бх. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при патологии
 Скачать 22.51 Kb.
|
|
План: Введение
Заключение Список литературы
2.Изменение активности ферментов в онтогенезе. Изменение активности в онтогенезе. Онтогенез человека развивается по определенной генетической программе, которая записана на уровне ткани, всего организма в гипоталамусе. 1. Внутриутробный период. Характеризуется высокой активностью ферментов синтеза белка, липидов, происходит увеличение массы организма. Плод находится в анаэробных условиях и для метаболизма характерно анаэробная направленность. Основной источник энергии - жирные кислоты, поступающие из организма матери; ЖК также выполняют строительную функцию (фосфолипиды мембран). Глюкоза утилизируется анаэробным путем (анаэробный гликолиз), т. к. ткани плода не способны к ГНГ, и идет на развитие ЦНС. 2. Пренатальный период. Характеризуется изменением активности ферментов, происходит подготовка организма к пребыванию в аэробной среде. Изменяется спектр гемоглобина, уменьшается его сродство к кислороду, изменяется активность митохондриальных ферментов. 3. Грудной Потребность в глюкозе резко возрастает, она начинает утилизироваться аэробно, но примерно до двух лет основным источником энергии является все же липиды, причиной чего является соматотропин. (Гормон роста). 4. Ранний дошкольный период. С 3-х до 5-и лет. В этот период клетки начинают питаться углеводами. Происходит стабилизация обмена и интенсивная миелизация нервных волокон. 5. Школьный и пубертантный период. Обмен веществ модулируется под действием половых гормонов. 6. Зрелый. Происходит стабилизация массы тела, репродуктивного гомеостаза. После 35-40 лет основным источником энергии являются опять липиды, что связано с ослаблением чувствительности тканей к Гл и изменение гормонального фона: гиперстресс (увеличивается уровень гормонов) заставляет клетку работать на пределе, т. е. использовать в качестве энергии жиры. 3. Клинико-диагностическое значение определения активности ферментов Почти все ферменты организма функционируют внутри клетки. Незначительное их количество присутствует в крови в результате нормального клеточного возобновления. При повреждении клеток, связанном с разными заболеваниями, высвобождается большое количество ферментов, их концентрация в крови сначала растет, а затем постепенно уменьшается в результате клиренса (очистки). Повышение концентрации не всегда является результатом повреждения тканей, возможны другие причины: усиленное возобновление клеток; клеточная пролиферация (например, неоплазия); усиленный синтез ферментов (индукция ферментов); сниженный клиренс. Определение в сыворотке крови активности ферментов с разной внутриклеточной и органельной локализацией (цитоплазматических, митохондриальных, лизосомальных, мембранных и др.) позволяет установить степень повреждения данного органа. Основные ферменты, которые исследуются в лабораториях аспартатаминотрансфераза (AcAT) аланинаминотрансфераза (АЛАТ) глутаматдегидрогеназа (ГЛД) лактатдегидрогеназа (ЛДГ) креатинкиназа (КК) щелочная фосфатаза (ЛФ) кислая фосфатаза (КФ) альдолаза (АЛД) холинестераза (ХЕ) ά-амилаза (AM) липаза (ЛП) аланинаминопептидаза (ААП) глюкозо-6-фосфатаза γ-глутамилтрансфераза (ГЛТ) аргиназа (Ар) сорбитолдегидрогеназа (СД) алкогольдегидрогеназа (АДГ) ά-амилаза [КФ 3.2.1.1.] N 12-32 г/(ч*л); 0,58-1,97 мккат/л Действие: гидролизует 1,4-ά-гликозидин связи крахмала, гликогена и других полимеров глюкозы. Основные источники: поджелудочная и слюнные железы. Изоферменты: Слюнной (С) тип, поджелудочный (П) тип Повышение активности: острый панкреатит, киста поджелудочной железы, закупорка ее протока опухолью, камнем или спайками. Определяют в сыворотке крови и чаще в свежей моче. В некоторых случаях повышения уровня ά -амилазы может быть следствием почечной недостаточности, диабетического ацидоза, воспаления поджелудочной железы на фоне перфорации пептической язвы. Увеличение активности ά -ами лазы в крови и в моче отмечается при заболеваниях поджелудочной железы. Причем, наиболее значительное повышение активности фер мента характерно для острого панкреатита— в 10—30 раз. Максималь ный уровень активности определяется к концу первых суток заболева ния, а затем наступает быстрое снижение и нормализация ά-амилазы в крови — на 2—6 день. Увеличенную активность фермента в моче мож но наблюдать более длительное время. При хроническом панкреатите и других заболеваниях поджелудоч ной железы активность а-амилазы увеличивается в меньшей степени. Значительная гиперамилаземия сопровождает также паротиты. Повышенная активность ά -амилазы обнаруживается у больных с перитонитами, вследствие развития бактерий, продуцирующих собст венную амилазу. Гиперамилаземия встречается при остром аппендиците, перфоративной язве желудка и двенадцатиперстной кишки, холецистите, разрыве желчного пузыря, ожогах, травматическом шоке, пневмонии, простати те, уремии. Вызывают увеличение активности фермента некоторые лекарствен ные препараты: кортикостероиды, катехоламины, фуросемид, антикоа гулянты, наркотики, а также алкоголь. Снижение активности: при старении, остром и хроническом гепатите, недостаточности поджелудочной железы, иногда при токсикозе беременности; при некрозе поджелудочной железы наблюдается резкое падение активности фермента. Уровень ά -амилазы в крови человека колеблется в зависимости от употребления еды и времени суток. Через 2 часа после употребления еды оказывается выраженный подъем уровня фермента в крови и моче. Наиболее низкие показатели ά -амилазы наблюдаются ночью и натощак. Заключение Определение активности ферментов применяется в клинической практике для решения различных задач: установления диагноза, проведения дифференциальной диагностики заболеваний, оценки динамики течения болезни, определения эффективности лечения и степени выздоровления, с прогностической целью. Список литературы
|