Главная страница
Навигация по странице:

  • Внешнее проявление денатурации

  • Факторы : Высокая температура

  • Интенсивное встряхивание раствора

  • Кислоты и щелочи

  • Необратимая

  • Хромопротеины

  • Пример

  • Фосфопротеины

    		•

    Белки. химия белка (Не знаю ответ, ответ был дан выше)


    Скачать 5.67 Mb.
    Названиехимия белка (Не знаю ответ, ответ был дан выше)
    АнкорБелки
    Дата20.02.2022
    Размер5.67 Mb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаБелки.doc
    ТипДокументы
    #368173
    страница1 из 3
      1   2   3

    Билеты к зачету по теме «ХИМИЯ БЕЛКА» (Не знаю ответ, ответ был дан выше)

    Билет 1, 12

    Классификация аминокислот по характеру радикала.
    Классификация 1.

    1. Алифатические:



      Глицин
      Gly



      Аланин
      Ala



      Валин *
      Val



      Лейцин *
      Leu



      Изолейцин *
      ILe

    2. OH-содержащие
      Серин
      Ser



      Треонин *
      Thr

    3. СООН-содержащие
      Аспарагиновая кислота (аспартат)
      Asp



      Глутаминовая кислота (глутамат)
      Glu

    4. NH2CO-содержащие
      Аспарагин
      Asn



      Глутамин
      Gln

    5. NH2-содержащие
      Лизин *
      Lys



      Аргинин
      Arg

    6. S-содержащие
      Цистеин
      Cys



      Метионин*
      Met

    7. Ароматичиские
      Фенилаланин *
      Phe



      Тирозин
      Tyr

    8. Гетероциклические
      Триптофан *
      Trp



      Гистидин
      His

    9. Иминокислота
    Пролин
    Pro


    Классификация 2.

    1. Неполярные R

      Глицин


      Аланин


      Валин


      Лейцин


      Изолейцин


      Пролин


    2. Полярные, незаряженные R

      Серин


      Треонин


      Цистеин


      Метионин


      Аспаргин


      Глутамин


    3. Ароматические R

      Фенилаланин


      Тирозин


      Триптофан


    4. Отрицательно заряженные R

      Аспарагиновая кислота


      Глутаминовая кислота


    5. Положительно заряженные R

    Лизин


    Аргинин


    Гистидин




    Денатурация белка. Факторы, ее вызывающие. Виды денатураций. Значение.
    Денатурация белка – потеря нативной конформации под действием различных факторов, сопровождающийся утратой свойств и специфической функции белков. (первичная структура не нарушается).

    Внешнее проявление денатурации: потеря растворимости (особенно в ИЭТ), повышенная вязкость раствора, увеличение количества свободных SH-групп, ищменение характера рассеивания рентгеновских лучей.

    Факторы:

    • Высокая температура (более 50оС), увеличивающая тепловое движение атомов в молекуле и => приводящая к разрыву слабых связей

    • Интенсивное встряхивание раствора, => соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и => изменению конформации этих молекул

    • Органические вещества (этиловый спирт, фенол, мочевина) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, => к конформационным изменениям

    • Кислоты и щелочи, изменяя рН среды, => вызывают перераспределение связей в молекуле белка

    • Соли тяжелых металлов (медь, ртуть, свинец) образуют прочные связи с важными функциональными группами белков (чаще всего с -SH), => изменяя их конформацию и активность

    • Детергенты – вещества, содержащие гидрофобный углеводородный R и гидрофильную функциональную группу (амфифильное вещество). Гидрофобные R белков взаимодействуют с гидрофобными R детергентов, => изменение конформации белков.

    Виды:

    • Обратимая денатурация (ренатурация) – процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

    • Необратимая денатурация – процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

    Значение:

    1) при получении ферментов или других биологически активных белковых препаратов

    2) при отравлениях солями тяжелых металлов

    На примере 2х мононуклеотидов показать, как они соединяются в полинуклеотидную цепь.


    (принцип связи двух мононуклеотидов тот же)

    В какой области pH (кислой, щелочной, нейтральной) находится ИЭТ трипептида гис-лиз-тре? Написать трипептид, указать N- и С- концевые аминокислотные остатки в молекуле.
    В щелочной, т.к. гистидин и лизин – положительно заряженные аминокислоты (содержат аминогруппу).



    Окончания у АК: ил-ил-ин

    (принцип построения трипептида тот же)

    Характеристика хромо- и фосфопротеинов.
    Хромопротеины = простой белок+окрашенный небелковый компонент.

    Виды:

    1. Гемопротеины (глобулярный Б+Fe)

    Цвет: красный

    Пример: гемоглобин (4цепи Б глобина+4гема = четвертичная структура), миоглобин (третичная структура), цитохромы, каталаза, пероксидаза

    1. Флавопротеины (Б+ КоФермент (ФМН или ФАД))

    Цвет: желтый

    Пример: ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, транспортирующий электроны флавопротеин

    1. Магнийпорфирины (Б+Mg)

    Цвет: зеленый

    Примеры: хлорофилл

    1. Б+Cu

    Цвет: голубые

    1. Б+А витамин

    Цвет: оранжевый

    Пример: родопсин

    Функция: участие в фотосинтезе, дыхании, транспорте О2 и СО2, ОВР, свето- и цветовосприятие.
    Фосфопротеины = Б+Фосфорная кислота

    Пример: казеиноген молока, фосфитин, ихтулин

    Где находится: желток, белок, икра рыб, клетки ЦНС

    Функция: источники энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза, постнатального роста и развития организма.
      1   2   3

    написать администратору сайта