Кр №1 Биохимия. СВТ-11з Титова. Контрольная работа 1 по биохимии животных студентка свт21з, Зачетная книжка 1921з Титова Регина Родионовна

• Название: Контрольная работа 1 по биохимии животных студентка свт21з, Зачетная книжка 1921з Титова Регина Родионовна
• Дата: 08.04.2022
• Размер: 159.33 Kb.
• Имя файла: Кр №1 Биохимия. СВТ-11з Титова.docx
• Тип: Контрольная работа; #454647

Министерство сельского хозяйства РФ

ФГБОУ ВО «Государственный аграрный университет Северного Зауралья»

Институт биотехнологии и ветеринарной медицины

Кафедра кормления и разведения сельскохозяйственных животных

Контрольная работа №1

по биохимии животных

Выполнила: студентка С-ВТ-21з,

Зачетная книжка № 1921з

Титова Регина Родионовна

Проверил: профессор, д.с.-х.н

Ярмоц Л.П.

Тюмень - 2020

Содержание

Характеристика жирорастворимых витаминов. Биологическая роль витаминов А и D 2

Процесс биосинтеза мочевины у млекопитающих (уреотелических) животных 5

Отличие гликолиза от гликогенолиза. Уравнение реакции образования 6-фосфатглюкозы 8

Биосинтез глицерина. Уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин 10

Строение и функции гемоглобина 11

Список используемой литературы 14

Характеристика жирорастворимых витаминов. Биологическая роль витаминов А и D

Характеристика жирорастворимых витаминов.

Молекулы жирорастворимых витаминов содержат длинные углеводород­ные цепи, поэтому в воде не растворяются, а растворяются только в не­полярных растворителях — жирах, спиртах, эфирах. В связи с этим всасы­вание витаминов этой группы зависит от присутствия в желудочно-кишеч­ном тракте жира и желчи. Так, в отсутствие жира всасывается только 10 % провитамина А, а в его присутствии — около 60 %. Жирорастворимые ви­тамины могут накапливаться в организме вместе с жирами, что обуслов­ливает более медленное развитие авитаминозов при длительном отсут­ствии их в пище. При избыточном потреблении этих витаминов возможны состояния гипервитаминозов, которые могут привести к летальному исхо­ду.

Жирорастворимые витамины устойчивы к действию температуры и кислот, но окисляются атмосферным кислородом. Механизм действия жи­рорастворимых витаминов до конца не выяснен, так как не установлены ферменты, в состав которых они входят.

Биологическая роль витаминов A и D.

Витамин А (ретинол). Значение ретинола в питании животных очень велико. Витамин А необходим для нормального роста и воспроизводства, а также для повышения устойчивости организма к возбудителям различных заболеваний. Основная биологическая роль витамина А в организме животных заключается в том, что он принимает участие в синтезе зрительного пигмента (родопсина), являющегося соединением белка с витамином А; он поддерживает в нормальном состоянии слизистые оболочки; стимулирует рост молодых животных.

При недостатке в организме  животных витамина А у молодняка  приостанавливается рост, появляются заболевания глаз: в ранней стадии авитаминоза-куриная слепота (гемералопия)-резкое ухудшение остроты сумеречного зрения, затем появляется ксерофтальмия-сухость роговицы глаза, ороговение поверхности эпителиальных слоев конъюнктивы и роговицы, впоследствии появляется кератомаляция-помутнение и размягчение роговицы, переходящее в изъязвленный некроз.

Недостаток витамина А вызывает дегенеративные изменения в нервной ткани, приводящие к  нарушению координации движений, судорогам, параличу, слабости мышц и  др. И, наконец, у авитаминозных животных часто наблюдается нарушение репродукции, так как витамин А участвует в синтезе гонадотропинов: у производителей-стерильность на почве дегенерации эпителия семенников, у маток-нарушения в половом цикле, сопровождаемые ороговением эпителия родовых путей, вследствие чего имеет место плохая оплодотворяемость, а при продолжительном витаминном голодании наблюдаются рассасывание плода, аборты или рождение слабого, нежизнеспособного потомства, задержание последа и др. Эти признаки варьируются в зависимости от степени недостаточности рационов по витамину А, вида животных, их индивидуальных особенностей.

Витамин D (кальциферол). Антирахитический витамин D совместно с гормоном паращитовидной железы принимает участие в регуляции фосфорно-кальциевого обмена в организме животных, а также росте и минерализации костной ткани. Он активирует всасывание из кишечника кальция и фосфора.

При недостатке витамина D в кормах у животных неправильно развивается костяк, у молодняка появляется рахит, у взрослых животных-остеомаляция, остеопороз, тетания. Появление этих заболеваний обычно обусловливается или недостатком минеральных веществ в корме, или нарушением их усвоения вследствие отсутствия в рационе витамина Б.

