Молекулярная биология клетки. Том 1. Молекулярная биология клетки 2Molecular Bruce Alberts, Dennis Bray,Biology
 Скачать 25.6 Mb.
|
|
499 дилэтаноламина, митохондрии сами катализируют превращение приносимых в органеллу липидов в кардиолипин. Кардиолипин представляет собой «двойной» фосфолипид, содержащий четыре остатка жирной кислоты; этот липид содержится главным образом во внутренней мембране митохондрии, где составляет около 20% всех липидов. 7-38 7.5.16. Митохондрии и хлоропласты, вероятно, произошли от эндосимбиотических бактерий [61] Как уже говорилось в гл. 1, «прокариотический» характер генетической системы органелл, особенно ярко выраженный у хлоропластов, позволяет предполагать, что митохондрии и хлоропласты произошли от бактерий, некогда поглощенных путем эндоцитоза. Согласно этой эндосимбиотической гипотезе, клетки эукариот в начале своего эволюционного пути были анаэробными организмами без митохондрий и хлоропластов, а затем вступили в прочный симбиоз с бактериями и приспособили их систему окислительного фосфорилирования для своих нужд (рис. 7-74). Полагают, что событие, приведшее к появлению митохондрий, произошло 1,5 млрд. лет назад, когда в атмосферу поступило значительное количество кислорода, еще до разделения линий животных и растений (см. рис. 7-61). Вероятно, хлоропласты растений и водорослей появились позднее в результате другого эндосимбиоза, когда клеткой были захвачены фотосинтезирующие бактерии, выделяющие молекулярный кислород. Обычно предполагают, что произошло по меньшей мере три независимых события этого рода, так как тогда можно было бы объяснить различие пигментов и других особенностей у современных высших растений и у зеленых, бурых и красных водорослей (см. рис. 7-62). Рис. 7-74. Предполагаемый путь эволюционного происхождения митохондрий (выделены цветом). Иногда считают, что все митохондрии произошли от одного и того же предка, однако митохондрии таких эволюционно далеких друг от друга форм, как трипаносомы и эвгленовые (см. рис. 1-16), могли возникнуть в результате независимых эндосимбиозов. Микроспоридии (Microsporidia, Protozoa) - coвременные анаэробные одноклеточные эукариоты, обитающие в кишечнике многих животных, не имеют митохондрий. Поскольку анализ нуклеотидной последовательности рРНК этих микроорганизмов показал, что в эволюционном отношении они очень далеки от всех других известных эукариот, предполагают, что предки микроспоридий тоже были анаэробами и были сходны с тем эукариотическим организмом, который впервые поглотил предка митохондрий (разд. 1.2.6). 500 Так как большинство генов, кодирующих белки современных митохондрий и хлоропластов, находится в ядерном геноме, можно думать, что в ходе эволюции эукариот значительная часть генов органелл была перенесена в ядерную ДНК. Это позволило бы объяснить, почему некоторые из ядерных генов, кодирующих митохондриальные белки, сходны с генами бактерий. Так, например, у курицы N-концевая аминокислотная последовательность митохондриального фермента супероксиддисмутазы гораздо больше похожа на соответствующий сегмент супероксиддисмутазы бактерий, чем на N-концевой участок того же фермента, выделенного из цитозоля тех же эукариотических клеток. Еще одним указанием на то, что подобные переносы участков происходили в ходе эволюции, служат обнаруженные в ядерном геноме некодирующие последовательности ДНК, имеющие, вероятно, недавнее митохондриальное происхождение; очевидно, что эти последовательности были интегрированы в ядерный геном как «балластная» ДНК. Какой же тип бактерий дал начало митохондриям? Расшифровка полной аминокислотной последовательности и трехмерный рентгеноструктурный анализ цитохромов типа с из различных бактерий выявили близкое сходство этих белков между собой и с цитохромом с дыхательной цепи митохондрий растительных и животных клеток. На основе этих и других биохимических данных было предложено эволюционное древо, изображенное на рис. 7-62. По-видимому, митохондрии произошли от особого рода пурпурных фотосинтезирующих бактерий, которые утратили способность к фотосинтезу и сохранили только дыхательную цепь. Однако до сих пор не ясно, все ли митохондрии (так же как и хлоропласты) возникли в результате одного единственного случая эндосимбиоза. Хотя митохондрии простейших имеют отчетливо выраженные прокариотические свойства, некоторые из них достаточно отличаются от митохондрий растительных и животных клеток, чтобы можно было предположить их независимое происхождение. 