итоговый контроль знаний студентов по предмету биоорганической х. Итоговый контроль знаний студентов Модуль 2
 Скачать 257.5 Kb.
|
|
итоговый контроль знаний студентов Модуль 2
1. Цистеин и цистин в белке можно выявить: 1. нингидриновой реакцией 2. ксантопротеиновой реакцией * 3. реакцией Фоля 4. биуретовой реакцией 2. К гидрофильным аминокислотам относятся: 1. аланин * 2. серин 3. лейцин 4. валин 3. При необратимой денатурации белка, как правило, нарушается: 1. первичная структура * 2. вторичная структура 3. все уровни структурной организации 4. Обратимая денатурация белка нарушает: 1. первичную структуру 2. все уровни структурной организации * 3. третичную структуру 5. Какой белок легче образует гель: 1. глобулярный * 2. фибриллярный 3. не имеет значения 6. Самым распространенным в человеческом организме типом вторичной структуры белка является: 1. альфа-спираль 2. бета-структура * 3. коллагеновая спираль 7. Положительно заряженный радикал имеют аминокислоты: * 1. лизин, аргинин 2. аланин, валин 3. лейцин, изолейцин 4. метионин, фенилаланин 8. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1. тирозин, треонин 2. гистидин, глицин 3. глутаминовая и аспарагиновая кислоты * 4. фенилаланин, аланин 9. Структурной единицей белков являются: * 1. аминокислоты 2. нуклеотиды 3. моносахариды 10. Жесткость амидной связи в белках обусловлена: * 1. электронным строением амидной цепи 2. расположением связи в одной плоскости 3. расположением боковых радикалов аминокислотных остатков 11. Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является: * 1. ксантопротеиновая 2. биуретовая 3. нингидриновая 4. Фоля 12. К ароматическим аминокислотам относят: 1. тирозин, цистеин, метионин 2. валин, гистидин, глутаминовая кислота * 3. фенилаланин, тирозин, триптофан 4. лизин, серин, треонин 13. В бензоле лучше всего растворим: 1. глутамин 2. лизин * 3. лейцин 4. глицин 14. Свойствами поверхностно-активного вещества обладает: 1. аспарагиновая кислота 2. аргинин * 3. лейцин 4. лизин 15. При гидроксилировании фенилаланина гидрофобность: 1. увеличивается * 2. уменьшается 3. не изменяется 16. Уровень белка в сыворотке крови составляет: 1. 6-10 г/л 2. 16-20 г/л 3. 30-50 г/л * 4. 60-80 г/л 5. 100-150 г/л 17. Указать ион металла, который может вызвать необратимую денатурацию белка: 1. Са++ * 2. Сu++ 3. Na+ 4. K+ 5. Mg++ 18. Назвать сложный белок: 1. липаза 2. амилаза * 3. цитохромоксидаза 4. химотрипсиноген 5. лизоцим 19. Фибриллярным белком является: 1. альбумин 2. иммуноглобулин 3. инсулин * 4. эластин 5. гемоглобин 6. пепсин 20. В состав кератинов в большом количестве входит: 1. лизин 2. аргинин * 3. цистеин 4. валин 5. треонин 6. метионин 7. глутамин 8. серин 21. В состав протаминов в большом количестве входит: 1. триптофан 2. аланин * 3. лизин 4. глутаминовая кислота 5. лейцин 6. метионин 7. фенилаланин 22. Каталитическую функцию в организме выполняет: 1. коллаген 2. иммуноглобулин 3. инсулин 4. гемоглобин 5. актин * 6. миозин 7. церулоплазмин 8. трансферрин 23. К гидрофильным аминокислотам относятся: 1. аланин * 2. серин 3. лейцин 4. валин 24. Пептидную связь в белке можно выявить: 1. нингидриновой рекцией 2. ксантопротеиновой реакцией * 3. биуретовой реакцией 4. реакцией Фоля 25. Отрицательно заряженной аминокислотой является: 1. лизин 2. аспарагин * 3. глутаминовая кислота 4. щавелевоуксусная кислота 26. Положительно заряженной аминокислотой является: * 1. лизин 2. аспарагин 3. глутаминовая кислота 4. щавелевоуксусная кислота 27. Первичная структура белка стабилизируется: * 1. пептидными связями 2. дисульфидными связями 3. ионными связями 4. водородными связями 28. Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков: 1. валина, аланина, лейцина, пролина 2. фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина 3. серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина * 4. лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот 29. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие: 1. меньшую молекулярную массу * 2. большую молекулярную массу 3. положительный заряд 4. отрицательный заряд 30. При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и аспарагиновой кислоты методом электрофореза: 1. 3,0 * 2. 7,0 3. 10,0 31. Изоэлектрическая точка белка - это: * 1. значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю, 2. значение рН больше 10,0 для большинства белков крови 3. значение рН, равное 7,36 32. Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи: 1. валин * 2. пролин 3. фенилаланин 4. лейцин 33. Гидрофобный радикал имеет аминокислота: 1. цистеин 2. серин 3. лизин * 4. валин 34. Растворимость белков обеспечивается среди прочего и: 1. высокой молекулярной массой 2. присутствием остатков арг, тре, асп * 3. присутствием остатков арг, тре, асп 35. Онкотическое давление крови обусловлено: 1. производными углеводов * 2. белками крови 3. низкомолекулярными минеральными веществами 4. ионами солей 36. Пептидную связь в белке можно выявить: 1. нингидриновой рекцией 2. ксантопротеиновой реакцией * 3. биуретовой реакцией 4. реакцией Фоля 37. К гидрофильным аминокислотам относятся: 1. аланин * 2. треонин 3. лейцин 4. валин 38. Изоэлектрическая точка пептида асп-лей-три: 1. выше рН 7,0 2. в области рН 7.0 * 3. ниже рН 7.0 4. зависит от рН раствора 39. При рН 3.0 пептид глу-иле-про будет: * 1. иметь положительный заряд 2. не заряжен 3. иметь отрицательный заряд 4. иметь заряд в зависимости от конкретных условий 40. В дистиллированной воде растворимы: 1. глобулины * 2. альбумины 3. обе группы белков 4. ни одна из приведенных групп белков 41. Группы атомов, участвующие в образовании пептидных связей, обеспечивают: 1. электростатическое взаимодействие между пептидными