тесты биха. U2Cтатическая биохимия U3Химия простых белков
 Скачать 258.7 Kb.
|
|
часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование # Витамин В1 содержит кофактор флавинадениндинуклеотид +тиаминдифосфат никотинамидадениндинуклеотид пиридоксальфосфат кобаламин # Пепсин имеет оптимум рН +1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 # Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза +вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ # При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента аланинаминотрансферазы +альфа – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы ЛДГ # Константа михаэлиса отражает сродство к ингибитору активность фермента сродство к кофактору сродстов к коферменту +сродство к субстрату # Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей +гидролиза одной или нескольких пептидных связей # Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин, трипсин,амилаза химотрипсин, трипсин, фосфотаза +пепсин, химотрипсин, трипсин # Трансферазы катализируют реакции +внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп # В основе обнаружения ферментов используется свойство каталитическая активность +специфичность действия термостабильность термолабильность амфотерность # При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов пепсина трипсина α-амилазы лактазы +АЛТ # Ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую, относятся к классу гидролазы +трансферазы оксидоредуктазы изомеразы лигазы # Фермент алкогольдегидрогеназа с индексом кф 1.1.1.1 относится к классу гидролазы трансферазы; изомеразы +оксидоредуктазы лиазы # Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе две три + четыре шесть восемь # Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу: трансфераз лигаз +лиаз гидролаз; изомераз # Кофакторы, содержащие витамин В2 называются никотинамидные пиридоксалевые +флавиновые кобамидные биотиновые # Ферменты – это сложные белки производные витаминов белки, являющиеся структурными компонентами клеток +биокатализаторы белковой природы группа простых белков # Ферменты отличаются от неорганических катализаторов следующими свойствами высокая специфичность термолабильность не расходуются в процессе реакции увеличивают скорость химических реакций +чувствительны к небольшим изменениям рН # В холоферментах в состав кофактора входят нуклеотиды металлы производные витаминов гем +липиды пептиды *Витамин В2 входит в состав следующих кофакторов НАД+ ПАЛФ НS-СоА +ФАД глютатион ТДФ +ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В1 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ +ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) *Витамин РР входит в состав следующих кофакторов +НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД +НАДФ+ глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # витамин В6 входит в состав следующего кофактора НАД+ +ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В3 входит в состав следующего кофактора НАД+ ПАЛФ +НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН Н4- биоптерин (ТГФК) # Витамин В9 (фолацин) входит в состав следующего КОФАКТОРА НАД+ ПАЛФ НS-СоА ФАД глютатион ТДФ ФМН +Н4- биоптерин (ТГФК) *Активный центр фермента +это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе +обладает свойством комплементарности к субстрату включает только положительно заряженные радикалы аминокислот содержит только металлы служит для регуляции активности фермента *Свойства апофермента это комплекс белка и кофактора обладает высокой каталитической активностью представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов +синтезируется в организме +определяет специфичность фермента *Функции металлов в ферментативном катализе +участвуют в связывании фермента с субстратом +способствуют связыванию эффектора с аллостерическим центром участвуют в связывании фермента с коферментом +стабилизируют четвертичную структуру фермента участвует в образовании первичной структуры фермента *Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена +количеством ферментов +активностью ферментов +изоферментным составом ферментами мембран разными значением рН # Кофактор - это белковая часть фермента +простетическая группа фермента часть фермента, состоящая из аминокислот часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества часть фермента, осуществляющая ингибирование # Участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и его ферментативное превращение называется гидрофобный центр каталитический центр +активный центр субстратный центр аллостерический центр *Ферментами, из указанных сложных белков, являются гемоглобин миоглобин +каталаза +пероксидаза +цитохромы # Белковая часть холофермента называется +апофермент кофермент кофактор протомер простетическая группа # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется каталитический гидрофобный аллостерический гидрофильный +контактный # При увеличении температуры скорость ферментативной реакции постоянно возрастает постоянно понижается +до 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем снижается повышается после достижения 60 градусов С не имеет закономерностей *Абсолютной специфичностью обладают следующие ферменты амилаза +аргиназа липаза +уреаза химотрипсин аминопептидаза # Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН кислом (1,5-2) щелочном (8-9) +близком к нейтральному только при рН =7,0 при рН= 4-6 # При действии высокой температуры с ферментом происходит гидролиз +денатурация образование фермент-субстратного комплекса блокирование активного центра нарушение первичной структуры # Крахмал гидролизует фермент сахараза +α-амилаза эстераза лактаза α-липаза # Пепсин имеет оптимум рН: +1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 # Амилаза имеет оптимум рН 1,5-2 +6,8-7,2 8-9 3,5-4 4,5-5 # Ферменты денатурируют при температуре 0 градусов С +80-100 градусов С 20- 30 градусов С 30-40 градусов С # Оптимальной для действия большинства ферментов является температура 50-60 градусов С 15-20 градусов С 80-100 градусов С +35-40 градусов С 0- 20 градусов С # Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются апоферменты +изоферменты коэнзимы протомеры мультимеры # При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается торможение +конкурентное неконкурентное аллостерическое неспецифическое необратимое # Активатором пепсина является +соляная кислота хлористый натрий сернокислая медь хлористый калий гидрат окиси меди # К конкурентным ингибиторам относятся вещества, имеющие структурное сходство с коферментом продуктом реакции +субстратом ферментом аллостерическим центром фермента *Специфичность действия ферментов отражает +влияние на строго определенные субстраты образование строго определенных продуктов реакции +расщепление строго определенных химических связей в субстрате +воздействие на определенные стереоизомеры способность к регуляции активности # Для проявление максимальной активности ферментов требуется максимальное значение рН +оптимальное для каждого фермента значение рН минимальное значение рН активность фермента стабильна в большом диапазоне рН значение рН равное 2 # Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют превращение только определенных стереоизомеров превращение, соединений содержащих одинаковые группы превращение различных классов химических соединений +превращение только одного субстрата воздействие на химические связи определенных групп *Активный центр фермента имеет следующие участки аллостерический +контактный (зона связывания) +каталитический (зона катализа) мультиферментный только 1 участок каталитический *На скорость ферментативных реакций влияют следующие факторы +температура +рН среды +концентрация субстрата +концентрация фермента +наличие активаторов или ингибиторов данного фермента *Снижение активности фермента под действием конкурентного ингибитора может быть вызвано +взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра конформационными изменениями молекул фермента +уменьшением количества фермент- субстратных комплексов взаимодействием ингибитора с функциональными группами аллостерического центра *Наиболее часто в активном центре ферментов присутствуют радикалы аминокислот: +цистеина +серина валина +гистидина изолейцина +глютаминовой кислоты # Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате формирования димеров образование дисульфидных связей +гидролиза одной или нескольких специфичных пептидных связей фосфорилирования метилирования *Для осуществления ферментативной реакции необходимы +определенная ориентация субстрата в активном центре фермента +взаимное изменение конформации субстрата и фермента наличие аллостерического центра +комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата диссоциация ионогенных групп фермента +деформация и дестабилизация связей субстрата *Изменение рН среды может привести к +изменению ионизации функциональных групп фермента +изменению ионизации функциональных групп субстрата +разрыву слабых нековалентных связей в молекуле фермента +изменению конформации фермента изменению конформарции активного центра фермента *Для аллостерических ферментов характерно +кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов +наличие регуляторного центра наличие кофермента наличие активного центра специфичность действия +наличие четвертичной структуры # Необратимое ингибирование фермента возникает, если фермент и ингибитор связаны +ковалентной связью ионной связью водородной связью гидрофобными взаимодействия электростатическими силами взаимодействиями *Неконкурентное ингибирование происходит, если субстрат и ингибитор похожи по структуре +субстрат и ингибитор не похожи по структуре ингибитор связывается с активным центром фермента +ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента ингибитор занимает