ТЕСТЫ. Химия простых белков
 Скачать 194.36 Kb.
|
|
1.конкурентное 2.неконкурентное 3.аллостерическое 4.неспецифическое 5.необратимое 58.АКТИВАТОРОМ ПЕПСИНА ЯВЛЯЕТСЯ 1.соляная кислота 2.хлористый натрий 3.сернокислая медь 4.хлористый калий 5.гидрат окиси меди 59. К КОНКУРЕНТНЫМ ИНГИБИТОРАМ ОТНОСЯТСЯ ВЕЩЕСТВА, ИМЕЮЩИЕ СТРУКТУРНОЕ СХОДСТВО С 1.коферментом 2.продуктом реакции 3.субстратом 4.ферментом 5.аллостерическим центром фермента 60. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ ОТРАЖАЕТ 1.влияние на строго определенные субстраты 2.образование строго определенных продуктов реакции 3.расщепление строго определенных химических связей в субстрате 4.воздействие на определенные стереоизомеры 5.способность к регуляции активности 61. ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЕ МАКСИМАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ТРЕБУЕТСЯ 1.максимальное значение рН 2.оптимальное для каждого фермента значение рН 3.минимальное значение рН 4.активность фермента стабильна в большом диапазоне рН 5.значение рН равное 2 62. ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ 1.превращение только определенных стереоизомеров 2.превращение, соединений содержащих одинаковые группы 3.превращение различных классов химических соединений 4.превращение только одного субстрата 5.воздействие на химические связи определенных групп 63. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА ИМЕЕТ СЛЕДУЮЩИЕ УЧАСТКИ 1.аллостерический 2.контактный (зона связывания) 3.каталитический (зона катализа) 4.мультиферментный 5.только 1 участок каталитический 64.НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ ВЛИЯЮТ СЛЕДУЮЩИЕ ФАКТОРЫ 1.температура 2.рН среды 3.концентрация субстрата 4.концентрация фермента 5.наличие активаторов или ингибиторов данного фермента 65.СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПОД ДЕЙСТВИЕМ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ БЫТЬ ВЫЗВАНО 1.взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра 2.взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра 3.конформационными изменениями молекул фермента 4.уменьшением количества фермент- субстратных комплексов 5.взаимодействием ингибитора с функциональными группами аллостерического центра 66.НАИБОЛЕЕ ЧАСТО В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ ФЕРМЕНТОВ ПРИСУТСТВУЮТ РАДИКАЛЫ АМИНОКИСЛОТ: 1.цистеина 2.серина 3.валина 4.гистидина 5.изолейцина 6.глютаминовой кислоты 67.ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ 1.формирования димеров 2.образование дисульфидных связей 3.гидролиза одной или нескольких специфичных пептидных связей 4.фосфорилирования 5.метилирования 68.ДЛЯ ОСУЩЕСТВЛЕНИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ НЕОБХОДИМЫ 1.определенная ориентация субстрата в активном центре фермента 2.взаимное изменение конформации субстрата и фермента 3.наличие аллостерического центра 4.комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата 5.диссоциация ионогенных групп фермента 6.деформация и дестабилизация связей субстрата 69. ИЗМЕНЕНИЕ РН СРЕДЫ МОЖЕТ ПРИВЕСТИ К 1.изменению ионизации функциональных групп фермента 2.изменению ионизации функциональных групп субстрата 3.разрыву слабых нековалентных связей в молекуле фермента 4.изменению конформации фермента 5.изменению конформарции активного центра фермента 70. ДЛЯ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ХАРАКТЕРНО 1.