ТЕСТЫ. Химия простых белков
 Скачать 194.36 Kb.
|
|
2.ионные 3.водородные 4.фосфодиэфирные 5.электростатические 26.ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ГЕМОГЛОБИНА ЯВЛЯЕТСЯ 1.четыре пирольных кольца, соединенных с Fе3+ 2.протопорфирин IX 3.четыре пиррольных кольца, соединенных метиновыми мостиками и Fе2+ 4.четыре геминовые группировки, соединенные с Fе3+ 5.гем 27.ДЛЯ ГЕМОГЛОБИНА ХАРАКТЕРНЫ СЛЕДУЮЩИЕ СВОЙСТВА 1.молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина 2.наличие одной геминовой группировки 3.из четырех полипептидных цепей две одинаковые 4.каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина 5.все субъединицы молекулы гемоглобина разные 28.КООПЕРАТИВНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ КОНФОРМАЦИИ ПРОТОМЕРОВ-ЭТО 1.повышение сродства гемоглобина к кислороду 2.аллостерическое взаимодействие олигомерного белка и лиганда 3.изменение конформации субъединиц в олигомерном белке, обусловленное взаимным влиянием и сопровождающееся изменением функциональной активности белка 4.изменение четвертичной структуры белка, опосредованное взаимодействием между разными участками связывания 5.изменение третичной структуры белка 29.ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА (ГЕМ) СВЯЗЫВАЕТ С БЕЛКОМ ОСТАТОК АМИНОКИСЛОТЫ 1.аланина 2.глицина 3.гистидина 4.тирозина 5.пролина 30. ОЛИГОМЕРНЫМИ БЕЛКАМИ ЯВЛЯЮТСЯ ГЕМПРОТЕИНЫ 1.миоглобин 2.цитохром в 3.гемоглобин 4.каталаза 5.цитохром с 31.ГЕМОГЛОБИН ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА СОСТОИТ ИЗ ЧЕТЫРЕХ СУБЪЕДИНИЦ 1.2α2γ 2.2α2β 3.2α2δ 4.2β2δ 5.2β2 32.ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИМИ БЕЛКАМИ ЯВЛЯЮТСЯ 1.церулоплазмин 2.карбоангидраза 3.гемосидерин 4.ферритин 5.пластоцианин 33.К ФОСФОПРОТЕИНАМ ОТНОСЯТСЯ 1.оризенин риса 2.сывороточный альбумин 3.вителлин яичного белка 4.гордеин семян ячменя 5.казеин молока 34. ФОСФОРНАЯ КИСЛОТА В ФОСФОПРОТЕИНАХ ОБЫЧНО КОВАЛЕНТНО СВЯЗАНА 1. с гидроксильной группой серина 2. с гидроксильной группой треонина 3. с НS-группой цистеина 4. с β-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты 5. с ε-аминогруппой лизина 35.УГЛЕВОДЫ СВЯЗАНЫ С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СВЯЗЬЮ 1.водородной 2.гликозидной 3.ионной 4.гликозаминной 5.сложноэфирной 36.СВЯЗЬ МЕЖДУ УГЛЕВОДНЫМ КОМПОНЕНТОМ И АПОБЕЛКОМ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ЧЕРЕЗ РАДИКАЛЫ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ 1. тирозина 2. серина 3. аргинина 4. лизина 5. аспарагина 37.В СОСТАВ УГЛЕВОДНОГО КОМПОНЕНТА ГЛИКОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ 1. галактоза 2. глюкоза 3. фруктоза 4. ксилоза 5. манноза 38.ДЛЯ СТРУКТУРНЫХ ЛИПОПРОТЕИНОВ ХАРАКТЕРНО 1.транспортная функция 2.присутствие в плазме крови 3.присутствие в составе биомембран 4.растворимость в полярных растворителях 5.обеспечение физиологических функций мембран клеток 39.В МОЛЕКУЛЕ ГЕМОГЛОБИНА СОДЕРЖИТСЯ АТОМОВ ЖЕЛЕЗА 1.один 2.два 3.три 4.шесть 5.четыре 40.НАИБОЛЕЕ КРУПНЫЕ ПО РАЗМЕРАМ ЛИПОПРОТЕИНЫ КРОВИ 1.ЛПВП 2.ЛПНП 3ЛПОНП 4.хиломикроны 5.ЛППП 41.ЛИПИДНЫЙ КОМПОНЕНТ В МОЛЕКУЛАХ ЛИПОПРОТЕИНОВ СОЕДИНЯЕТСЯ С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ С ПОМОЩЬЮ СВЯЗЕЙ 1.гидрофобных 2.ионных 3.ковалентных 4.водородных 5.