цепями 2. водородные связи между радикалами аминокислот * 3. водородные связи между полипептидными цепями 4. гидрофобные взаимодействия между полипептидными цепями 42. Пространственную структуру белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования * 3. рентгеноструктурного анализа 4. определения первичной структуры 5. электрофореза 43. Изоэлектрическая точка пептида гис-фен-арг: * 1. выше рН 7,0 2. в области рН 7,7 3. ниже рН 7,0 4. зависит от рН раствора 44. При рН 10,0 пептид мет-лиз-глн: 1. имеет положительный заряд 2. не заряжен * 3. имеет отрицательный заряд 4. заряд зависит от конкретных условий 45. Альфа-спирали стабилизируются: 1. водородными связями между радикалами аминокислот 2. дисульфидными связями * 3. водородными связями между пептидными группами 4. всеми перечисленными связями 46. Бета-складки стабилизируются: 1. водородными связями между радикалами аминокислот 2. дисульфидными связями 3. гидрофобными связями * 4. водородными связями между пептидными группами 47. Конформацию белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования * 3. дисперсии оптического вращения 4. определение первичной структуры 5. электрофореза 48. Первичную структуру белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования 3. дисперсии оптического вращения * 4. определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах 5. электрофореза 49. В полунасыщенном растворе сернокислого аммония растворимы: * 1. альбумины 2. глобулины 3. обе группы белков 4. ни одна из приведенных групп 50. Фибриллярным белком является: 1. альбумин 2. иммуноглобулин 3. инсулин * 4. эластин 5. гемоглобин 6. пепсин 51. От каких факторов зависит существование аминокислот в состоянии равновесия (водная фаза)? * 1. От pH среды 2. От температуры среды 3. От pK аминокислот 4. От заряда аминокислот 52. В результате точечной мутации остаток валина в белке (не в области функционально активного центра) заменен на другой. Замена валина на какую аминокислоту минимально отразится на структуре и функции белка? 1. Глютаминовую кислоту * 2. Лейцин 3. Серин 4. Лизин 5. Тирозин 53. Наличие белка в растворе можно выявить с помощью цветных реакций. Если же белок расщепить до отдельных аминокислот, одна из нижеперечисленных реакций даст отрицательный результат. Какая? 1. Нингидриновая * 2. Биуретовая 3. Ксантопротеиновая 4. Фоля 5. Сакагучи 54. Применяемые в медицине препараты, содержащие ртуть, мышьяк, висмут являются ингибиторами ферментов, имеющих тиоловые группы. Какую аминокислоту можно использовать для их реактивации? 1. Валин 2. Глутамат 3. Глицин 4. Серин 5. Цистеин 55. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М. Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным? * 1. Гель-фильтрация 2. Электрофорез 3. Адсорбционная хроматография 4. Изоэлектрическое фокусирование 5. Ионообменная хроматография 56. Искусственно синтезированный гормон инсулин необходимо очистить от примесей свободных аминокислот. Какой из перечисленных методов очистки окажется наиболее эффективным? * 1. Гель-фильтрация 2. Ионообменная хроматография 3. Изоэлектрофокусирование 4. Диск-электрофорез 5. Тепловая денатурация 57. Перед назначением изможденному пациенту парентерального питания, было проведено лабораторное исследование электрофоретического спектра белков крови. Какие физико-химические свойства белковых молекул лежат в основе этого метода? * 1. Наличие заряда 2. Гидрофильность 3. Способность отекать 4. Оптическая активность 5. Неспособность к диализу 58. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие: 1. меньшую молекулярную массу * 2. большую молекулярную массу 3. положительный заряд 4. отрицательный заряд 59. Пространственную структуру белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования * 3. рентгеноструктурного анализа 4. определения первичной структуры 5. электрофореза 60. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М. Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным? * 1. Гель-фильтрация 2. Электрофорез 3. Адсорбционная хроматография 4. Изоэлектрическое фокусирование 5. Ионообменная хроматография 61. Как называется значение рН, при котором заряд белка равен нулю? 1. Критическое значение рН 2. Предельное значение рН 3. Оптимум рН 4. Изоионная точка * 5. Изоэлектрическая точка 62. Первичную структуру белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования 3. дисперсии оптического вращения * 4. определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах 5. электрофореза 63. Конформацию белка можно определить с помощью: 1. гель-фильтрации 2. ультрацентрифугирования * 3. дисперсии оптического вращения 4. определение первичной структуры 5. электрофореза 64. Какой метод разделения веществ основан на сродстве разделяемых молекул к мобильной или стационарной фазе? 1. электрофорез * 2. хроматография 3. изоэлектрофокусирование 4. высаливание 65. Роль кофермента заключается в том, что он: * 1. участвует в ферментативных реакциях; 2. взаимодействует с эффекторами; 3. принимает участие в формировании аллостерического центра; 4. отвечает за специфичность ферментативной реакции. 66. Какой участок молекулы фермента обуславливает связывание с субстратом и образование фермент-субстратного комплекса? * 1. Центp специфичности 2. Каталитический 3. Монтажный 4. Аллостерический 5. Антигенный 67. Фактором, в наибольшей степени изменяющим заряд белка-фермента и его конформацию и, таким образом, влияющим на его активность, является: 1. изменение температуры * 2. изменение рН 3. изменение концентрации субстрата 4. изменение концентрации ингибитора 68. Каталитическую функцию в организме выполняет: 1. коллаген 2. иммуноглобулин 3. инсулин 4. гемоглобин 5. актин * 6. миозин 7. церулоплазмин 8. трансферрин 69. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они: 1. обладают высокой специфичностью; 2. активны в своем рН оптимуме; 3. имеют определенный температурный оптимум; * 4. не выше перечисленное. 70. Каков оптимум рН среды для действия пепсина? 1. рН 6.5-7.9 2. рН 5.2-6.4 3. рН 8.0-9.0 * 4. рН 1.5-2.5 71. Активный центр сложных ферментов формируется: 1. компонентами клеточной мембраны; 2. аминокислотной последовательностью апофермента; * 3. коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента; 4. субстратом. 72. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте: 1. активного центра * 2. регуляторного центра 3. монтажного центра 4. антигенного центра 73. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина? * 1. третичной 2. первичной 3. вторичной 4. четвертичной 74. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны КРОМЕ: * 1. ферменты катализируют только прямую реакцию; 2. ферменты не расходуются в ходе реакции; 3. ферменты катализируют прямую и обратную реакции; 4. ферменты – биокатализаторы белковой природы. 75. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны? 1. рН 6.5-7.9 2. рН 5.2-6.4 3. рН 8.0-9.0 4. рН 1.5-2.5 * 5. рН 6.8-7.2 76. Назвать фермент - сложный белок. 1. Липаза 2. Амилаза * 3. Цитохромоксидаза 4. Химотрипсиноген 5. Лизоцим 77. Центр специфичности фермента представляет собой участок молекулы, который ВСЕГДА комплементарен: * 1. субстрату 2. промежуточному продукту обмена веществ 3. эффектору 4. ингибитору 78. Простетической группой в молекуле сложных белков-ферментов могут быть: * 1. производные витаминов 2. углеводы 3. остатки аминокислот 4. глицерин 5. ксантин 79. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте: 1. активного центра * 2. регуляторного центра 3. монтажного центра 4. антигенного центра 80. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина? * 1. третичной 2. первичной 3. вторичной 4. четвертичной 81. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты: 1. обладают высокой активностью 2. катализируют прямую и обратную реакции; * 3. подвергаются денатурации; 4. катализируют только прямую реакцию . 82. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны? 1. рН 6.5-7.9 2. рН 5.2-6.4 3. рН 8.0-9.0 4. рН 1.5-2.5 * 5. рН 6.8-7.2 83. Активный центр сложных ферментов формируется: 1. компонентами клеточной мембраны; 2. аминокислотной последовательностью апофермента; * 3. коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента; 4. субстратом. 84. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны КРОМЕ: * 1. ферменты катализируют только прямую реакцию; 2. ферменты не расходуются в ходе реакции; 3. ферменты катализируют прямую и обратную реакции; 4. ферменты – биокатализаторы белковой природы. 85. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они: 1. обладают высокой специфичностью; 2. активны в своем рН оптимуме; 3. имеют определенный температурный оптимум; * 4. все перечисленное. 86. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты: 1. обладают высокой активностью 2. катализируют прямую и обратную реакции; 3. катализируют только прямую реакцию. * 4. подвергаются денатурации; 87. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью активнее тот, у которого: 1. константа Михаэлиса больше * 2. константа Михаэлиса меньше 3. константа Михаэлиса может изменяться 88. Выбрать фермент, обладающий абсолютной специфичностью. 1. Липаза 2. Трипсин * 3. Уреаза! 89. Назвать фермент, обладающий абсолютной специфичностью: 1. липаза 2. трипсин * 3. аргиназа 4. D-лактатдегидрогеназа 90. К какому классу ферментов относится амилаза? 1. Оксидоредуктазы 2. Трансферазы * 3. Гидролазы 4. Изомеразы 5. Лигазы 91.Под действием какого фермента расщепляется гликоген? * 1. амилазы 2. енолазы 3. альдолазы 92. По теории Кошланда взаимодействие субстрата с молекулой фермента: 1. сравнивается с ключом и замком; * 2. сравнивается с перчаткой и рукой; 3. отсутствует; 4. ничего из выше перечисленного. 93. Константа Михаелиса, Km: 1. численно равна половине максимальной скорости реакции; 2. не зависит от pH; * 3. численно равна концентрации субстрата, при которой достигается скорость равная половине максимальной скорости реакции 4. зависит от концентрации фермента 94. Отношение концентрации субстрата[S]: к концентрации продукта в энзиматической реакции постоянно в случае, если: * 1. реакция находится в состоянии равновесия; 2. Km; 3. [S] меньше Km; 4. ничего из вышеперечисленного. 95. Скорость реакции, катализируемой ферментом равна половине максимальной в случае, если: 1. реакция находится в состоянии равновесия; * 2. [S]=Km; 3. происходит насыщение фермента; 4. [S] меньше Km. 96. По теории Фишера взаимодействие субстрата с молекулой фермента: * 1. сравнивается с ключом и замком; 2. сравнивается с перчаткой и рукой; 3. отсутствует; 4. ничего из выше перечисленного. 97. Какой фермент обладает стереоспецифическим действием? 1. Цитохром * 2. L-лактатдегидрогеназа 3. Аспарагинаминотрансфераза 4. Трипсин 98. Какой фермент проявляет относительную специфичность? 1. Глюкокиназа 2. Аргиназа * 3. Липаза 4. Уреаза 99. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью активнее тот, у которого: 1. константа Михаэлиса больше * 2. константа Михаэлиса меньше 3. константа Михаэлиса может изменяться 100. Внутриклеточная обратимая регуляция активности ферментов часто осуществляется с помощью: 1. метилирования * 2. фосфорилирования 3. карбоксилирования 4. протеолиза 101. При конкурентном ингибировании ВСЕГДА наблюдается: 1. изменение конформации активного центра фермента * 2. связывание ингибитора с активным центром фермента 3. отсутствие зависимости ингибирования от концентрации субстрата 102. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте: 1. активного центра * 2. регуляторного центра 3. монтажного центра 4. антигенного центра 103. Альфа-амилаза слюны расщепляет крахмал эффективнее в присутствии: 1. дистиллированной воды 2. йода * 3. NaCl 4. CuSO4 104. Активаторами ферментов могут быть: 1. стероидные гормоны; 2. углеводы; 3. ионы тяжелых металлов; * 4. ионы двухвалентных металлов 105. Ингибитором альфа-амилазы слюны является: 1. дистиллированная вода; 2. йод; 3. NaCl; * 4. CuSO4. 106. Вещества, изменяющие активность аллостерических ферментов клетки называется: 1. коферменты 2. субстраты 3. метаболиты * 4. эффекторы 107. В клиниках используется определение активности изоферментов. В чем преимущество их определения перед определением общей активности этих ферментов? * 1. Определяет локализацию патологического процесса 2. Является более точным 3. Характеризует степень тяжести процесса 4. Не зависит от приема лекарств 5. Является более доступным 108. Концентрация какого изофермента лактатдегидрогеназы в миокарде максимальна? * 1. ЛДГ1&ЛДГ2 2. ЛДГ3 3. ЛДГ4 4. ЛДГ5 109. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают этанол внутрь или внутривенно в количествах, вызывающих у здорового человека интоксикацию. Почему такое лечение оказывается эффективным? Потому, что этанол: * 1. конкурирует с метанолом за активный центр алкогольдегидрогеназы 2. инактивирует алкогольдегидрогеназу, связывая ее аллостерический центр 3. инактивирует формальдегид, образующийся из метанола 4. блокирует кофермент алкогольдегидрогеназы 5. стимулирует интенсивное расщепление метанола в микросомах 110. В организме человека химотрипсин синтезируется поджелудочной железой и в полости кишечника подвергается ограниченному протеолизу с превращением в активный химотрипсин под действием: * 1. трипсина 2. энтерокиназы 3. пепсина 4. аминопептидазы 5. карбоксипептидазы 111. У больного с деструктивными изменениями в мышечной ткани в крови выявлено большое количество изоферментов креатинкиназы МВ-формы. Каков наиболее вероятный диагноз? * 1. Инфаркт миокарда 2. Атрофия мышц 3. Дистрофия мышц 4. Полимиозит 112. В диагностике инфаркта миокарда важная роль принадлежит методам энзимодиагностики. Определение уровня содержания в крови какого фермента является решающим в первые 2-4 часа после инфаркта? * 1. Креатинфосфокиназы 2. Ацетилхолинэстеразы 3. Липопротеинлипазы 4. Аланинаминотрансферазы 5. Альдолазы 113. В клиниках используется определение активности изоферментов. В чем преимущество их определения перед определением общей активности этих ферментов? * 1. Определяет локализацию патологического процесса 2. Является более точным 3. Характеризует степень тяжести процесса 4. Не зависит от приема лекарств 5. Является более доступным 114. При обследовании крови больного выявлено значительное увеличение активности МВ-форм КФК (креатинфосфокиназы) и ЛДГ1. Предположите возможную патологию. * 1. Инфаркт миокарда 2. Гепатит 3. Ревматизм 4. Панкреатит 5. Холецистит 115. Жалобы и клинические признаки позволяют предположить у больного инфаркт миокарда. С момента сердечного приступа прошло 6 часов. Повышение активности каких ферментов крови подтвердит это предположение? * 1. АсАТ и креатинфосфокиназы 2. АсАТ и карбамоилорнитинтрансферазы 3. АлАТ и ЛДГ1,2 4. Амилазы 5. Каталазы 116. В отделение реанимации поступил мужчина 47 лет с диагнозом инфаркт миокарда. Какая из фракций лактатдегидрогеназы (ЛДГ) будет преобладать в сыворотке крови на протяжении первых двух суток? * 1. ЛДГ1 2. ЛДГ2 3. ЛДГ3 4. ЛДГ4 5. ЛДГ5 117. В сыворотке крови больного значительно повышена активность АсАТ, МВ-креатинкиназы, ЛДГ1, ЛДГ2. Для какого заболевания характерны такие изменения в ферментном спектре сыворотки крови? * 1. Инфаркта миокарда 2. Гепатита 3. Миозита 4. Нефрита 5. Травмы мышечной ткани 118. В диагностике инфаркта миокарда важная роль принадлежит методам энзимодиагностики. Определение уровня содержания в крови какого фермента является решающим в первые 2-4 часапосле инфаркта? * 1. Креатинфосфокиназы 2. Ацетилхолинэстеразы 3. Липопротеинлипазы 4. Аланинаминотрансферазы 5. Альдолазы 119. У больного наблюдается атония мышц. Назовите фермент мышечной ткани, активность которого может быть снижена при таком состоянии. * 1. Креатинфосфокиназа 2. Каталаза 3. Гамма-глутаминтрансфераза 4. Транскетолаза 5. Амилаза 120. Выберите пример неконкурентного ингибирования 1. ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом 2. влияние сульфаниламидов на синтез фолата бактериями * 3. ингибирование цитохромоксидазы цианидами 4. нет правильного ответа 121. При каком виде ингибирования ингибитор имеет структуру сходную с субстратом? * 1. конкурентное; 2. неконкурентное; 3.оба 4. нет правильного ответа . 122. Выберите пример конкурентного ингибирования 1. ингибирование цитохромоксидазы цианидами * 2. влияние сульфаниламидов на синтез фолата бактериями 3. действие тяжелых металлов на ферменты 4. нет правильного ответа 123. Выберите пример конкурентного ингибирования 1. ингибирование цитохромоксидазы цианидами * 2. ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом 3. действие тяжелых металлов на ферменты 4. нет правильного ответа 124. При каком типе ингибирования с активным центром фермента связывается ингибитор? * 1. конкурентное; 2. неконкурентное; 3. оба 4. нет правильного ответа. 125. Действие какого вида ингибиторов не зависит от концентрации субстрата? 1. конкурентных; * 2. неконкурентных; 3. всех 4. нет правильного ответа. 126. В процессе дыхания в организм поступает кислород. Какова его дальнейшая судьба? * 1. Выводится в виде воды с мочой; 2. Используется для синтеза жиров; 3. Выводится в виде углекислого газа через легкие; 4. Используется для синтеза белка; 5. Используется для синтеза углеводов. 