Комплементарность цепей и последовательность звеньев составляют химическую основу важнейшей функции ДНК - хранения и передачи наследственной информации.
В стабилизации молекулы ДНК наряду с водородными связями, действующими поперек спирали, большую роль играют межмолекулярные взаимодействия, направленные вдоль спирали между соседними пространственно сближенными азотистыми основаниями. Поскольку эти взаимодействия направлены вдоль стопки азотистых оснований молекулы ДНК, их называют стэкинг-взаимодействиями. Таким образом, взаимодействия азотистых оснований между собой скрепляют двойную спираль молекулы ДНК и вдоль, и поперек ее оси.
16) Аминокислоты номенклатура и классификация.
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.
Организм синтезирует аминокислоты главным образом из пищевых белков. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся (валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан) Такие аминокислоты должны поступать в организм извне.
В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.
1. Моноаминомонокарбоновые.
По полярности радикала:
С неполярным радикалом:(Аланин,валин, лейцин, фенилаланин)Моноамино,монокарбоновые
С полярным незаряженным радикалом(Глицин, серин, аспарагин, глутамин)
С отрицательно заряженным радикалом(Аспарагиновая,глутаминовая кислота)моноамино,дикарбоновые
С положительно заряженным радикалом(лизин,гистидин) диамино,монокарбоновые
17) Стереоизомерия
Все природные α-аминокислоты, кроме глицина (NH2 -CH2 - COOH), имеют асимметрический атом углерода (α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).
За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение
α-аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам.
Все превращения, которые осуществляются в этих рядах при переходе от глицеринового альдегида к α-аминокислоте, выполняются в соответствии с главным требованием − они не создают новых и не разрывают старых связей у асимметрического центра.
Для определения конфигурации α-аминокислоты в качестве эталона часто используют серин (иногда аланин).
Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду.
D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются. Интересно отметить действие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда − горькие или безвкусные.
Без участия ферментов самопроизвольный переход L-изомеров в D-изомеры с образованием эквимолярной смеси (рацемическая смесь) осуществляется в течение достаточно длительного промежутка времени.
Рацемизация каждой L-кислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, например, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст человека или животного.
18)Кислотно-основные свойства аминокислот. Биологически важные свойства аминокислот.
Аминокислоты - амфотерные соединения. Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.
В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+-CHR-COO- (обычно используемая запись строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.
Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН = 1-2) и анионные - в сильнощелочных (рН >11) средах.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой(рI).Другими словами, изоэлектрическая точка аминокислоты - значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.
Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -I-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.
Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными.Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7.
В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т.е. у них протонированы обе аминогруппы.
В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.
19)Химические свойства аминокислот.
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I. Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин + Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации): NH2-CH2-COOH + CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3 + H2O
NH2-CH2-COOCH3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 → NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)
IV. Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Биологическая роль аминокислот
заключается в их участии в обмене веществ в живом организме. Кроме того, аминокислоты участвуют в синтезе белка (входят в состав белковых молекул) и являются составляющей нуклеиновых кислот. Биологическая роль аминокислот также выражается в поддержании на постоянном уровне pH.
Аминокислоты обладают пластическим свойством, то есть за счет протеинов обеспечивают формирование всех органов. Любая ткань человеческого организма (соединительная, нервная, мышечная или эпителиальная) на 80% состоит из белков.
Еще одно биологическое свойство аминокислот заключается в том, что все вещества, которые отвечают за передачу нервного импульса, по большей части состоят именно из белков. Следовательно, в случае их дефицита организму грозят серьезные проблемы со стороны нервной системы.
Некоторые аминокислоты принимают участие в процессах биосинтеза гликогена в печени. При их отсутствии определенные химические реакции будут нарушены, в результате чего могут возникнуть сбои в организме.
Не считая вышеупомянутые биологические свойства аминокислот, следует отметить еще одно не менее важное их свойство, которое заключается в поддержании биосинтеза многих гормонов. Для их биосинтеза необходимы азотистые соединения, в случае дефицита которых организму угрожают серьезные последствия, обусловленные неправильной работой многих органов.
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
20)Физиологические активные пептиды. Примеры.
Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:
соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);
вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);
пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);
соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);
органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).
пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)
Нейропептиды — соединения, синтезируемые в нейронах, обладающие сигнальными свойствами
21)Уровни организации белковой молекулы.