дисульфидных ДИДАКТИЧЕСКАЯ ЕДИНИЦА 3 ФЕРМЕНТЫ 1.ФЕРМЕНТЫ – ЭТО 1.сложные белки 2.производные витаминов 3.белки, являющиеся структурными компонентами клеток 4.биокатализаторы белковой природы 5.углеводы 2.УЧАСТОК АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ СУБСТРАТ, НАЗЫВАЕТСЯ каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный контактный 3.ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ транспортная регулирующая структурная сократительная каталитическа 4.ФЕРМЕНТЫ УСКОРЯЮТ РЕАКЦИИ, ТАК КАК 1.изменяют свободную энергию реакции 2.ингибируют обратную реакцию 3.изменяют константу равновесия реакции 4.уменьшают энергию активации 5.избирательно увеличивают скорость прямой реакции 5.ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ, НО ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО НЕКОТОРЫМ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИМ СВОЙСТВАМ, НАЗЫВАЮТСЯ апоферменты изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры 8.В ОСНОВЕ СОВРЕМЕННОЙ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ 1.тип катализируемой реакции 2.тип разрываемых связей в ходе реакции 3.вид кофактора, входящего в состав фермента 4.химическая природа субстрата 5.природа фермента 9.ФЕРМЕНТЫ, АКТИВАЦИЯ КОТОРЫХ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА НАЗЫВАЮТСЯ мультимеры зимогены изоферменты холоферменты коэнзимы 8.ПРИ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ В КАЧЕСТВЕ ЗАМЕСТИТЕЛЬНОЙ ЭНЗИМОТЕРАПИИ ПРИМЕНЯЮТ эндопептидазу трипсин каталазу рибонуклеазу АСТ 9.АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ химотрипсин папаин нуклеаза аргиназа лизоцим 10.БОЛЬШИНСТВО ФЕРМЕНТОВ ПРОЯВЛЯЮТ МАКСИМАЛЬНУЮ АКТИВНОСТЬ ПРИ РН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) близком к нейтральному только при рН 7 любого значения 11.ФЕРМЕНТЫ ДЕНАТУРИРУЮТ ПРИ ТЕМПЕРАТУРЕ 0 о С 80-100 о С 20-30о С 30-40о С 0-100 С 12.ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ДЕФИЦИТ ФЕРМЕНТА альдолазы пепсина липазы трансаминазы малатдегидрогеназы 13.КОФАКТОР – ЭТО 1.белковая часть фермента 2.небелковая часть фермента 3.часть фермента, состоящая из аминокислот 4.часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества 5.часть фермента, осуществляющая ингибирование 14.ВИТАМИН В1 СОДЕРЖИТ КОФАКТОР флавинадениндинуклеотид тиаминдифосфат никотинамидадениндинуклеотид пиридоксальфосфат кобаламин 15. ПЕПСИН ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН 1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 16. АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ 17. ПРИ ОСТРОМ ПАНКРЕАТИТЕ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ИМЕЕТ ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ ФЕРМЕНТА аланинаминотрансферазы альфа – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы ЛДГ 19. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ сродство к ингибитору активность фермента сродство к кофактору сродстов к коферменту сродство к субстрату 19. ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей гидролиза одной или нескольких пептидных связей 20. ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗИРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЗИМОГЕНОВ амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин,трипсин,амилаза химотрипсин, трипсин, фосфотаза пепсин, химотрипсин, трипсин 21. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп 22. В ОСНОВЕ ОБНАРУЖЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ СВОЙСТВО каталитическая активность специфичность действия термостабильность термолабильность амфотерность 23. ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПЕЧЕНИ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ пепсина трипсина α-амилазы лактазы АЛТ 25. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ РЕАКЦИИ ПЕРЕНОСА ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП И МОЛЕКУЛЯРНЫХ ОСТАТКОВ С ОДНОЙ МОЛЕКУЛЫ НА ДРУГУЮ, ОТНОСЯТСЯК КЛАССУ Гидролазы трансферазы оксидоредуктазы изомеразы лигазы 25. ФЕРМЕНТ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА С ИНДЕКСОМ КФ 1.1.1.1 ОТНОСИТСЯК КЛАССУ гидролазы трансферазы; изомеразы оксидоредуктазы лиазы 26. ОБЩЕЕ КОЛИЧЕСТВО СУБЪЕДИНИЦ В ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЕ две три четыре шесть восемь 27. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ПРОЦЕССЫ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ, ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ: трансфераз лигаз лиаз гидролаз; изомераз 28.КОФАКТОРЫ, СОДЕРЖАЩИЕ ВИТАМИН В2 НАЗЫВАЮТСЯ 1.никотинамидные 2.пиридоксалевые 3.флавиновые 4.кобамидные 5.биотиновые 29.ФЕРМЕНТЫ – ЭТО 1.сложные белки 2.производные витаминов 3.белки, являющиеся структурными компонентами клеток 4.биокатализаторы белковой природы 5.группа простых белков 30.ФЕРМЕНТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ СЛЕДУЮЩИМИ СВОЙСТВАМИ 1.высокая специфичность 2.термолабильность 3.не расходуются в процессе реакции 4.увеличивают скорость химических реакций 5.чувствительны к небольшим изменениям рН 31.В ХОЛОФЕРМЕНТАХ В СОСТАВ КОФАКТОРА ВХОДЯТ 1.нуклеотиды 2.металлы 3.производные витаминов 4.гем 5.липиды 6.пептиды 32.ВИТАМИН В2 ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩИХ КОФАКТОРОВ 1.НАД+ 2.ПАЛФ 3.НS-СоА 4.ФАД 5.глютатион 6.ТДФ 7.ФМН 8.Н4- биоптерин (ТГФК) 33.ВИТАМИН В1 ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО КОФАКТОРА 1.НАД+ 2.ПАЛФ 3.НS-СоА 4.ФАД 5.глютатион 6.ТДФ 7.ФМН 8.Н4- биоптерин (ТГФК) 34.ВИТАМИН РР ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩИХ КОФАКТОРОВ 1.НАД+ 2.ПАЛФ 3.НS-СоА 4.ФАД 5.НАДФ+ 6.глютатион 7.ТДФ 8.ФМН 9.Н4- биоптерин (ТГФК) 35.ВИТАМИН В6 ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО КОФАКТОРА 1.НАД+ 2.ПАЛФ 3.НS-СоА 4.ФАД 5.глютатион 6.ТДФ 7.ФМН 8.Н4- биоптерин (ТГФК) 36.ВИТАМИН В3 ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО КОФАКТОРА 1.НАД+ 2.ПАЛФ 3.НS-СоА 4.ФАД 5.глютатион 6.ТДФ 7.ФМН 8.Н4- биоптерин (ТГФК) 37.ВИТАМИН ВС (ФОЛАЦИН) ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО КОФАКТОРА НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) 38. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА 1.это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе 2.обладает свойством комплементарности к субстрату 3.включает только положительно заряженные радикалы аминокислот 4.содержит только металлы 5.служит для регуляции активности фермента 39. СВОЙСТВА АПОФЕРМЕНТА 1.это комплекс белка и кофактора 2.обладает высокой каталитической активностью 3.представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов 4.