отчет. СРСКИ. Триплета в структуре ирнк, отвечающего за включение определенной аминокислоты в полипептидную цепь белка кодон
 Скачать 21.51 Kb.
|
|
СРС 3 Нуклеиновые кислоты Вариант 1 1.Укажите фермент, катализирующий расщепление белков в желудке: пепсин. 2. При транcаминировании между кетоглютаратом и аланином образуются: глутамат и пируват. 3.Укажите основные конечные продукты азотистого обмена у млекопитающих: мочевина. 4.Название триплета в структуре иРНК, отвечающего за включение определенной аминокислоты в полипептидную цепь белка: кодон. СРС 2 Химическая природа и обмен белков Вариант 1 1.Что называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка? Как заряжены частицы белка при рН=4,0, если ИЭТ этого белка равна 5,5? Дайте объяснение. Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. Амфотерные молекулы (цвиттер-ионы) содержат как положительные, так и отрицательные заряды, наличием которых определяется pH раствора. Заряд различных функциональных групп таких молекул может меняться в результате связывания или, наоборот, потери протонов H+. Значение изоэлектрической точки такой амфотерной молекулы определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной фракций. Растворимость амфотерных молекул, как правило, является минимальной при pH равной или близкой к изоэлектрической точке pI. Часто они в своей изоэлектрической точке выпадают в осадок. Многие биологические молекулы, такие как аминокислоты и белки, являются по своей природе амфотерными, так как содержат и кислотные, и основные функциональные группы. Общий заряд белка определяется боковыми группами аминокислот, которые могут быть положительно- или отрицательно-заряженными, нейтральными или полярными. Общий заряд белка при pH ниже изоэлектрической точки является положительным. Наоборот, при pH выше изоэлектрической точки общий заряд белка — отрицательный. В самой изоэлектрической точке сумма положительных зарядов на белковой молекуле равна сумме отрицательных зарядов, поэтому будучи помещена в электрическое поле такая молекула не двигается. Изоэлектрическое фокусирование белков используется для разделения смеси белков в полиакриламидном геле в градиенте pH в зависимости от величины их изоэлектрических точек. ИЭТ – значение рН раствора, при котором молекула белка не имеет электрического заряда. На свойства белковых веществ оказывает влияние концентрация водородных ионов или pH среды. При низких значениях pH частицы белков заражены положительно, а при высоких — отрицательно. При определенном pH заряд частиц проходит через нуль. Это состояние называется изоэлектрической точкой. Для большинства белков изоэлектрическая точка, при которой происходит их коагуляция, наступает при pH 4,7—5,5. 2.Напишите диссоциацию аланина по кислотному и основному типу. 3.Напишите химическую формулу любого дипептида и назовите его. Молекула дипептида содержит амино- и карбоксильную группы. Дипептиды, составленные из одних и тех же L-аминокислот, но в разной последовательности, дают изомеры. Примеры дипептидов: глутамил-триптофан, лейцил-аланин, аланил-лейцин карнозин, анзерин. 4.Какую структуру белка называют вторичной? Вторичная структура белка — пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова. Определенные сочетания двугранных углов φ и ψ встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки имеют характерный аминокислотный состав. 5.Особенности переваривания белков у жвачных животных. У жвачных животных желудок четырехкамерный, который состоит из рубца, сетки, книжки и сычуга. Только сычуг, является железистым желудком, где вырабатывается сок, который содержит соляную кислоту, ренин и пепсин, под действием которых и происходит желудочное переваривание белков, как и у животных с однокамерным желудком. Перед сычугом расположены преджелудки – рубец, сетка и книжка, в которых происходит основное переваривание белков и других азотистых веществ корма. Только 20-30 % их переходят в сычуг, где гидролиз этих веществ проходит приблизительно по той же схеме, что и у животных с однокамерным желудком. В сычуге белки расщепляются до полипептидов, которые после перехода в кишечник гидролизуются системой эндо- и экзопептидаз до свободных аминокислот. Потери энергии на усвоение этой части белка корма незначительные и определяются суммой затрат на гидролиз в сычуге и тонком отделе кишечника. Большая часть протеина корма и низкомолекулярных органических и неорганических азотистых веществ подвергается перевариванию бактериями и инфузориями рубца. Микрофлора рубца – это хорошо сбалансированная система бактерий разных видов и инфузорий, на общее количество которой незначительно оказывает влияние характер употребленных кормов, а наблюдаемые изменения в их соотношении, в основном связаны со степенью разбавления химуса рубца после употребления корма, а также со скоростью размножения микроорганизмов. Растительные и животные белки, которые поступают в рубец, расщепляются ферментами бактерий до пептидов, аминокислот и свободного аммиака. Одновременно с процессами расщепления в рубце происходит синтез бактериального белка, который лежит в основе размножения микроорганизмов. Бактерии – главные поставщики ферментов, которые гидролизуют белок под действием бактериальных протеиназ по следующей схеме: Белок + nН2О → Свободные аминокислоты Кроме бактерий в рубце значительное место занимают простейшие. Часть свободных аминокислот, которые образовались в преджелудках из белков и других азотистых веществ корма под действием бактериальных ферментов, используют сами бактерии, а другую часть – инфузории для синтеза белков собственного тела. 6.Свойство белков-ферментов? 1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются. Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее. 2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих. Различают: Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина). Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ. Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции. Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S). 3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в: 1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин. 2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с. 3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце. 4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту. Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 – +50°С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает. Активность ферментов зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин). |