127. Какие коферменты характерны для вторичных дегидрогеназ: 1. CoQ; 2. ATФ, АМФ; 3. Гем; 4. NAD, NADP; * 5. FAD, FMN. 128. Гемоглобин диссоциирует с молекулярным кислородом благодаря низкой концентрации кислорода в тканях. Какой из перечисленных ферментов поддерживает градиент концентрации кислорода в тканях? * 1. Цитохромоксидаза; 2. Пероксидаза; 3. Миоглобиназа; 4. Миокиназа; 5. Карбоангидраза. 129. При отравлении цианидами наступает мгновенная смерть. Каков механизм действия цианидов на молекулярном уровне? 1. Связывают субстраты ЦТК; * 2. Ингибируют цитохромоксидазу; 3. Блокируют сукцинатдегидрогеназу; 4. Инактивируют кислород; 5. Ингибируют цитохром b. 130. Судмедэксперт после вскрытия тела 20-летней девушки установил, что смерть наступила вследствие отравления цианидами. Нарушение какого процесса наиболее вероятно привело к смерти девушки? * 1. Тканевого дыхания; 2. Синтеза гемоглобина; 3. Транспорта кислорода гемоглобином; 4. Синтеза мочевины; 5. Транспорта водорода с помощью малат - аспартатного механизма. 131. При отравлении угарным газом происходит остановка тканевого дыхания, так как угарный газ ингибирует один из важных ферментов внутренней мембраны митохондрий. Назовите его. * 1. Цитохромоксидаза; 2. Цитохром Р450; 3. Цитохром b; 4. Цитохром c1; 5. Цитохром с 132. При нормальных условиях внутренняя мембрана митохондрий почти на всем своем протяжении не проницаема для: 1. кислорода; 2. углекислого газа; * 3. H+; 4. воды; 5. азота. 133. Движущей силой для превращения АДФ в АТФ ферментом АТФ - синтетазой является: 1. высокая концентрация АДФ в митохондрии; 2. градиент АТФ на внутренней митохондриальной мембране; 3. градиент глюкозы на плазматической мембране; * 4. градиент H+ на внутренней митохондриальной мембране ; 5. высокая концентрация NADH в цитозоле. 134. Термин «окислительное фосфорилирование» отражает процесс, в ходе которого: 1. энергия ATФ используется для переноса протонов через внутреннюю мембрану митохондрии; 2. протонный градиент обеспечивает энергию для переноса электрона с субстрата на кислород; 3. энергия ATФ используется для переноса электрона с субстрата на кислород; * 4. электроны, переносимые с субстрата на кислород создают протонный градиент, который является движущей силой для синтеза АТФ; 5. фосфорилирование АТФ создает протонный градиент на внутренней мембране митохондрии. 135. Для борьбы с ожирением раньше врачи предлагали 2,4-динитрофенол, который разобщителем процессов окисления и фосфорилирования. Укажите, какие изменения метаболизма возникают при введении этого препарата. * 1. Усиление катаболизма; 2. Активация АТФ-синтазы; 3. Усиление анаболизма; 4. Увеличение синтеза АТФ; 5. Снижение катаболизма. 136. Пациент обратился с жалобами на приступы затрудненного дыхания, обмороки. Выяснилось, что он работает на химическом предприятии по производству синильной кислоты. С нарушением функции какого фермента могут быть связаны указанные симптомы? * 1. Цитохромоксидазы; 2. Лактатдегидрогеназы; 3. Сукцинатдегидрогеназы; 4. Каталазы; 5. Пируватдегидрогеназы. 137. Какое вещество, нуждающееся в создании электрохимического градиента протонов на внутренней митохондриальной мембране, синтезируется с помощью дыхательной цепи? * 1. ATФ; 2. CoQ; 3. цитохром aa3; 4. NADH; 5. O2; 6. цитохром P450. 138. Конечным акцептором электронов при аэробном дыхании является: 1. ATФ; 2. CoQ; 3. цитохром aa3; 4. NADH; * 5. O2; 6. цитохром P450. 139. Какие коферменты характерны для первичных дегидрогеназ: 1. CoQ; 2. ATФ, АМФ; 3. Гем; * 4. NAD, NADP; 5. FAD, FMN. 140. При патологических процессах, которые сопровождаются гипоксией, происходит неполное восстановление молекулы кислорода в дыхательной цепи и накопление перекиси водорода. Назовите фермент, который обеспечивает ее разрушение? * 1. Каталаза 2. Цитохромоксидаза 3. Сукцинатдегидрогеназа 4. Альфа-кетоглютаратдегидрогеназа 5. Аконитаза 141. Какие из ниже перечисленных веществ могут быть включены в микросомальное окисление? 1. стероидные гормоны; 2. эйкозаноиды; 3. жирные кислоты; 4. холестерин; 5. аминокислоты; * 6. все выше перечисленное. 142. Какой орган содержит наибольшее количество цитохрома P450? * 1. печень; 2. почки; 3. надпочечники; 4. мозг; 5. цитохром P450 присутствует во всех органах и тканях в одинаковом количестве. 143. Внутри живой клетки ферменты микросомального окисления локализованы в: 1. цитоплазме; 2. ядре; 3. микросомах; * 4. эндоплазматическом ретикулуме и митохондриях; 5. пероксисомах. 144. Функция моноксигеназ состоит в включении в субстрат: 1. ATФ; 2. CO2; 3. оба атома молекулы O2; * 4. один атом из молекулы O2. 145. Функция диоксигеназ состоит в включении в субстрат: 1. ATФ; 2. CO2; * 3. оба атома молекулы O2; 4. один атом из молекулы O2. 146. Универсальной биологической системой окисления неполярных соединений (многих лекарственных средств, токсических соединений, стероидных гормонов, холестерина) является микросомальное окисление. Какой цитохром входит в состав оксигеназной цепи микросом? 1. Цитохром с 2. Цитохром а3 3. Цитохром b * 4. Цитохром Р450 5. Цитохром а 147. Те организмы, которые в процессе эволюции не создали систему защиты от Н2О2, могут существовать лишь в анаэробных условиях. Какие из перечисленных ферментов могут разрушать перекись водорода? 1. Оксигеназы и гидроксилазы * 2. Пероксидаза и каталаза 3. Цитохромоксидаза, цитохром b5 4. Оксигеназа и каталаза 5. Флавинзависимые оксидазы 148. В печени больного нарушен процесс детоксикации природных метаболитов и ксенобиотиков. Назовите цитохром, активность которого может быть понижена. 