Рахит внешне проявляется в деформации скелета, искривлении трубчатых костей, позвоночника, грудной клетки из-за недостаточного окостенения; характерным считается также образование «четок» на костно-хрящевой границе ребер и утолщение концов трубчатых костей. При детальном исследовании костей рахитических животных обнаруживается сильно развитая хрящевая зона между эпифизом и диафизом, в них остеоидная ткань не кальцифицируется, а ранее образовавшаяся рассасывается. Содержание хрящевой массы в костях достигает 70% против 30% в костях здоровых животных, в них резко падает содержание кальция и фосфора. Нарушения в процессе окостенения легко обнаруживаются с помощью рентгенограммы.

У взрослых животных на рахитогенных рационах наблюдается остеомаляция-болезненное размягчение костей, остеопороз-атрофия костной ткани вследствие потери кальция и фосфора из нее. Наряду с этим при В-авитаминозе у животных наблюдается общая слабость, пониженная сопротивляемость инфекциям, падение массы тела, у молодняка-остановка в росте. При недостаточном обеспечении витамином D у животных наблюдается также извращение аппетита (длительное вылизывание шерсти, поедание земли), малая подвижность у молодняка: животные с трудом встают и ходят. У взрослых животных снижается продуктивность, наблюдается залеживание, нарушение полового цикла, послеродовые осложнения, деформация копыт, расшатывание зубов, а в тяжелых случаях и переломы трубчатых костей.

При недостатке витамина D в рационах птиц возникает рахит, грудная кость искривляется, суставы конечностей утолщаются; яйца от такой птицы имеют тонкую скорлупу, в желтке содержится недостаточно витамина В, что заметно снижает его инкубационные качества; цыплята, полученные из таких яиц, ослаблены и подвержены различным заболеваниям.

Процесс биосинтеза мочевины у млекопитающих (уреотелических) животных

Мочевина - конечный продукт белкового обмена у так называемых уреотелических животных и человека. При поступлении с дневным пищевым рационом 100—120 г белков с мочой за сутки выделяется 20—25 г мочевины (по другим данным, 20—30 г). Синтезируется мочевина в печени из СО2, аммиака и азота α-аминогрупп L-аспарагиновой кислоты в результате циклической последовательности биохимических реакций, получившей название цикла мочевины (цикл аргинина — мочевины, орнитиновый цикл, цикл Кребса — Хензелейта). В результате происходит обезвреживание токсического Аммиака путем образования водорастворимой мочевины, выводимой из организма с мочой (пропорционально клубочковой фильтрации в почках).

На первом этапе цикла мочевины происходит образование карбамоилфосфата из СО2 и аммиака, эту реакцию катализирует карбамоилфосфатсинтаза в присутствии М-ацетилглутамата. Второй этап — биосинтез L-цитруллина из L-орнитина и карбамоилфосфата, катализируемый орнитинтранскарбамилазой. Третьим этапом цикла является синтез аргининянтарной кислоты из L-цитруллина и L-аспарагиновой кислоты, катализируемый аргининосукцинат-синтетазой. Четвертый этап — превращение аргининянтарной кислоты в L-аргинин и фумаровую кислоту, катализируемое аргининсукциназой. На пятом, заключительном этапе цикла мочевины осуществляется гидролитическое расщепление L-аргинина под действием фермента аргиназы с образованием мочевины и L-орнитина, который служит субстратом для реакции второго этапа цикла мочевины.

Цикл мочевины протекает в печени. Превращение L-орнитина в L-цитруллин и синтез карбамоилфосфата локализованы в матриксе митохондрий, а все другие реакции цикла — в цитоплазме. Митохондрий клеток почек не содержат ферментов, необходимых для превращения L-орнитина в L-цитруллин и синтеза карбамоилфосфата. Однако в почках происходит синтез мочевины из цитруллина, поступающего из печени.

Цикл мочевины тесно связан с основными путями обмена веществ и энергии. Так, фумаровая кислота, образующаяся в цикле мочевины, может поступать в митохондрий и превращаться там в цикле трикарбоновых кислот в щавелевоуксусную кислоту; СО2 и основная часть энергии в форме АТФ поступают в цикл мочевины из цикла трикарбоновых кислот, а аммиак образуется «реакциях трансаминирования и дезаминирования, которые иногда дают промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот. При нарушении цикла мочевины может происходить не гидролиз L-аргинина, а перенос его амидиновой группировки на глицин с образованием вместо М. гуанидинуксусной кислоты — биосинтетического предшественника креатина.

