Вопросы к контрольной работе по теме Ферменты
 Скачать 6.42 Mb.
|
|
Энергия активации – энергия, необходимая для того чтобы все молекулы вещества достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического барьера. Ферменты снижают уровень энергии активации. Т.е. увеличивают число активизированных молекул, которые становятся реакционноспособными при данных условиях (на более низких энергетических уровнях) Снижение энергии активации в присутствии катализатора объясняется тем, что элементарная реакция становится сложной, причем энергия активации любой стадии каталитической реакции меньше энергии активации некаталитической реакции, или же тем, что сложная реакция в присутствии катализатора протекает по другому пути. Расскажите о механизме действия ферментов. Этапы ферментативного катализа. Последовательность событий в ходе ферментативного катализа: Первый этап – сближение и ориентация субстрата относительно активного центра фермента (в активном центре проявляется способность активного центра к «эффекту сближения», когда активный центр располагает реагирующие группы субстратов таким образом, чтобы последние находились как можно ближе друг к другу, это приводит к уменьшению энтропии и понижению энергии активации) Второй этап – формирование фермент-субстратного комплекса в результате индуцированного соответствия (теория Кошланда) Третий этап – деформация субстрата (разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей и формирование молекулы продукта или дестабилизация межатомных связей в молекуле субстрата) и образование нестабильного комплекса фермент-продукт Четвертый этап – распад комплекса EP с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента. Какова зависимость активности фермента от температуры? Повышаем температуру – повышается скорость движения молекул – повышается вероятность встречи субстрата с ферментом, но потом каталитическая активность снижается из-за денатурации белка. Какова зависимость активности фермента от pH? Объясните ее. Почему алколоз и ацидоз опасны? Для каждого фермента существует свое значение pH, при котором он будет проявлять масимальную каталитическую активность. При изменении pH происходит изменение ионизации функциональных групп: либо протонирование COO- либо отщепление H+ от NH3+. Отсюда изменнеие конформации белка и, соответственно, изменение конформации активного центра. Отсюда, снижение сросдства с субстратом. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата? Начальная скорость возрастает при увеличении концентрации субстрата. Что такое максимальная скорость ферментативной реакции? Скорость образования продукта, при которой дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает. Что такое константа Михаэлиса? Что она характеризует? Константа Михаэлиса (Км) – концентрация субстрата при которой скорость реакции равна половине от максимальной. Характеризует сродство данного фермента к данному субстрату. Величина постоянная и не зависит от концентрации фермента. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента? Чем больше фермента, тем выше начальная скорость реакции. Графически изображается прямой линией. Как измерить активность фермента? В каких единицах она выражается? 1 МЕ (одна международная единица активности фермента) – то количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 минуту при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции.  Дайте понятие об изоферментах. Какое биологическое значение они имеют? Изоферменты – ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но разные по составу, по локализации, по специфичности, по разной константе Михаэлиса, по способности регуляции. Например, глюкокиназа, действующая в печени и поджелудочной превращает глюкозу в глюкозо-6-фосфат для дальнейшего депонирования в виде гликогена, а есть гексокиназа, которая действует во всех остальных клетках, так же на образование глюкозы в глюкозо-6-фосфат для дальнейшего образования АТФ. |