синтезируется в организме 5.определяет специфичность фермента 40.ФУНКЦИИ МЕТАЛЛОВ В ФЕРМЕНТАТИВНОМ КАТАЛИЗЕ 1.участвуют в связывании фермента с субстратом 2.способствуют связыванию эффектора с аллостерическим центром 3.участвуют в связывании фермента с коферментом 4.стабилизируют четвертичную структуру фермента 5.участвует в образовании первичной структуры фермента 41.НЕОДИНАКОВАЯ СКОРОСТЬ ПРОТЕКАНИЯ ОДНОГО И ТОГО ЖЕ МЕТАБОЛИЧЕСКОГО ПУТИ В РАЗНЫХ ОРГАНАХ МОЖЕТ БЫТЬ ОБУСЛОВЛЕНА 1.количеством ферментов 2.активностью ферментов 3.изоферментным составом 4.ферментами мембран 5.разными значением рН 42.КОФАКТОР - ЭТО 1.белковая часть фермента 2.простетическая группа фермента 3.часть фермента, состоящая из аминокислот 4.часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества 5.часть фермента, осуществляющая ингибирование 43.УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА, ОТВЕТСТВЕННЫЙ ЗА ПРИСОЕДИНЕНИЕ СУБСТРАТА И ЕГО ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПРЕВРАЩЕНИЕ НАЗЫВАЕТСЯ 1.гидрофобный центр 2.каталитический центр 3.активный центр 4.субстратный центр 5.аллостерический центр 44.ФЕРМЕНТАМИ, ИЗ УКАЗАННЫХ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ, ЯВЛЯЮТСЯ 1.гемоглобин 2.миоглобин 3.каталаза 4.пероксидаза 5.цитохромы 45.БЕЛКОВАЯ ЧАСТЬ ХОЛОФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ 1.апофермент 2.кофермент 3.кофактор 4.протомер 5.простетическая группа 46.УЧАСТОК АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ СУБСТРАТ, НАЗЫВАЕТСЯ 1.каталитический 2.гидрофобный 3.аллостерический 4.гидрофильный 5.контактный 47.ПРИ УВЕЛИЧЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ 1.постоянно возрастает 2.постоянно понижается 3.до 37-400 С возрастает, в дальнейшем снижается 4.повышается после достижения 600 С 5.не имеет закономерностей 48.АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ ОБЛАДАЮТ СЛЕДУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ 1.амилаза 2.аргиназа 3.липаза 4.уреаза 5.химотрипсин 6.аминопептидаза 49.БОЛЬШИНСТВО ФЕРМЕНТОВ ПРОЯВЛЯЮТ МАКСИМАЛЬНУЮ АКТИВНОСТЬ ПРИ РН 1.кислом (1,5-2) 2.щелочном (8-9) 3.близком к нейтральному 4.только при рН =7,0 5.при рН= 4-6 50.ПРИ ДЕЙСТВИИ ВЫСОКОЙ ТЕМПЕРАТУРЫ С ФЕРМЕНТОМ ПРОИСХОДИТ 1.гидролиз 2.денатурация 3.образование фермент-субстратного комплекса 4.блокирование активного центра 5.нарушение первичной структуры 51. КРАХМАЛ ГИДРОЛИЗУЕТ ФЕРМЕНТ сахараза α-амилаза эстераза лактаза α-липаза 52. ПЕПСИН ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН: 1.1,5-2,5 2.4-5 3.6-7 4.8-9 5.10-11 53.АМИЛАЗА ИМЕЕТ ОПТИМУМ РН 1.1,5-2 2.6,8-7,2 3.8-9 4.3,5-4 5.4,5-5 54. ФЕРМЕНТЫ ДЕНАТУРИРУЮТ ПРИ ТЕМПЕРАТУРЕ 1.00 С 2.80-1000 С 3.20- 300 С 4.30-400 С 55.ОПТИМАЛЬНОЙ ДЛЯ ДЕЙСТВИЯ БОЛЬШИНСТВА ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ ТЕМПЕРАТУРА 1.50-600 С 2.15-200 С 3.80-1000 С 4.35-400 С 5.0- 200С 56. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ, НО ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО НЕКОТОРЫМ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИМ СВОЙСТВАМ, НАЗЫВАЮТСЯ 1.апоферменты 2.изоферменты 3.коэнзимы 4.протомеры 5.мультимеры 57.ПРИ ДЕЙСТВИИ ИНГИБИТОРА, ОБЛАДАЮЩЕГО СТРУКТУРНЫМ СХОДСТВОМ С СУБСТРАТОМ, НАБЛЮДАЕТСЯ ТОРМОЖЕНИЕ |