Мпрррр. Лекция №5. Обмен простых белков и аминокислот.. Обмен простых белков и аминокислот в организме
Скачать 3.46 Mb.
|
Лекция №5Тема:Обмен простых белков и аминокислот в организмеЛектор старший преподаватель Матаипова А.К.Количество часов-2Цель лекции:Ознакомиться с этапами белкового обмена в организме; определить биологическую ценность белков и азотистого баланса; разобрать механизм переваривания и всасывания белков в ЖКТ и общие пути обмена аминокислот в клетке.Глоссарий:Белок, аминокислота, азотистый обмен, азотистый баланс, пепсин, трипсин химотрипсин, скатол, индол, дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование, аммиак.Основные вопросы:1. Биологическая ценность и функции белков. Азотистый баланс.2. Механизм переваривания и всасывания белков в ЖКТ. Протеолитические ферменты и их роль.3. Метаболизм аминокислот микрофлорой кишечника. Обезвреживание токсических соединений.4. Обмен аминокислот и их биологическая роль.5. Пути образования и обезвреживания аммиака.Литература:Основная:1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1982. С. – 426 – 474; 1990. С. – 318 - 337.Дополнительная:1. Николаев. А.Я.. Биологическая химия. М.: 1989. – С. 303 – 337.2. Северин С. Е. Биологическая химия. 2013г. С. 408-465.3. Строев Е.А. М.: ВШ. 1986. С. – 274 -291.4. Ткачук. В.А. Клиническая биохимия. 2004г. С. 40-63.Понятие о белках. Функции белков в организме (повторение)Белки- это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, молекулы которых состоят из альфа аминокислотАминокислоты –это алифатические карбоновые кислоты, альфа углеродный атом который имеет аминогруппу.Аминокислоты – структурные компоненты белков (повторение)Общая формула: В ионизированной форме (биполярные ионы)R – CH - COOH R – CH – COO-NH2 кислот. Свойство NH3+основное свойствоамфотерностьКлассификация аминокислот по строению (повторение)Заменимые и незаменимые аминокислоты для организма человекаФункции белков в организме (повторение)Структурная организация белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная).
Пример. Пептиды в организме имеют первичную структуру Гормон инсулинВторичная структура белкаВодородные связи Третичная и четвертичная структура белка (все внутриклеточные белки, транспортные, защитные белки крови и др.) ,Третичная структура Четвертичная структурабелка-миоглобина Пример. Гемоглобин вМышц эритроцитах кровПриродные источники белковСодержание белков в продуктах (в 100гр.)
Суточная норма потребления белков
По биологической ценности белки делятся на:1. Полноценные белки –Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты.Н: материнское молоко, белок куриного яйца, икры рыб, мозг животных и др.2. Неполноценные белки – недостаточным содержанием незаменимых аминокислот.Потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (данные А.А. Покровского)Триптофане составляет - 1,0 г.Треонин - 2-3г.Лизин - 3,5гМетионин - 2,4гФенилаланин - 2- 4г.Валин - 4,0г.Лейцин - 4,6г.Изолейцин - 3-4г.Азотистый балансАзотистый баланс - разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством азота, выделяемого почками в виде мочевины и азотистых солей.Азотистое равновесие (равен нулю)-у здоровых людей при нормальном питании.Положительный азотистый балансКоличество поступающего азота больше, чем выводимого азота. Усиливается синтез белков и роста тканей.Причины
Отрицательный азотистый балансКоличество выводимого азота больше, чем поступающего азота. Усиливается распад белков в организме.Причины:
Белковые резервы организма (мнение Б. И. Словцова и Аллисона)Главные белковые резервы организма:1. В большей степени белки печени и мышц2. В меньшей степени сердце и мозг.При белковом голодании уменьшается первую очередь вес печени (потеря 53% белка), мышц и альбумина в крови и в меньшей степени сердце и головной мозг.Механизм переваривания и всасывания белков в ЖКТВ ротовой полости нет фермента переваривающий белки.Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике.переваривание белковФерменты, участвующие в переваривании белков в ЖКТМеханизм активации протеолитических ферментов ЖКТПепсиноген (неакт.) Пепсин (акт.)НСL, пепсин Полипеп. (неакт)6 амк-тТрипсиноген (неакт.) Трипсин (акт.)Трипсин, энтерокиназаХимотрипсиноген (неакт.) Химотрипсиноген (акт.)Трипсин АминокислотыАктивация пепсиногена 1- неактивная часть, 2- активная часть)Механизм переваривания белков в ЖКТ. Активация протеолитических ферментовМеханизм переваривания и всасывания белков в ЖКТ Белки пищи денатурируется при T = › 60 град.ССН-R1 NH CO CH-R3NH2 CO CH-R2 NH COOHБелки в первичной структуреПереваривание ферменты – пепсин, трипсин,химотрипсинСвободные аминокислоты95-97% всасывается в кровь 3-5% метаболизируется микрофлорой кишечника(используется для их питания)Метаболизм аминокислот микрофлорой кишечника. Обезвреживание токсических соединенийВыделяется с мочой (Яд) (Яд) Структура ФAФC и УDФГКСудьба всосавшихся в кровь аминокислот, их биологическая роль в организмеПути обмена аминокислот в клеткеОбмен аминокислотОбщие пути Специфические пути
фенилаланина и триптофанаДезаминирование – реакции отщепления NH2 группы от аминокислот в форме NH3Аммиак Аммиак Аммиак Аммиак Источники аммиака и пути его превращения и обезвреживания в разных тканях Аммиак – высокотоксичный яд, особенно для нервной системыДезаминирование Окисление биогенных аминовО2 ФАДН2 ФАДСН3-СН2-NН2 СН3-СНО+ NН3биоген. амин Е-МАО ацетальдегидНакопление биогенных аминов приводит к нарушению физиологических функцийорганизма. Аммиак – высокотоксичное соединение для НС.Трансаминирование- реакции переноса NH2 группы между амино- и кетокислотамиАЛТ и АСТ –диагностические важные ферменты , они функционируют в большей степени клетках сердца и печени.Повышение активности АЛТ и АСТ при остром вирусном гепатитеПовышение активности АЛТ и АСТ при инфаркте миокардаДекарбоксилирование- реакции отщепления СООН группы от аминокислот в форме СО21. Альфа – декарбоксилирование – продукты биогенные амины, обладающие биологической активностью.2. Омега- декарбоксилирование (в микроорганизмах – образование аспартата из аланина)3. Декарбоксилирование связан с трансаминированием.4. Декарбоксилирование связан с конденсацией 2-х молекул.Декарбоксилирование ароматических аминокислот- образование биогенных аминовДекарбоксилирование гистидина и глутаматаСинтез ацетилхолина из серинаСеринЭтаноламинХолин Ацетил-КоАНS-КоААцетилхолин
Вопросы для внеаудиторной самостоятельной работы1. Этапы обмена белков в организме.2. Общие пути обмена аминокислот в организме.3. Пути образования и обезвреживания аммиака в организме.4. Токсичность аммиака, гипераммониемия, Причины и клинические проявления.СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ! Следующая лекция «Обмен аминокислот в норме и патологии» |