активный центр вместо субстрата # Конкурентные ингибиторы являются +обратимыми необратимыми обратимыми в определенных условиях необратимыми в определенных условиях только ионы металлов *Ионы магния являются активаторами для ферментов фосфорилазы амилазы +гексокиназы +креатинкиназы карбоксипептидазы *Ионы цинка являются активаторами для ферментов +карбоксипептидазы +карбоангидразы глутаматдегидрогеназы лактатдегидрогеназы аминооксидазы # Ферменты необратимо ингибируются под действием липидов аминокислот +ионов тяжелых металлов углеводов сложных белков # Аллостерическими эффекторами ферментов являются кофакторы дипептиды +метаболиты углеводы липиды # Мультиферментные комплексы представляют собой совокупность ферментов одного класса ферменты, катализирующие сходные реакции +полиферментные системы, выполняющие определенную функцию ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной ферменты, активирующиеся путем частичного протеолиза # В мультиферментных комплексах: все субстраты подобны друг другу все субстраты отличаются друг от друга +продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата ферменты, активируются путем частичного протеолиза *Для изоферментов характерно +генетическое различие в первичной структуре ферментного белка наличие кофакторов +наличие четвертичной структуры наличие металлов в структуре ферментов наличие одинаковых субъединиц # Количество изоферментов ЛДГ 2 4 3 1 +5 # Высокая каталитическая активность характеризуется следующими кинетическими параметрами химического процесса ферменты увеличивают энергию активации +ферменты снижают энергию активации ферменты вносят дополнительную энергию ферменты увеличивают стерическое взаимодействие с субстратом ферменты снижают стерическое взаимодействие с субстратом *Константа Михаэлиса численно равна конечной концентрации продуктов реакции исходной концентрации субстратов реакции +концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции +концентрации субстрата, при которой занята половина активных центров фермента концентрации субстрата при максимальной скорости она характеризует молекулярную массу фермента *Название ферментов может образовываться +по названию субстрата +по названию химического процесса по структуре молекулы фермента по структуре апофермента +по виду разрываемой или образуемой связи # В основе современной классификации ферментов лежит принцип +тип катализируемой реакции тип разрываемых связей в ходе реакции вид кофактора, входящего в состав фермента химическая природа субстрата локализация происходящей реакции *C ферментами класса оксидоредуктаз связаны кофакторы ТДФ +НАД+, НАДФ+ +ФМН, ФАД +глютатион +убихинон # Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: киназы +мутазы рацимазы оксигеназы трансферазы # В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство каталитическая активность +специфичность действия термолабильность термостабильность амфотерность # Качественно можно обнаружить фермент в биологических жидкостях биуретовой реакцией осаждением его трихлоруксусной кислотой +по каталитическому действию фермента на субстрат (по убыли субстрата) или по обнаружению продуктов реакции реакцией Фоля нингидриновой реакцией *Ферменты, применяемые для растворения некротических масс, сгустков крови - это +трипсин липаза α-амилаза +пепсин +фибринолизин гиалуронидаза *Наиболее информативны в энзимодиагностике следующие методы определение активности всех ферментов мочи определение активности всех ферментов крови +определение изоферментных спектров +определение активности органоспецифических ферментов Определение регуляторных ферментов # Повышение активности АЛТ в крови свидетельствует о остеопорозе +гепатите нефрите панкреатите инфаркте миокара # Аспарагиназа используется для лечения заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов +лимфогрануломатоза вирусного конъюктивита заболеваний ЖКТ # Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют оксидоредуктазы трансферазы гидролазы изомеразы +лиазы # В результате иммобилизации фермента чаще всего изменяется его: концентрация +стабильность молекулярная гетерогенность активность локализация *При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют +химотрипсин эндопептидазу +трипсин каталазу рибонуклеазу # Для лечения вирусных заболеваний наиболее эффективно применение фермента пепсина +дезоксирибонуклеазы трансаминазы каталазы трипсина # Для растворения тромбов наиболее эффективно применение химотрипсина +стрептокиназы трипсина альдолазы пепсина # При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента альдолазы пепсина +α-липазы трансаминазы ТАГ-липазы # При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента альдолазы +лактатдегидрогеназы алкогольдегидрогеназы каталазы пепсина # При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента аланинаминотрансферазы +α – амилазы лактатдегидрогназы креатинфосфокиназы пепсина |