1. Цитохром с1 2. Цитохромоксидаза 3. Гемоглобин * 4. Цитохром Р450 5. Цитохром b 149. Больная обратилась в травмпункт по поводу нагноения резаной раны. Врач для очищения раны от гнойных выделений промыл ее 3% раствором перекиси водорода. При этом пена не образовалась. Чем объяснить отсутствие действия препарата? * 1. Наследственной недостаточностью каталазы 2. Низкой концентрацией перекиси водорода 3. Наследственной недостаточностью фосфатдегидрогеназы эритроцитов 4. Небольшой глубиной раны 5. Наличием в ране гнойного содержимого 150. В слюне есть фермент, способный разрушать альфа-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала. Это фермент: 1. фруктофуранозидаза 2. фосфатаза * 3. альфа-амилаза 4. бета-галактозидаза 5. лизоцим 151. В качестве антикоагулянтов используют различные вещества, в том числе полисахарид природного происхождения, а именно: * 1. гепарин 2. гиалуроновая кислота 3. дерматансульфат 4. хондроитинсульфат 5. декстран 152. Больной жалуется на острую опоясывающую боль в животе, тошноту, рвоту, повышение температуры. Анализ мочи на амилазу показал 800 г/л*ч. Какому из перечисленных заболеваний наиболее соответствуют вышеозначенные данные? * 1. Острому панкреатиту 2. Острому холециститу 3. Язвенной болезни желудка 4. Острому аппендициту 5. Энтероколиту 153. После выполнения тяжелой мышечной работы хронический алкоголик потерял сознание. Назовите возможную причину потери сознания. * 1. Гипогликемия 2. Гипергликемия 3. Кетонемия 4. Азотемия 5. Гипераммониемия 154. В крови пациента содержание глюкозы натощак было 5,01 ммоль/л, через 1 час после сахарной нагрузки составляло 8,55 ммоль/л, а через 2 часа - 4,95 ммоль/л. Такие показатели характерны для: * 1. здорового человека 2. больного со скрытым сахарным диабетом 3. больного с инсулинзависимым сахарным диабетом 4. больного с инсулиннезависим сахарным диабетом 5. больного с тиреотоксикозом 155. Больной 38 лет жалуется на опоясывающие боли. Наблюдается глюкозурия. В крови повышены альфа-амилаза, липаза, трипсин, глицинамидинотрансфераза, а также общий билирубин, креатинин и мочевина. Уровень холинэстеразы в норме. Каков наиболее вероятный диагноз? 1. Вирусный гепатит 2. Цирроз печени 3. Желчнокаменная болезнь * 4. Острый панкреатит 5. Почечная недостаточность 156. В больницу поступил больной с подозрением на острый панкреатит. Повышение активности какого фермента следует ожидать при этом? * 1. Амилазы 2. Пепсина 3. Гастриксина 4. Креатинкиназы 5. Аспартаттрансаминазы 157. У мужчины 58 лет клиническая картина острого панкреатита. Повышение в моче какого из перечисленных ниже веществ будет подтверждением диагноза? * 1. Амилазы 2. Остаточного азота 3. Мочевины 4. Альбумина 5. Мочевой кислоты 158. Какое из названных соединений относится к дисахаридам? 1. манноза * 2. мальтоза 3. глюкофураноза 4. фруктофураноза 159. При полном гидролизе крахмала образуется: 1. амилоза 2. фруктоза * 3. глюкоза 4. глюкоза-1-фосфат 5. рибоза 160. Глюкоза и фруктоза в молекуле сахарозы связаны: 1. 1-4 гликозидной связью * 2. 1-2 гликозидной связью 3. 1-6 гликозидной связью 161. Какое из названных соединений относится к гетерополисахаридам: 1. глюкуроновая кислота 2. галактоновая кислота * 3. гиалуроновая кислота 4. галактуроновая кислота 162. К фуранозам относятся: 1. глюкоза 2. манноза * 3. рибоза 4. сорбит 163. К кетозам относятся: 1. галактоза, глюкоза * 2. диоксиацетон, фруктоза 3. манноза, глюкоза 4. рибоза, галактоза 164. Какое соединение не относится к гетерополисахаридам: 1. гиалуроновая кислота 2. гепарин * 3. целлюлоза 4. хондроитинсульфат 165. Наиболее реакционноспособная группа в моносахаридах: * 1. карбонильная 2. водородная 3. гидроксильная 4. полуацетальный гидроксил 166. Молекула крахмала состоит из глюкозы, связанной: 1. 1-4 гликозидной связью * 2. 1-4 и 1-6 гликозидными связями 3. 1-4 и 1-2 гликозидными связями 167. При окислении глюкозы образуется: 1. сорбит * 2. глюкуроновая кислота 3. глюкозамин 168. К альдозам относятся: 1. диоксиацетон, рибулоза * 2. галактоза, глюкоза 3. ксилулоза, фруктоза 4. диоксиацетон, манноза 169. Какой из перечисленных относится к триозам: 1. рибоза 2. глюкоза * 3. дигидроксиацетонфосфат 4. галактоза 5. фруктоза 6. манноза 170. Больной доставлен в медицинское учреждение в коматозном состоянии. Со слов сопровождающих удалось установить, что больной потерял сознание во время тренировки на завершающем этапе марафонской дистанции. Какая кома наиболее вероятна у данного пациента? * 1. Гипогликемическая 2. Гипотиреоидная 3. Ацидотическая 4. Гипергликемическая 5. Печеночная 171. Какой из нижеперечисленных углеводов состоит не только из остатков молекул глюкозы? * 1. лактоза 2. целлюлоза 3. мальтоза 4. гликоген 172. Гликоген это: 1. гликопротеин 2. гетерополисахарид * 3. гомополисахарид 4. положительно заряженный полисахарид 173. Хондроитин сульфат это: 1. гликопротеин * 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид 4. положительно заряженный полисахарид 174. Концентрация глюкозы в сыворотке крови в норме составляет: * 1. 3.335.55 ммоль/л; 2. 2.223.33 ммоль/л; 3. 4.446.66 ммоль/л; 4. 5.559.99 ммоль/л. 175. Во время бега на короткую дистанцию у нетренированных людей наблюдается мышечная крепатура вследствие накоплении лактата. С усилением какого биохимического процесса это может быть связано? 1. Глюконеогенеза * 2. Гликолиза 3. Пентозофосфатного цикла 4. Липогенеза 5. Глюкогенеза 176. У больного обнаружена гипоксия. Назовите основные клеточные механизмы адаптации к условиям гипоксии. 1. Цикл Кребса * 2. Анаэробный гликолиз 3. Глюконеогенез 4. Пентозофосфатный цикл 5. Окислительное декарбоксилирование пирувата 177. У девочки, 7 лет, выраженные признаки анемии. Лабораторно установлен дефицит пируваткиназы в эритроцитах. Нарушение какого процесса играет главную роль в развитии анемии у этой больной? 