Экзаменационный тест по бх. Экзаменационный тест. Тесты 2020 год Тестовые задания по теме структура и функции биологических мембран

• Название: Тесты 2020 год Тестовые задания по теме структура и функции биологических мембран
• Анкор: Экзаменационный тест по бх
• Дата: 20.06.2021
• Размер: 309.74 Kb.
• Имя файла: Экзаменационный тест.docx
• Тип: Тесты; #219433
• страница: 5 из 15

малата в оксалоацетат


11. Макроэргическое соединение образуется в реакции:

1. 
   конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА
   
2. 
   гидратации фумарата
   
3. 
   дегидрирования сукцината
   
4. 
   карбоксилирования пирувата
   

5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата
12. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования:

1. цитратсинтаза

2. изоцитратдегидрогеназа

3. малатдегидрогеназа

4. сукцинатдегидрогеназа

5. сукцинил-КоА-синтетаза
13. Кофермент, принимающий участие в реакции дегидрирования изоцитрата:

1. биоцитин

2. КоА

3. ФАД

4. ТДФ (ТПФ)

5. НАД⁺
14. ТДФ (ТПФ) участвует в реакции:

1. окислительного декарбоксилирования изоцитрата

2. дегидрирования сукцината

3. трансаминировании 2-оксоглутарата

4. дегидрирования малата

5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата
15. ФАД участвует в реакции:

1. карбоксилирования пирувата

2. гидратации фумарата

3. дегидрирования малата

4. дегидрирования изоцитрата

5. дегидрирования сукцината

16. НSКоА участвует в реакции:

1. дегидрирования изоцитрата

2. гидратации фумарата

3. дегидрирования сукцината

4. дегидрирования малата

5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата
17. Двуокись углерода выделяется при

1. превращении цитрата в изоцитрат

2. гидратации фумарата с образованием малата

3. конденсации оксалоацетата и ацетил-КоА

4. окислении малата до оксалоацетата

5. окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат
18. Восстановительными эквивалентами являются:

1. НАД⁺ и ФАД

2. НАДН и ФМН

3. ФАДН₂ и НАДФ⁺

4. ФМН и НАДФ⁺

5. НАДН и ФАДН₂
17. Оксалоацетат используется в качестве предшественника при биосинтезе:

1. жирных кислот

2. холестерола

3. кетоновых тел

4. гема

5. глюкозы
19. В синтезе гема участвует:

1. малонил-КоА

2. цитрил-КоА

3. ацетоацетил-КоА

4. ацетил-КоА

5. сукцинил-КоА
20. Метаболиты ЦТК, используемые для синтеза аминокислот:

1. цитрат и сукцинил-КоА

2. малат и изоцитрат

3. 2-оксоглутарат и фумарат

4. оксалоацетат и цитрат

5. оксалоацетат и 2-оксоглутарат
21. АТФ, НАДН и цитрат – аллостерические ингибиторы:

1. фумаразы

2. аконитазы

3. сукцинатдегидрогеназы

4. сукцинил-КоА-синтетазы

5. цитратсинтазы
22. АДФ и ионы Са²⁺– аллостерические активаторы:

1. малатдегидрогеназы

2. сукцинатдегидрогеназы

3. аконитазы

4. фумаразы

5. изоцитратдегидрогеназы
23. Субстрат дыхательной цепи:

1. сукцинил-КоА

2. оксалоацетат

3. аконитат

4. цитрат

5. НАДН
24. Субстрат дыхательной цепи:

1. аспартат

2. цитрат

3. аланин

4. сукцинил-КоА

5. сукцинат
25. Флавопротеин входит в состав:

1. убихинол: цитохром с- оксидоредуктазы

2. Н⁺-АТФ-азы

3. цитохромоксидазы

4. каталазы

5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазы
26. Окисление НАДН осуществляется комплексом:

1. 
   V
   
2. 
   II
   
3. 
   III
   
4. 
   IV
   
5. 
   I
   

27. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами:

1. 
   I и II
   
2. 
   I и IV
   
3. 
   III и IV
   
4. 
   I и V
   
5. 
   I и III
   

28. Цитохром с обеспечивает передачу электронов между комплексами:

1. 
   I и III
   
2. 
   I и II
   
3. 
   I и V
   
4. 
   II и III
   
5. 
   III и IV
   

29. Цитохромоксидаза принимает электроны от цитохрома с и передает на:

1. 
   убихинон
   
2. 
   железосерные белки
   
3. 
   воду
   
4. 
   протон
   
5. 
   кислород
   

30. Величина Р/О < 2 при окислении:

1. 
   малата
   
2. 
   изоцитрата
   
3. 
   2-оксоглутарата
   
4. 
   пирувата
   
5. 
   Сукцината
   

31. Величина Р/О < 1 при окислении

1. малата

2. 
   изоцитрата
   
3. 
   сукцината
   
4. 
   пирувата
   
5. 
   аскорбата
   

32. Величина Р/О < 3 при окислении:

1. сукцината

2. аскорбата

3. НАДФН

4. ФАДН₂

5. НАДН
33. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование вызывая:

1. 
   ингибирования ферментов дыхательной цепи
   
2. 
   переноса протонов против градиента концентраций
   
3. 
   переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала
   
4. 
   нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны
   
5. 
   переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс
   

34. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования вызывает:

1. уменьшению скорости переноса электронов по дыхательной цепи

2. уменьшению скорости поглощения кислорода

3. увеличению коэффициента фосфорилирования

4. уменьшению выделения тепла

5. снижению протонного потенциала
35. Белок- протонофор бурой жировой ткани:

1. 
   валиномицин
   
2. 
   тироксин
   
3. 
   транслоказа адениловых нуклеотидов
   
4. 
   грамицидин А
   

5. термогенин
36. Протонофоры –разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования:

1. 
   валиномицин
   
2. 
   олигомицин
   
3. 
   антимицин
   
4. 
   грамицидин
   
5. 
   жирные кислоты
   

37. Ионофор – разобщитель цепи транспорта электронов и фосфорилирования АДФ:

1. 
   олигомицин
   
2. 
   антимицин
   
3. 
   термогенин
   
4. 
   жирные кислоты
   
5. 
   валиномицин
   

38. Каналообразующий ионофор:

1. 
   жирные кислоты
   
2. 
   олигомицин
   
3. 
   валиномицин
   
4. 
   термогенин
   
5. 
   грамицидин
   

39. Олигомицин – это:

1. 
   протонофор
   
2. 
   ионофор
   
3. 
   ингибитор дыхательной цепи
   
4. 
   активатор дыхательной цепи
   
5. 
   ингибитор окислительного фосфорилирования
   

40. Угарный газ (СО):

1. 
   разобщитель дыхания и фосфорилирования
   
2. 
   ингибитор окислительного фосфорилирования
   
3. 
   активатор свободно-радикального окисления
   
4. 
   ингибитор НАДН- дегидрогеназы
   
5. 
   ингибитор цитохромоксидазы
   

41. Антимицин А ингибирует:

1. 
   лактатдегидрогеназу
   
2. 
   цитохромоксидазу
   
3. 
   сукцинатдегидрогеназу
   
4. 
   глицеролдегидрогеназу
   
5. 
   убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу
   

42. Фенобарбитал ингибирует:

1. 
   сукцинатдегидрогеназу
   
2. 
   цитохромоксидазу
   
3. 
   убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу
   
4. 
   глицерол-3-фосфатдегидрогеназу
   
5. 
   НАДН: убихинон- оксидоредуктазу
   

43. Ингибитор I комплекса дыхательной цепи:

1. 
   олигомицин
   
2. 
   СО
   
3. 
   цианиды
   
4. 
   антимицин А
   
5. 
   ротенон
   

44. Ингибитор II комплекса дыхательной цепи:

1. 
   олигомицин
   
2. 
   СО
   
3. 
   цианиды
   
4. 
   ротенон
   
5. 
   малонат
   

45. Ингибитор III комплекса дыхательной цепи:

1. 
   олигомицин
   
2. 
   СО
   
3. 
   цианиды
   
4. 
   ротенон
   
5. 
   антимицин А
   

46. Ингибитор Н⁺-АТФ-азы:

1. 
   фенобарбитал
   
2. 
   антимицин А
   
3. 
   тироксин
   
4. 
   малонат
   
5. 
   Олигомицин
   

47. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи:

1. 
   малонат
   
2. 
   олигомицин
   
3. 
   валиномицин
   
4. 
   ротенон
   
5. 
   цианиды
   

48. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи:

1. 
   малонат
   
2. 
   СО₂
   
3. 
   барбитураты
   
4. 
   ротенон
   
5. 
   СО
   

49. Включение кислорода в молекулу субстрата катализируют:

1. 
   дегидрогеназы
   
2. 
   редуктазы
   
3. 
   дезаминазы
   
4. 
   пероксидазы
   
5. 
   оксигеназы
   

50. Монооксигеназная система детоксикации ксенобиотиков локализована в:

1. эритроцитах

2. 
   миоцитах
   
3. 
   лейкоцитах
   
4. 
   адипоцитах
   
5. 
   гепатоцитах
   

51. Ферменты микросомального окисления ксенобиотиков локализованы в:

1. 
   наружной мембране митохондрий
   
2. 
   мембране лизосом
   
3. 
   плазматической мембране
   
4. 
   шероховатом эндоплазматическом ретикулуме
   
5. 
   гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов
   

52. Монооксигеназная система гидроксилирования стероидных гормонов коры надпочечников локализована в:

1. 
   наружной мембране митохондрий
   
2. 
   эндоплазматическом ретикулуме
   
3. 
   плазматической мембране
   
4. 
   цитозоле
   
5. 
   внутренней мембране митохондрий
   

53. Ферменты микросомального окисления участвуют в гидроксилировании субстратов при:

1. синтезе жирных кислот

2. 
   синтезе инсулина
   
3. 
   окислении жирных кислот
   
4. 
   восстановлении пирувата
   
5. 
   детоксикации чужеродных веществ
   

54. Общий продукт микросомального и митохондриального окисления:

1. 
   АТФ
   
2. 
   гидроксилированный продукт
   
3. 
   НАДФН
   
4. 
   НАДН
   
5. 
   эндогенная вода
   

55. Функцией микросомального окисления является:

1. 
   образование перекиси водорода
   
2. 
   окислительное фосфорилирование
   
3. 
   субстратное фосфорилирование
   
4. 
   образование супероксидного анион- радикала
   
5. 
   гидроксилирование гидрофобных субстратов
   

56. Угарный газ ингибирует:

1. ксантиноксидазу

2. моноаминоксидазу

3. 
   глутатионредуктазу
   
4. 
   миелопероксидазу
   
5. 
   цитохром р- 450
   

57. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется:

1. синглетный кислород

2. 
   гидроксильный радикал
   
3. 
   гидроксидный радикал
   
4. 
   молекулы воды
   

5. супероксиданион радикал
58. При четырехэлектронном восстановлении кислорода образуется:

1. гидроксильный радикал

2. 
   гидроксильный анион
   
3. 
   супероксиданион радикал
   

4. синглетный кислород

5. молекула воды
59. Молекула пероксида водорода в присутствии двухвалентного железа превращается в:

1. синглетный кислород

2. атомарный кислород

3. супероксиданион радикал

4. воду

5. гидроксильный радикал
60. Все активные формы кислорода способны вызывать перечисленные эффекты, кроме:

1. модифицировать белки

2. приводить к возникновению мутаций

3. инициировать перекисное окисление липидов

4. оказывать бактерицидное действие

5. ингибировать окисление субстратов
61. В лейкоцитах миелопероксидаза катализирует образование:

1. 
   супероксиданиона
   
2. 
   синглетного кислорода
   
3. 
   пероксиданиона
   
4. 
   гидроксиланиона
   

5. гипохлорит- аниона
62. Пероксид водорода – субстрат:

1. 
   супероксиддисмутазы
   
2. 
   НАДФН-оксидазы
   
3. 
   глутатионредуктазы
   
4. 
   НАДН-оксидазы
   
5. 
   каталазы
   

63. Супероксиданион- радикал субстрат для:

1. каталазы

2. глутатионредуктазы

3. глутатионпероксидазы

4. НАДФН- оксидазы

5. супероксиддисмутазы
64. Фермент, участвующий в нейтрализации супероксиданиона

1. 
   НАДН- оксидаза
   
2. 
   ксантиноксидаза
   
3. 
   НАДФН- оксидаза
   
4. 
   моноаминоксидаза
   
5. 
   супероксиддисмутаза
   

65. Восстановление пероксида водорода в присутствии глутатиона катализирует фермент:

1. 
   каталаза
   
2. 
   НАДФН-оксидаза
   
3. 
   моноаминоксидаза
   
4. 
   глутатионредуктаза
   
5. 
   глутатионпероксидаза
   

66. Конечный продукт перекисного окисления липидов:

1. супероксиданион

2. 
   пероксид водорода
   
3. 
   гидроксильный радикал
   
4. 
   ацетат
   
5. 
   малоновый диальдегид
   

67. Продукт перекисного окисления липидов:

1. супероксиданион

2. пероксид водорода

3. гидроксильный радикал

4. гипохлорит

5. гидропероксид
68. Антиоксидант биологических мембран:

1. 
   кортизол
   
2. 
   холекальциферол
   
3. 
   кальцитриол
   
4. 
   эстроген
   
5. 
   токоферол
   

69. Кислота – антиоксидант:

1. 
   яблочная
   
2. 
   лимонная
   
3. 
   молочная
   
4. 
   янтарная
   
5. 
   мочевая
   

70. Водорастворимый антиоксидант:

1. 
   кальциферол
   
2. 
   токоферол
   
3. 
   каротин
   
4. 
   ретинол
   
5. 
   Аскорбат
   

71. Ферменты микросомального окисления локализованы:

1. 
   во внешней мембране митохондрий
   
2. 
   во внутренней мембране митохондрий
   
3. 
   в мембранах комплекса Гольджи
   
4. 
   в цитозоле
   
5. 
   в мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума гепатоцитов
   

72 В цепь микросомального окисления входит:

1) цитохром С

2) цитохром В₅₈₀

3) цитохром В₅

4) цитохром А

5) цитохром Р₄₅₀
73 Микросомальное окисление играет важную роль в:

1) дыхании

2) образовании стероидных гормонов

3) образовании желчных кислот

4) катаболизме углеводов

5) гидроксилировании ксенобиотиков
74. Микросомальное окисление:

1) обеспечивает обезвреживания биогенных аминов

2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков

3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот

4) служит для синтеза АТФ

5) участвует в образовании желчных кислот
75 По типу катализируемой реакции цитохром Р₄₅₀ относится к:

1) гидроксилазам

2) диоксигеназам

3) оксидазам

4) трансферазам

5) монооксигеназами смешенного типа
76.Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить:

1) НАДН и ФАДН₂

2) НАДФН и ФАДН₂

3) НАДФН и восстановленных убихинон

4) ФАДН₂ и восстановленный глутатион

5) НАДН и НАДФН
77 Индуктором синтеза цитохрома Р₄₅₀ является:

1) кислород

2) инсулин

3 ) этанол

4) аспирин

5) фенобарбитал
78 В результате работы цепи микросомального окисления происходит:

1) дегидратация субстрата

2) гидроксилирование гидрофильного субстрата

3) карбоксилирование гидрофобного субстрата

4) карбоксилирование гидрофильного субстрата

5) гидроксилирование гидрофобного субстрата
79. Дыхательная цепь располагается:

1) в матриксе митохондрий

2) в цитозоле клетки

3) во внешней мембране митохондрий

4) в плазматической мембране клетки

5) во внутренней мембране митохондрий
80. Сколько комплексов входит в состав дыхательной цепи митохондрий

1) 2

2) 3

3) 6

4) 5

5) 4
81. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы:

1) аскорбата

2) НАДФН
3) ФАДН₂

4) сукцината

5) НАДН
82. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на:

1) кислород

2) цитохром С

3 )цитохром В

4) убихинон