7.5.17. Для чего митохондриям и хлоропластам собственная генетическая система? [62] Почему митохондриям и хлоропластам необходима собственная генетическая система, тогда как другие органеллы, например пероксисомы и лизосомы, ее не имеют? Этот вопрос совсем не тривиален, так как поддержание отдельной генетической системы дорого обходится клетке: специально для этих целей в ядерном геноме должно быть закодировано более 90 белков, в том числе много рибосомных белков, аминоациал-тРНК-синтетазы, ДНК- и РНК-полимеразы, ферменты процессинга и модификации РНК (рис. 7-75). Большинство изученных белков из митохондрий и хлоропластов отличаются по аминокислотной последовательности от своих аналогов из других частей клетки, и есть основание полагать, что в этих органеллах сравнительно мало таких белков, которые могли бы встретиться еще где-нибудь. Это означает, что только для поддержания генетической системы каждого вида энергетических органелл в ядерном геноме должно быть не менее 90 дополнительных генов. Причины такого «расточительства» неясны, и надежда на то, что разгадка будет найдена в нуклеотидных последовательностях митохондриальной ДНК, не оправдалась. Трудно представить себе, почему образующиеся в митохондриях белки должны непременно синтезироваться там, а не в цитозоле. Одно время предполагалось, что некоторые из синтезируемых внутри органеллы белков слишком гидрофобны, чтобы пройти сквозь ее мембрану из цитозоля. Однако полученные позже данные показали, что такое объяснение неправдоподобно. Во многих случаях даже высоко- 501 Рис. 7-75. Белки, синтезируемые в цитозоле и переносимые затем в митохондрию, не только составляют основную часть всех белков органеллы, но и играют важную роль в митохондриальной системе белкового синтеза. Из компонентов этой системы сама митохондрия синтезирует только мРНК, рРНК и тРНК. гидрофобные субъединицы синтезируются в цитозоле. Более того, хотя отдельные белковые субъединицы различных митохондриальных ферментных комплексов весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов, трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей какие-то эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов. Возможно, генетические системы этих органелл представляют собой эволюционный тупик. В рамках эндосимбиотической гипотезы это означает, что процесс переноса генов эндосимбионта в ядерный геном хозяина прекратился раньше, чем был завершен; может быть, в случае митохондрий эта остановка была результатом сравнительно недавних изменений в генетическом коде митохондрий. Такие изменения, вероятно, сделали бы оставшиеся митохондриальные гены функционально неактивными в случае их переноса в ядро. Заключение Рост и деление митохондрий и хлоропластов контролируются двумя отдельными генетическими системами: геномом самой органеллы и ядерным геномом. Большая часть белков этих органелл закодирована в ядер- 502 ной ДНК, синтезируется в цитозоле и затем переходит в органеллу. Однако некоторые белки митохондрий и хлоропластов и все их РНК кодируются в ДНК самих органелл и в них же синтезируются. Геном митохондрий человека содержит около 16500 пар нуклеотидов и кодирует 2 рибосомные РНК, 22 транспортные РНК и 13 различных полипептидных цепей. Геном хлоропластов примерно в 10 раз больше генома митохондрий человека и содержит около 120 генов. Однако преобладающая роль в биогенезе органелл обоих типов принадлежит ядру: это подтверждается тем, что даже у таких мутантов, у которых отсутствует функционирующий геном органелл, частично функционирующие органеллы образуются в нормальном количестве. Рибосомы хлоропластов очень сходны с бактериальными рибосомами, тогда как рибосомы митохондрий несколько больше отличаются от