кооперативные конформационные изменения при наличие эффекторов 2.наличие регуляторного центра 3.наличие кофермента 4.наличие активного центра 5.специфичность действия 6.наличие четвертичной структуры 71. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ ФЕРМЕНТ И ИНГИБИТОР СВЯЗАНЫ 1.ковалентной связью 2.ионной связью 3.водородной связью 4.гидрофобными взаимодействия 5.электростатическими силами взаимодействиями 72. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ, ЕСЛИ 1.субстрат и ингибитор похожи по структуре 2.субстрат и ингибитор не похожи по структуре 3.ингибитор связывается с активным центром фермента 4.ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента 5.ингибитор занимает активный центр вместо субстрата 73. КОНКУРЕНТНЫЕ ИНГИБИТОРЫ ЯВЛЯЮТСЯ 1.обратимыми 2.необратимыми 3.обратимыми в определенных условиях 4.необратимыми в определенных условиях 5.только ионы металлов 74. ИОНЫ Mg+2 ЯВЛЯЮТСЯ АКТИВАТОРАМИ ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ 1.фосфорилазы 2. амилазы 3.гексокиназы 4.креатинкиназы 5.карбоксипептидазы 75. ИОНЫ Zn+2 ЯВЛЯЮТСЯ АКТИВАТОРАМИ ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ 1.карбоксипептидазы 2.карбоангидразы 3.глутаматдегидрогеназы 4.лактатдегидрогеназы 5.аминооксидазы 76. ФЕРМЕНТЫ НЕОБРАТИМО ИНГИБИРУЮТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ 1.липидов 2.аминокислот 3.ионов тяжелых металлов 4.углеводов 5.сложных белков 77. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЭФФЕКТОРАМИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ 1.кофакторы 2.дипептиды 3.метаболиты 4.углеводы 5.липиды 78. МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ ПРЕДСТАВЛЯЮТ СОБОЙ 1. совокупность ферментов одного класса 2.ферменты, катализирующие сходные реакции 3.полиферментные системы, выполняющие определенную функцию 4.ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной 5.ферменты, активирующиеся путем частичного протеолиза 79. В МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСАХ: 1.все субстраты подобны друг другу 2.все субстраты отличаются друг от друга 3.продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента 4.все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата 5.ферменты, активируются путем частичного протеолиза 80. ДЛЯ ИЗОФЕРМЕНТОВ ХАРАКТЕРНО 1.генетическое различие в первичной структуре ферментного белка 2.наличие кофакторов 3.наличие четвертичной структуры 4.наличие металлов в структуре ферментов 5.наличие одинаковых субъединиц 81. КОЛИЧЕСТВО ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ 1.2 2.4 3.3 4.1 5.5 82.ВЫСОКАЯ КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМИ КИНЕТИЧЕСКИМИ ПАРАМЕТРАМИ ХИМИЧЕСКОГО ПРОЦЕССА 1.ферменты увеличивают энергию активации 2.ферменты снижают энергию активации 3.ферменты вносят дополнительную энергию 4.ферменты увеличивают стерическое взаимодействие с субстратом 5.ферменты снижают стерическое взаимодействие с субстратом 83. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА 1.конечной концентрации продуктов реакции 2.исходной концентрации субстратов реакции 3.концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции 4.концентрации субстрата, при которой занята половина активных центров фермента 5.концентрации субстрата при максимальной скорости 6.она характеризует молекулярную массу фермента 84. НАЗВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ ОБРАЗОВЫВАТЬСЯ 1.по названию субстрата 2.