1. Дезаминирования аминокислот 2. Окислительного фосфорилирования * 3. Анаэробного гликолиза 4. Тканевого дыхания 5. Разложения пероксидов 178. У людей, долгое время пребывающих в состоянии гиподинамии, после физической нагрузки появляется сильная боль в мышцах. Какова вероятная причина болевого синдрома? 1. Уменьшение содержания липидов в мышцах 2. Усиленный распад мышечных белков 3. Накопление креатинина в мышцах * 4. Накопление в мышцах молочной кислоты 5. Повышение содержания АДФ в мышцах 179. Эритроциту для своей жизнедеятельности необходима энергия в виде АТФ. Какой процесс обеспечивает эту клетку необходимым количеством АТФ? * 1. Анаэробный гликолиз 2. Аэробное окисление глюкозы 3. Пентозофосфатный цикл 4. Бета-окисление жирных кислот 5. Цикл трикарбоновых кислот 180. Анаэробное расщепление глюкозы до молочной кислоты регулируется соответствующими ферментами. Какой фермент самый главный в регуляции этого процесса? 1. Альдолаза 2. Лактатдегидрогеназа 3. Глюкозо-6-фосфатизомераза 4. Енолаза * 5. Фосфофруктокиназа 182. Эритроциты человека не содержат митохондрий. Какой основной путь образования АТФ в эритроцитах? * 1. Анаэробный гликолиз 2. Аэробный гликолиз 3. Окислительное фосфорилирование 4. Креатинкиназна реакция 5. Аденилаткиназная реакция 183. Фермент гликолиза триозофосфатизомераза превращает диоксиацетонфосфат в глицеральдегид-3-фосфат, однако равновесие этой реакции смещено в сторону образования диоксиацетонфосфата. Какой из перечисленных факторов обеспечивает продолжение реакций гликолиза? * 1. Потребление глицеральдегид-3-фосфата дегидрогеназой 2. Ингибирование альдолазы фосфодиоксиацетоном 3. Активация альдолазы глицеральдегид-3-фосфатом 4. Ингибирование альдолазы избытком АДФ 5. Выведение избытка фосфодиоксиацетона в кровь 184. Все промежуточные продукты гликолиза на пути превращения глюкозы в пировиноградную кислоту представляют собой фосфорилированные соединения. Что становится невозможным для этих веществ в связи с наличием фосфатных групп? * 1. Выход за пределы клетки 2. Участие в глюконеогенезе 3. Выполнение регуляторной роли 4. Участие в окислительном фосфорилировании 5. Участие в субстратном фосфорилировании 185. Катаболизм одного моля глюкозы в гликолизе при анаэробных условиях дает: 1. 1 моль УДФ–галактозы; * 2. 2 моля ATФ; 3. 1 моль этанола + 1 моль лактата; 4. 6 моль CO2 + 6 моль H2O. 186. Альдолаза катализирует: 1. образование фруктозо–6–фосфата из глюкозо–6фосфата; 2. окисление альдегидной группы глюкозы; 3. окисление альдегидной группы глицеральдегид 3–фосфата; * 4. образование глицеральдегид 3–фосфата и фосфодиоксиацетона из фруктозо–1,6–бисфосфат. 187. 3 реакции гликолиза являются необратимыми, они катализируются следующими ферментами: 1. гексокиназа, фосфоглицераткиназа и пируваткиназа; * 2. гексокиназа, фосфофруктокиназа и пируваткиназа; 3. фосфофруктокиназа, альдолаза и фосфоглицератмутаза; 4. фосфоглюкозоизомераза, глицеральдегид 3–фосфатдегидрогеназа и енолаза. 188. Каков энергетический выход при превращении глюкозо – 1 – фосфата в лактат в анаэробном гликолизе? 1. 1 молекула АТФ 2. 2 молекулы АТФ * 3. 3 молекулы АТФ 4. 4 молекулы АТФ 189. Какое вещество является продуктом реакции, катализируемой гексокиназой? * 1. глюкоза–6–фосфат; 2. глюкоза–1–фосфат; 3. глюкоза–1,6–бисфосфат; 4. УДФ – глюкоза. 190. Последняя реакция анаэробного гликолиза (формирование лактата) катализируется ферментом: 1. альдолазой; 2. оксидазой; 3. фосфорилазой; * 4. дегидрогеназой 191. У больного в крови повышена концентрация пирувата. Значительная его часть экскретируется с мочой. Какой авитаминоз у больного? 1. B1; 2. B2; 3. E; 4. B3; 5. B6. 192. Центральным промежуточным продуктом всех обменов (белков, липидов, углеводов) является: 1. лактат; 2. сукцинил-КоА; 3. оксалоацетат; * 4. ацетил-КоА; 5. цитрат. 193. Реакция, в ходе которой образуется ФAДH2, катализируется ферментом: 1. малатдегидрогеназой; 2. фумаразой; * 3. сукцинатдегидрогеназой; 4. изоцитратдегидрогеназой. 194. У больных алкоголизмом часто наблюдается гиповитаминоз В1,который является следствием нарушения питания. Симптомами гиповитаминоза В1 являются расстройства нервной системы, психозы, потеря памяти. Почему к дефициту витамина В1 особенно чувствительны клетки нервной ткани? * 1. Нарушается аэробный распад глюкозы; 2. Усиливается липолиз жировой ткани; 3. Нарушается окисление жирных кислот; 4. Повышается интенсивность гликолиза; 5. Снижается интенсивность гликолиза. 195. У мальчика, 2 лет, наблюдается увеличение печени и селезенки, катаракта. В крови повышена концентрация сахара, но тест толерантности к глюкозе в норме. Нарушение обмена какого вещества стало причиной такого состояния? 1. Сахарозы; 2. Фруктозы; 3. Глюкозы; * 4. Галактозы; 5. Мальтозы. 196. У 8-месячного ребенка наблюдается рвота и диарея после приема фруктовых соков. Нагрузка фруктозой привела к гипогликемии. Укажите, наследственная недостаточность какого фермента является причиной такого состояния ребенка. * 1. Фруктозо-1-фосфатальдолазы; 2. Фруктокиназы; 3. Гексокиназы; 4. Фосфофруктокиназы; 5. Фруктозо-1,6-дифосфатазы. 197. В больницу поступила работница химического предприятия с признаками отравления. В волосах женщины повышена концентрация арсената, который блокирует липоевую кислоту. Нарушение какого процесса стало причиной отравления? 1. Микросомального окисления; * 2. Окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты; 3. Обновления метгемоглобина; 4. Обновления органических оксидов; 5. Уничтожения супероксидных ионов. 198. При дегидратации какого вещества в ЦТК два протона переносятся по укороченной дыхательной цепи: 1. оксалоацетат; 2. альфа-кeтoглутарат; 3. фумарат; * 4. сукцинат. 