последних; поэтому проследить происхождение митохондрий сложнее. Однако сходство между белками дает основание предполагать, что те. и другие органеллы произошли от бактерий, вступивших в устойчивый симбиоз (в качестве эндосимбионтов) с какими-то примитивными эукариотическими клетками; как полагают, митохондриям дали начало пурпурные бактерии, а хлоропластам (позднее) - цианобактерии или близкие к ним организмы. Хотя многие гены этих древних бактерий все еще используются для синтеза белков органеллы, большая их часть по неясным причинам включилась в ядерный геном, где они кодируют ферменты, которые сходны с бактериальными и синтезируются на рибосомах в цитозоле, а затем переходят в органеллу. Литература Общая Becker W.M. The World of the Cell, pp. 117-284. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings, 1986. Ernster L. ed. Bioenergetics. New York, Elsevier, 1984. Harold F. M. The Vital Force: A Study of Bioenergetics. New York, W. H. Freeman, 1986. Lehninger A.L. Principles of Biochemistry, Chapters 16 , 17, 23. New York, Worth, 1982. Nicholls D. G. Bioenergetics: An Introduction to the Chemiosmotic Theory. New York, Academic Press, 1982. Stryer L. Biochemistry, 3rd ed., Chapters 16, 17 and 22. New York, W. H. Freeman, 1988. Цитируемая 1. Ernster L., Schatz G. Mitochondria: a historical review. J. Cell Biol., 91, 227s-255s, 1981. Fawcett D. W. The Cell, 2nd ed., pp. 410-485. Philadelphia, Saunders, 1981. Harold F. M. The Vital Force: A Study of Bioenergetics, Chapter 7. New York, W.H. Freeman, 1986. Tzagoloff A. Mitochondria. New York, Plenum, 1982. 2. DePierre J. W., Ernster L. Enzyme topology of intracellular membranes. Annu. Rev. Biochem. , 46 , 201-261, 1977. Srere P. A. The structure of the mitochondrial inner membrane-matrix compartment. Trends Biochem. Sci., 7 , 375-378, 1982. 3. Krstic R. V. Ultrastructure of the Mammalian Cell, pp. 28-57. New York, Springer-Verlag, 1979. Pollak J. K., Sutton R. The differentiation of animal mitochondria during development. Trends Biochem. Sci., 5 , 23-27, 1980. 4. Geddes R. Glycogen: a metabolic viewpoint. Biosci. Rep., 6 , 415-428, 1986. McGilvery R. W. Biochemistry: A Functional Approach, 3rd ed. Philadelphia, Saunders, 1983. Newsholme E.A., Start C. Regulation in Metabolism. New York, Wiley, 1973. 5. Baldwin J.E., Krebs H. The evolution of metabolic cycles. Nature, 291, 381-382, 1981. Krebs H. A. The history of the tricarboxylic acid cycle. Perspect Biol. Med., 14 , 154-170, 1970. Reed I. J., Damuni Z., Merryfleld M. L. Regulation of mammalian pyruvate and 503 branched-chain α-keto acid dehydrogenase complexes by phosphorylation-dephosphorylation. Curr. Top. Cell Regul., 27, 41-49, 1985. Williamson J. R., H. Cooper R. H. Regulation of the citric acid cycle in mammalian systems. FEBS Lett., Suppl. 117 , K73-K85, 1980. 6. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. Nature, 191, 144-148, 1961. Racker E. From Pasteur to Mitchell: a hundred years of bioenergetics. Fed. Proc., 39 , 210-215, 1980. 7. Hatefi Y. The mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation system. Annu. Rev. Biochem., 54, 1015-1070. 1985. 8. Nicholls D. G. Bioenergetics: An Introduction to the Chemiosmotic Theory, Chapter 3. New York, Academic Press, 1982. Wood W. В., Wilson J. H., Benbow R. M., Hood L. E. Biochemistry: A Problems Approach, 2nd ed. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings 1981. (See problems, Chapter 9, 12 and 14). 9. Al-Awgati A. Proton-translocating ATPase. Annu. Rev. Cell Biol, 2, 179-199, 1986. Hinkle P. C., McCarty R.E. How cells make ATP. Sci. Am., 283(3) , 104-123, 1978. 10. Durand R., Briand Y., Touraille S., Alziari S. Molecular approaches to phosphate transport in mitochondria. Trends Biochem. Sci., 6 , 211-214, 1981. Klingenberg M. The ADP, ATP shuttle of the mitochondrion. Trends Biochem. Sci., 4 , 249-252, 1979. LaNoue K. F., Schoolwerth A. C. Metabolite transport in mitochondria. Annu. Rev. Biochem., 48 , 871-922, 1979. 11. Eisenberg D., Crothers D, Physical Chemistry with applications to the Life Sciences, Chapters 4 and 5. Menlo Park CA, Bemjamin-Cummings, 1979. 