Содержание мочевины в сыворотке крови зависит от скорости ее синтеза и выделения и является одним из основных биохимических признаков нормального или нарушенного функционирования почек и печени. Из фракций остаточного азота при нарушении функции почек прежде всего повышается абсолютное и относительное содержание азота М. При почечной недостаточности азот может составлять до 90% всего остаточного азота. Выраженное увеличение концентрации мочевины в сыворотке крови (выше 15 ммоль/л, или 90 мг/ 100 мл; азота мочевины выше 30 ммоль/л, 42 мг/ 100 мл), как правило, всегда свидетельствует о нарушении функции почек (хронической и острой почечной недостаточности), особенно, если одновременно в моче появляются белок, гиалиновые цилиндры, клетки. С нарастанием болезни мочевина начинает проходить через слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта. В его просвете под действием бактериальной уреазы образуется аммиак. Мочевина и аммиак раздражают слизистую оболочку органов желудочно-кишечного тракта, что ведет к ее токсическому воспалению (гастриту, дуодениту и др.). Повышение содержания мочевины в сыворотке крови может быть вызвано и внепочечными причинами: обезвоживанием организма, усиленным распадом белков (острая желтая дистрофия печени, злокачественные опухоли и др.). Понижение концентрации мочевины в сыворотке крови отмечают при повышенной скорости клубочковой фильтрации, например у беременных молодых женщин, при нагрузке чрезмерным объемом внутривенных вливаний. Иногда содержание мочевины в крови понижается при патологическом изменении значительной части паренхимы печени, недостаточности белка в питании, продолжительном голодании, врожденном нарушении нормального протекания цикла мочевины (у детей).

Схема цикла мочевины: Ф_неорг. — неорганический фосфат; МочевинаФ — фосфат, присоединенный макроэргической связью; ФФ_неорг. — неорганический пирофосфат; пунктиром обведены группы атомов, принимающие непосредственное участие в образовании молекулы мочевины.

Отличие гликолиза от гликогенолиза. Уравнение реакции образования 6-фосфатглюкозы

Анаэробный путь распада углеводов может начинаться как с распада глюкозы — и тогда он будет называться гликолизом, так и с распада гликогена — гликогенолиз. В основном этот путь распада характерен для мышц.

Сущность анаэробного распада глюкозы заключается в расщеплении молекулы глюкозы на две молекулы молочной кислоты и в освобождении энергии, которая частично расходуется в виде тепла, а частично накапливается в виде АТФ. При этом гликолиз дает две, а гликогенолиз — три молекулы АТФ.

Гликогенолиз начинается с отщепления от гликогена под действием фермента фосфорилазы одной молекулы глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата, которая изомеризуется в глюкозо-6-фосфат. При гликолизе ферментом гексокиназой при участии АТФ (как источника энергии) глюкоза также превращается в глюкозо-6-фосфат.

Начиная с данного этапа, два процесса идут одинаково. Таким образом, различие гликолиза и гликогенолиза существует только до образования глюкозо-6-фосфата.

В анаэробных условиях гликолиз – единственный процесс в животном организме, поставляющий энергию. Именно благодаря гликолизу организм человека и животных определенный период может осуществлять ряд физиологических функций в условиях недостаточности кислорода. В тех случаях, когда гликолиз протекает в присутствии кислорода, говорят об аэробном гликолизе.

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же, как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, кристаллическом или высокоочищенном виде и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиало-плазме (цитозоле) клетки.

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорилирование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой:



Образование глюкозо-6-фосфата в гексокиназной реакции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.

Наиболее важным свойством гексокиназы является ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором.

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только D-глюкозы.

Биосинтез глицерина. Уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

В природе глицерин широко распространен в форме глицеридов – основных компонентов природных жиров и растительных масел. Он играет важную роль в жировом обмене —совокупности обменных процессов нейтральных жиров и их биосинтеза в организме животных и человека, обеспечивающих живую клетку энергией.

Ацилглицерины (нейтральные жиры, или глицериды)– глицериновые эфиры жирных кислот. Они составляют главный компонент жиров, запасаемых в растительных и животных клетках, особенно в жировых клетках позвоночных.

Под действием липаз, присутствующих в соке поджелудочной железы, происходит гидролиз триацилглицеринов на жирные кислоты и глицерин.

Глицерин, необходимый для синтеза жиров, образуется путём восстановления фосфоглицеринового альдегида.

Глицериновый альдегид восстанавливается до глицерина под действием алюмогидрида лития:

4OH-CH 2 -CH(OH)-CHO + LiAlH 4 + 4H2O = 4OH-CH 2 -CH(OH)-CH 2 -OH + LiOH + Al (OH) 3.

Строение и функции гемоглобина

Гемоглобин — сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях.

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа (II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо (II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Список используемой литературы

1. Афонский С. И. Биохимия животных. М.: Высш. шк., 1960.

2. Болдырев А. И. Физическая и коллоидная химия. М.: Высш. шк., 1983.

3. Завьялова В. К., Сычева Л. В. Биохимия животных с основами физической и коллоидной химии. Учебно-методическое пособие. Пермь 2004.