по названию химического процесса 3.по структуре молекулы фермента 4.по структуре апофермента 5.по виду разрываемой или образуемой связи 85. В ОСНОВЕ СОВРЕМЕННОЙ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ ПРИНЦИП 1.тип катализируемой реакции 2.тип разрываемых связей в ходе реакции 3.вид кофактора, входящего в состав фермента 4.химическая природа субстрата 5.локализация происходящей реакции 86. С ФЕРМЕНТАМИ КЛАССА ОКСИДОРЕДУКТАЗ СВЯЗАНЫ КОФАКТОРЫ 1.ТДФ 2.НАД+, НАДФ+ 3.ФМН, ФАД 4.глютатион 5.убихинон 87. ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫЙ ПЕРЕНОС ГРУПП, НАЗЫВАЮТСЯ: 1.киназы 2.мутазы 3.рацимазы 4.оксигеназы 5.трансферазы 88. В ОСНОВЕ ОБНАРУЖЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ СЛЕДУЮЩЕЕ ИХ СВОЙСТВО 1.каталитическая активность 2.специфичность действия 3.термолабильность 4.термостабильность 5.амфотерность 89. КАЧЕСТВЕННО МОЖНО ОБНАРУЖИТЬ ФЕРМЕНТ В БИОЛОГИЧЕСКИХ ЖИДКОСТЯХ 1.биуретовой реакцией 2.осаждением его трихлоруксусной кислотой 3.по каталитическому действию фермента на субстрат (по убыли субстрата) или по обнаружению продуктов реакции 4.реакцией Фоля 5.нингидриновой реакцией 90. ФЕРМЕНТЫ, ПРИМЕНЯЕМЫЕ ДЛЯ РАСТВОРЕНИЯ НЕКРОТИЧЕСКИХ МАСС, СГУСТКОВ КРОВИ - ЭТО 1.трипсин 2.липаза 3.α-амилаза 4.пепсин 5.фибринолизин 6.гиалуронидаза 91. НАИБОЛЕЕ ИНФОРМАТИВНЫ В ЭНЗИМОДИАГНОСТИКЕ СЛЕДУЮЩИЕ МЕТОДЫ 1.определение активности всех ферментов мочи 2.определение активности всех ферментов крови 3.определение изоферментных спектров 4.определение активности органоспецифических ферментов 5.определениерегуляторных ферментов 92. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ АЛТ В КРОВИ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О 1.остеопорозе 2.гепатите 3.нефрите 4.панкреатите 5.инфаркте миокара 93. АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ 1.заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 2.тромбозов 3.лимфогрануломатоза 4.вирусного конъюктивита 5.заболеваний ЖКТ 94. РЕАКЦИИ НЕГИДРОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ 1.оксидоредуктазы 2.трансферазы 3.гидролазы 4.изомеразы 5.лиазы 95. В РЕЗУЛЬТАТЕ ИММОБИЛИЗАЦИИ ФЕРМЕНТА ЧАЩЕ ВСЕГО ИЗМЕНЯЕТСЯ ЕГО: 1.концентрация 2.стабильность 3.молекулярная гетерогенность 4.активность 5.локализация 96. ПРИ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ В КАЧЕСТВЕ ЗАМЕСТИТЕЛЬНОЙ ЭНЗИМОТЕРАПИИ ПРИМЕНЯЮТ 1.химотрипсин 2.эндопептидазу 3. трипсин 4.каталазу 5.рибонуклеазу 97.ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ ВИРУСНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ НАИБОЛЕЕ ЭФФЕКТИВНО ПРИМЕНЕНИЕ ФЕРМЕНТА 1.пепсина 2.дезоксирибонуклеазы 3.трансаминазы 4.каталазы 5.трипсина 98. ДЛЯ РАСТВОРЕНИЯ ТРОМБОВ НАИБОЛЕЕ ЭФФЕКТИВНО ПРИМЕНЕНИЕ 1.химотрипсина 2.стрептокиназы 3.трипсина 4.альдолазы 5.пепсина 99. ПРИ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ДЕФИЦИТ ФЕРМЕНТА 1.альдолазы 2.пепсина 3.α-липазы 4.трансаминазы 5.ТАГ-липазы 100. ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ИМЕЕТ ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА 1.альдолазы 2.лактатдегидрогеназы 3.алкогольдегидрогеназы 4.каталазы 5.пепсина 101. ПРИ ОСТРОМ ПАНКРЕАТИТЕ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ИМЕЕТ ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ ФЕРМЕНТА 1.аланинаминотрансферазы 2.α – амилазы 3.лактатдегидрогназы 4.креатинфосфокиназы 5.