Первичной структурой белка называют последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура каждого белка уникальна и запрограммирована генетически.
Первичную структуру белка формируют пептидные связи, образующиеся при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой аминокислоты. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих основную цепь или пептидный остов, и вариабельной части, включающей в себя характерные боковые цепи - радикалы аминокислот.Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.
Характеристика пептидной связи
Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу .
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей.Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь - это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды - это цепочки аминокислот.
22)Вторичная структура белка
Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α-спирали или β-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Она стабилизирована водородными связями, которые замыкаются между пептидными, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O)группами, т.е. входят в пептидную единицу, и дисульфидными мостиками между остатками цистеина
Полинг и Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде левозакрученной α-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществление им простейших функций, защищать от разрушения. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии .
Полинг и Кори предложили и другую упорядоченную структуру - складчатый β- слой. В отличие от конденсированной α-спирали β- слои почти полностью вытянуты и могут располагаться как параллельно , так и антипараллельно.В стабилизации данных структур также принимают участие дисульфидные мостики и водородные связи.
23)Третичная и четвертичная структуры белков. Олигомерные белки.
Третичная структура -пространственная ориентация полипептидной спирали или (способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.)
определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют.Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей ®-структуры, 〈-спирали и нерегулярные участки, так , что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.
Силы, стабилизирующие третичную структуру белка: Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия. Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия.
Под четвертичной структурой белка подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношении макромолекулярного образования. Каждая отдельная полипептидная (протомер или субъединица) не обладают биологической активностью, а образовавшаяся молекула - олигомер обладает биологической активностью. Четвертичная структура белка уникальна, как и другие уровни организации. Четвертичная структура поддерживается нековалентными взаимодействиями между контактными площадками протомеров.
Четверичная структура - четкая пространственная ориентация друг относительно друга нескольких полипептидных цепей(субъединиц) одного и того же белка
Четвертичная структура белков -. Докажем это на примере функционирования двух белков: миоглобина, обладающего только третичной структурой и гемоглобина, обладающего четвертичной структурой. Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (〈, ®, ©, ™, S). В состав молекулы входит по две цепи двух разных видов. Длина 〈- и ®-цепей примерно одинакова (Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: HbA (нормальный гемоглобин взрослого человека) - 〈2®2,; HbF (фетальный гемоглобин) -〈2©2; HbS (гемоглобин при серповидноклеточной анемии) - 〈2S2; HbA2 (минорный гемоглобин человека) - 〈2™2.
Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями, которые способствуют выполнению гемоглобином уникальной биологической функцией и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами(от греч. - аллос - другой, стерос - пространство). На его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков.
Миоглобин способен запасать кислород, а гемоглобин обеспечивает его транспорт. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Простетической группой этих белков является гем. Гем расположен в гидрофобном кармане пептидной цепи каждого протомера, т.е. окружен неполярными остатками, за исключением 2-х остатков гистидина, расположенных по обе стороны плоскости гема.
24) Классификация белков
-по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
-по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
-по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
-по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);
-по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
-по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
-по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
-по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).
Классификация белков по химическому строению
Простые белки.Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд.
2. Сложные белки. Очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.
Классификации по функциям белков
-Каталлитическая( Ферменты) –Сократительная(миозин, тубулин)
-Структурные(коллаген, эластин)
-Регуляторные(Кальмодулин) –Защитные(иммуноглобулины)
-Транспортные(Альгумин) –Резервные(все)
25)Физико-химические свойства белков
Для белков характерны следующие физико-химические свойства:
Растворимость. Она зависит от аминокислотного состава белка и природы растворителя. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины
Ионизация. Заряд белковой молекулы обусловлен реакцией среды и соотношением ионогенных групп в белковой молекуле.
Гидратация. Молекула белка дифильна, в ней имеются гидрофильные и гидрофобные группы, причем гидрофильные в большинстве нативных белков находятся на поверхности, а гидрофобные внутри белковой молекулы.
Способность белков к денатурации. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной конформации белковой молекулы, приводящее к уменьшению или полной потере ее растворимости, изменению других физико-химических свойств, утрате специфической биологической активности.