12. Hatefi Y. The mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation system. Annu. Rev. Biochem., 54 , 1015-1069, 1985. Wikstrom M., Saraste M. The mitochondrial respiratory chain. In: Bioenergetics (L. Ernster ed.), pp. 49-94. New York, Elsevier, 1984. 13. Racher E. A New Look at Mechanisms in Bioenergetics. New York, Academic Press, 1976. (A personal account of the concepts and history). 14. Awzel L. M., McKinney M., Narayanan P., Pedersen P. L. Structure of the mitochondrial F 1 ATPase at 9-А resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 79 , 5852-5856, 1982. Futai M., Kanazawa H. Structure and function of protontranslocating adenosine triphosphatase (F 0 F 1 ): biochemical approaches. Microbiol. Rev., 47, 285-312, 1983. Racker E., Stoeckenius W. Reconstruction of purple membrane vesicles catalyzing light-driven proton uptake and adenosine triphosphate formation. J. Biol. Chem., 249 , 662-663, 1974. Schneider E., Altendorf K. The proton-translocating portion (F 0 ) of the E. coli. ATP synthase. Trends.Biochem. Sci., 9 , 51-53, 1984. 15. Hammes G. G. Mechanism of ATP synthesis and coupled proton transport: studies with purified chloroplast coupling factor. Trends Biochem. Sci., 8 , 131-134, 1983. Ogawa S., Lee Т. М. The relation between the internal phosphorylation potential and the proton motive force in mitochondria during ATP synthesis and hydrolysis. J. Biol. Chem., 259, 10004-10011, 1984. Pederson P. L., Carafoli E. Ion motive ATPases. II. Energy coupling and work output. Trends Biochem. Sci. , 12 , 186-189, 1987. Senior A. E. ATP synthesis by oxidative phosphorylation. Physiol. Rev., 68 , 177-231, 1988. 16. Fillingame R. H. The proton-translocating pumps of oxidative phosphorylation. Annu. Rev. Biochem., 49 , 1079-1113, 1980. 17. Chance В., Williams G.R. A method for the localization of sites for oxidative phosphorylation. Nature, 176 , 250-254, 1955. Dickerson R. E. The structure and history of an ancient protein. Sci. Am., 226(4), 58-72, 1972. (The conformation and evolution of cytochrome c). Keilin D. The History of Cell Respiration and Cytochromes. Cambridge U. K., Cambridge University Press, 1966. Spiro T.G. ed. Iron-Sulfur Proteins. New York, Wiley-Interscience, 1982. 18. Capaldi R.A., Darley-Usmar V., Fuller S., Millet F. Structural and functional features of the interaction of cytochrome с with complex III and cytochrome с oxidase. FEBS Lett., 138 , 1-7, 1982. Casey R. P. Membrane reconstruction of the energy-conserving enzymes of oxidative phosphorylation. Biochim. Biophys. Acta, 768 , 319-347, 1984. Leonard K., Haiker H., Weiss H. Three-dimensional structure of NADH: ubiquinone reductase (complex I) from Neurospora mitochondria determined by electron microscopy of membrane crystals. J. Моl. Biol., 194, 277-286, 1987. Weiss H., Linke P., Haiker H., Leonard K. Structure and function of the mitochondrial ubiquinol: cytochrome с reductase and NADH: ubiquinone reductase. Biochem. Sci. Trans., 15, 100-102, 1987. 504 19. Hackenbrock C.R. Lateral diffusion and electron transfer in the mitochondrial inner membrane. Trends Biochem. Soc. Trans., 15 , 151-154, 1981. 20. Dutton P. L., Wilson D. F. Redox potentiometry in mitochondrial and photosynthetic bioenergetics. Biochim. Biophys. Acta, 346, 165-212, 1974. Hamamoto Т., Carrasco N., Matsushita K., Kabak H. R., Montal M. Direct measurement of the electrogenic activity of D-type cytochrome oxidase from E. coli reconstituted into planar lipid bilayers. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82, 2570-2573, 1985. Lehninger A. L. Bioenergetics: The Molecular Basis of Biological Energy Transformations, 2nd ed. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings, 1971. 21. Prince R.C. The proton pump of cytochrome oxidase. Trends Biochem. Sci. , 13, 159-160, 1988. Slater Е. С. The Q Cycle, an ubiquitous mechanism of electron transfer. Trends Biochem. Sci., 8, 239-242, 1983. 22. Hanstein W. G. Uncoupling of oxidative phosphorylation. Trends Biochem. Sci., |