пепсина 102. УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ: 1,2 – А, 3-Б, 4,5-Г 1. химотрипсин А. фермент 2. гиалуронидаза Б. субстрат для синтезе ферментов 3. пиридоксин В активатор фермента 4. прозерин Г. ингибитор фермента 5.трасилол ДИДАКТИЧЕСКАЯ ЕДИНИЦА 3 ВИТАМИНЫ 1.ВИТАМИНЫ ВЫПОЛНЯЮТ В ОРГАНИЗМЕ СЛЕДУЮЩУЮ ФУНКЦИЮ 1.структурную 2.энергетическую 3.каталитическую 4.резервную 5.транспортную 2.СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ В ВИТАМИНЕ А 100 мг 2.5 мкг 1.5 мг не установлена 50 мг 3.ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ВХОДИТ В СОСТАВ КОФАКТОРА НАД+ НSКоА ФАД ТДФ ПАЛФ 4.ВИТАМИН РР ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩИХ КОФАКТОРОВ НАД+ ПАЛФ НАДФ+ верные ответы «1» и «2» верные ответы «1» и «3» 5.ОДНИМ ИЗ НАИБОЛЕЕ ЭФФЕКТИВНЫХ ПРИРОДНЫХ АНТИОКСИДАНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ филлохинон викасол холекальциферол ретинол токоферол 6.ВИТАМИН В 2 – ЭТО липоевая кислота убихинон рибофлавин фактор роста антирахитический 7.НА ПРОНИЦАЕМОСТЬ КАПИЛЛЯРОВ ВЛИЯЕТ Никотинамид рибофлавин пиридоксин рутин пангамовая кислота 8.АНТИВИТАМИНЫ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ПРИ ЛЕЧЕНИИ авитаминозов бактериальных инфекций опухолевых заболеваний анемии верно «2» и «3» 9.ДЛЯ НОРМАЛЬНОГО СВЕТОВОСПРИЯТИЯ НЕОБХОДИМ ретинол токоферол рибофлавин биотин пиридоксин 10.КСЕРОФТАЛЬМИЮ ВЫЗЫВАЕТ ДЕФИЦИТ В ОРГАНИЗМЕ ВИТАМИНА аскорбиновой кислоты тиамина ретинола холекальциферола токоферола 11.АНТИВИТАМИНОМ ПАРААМИНОБЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЕТСЯ дикумарол стрептоцид пенициллин фенобарбитал изониазид 12.МЕТАЛЛОСОДЕРЖАЩИЙ ВИТАМИН витамин В1 витамин В2 витамин В6 витамин В12 витамин В3 13.ПРИЧИНОЙ РАЗВИТИЯ АНЕМИИ МОЖЕТ БЫТЬ ДЕФИЦИТ витамина А витамина РР витамина Д биотина витамина В12 14.ПРИ ДЕФИЦИТЕ ВИТАМИНА В2 СНИЖАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ 1.малатдегидрогеназы 2.сукцинатдегидрогеназы 3.изоцитратдегидрогеназы 4.глутаматдегидрогеназы 5.лактатдегидрогеназы 15.ДЛЯ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В КОЛЛАГЕНЕ НЕОБХОДИМ пиридоксин пантотеновая кислота аскорбиновая кислота никотинамид рибофлавин 16.ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТДФ биотин пиридоксин рибофлавин аскорбиновая кислота тиамин 17.ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ – КОФАКТОР лактатдегидрогеназы химотрипсина сукцинатдегидрогеназы пируваткарбоксилазы глутаматдекарбоксилазы 18.ВИТАМИН, НЕ ОБРАЗУЮЩИЙ КОФАКТОРА В1 В2 В3 В6 С 19.ВИТАМИНЫ, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ ПРОИЗВОДНЫМИ СТЕРОЛОВ В12 Д Филлохинон А РР 20.В ЖИВОТНОМ ОРГАНИЗМЕ ИЗ ТРИПТОФАНА СИНТЕЗИРУЕТСЯ ВИТАМИН никотиновая кислота рибофлавин биотин пантотеновая кислота фолиевая кислота 21.НЕДОСТАТОК ВИТАМИНА D У ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА МОЖЕТ ВЫЗВАТЬ рахит остеопороз ксерофтальмию макроцитарную анемию цингу 22.ДОБАВЛЕНИЕ МАСЛА К РАСТИТЕЛЬНОЙ ПИЩЕ СПОСОБСТВУЕТ ВСАСЫВАНИЮ ВИТАМИНА тиамина биотина рибофлавина аскорбиновой кислоты ретинола 23.ДЛЯ ВИТАМИНОВ ХАРАКТЕРНО они чаще всего образуются в организме поступают с пищей извне являются кофакторами ферментов регулируют обмен веществ активируют гормоны 24. К ВОДОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ ОТНОСЯТСЯ 1.ретинол 2.кальциферол 3.тиамин 4.пиридоксин 5.ниацин 6.цианкобаламин 25.К ЖИРОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ ОТНОСЯТСЯ |