199. Какой из ниже перечисленных ферментов катализирует регенерацию оксалоацетата для следующего витка ЦТК? * 1. малатдегидрогеназа; 2. альфа-кeтoглутаратдегидрогеназа; 3. сукцинатдегидрогеназа; 4. изоцитратдегидрогеназа. 200. Какое количество АТФ синтезируется в результате полного окисления 1 молекулы глюкозы до CO2 и H2O с использованием глицерофосфатного шунта? 1. 15 ATФ; 2. 30 ATФ; * 3. 36 ATФ; 4. 38 ATФ. 201. В клинику поступил новорожденный ребенок, у которого наблюдались судороги, рвота, потеря сознания. Причиной этого явился перевод ребенка на смешанное и искусственное вскармливание. Диета, лишенная фруктозы, обеспечила полное выздоровление. Укажите фермент, отсутствие которого в организме ребенка привело к данной патологии. * 1. Фруктозо-1-фосфатальдолаза; 2. Фосфогексоизомераза; 3. Фосфорилаза; 4. Глюкозо-6-фосфатаза; 5. Фосфофруктокиназа. 202. В реанимационное отделение доставили малыша с рвотой, поносом, нарушением роста и развития, катарактой, умственной отсталостью. Диагноз – галактоземия. Дефицит какого фермента наблюдается у ребенка? * 1. Гексозо-1-фосфатуридилтрансферазы; 2. Глюкокиназы; 3. УДФ-глюкозо-4-эпимеразы; 4. УДФ-глюкозопирофосфорилазы; 5. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы 203. При дефиците тиамина – витамина B1 – возникает болезнь бери-бери (полиневрит) и нарушается углеводный обмен. Какой метаболит накапливается при этом в крови? 1. Лактат; * 2. Пируват; 3. Сукцинат; 4. Цитрат; 5. Малат. 204. Выберите, какое вещество из ниже перечисленных не является коферментом, участвующим в альфа-кетоглутаратдегидрогеназной реакции: 1. НAД+; 2. CoA; 3. ФAД; 4. липоевая кислота; * 5. ATФ. 205. У новорожденного ребенка наблюдается умственная отсталость, катаракта хрусталика. Концентрация глюкозы в крови в норме, а уровень галактозо-1-фосфата повышенный. Содержание галактозы тоже высокое и достигает 16 ммоль/л. Каков Ваш диагноз? Активность какого фермента понижена? * 1. Галактоземия (гексозо-1-фосфат-уридилтрансферазы;) 2. Лактоземия (галактозидазы); 3. Фенилкетонурия (фенилаланин-4-монооксигеназы); 4. Гликогеноз или болезнь Гирке (глюкозо-6-фосфатазы); 5. Скрытая форма сахарного диабета (гексокиназы). 206. Уровень пировиноградной кислоты в моче больного был значительно выше нормы. Состояние улучшилось после назначения кокарбоксилазы, которая обусловила активацию: * 1. пируватдегидрогеназного комплекса; 2. лактатдегидрогеназы; 3. пируваткиназы; 4. пируваткарбоксилазы; 5. гексокиназы. 207. Функция ЦТК – превращение энергии в: 1. оксалоацетат; 2. НAДH2; 3. ФAДH2; * 4. НAДH2 и ФAДH2. 208. Реакция субстратного фосфорилирования в ЦТК катализируется ферментом: * 1. сукцинатдегидрогеназой; 2. фумаразой; 3. сукцинил-CoA синтазой; 4. изоцитратдегидрогеназой. 209. У мальчика 2-х лет наблюдается увеличение размеров печени и селезенки, катаракта. В крови повышена концентрация сахара, однако тест на толерантность к глюкозе в норме. Укажите, наследственное нарушение обмена какого вещества является причиной этого состояния? * 1. Галактозы; 2. Фруктозы; 3. Глюкозы; 4. Сахарозы; 5. Мальтозы. 210. У грудного ребенка развивается жировое перерождение печени, наблюдается галактозурия и аминоацидурия. В крови повышен общий билирубин. Какое вещество следует исключить из рациона ребенка? * 1. Молочный сахар; 2. Жирные кислоты; 3. Фенилаланин; 4. Холестерин; 5. Сахарозу. 211. В больницу попал мужчина 35 лет с признаками алкогольной интоксикации. После обследования пациента был выявлен лактоацидоз, причиной которого стал гиповитаминоз витамина В1 на фоне приема углеводной пищи. Как было выяснено, недостаточность витамина развилась вследствие злоупотребления пациентом алкоголя при несбалансированном питании на протяжении последних 5 лет. Нарушение синтеза какого кофермента в организме мужчины привело к лактоацидозу? * 1. ТПФ; 2. ПАЛФ; 3. НАДФ; 4. ФАД; 5. КоА. 212. Какое количество молекул АТФ может синтезироваться при полном окислении ацетил- КоА в цикле трикарбоновых кислот? 1. 1; * 2. 12; 3. 5; 4. 8. 5. 3 213. У младенца отмечается рвота и понос, общая дистрофия, гепато- и спленомегалия. При прекращении вскармливания молоком симптомы уменьшаются. Какой основной наследственный дефект будет отмечаться в патогенезе? * 1. Нарушение обмена галактозы; 2. Гиперсекреция желез внешней секреции; 3. Недостаточность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы; 4. Нарушение обмена фенилаланина; 5. Нарушение обмена тирозина. 214. Наследственное заболевание галактоземия обусловленонедостаточностью: 1. галактокиназы; * 2. галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы; 3. галактозы; 4. лактозы; 5. эпимеразы УДФ-галактозы 215. У больной, 38 лет, после приема аспирина и сульфаниламидных препаратов наблюдается усиленный гемолиз эритроцитов, вызванный недостатком глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Нарушение обмена какого кофермента привело к подобной патологии? 1. ФАДН2 * 2. НАДФН 3. Пиридоксальфосфата 4. ФМНН2 5. Убихинона 216. У 3-летнего ребенка с повышенной температурой тела после приема аспирина наблюдается усиленный гемолиз эритроцитов. Врожденный недостаток какого фермента мог обусловить гемолитическую анемию? 1. Глицеролфосфатдегидрогеназы 2. Глюкозо-6-фосфатазы 3. Гликогенфосфорилазы * 4. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы 5. Гамма-глутаминилтрансферазы 217. У ребенка с точечной мутацией генов обнаружили отсутствие глюкозо-6-фосфатазы, гипогликемию и гепатомегалию. Определите вид патологии, для которой характерны эти признаки. 1. Болезнь Мак-Ардла 2. Болезнь Кори 3. Болезнь Аддисона * 4. Болезнь Гирке 5. Болезнь Паркинсона |