Тема 3 - Ферменты - лекция 1. ФерментыФерменты биологические катализаторы. Почти все ферменты белки. Известно небольшое число
 Скачать 1.28 Mb.
|
|
Ферменты Ферменты – биологические катализаторы. Почти все ферменты – белки. (Известно небольшое число молекул РНК, обладающих каталитической активностью). Общие свойства ферментов как катализаторов: 1. Ферменты не сдвигают равновесия реакции 2. Ферменты снижают энергию активации для катализируемых ими реакций Особые свойства ферментов как катализаторов: 1. Высокая каталитическая активность. Ферменты ускоряют реакции, по крайней мере, в миллион раз 2. Высокая специфичность 3. Стереоспецифичность 4. Лабильность – чувствительность к условиям среды 5. Активность ферментов может регулироваться Первым этапом катализа является образование фермент-субстратного комплекса. При этом субстрат связывается с активным центром фермента. Активный центр фермента – это участок, который связывает субстраты (и простетическую группу, если она есть) и в котором содержатся аминокислотные остатки, непосредственно участвующие в образовании или разрыве химических связей. Такие остатки называют каталитическими группами. Общие свойства активных центров: 1. На активный центр приходится относительно малая часть от общего количества аминокислот фермента. 2. Активный центр – трехмерное образование. 3. Активный центр имеет форму узкого углубления или щели. В нем создаются особые, отличные от водной среды условия. 4. Специфичность связывания зависит от строго определенного расположения атомов в активном центре. Лизоцим – первичная структура. АК активного центра - красные Основные модели, объясняющие специфичность взаимодействия фермента и субстрата: 1. Модель ключ – замок. 2. Модель индуцированного соответствия. 1. Модель ключ – замок. Субстрат Фермент Активный центр 1. Модель ключ – замок. Фермент- субстратный комплекс 2. Модель индуцированного соответствия. Фермент- субстратный комплекс Активный центр приспосабливается к форме субстрата Взаимодействие субстрата и фермента согласно модели «индуцированного соответствия»: При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента становится пространственно комплиментарным субстрату только после связывания субстрата. Важно, что активный центр может изменить свою форму только строго определенным образом. Активный центр не может изменить свою конформацию так, чтобы быть комплиментарным веществам, отличным от своего субстрата. Кинетика ферментативных реакций Уравнение Михаэлиса-Ментен Основная предпосылка: Образование фермент-субстратного комплекса – необходимый промежуточный этап катализа. Скорость реакции пропорциональна концентрации фермент-субстратных комплексов. E + S ES E + P k 1 k 2 k 3 Фермент Субстрат Фермент-субстратный комплекс Продукт E + S ES E + P k 1 k 2 k 3 1 3 2 k k k K M + = M K S S V V + • = ] [ ] [ max Уравнение Михаэлиса- Ментен Исходя из приведенного уравнения реакции, при некоторых допущениях можно вывести формулу для зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата (при постоянной концентрации фермента). При этом удобно ввести новую константу K M , называемую константой Михаэлиса: Выведенное уравнение выглядит следующим образом: Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата [S] V V max V max / 2 K M Насыщение субстратом Начальная скорость ферментативной реакции (скорость измеряемая в период, когда израсходована очень малая доля субстрата ) Концентрация субстрата При графическом отображении зависимости скорости реакции от концентрации субстрата удобнее использовать обратные величины: 1/[S] 1/V 1/V MAX -1/K M |