Ренатурация- это обратный переход молекулы биополимера, направление белка или нуклеиновой к-ты, из денатурированного (неактивного) состояния в нативное (биологически активное). Если при денатурации белка физико-химич. изменения связаны с переходом полипептидной цепи из плотно упакованного (упорядоченного) состояния в беспорядочное, то при Ренатурации проявляется способность белков к самоорганизации, путь который предопределён последовательностью аминокислот в полипептидной цепи
Факторы, определяющие стабильность белковых растворов:
наличие зарядов в белковой молекуле. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, т.к. препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок.
Наличие гидратной оболочки, препятствующей объединению белковых молекул.
Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является высаливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей. В полунасыщенном растворе (NH4)2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины.
После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние
26) Растворы ВМС. Лиофильные коллоидные растворы
К лиофильным коллоидным растворам относятся растворы поверхностно-активных веществ (ПАВ) и высокомолекулярных соединений (ВМС). Мицеллами лиофильных коллоидных растворов называются ассоциаты из молекул ПАВ и ВМС, возникающие самопроизвольно при концентрации, равной или большей критической концентрации мицеллообразования (ККМ), и образующие в растворе новую фазу.
Мицеллообразование, самопроизвольная ассоциация молекул ПАВ в растворе. В результате в системе ПАВ-растворитель возникают мицеллы-ассоциаты характерного строения, состоящие из десятков дифильных молекул, имеющих длинноцепочечные гидрофобные радикалы и полярные гидрофильные группы. В так называемых прямых мицеллах ядро образовано гидрофобными радикалами, а гидрофильные группы ориентированы наружу. Число молекул ПАВ, образующих мицеллу, называют числом агрегации;
При образовании коллоидных частиц молекулы ПАВ ориентируются так, чтобы поверхность мицеллы по полярности была близка дисперсионной среде. В полярной дисперсионной среде (вода) поверхность мицеллы образована полярными группами, а ядро - гидрофобными фрагментами молекул ПАВ
Высаливанием- называется разрушение лиофильных коллоидных растворов в результате практически полной десольватации мицелл, сопровождающееся выделением. Высаливающее действие на лиофильные коллоидные системы оказывают все ионы, независимо от их заряда.
Солюбилизация - самопроизвольный переход труднорастворимых низкомолекулярных соединений в водную фазу под действием коллоидных растворов Поверхностно-активные вещества.
27)Особенности растворов ВМС: набухание и растворение
Растворение высокомолекулярных соединений представляет собой сложный процесс, отличающийся от растворения низкомолекулярных веществ. Так, при растворении последних происходит взаимное смешение растворителя и растворяемого вещества, т.к. они имеют близкие по размерам и по скорости диффузии молекулы.
При растворении полимеров вначале происходит процесс их набухания, т.е. одностороннее проникновение небольших и подвижных молекул растворителя в полимер. Набухание сопровождается увеличением массы и размеров твердого образца полимера и является начальным этапом растворения высокомолекулярных веществ. Различают ограниченное и неограниченное набухание.
При ограниченном набухании объем и масса растворяемого образца полимера увеличивается до определенных пределов и дальнейший его контакт с растворителем не приводит к каким-либо изменениям. В результате ограниченного набухания полимер превращается в студень.
При неограниченном набухании отсутствует предел набухания. Со временем образец полимера поглощает все большее количество жидкости и в результате в конечном итоге происходит его постепенное растворение.
Для многих веществ набухание включает не только диффузию жидкости в полимер, но и сольватацию его молекул. Обычно при этом сольватируется не вся макромолекула, а отдельные ее участки.
У биополимеров, макромолекулы которых состоят из полярных и неполярных групп, сольватируются полярные группы, если растворитель полярен. В неполярном растворителе, соответственно, сольватируются неполярные участки макромолекул.
Обычно он хорошо набухает в жидкости, близкой к нему по химическому строению. Так, углеводородные полимеры типа каучуков набухают в неполярных жидкостях: гексане, бензоле. Биополимеры, в состав молекул которых входит большое количество полярных функциональных групп, например, белки, полисахариды, лучше набухают в полярных растворителях: воде, спиртах и т.д.
Образование сольватной оболочки молекулы полимера сопровождается выделением энергии, которая называется теплотой набухания.
Теплота набуханиязависит от природы веществ. Она максимальна при набухании в полярном растворителе ВМС, содержащего большое количество полярных групп и минимальна при набухании в неполярном растворителе углеводородного полимера.
