и далее белок транспортируется до мембран клетки
Фосфопротеины	= Б+Фосфорная кислота Пример: казеиноген молока, фосфитин, ихтулин Где находится: желток, белок, икра рыб, клетки ЦНС Функция: источники энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза, постнатального роста и развития организма.
Металлопротеины

(характеристику альбуминов см выше)

Биологическая роль и структура РНК.

Рибонуклеиновые кислоты (РНК) - одноцепочечные молекулы разной длины.
Структура РНК:
1) Первичная: Последовательность нуклеотидов различных РНК, содержащихся в клетке определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК-матрице.
2) Вторичная
3) Третичная
Виды:
1) Рибосомальные РНК (рРНК) составляют до 80-90% от всей РНК клетки. Они содержатся в рибосомах - внутриклеточных органеллах, принимающих участие в биосинтезе белка.
2) Матричные РНК (мРНК) составляют около 5% общей массы рибонуклеиновых кислот клетки.
Молекулярная масса колеблется: от300 тыс до 2млн.
Функция: перенос генетической информации, записанной в ДНК, на синтезируемый белок.
Нуклеотидный состав мРНК подобен нуклеотидному составу одного из участков цепи ДНК (кодоген в ДНК определяет кодон в мРНК)
Находятся: в ядре (где они синтезируются) и в цитоплазме.
3) Транспортные РНК (тРНК)
Функции: доставка аминокислот к рибосомам, взаимодействие с мРНК и рибосомами в процессе биосинтеза белка.
Для перноса каждой аминокислоты имеется своя собственная тРНК, а для некоторых из них известно несколько тРНК и общее число видов тРНК доходит до 60.

Вторичная структура белка.

Вторичная структура белка – это размещение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, эти участки могут быть упорядоченными (α–спираль и β–структура) и неупорядоченными.

Виды:

α–спираль.

Закручивание молекулы белка в спираль (правозакрученная) выгодно энергетически, так как способствует более плотной упаковке молекулы в пространстве и уменьшению ее свободной энергии (2-ой закон термодинамики).

Связи: дисульфидные и водородные.

На 1 шаг спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, длина шага 5,44нм, радиус спирали 0,25 нм. Некоторые белки спирализованы на 100%, другие вовсе лишены спиралей. Факторы, которые мешают образованию α–спиралей:

расположение подряд нескольких одноименно заряженных аминокислот (взаимное отталкивание), или аминокислот с большими радикалами (пространственное несоответствие).
аминокислота пролин, которая является фактически иминокислотой и резко меняет направление полипептидной цепи.

β – структуры - складчатый слой.

Связи: водородные.

Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген).

Неупорядоченные структуры - это неупорядоченное расположение белковой цепи в пространстве.

К какому полюсу при электрофорезе будут передвигаться белки с преобладанием дикарбоновых аминокислот при рН 7,0. Написать трипептид асп-ала-глу.

Аминогруппа – положительно заряжена => белки с преобладанием диаминовых аминокислот будут двигаться к аноду (отрицательно заряженный полюс)

(принцип построения трипептида см выше)

Соединить два мононуклеотида дезокси-адениловую и дезокси-цитидиловую кислоты.

(принцип соединения мононуклеотидов см выше)

1 2 3