Кислотность среды, при которой устанавливается равенство положительных и отрицательных зарядов и белок становится электронейтральным, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Белки, у которых ИЭТ находится в кислой среде, называются кислыми. Белки, у которых значение ИЭТ находится в щелочной среде, называются основными. У большинства растительных белков ИЭТ находится в слабокислой среде
Набухание и растворение ВМС зависят от:
1. природы растворителя и полимера,
2. строения макромолекул полимера,
3. температуры,
4. присутствия электролитов,
5. от рН среды (для полиэлектролитов).
28)Аномальная вязкость растворов ВМС.
Вязкость раствора выражают несколькими величинами: удельная вязкость, приведенная вязкость, характеристическая вязкость.Относительная вязкость является мерой изменения вязкости раствора по сравнению с вязкостью чистого растворителя. Удельная вязкость отражает возрастание относительной вязко сти по сравнению с единицей. Чтобы учесть влияние концентрации раствора, т.е. оценить, насколько велика удельная вязкость.
В растворах высокомолекулярных веществ обнаруживается аномальная вязкость: она очень высока и в противоположность первой группе жидкостей уменьшается с увеличением давления на протекающую жидкость. Большая вязкость этих растворов зависит от степени сродства между молекулами: силы сцепления гидрофильных молекул белков и полисахаридов с молекулами воды очень высоки, и вязкость их даже в очень разбавленных растворах также будет высокой. При увеличении внешнего давления на жидкость эти частицы ориентируются вдоль потока, в результате вязкость раствора уменьшается
-Осмотическое давление в жидкостях организма (кровь, лимфа, межклеточная жидкость, спинномозговая жидкость) выполняет важную физиологическую функцию, влияющую на распределение в тканях организма воды, солей и различных питательных веществ. Осмотическое давление указанных биологических жидкостей зависит главным образом от растворенных в них низкомолекулярных минеральных веществ, преимущественно хлористого натрия, но также от высокомолекулярных соединений, находящихся в коллоидном состоянии, главным образом белков. Несмотря на то, что в плазме крови содержится от 6 до 8% белков, коллоидо-осмотическое давление составляет примерно 0,5% (30—40см водного столба) от общего осмотического давления плазмы, причем около 80% онкотического давления обусловлено наиболее низкодисперсными белками — альбуминами, а остальные 20% падают на другие белки плазмы. Существенным физиологическим моментом, связанным с важнейшими процессами, происходящими в организме, является под держание состояния осмотического равновесия между кровью и тканевыми жидкостями, которое, будучи динамическим, обеспечи вает постоянный обмен жидкости, низкомолекулярных питатель ных веществ и конечных продуктов обмена. Распределение воды и минеральных веществ между кровью и тканями и поддержание осмотического равновесия обеспечивается в основном нормальной концентрацией белков в плазме крови, а кровяное давление компенсируется колло идно-осмотическим давлением.. Аналогичные процессы имеют место и в почках при образовании мочи. При понижении содержания белка в крови, т. е. при гипопротеинемиях, вследствие голодания, нарушений деятельности пищеварительного тракта или потери белка с мочой при заболеваниях почек, возникает разница в онкотическом давлении в тканевых жидкостях и в крови. Вода уст ремляется в сторону более высо кого давления — в ткани; возни кают так называемые онкотические отеки подкожной клетчатки.
Часть осмотического давления крови, создаваемая растворенными в ней белками, называется онкотическим давлением
29.Классификация сложных белков
Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.
В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет
95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
Металлопротеины, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
Нуклеопротеины, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом[2].
Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока
Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.
30. Гемопротеины. Сравнительная характеристика структур и функций миоглобина и гемоглобина.Гемопротеины, гемопротеиды — простые белки, связанные с окрашенным небелковым компонентом. Различают Г. (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллаксазина). К Г. относятся цитохром с, миоглобин, гемоглобин и др. Г. участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез , дыхание клеток и целого организма, транспорт кислорода и СО2, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.
Миоглобин- сложный белок третьего уровня структурной организации. Состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка). Третичная структура белка образована, главным образом, альфа-спиралями вторичной структуры, на которые приходится около 70 процентов АКО, остальные- на повороты и начальный и конечный участки. Белок содержит в себе так называемый ГЕМ- комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.
Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах и его главной функцией является хранение кислорода. Скорость насыщения миоглобина кислородом намного превышает таковую для гемоглобина. Миоглобин мало приспособлен для транспортировки кислорода из легких в ткани, поскольку скорость отдачи кислорода в тканях невелика.
|
Скачать 0.7 Mb.