Биохимия. Ответы на экзаменационные вопросы. 1. Источники ак и пути их использования. Аминокислоты

• Название: 1. Источники ак и пути их использования. Аминокислоты
• Анкор: Биохимия. Ответы на экзаменационные вопросы.doc
• Дата: 28.01.2017
• Размер: 295 Kb.
• Имя файла: Биохимия. Ответы на экзаменационные вопросы.doc
• Тип: Документы; #629
• Категория: Биология. Ветеринария. Сельское хозяйство
• страница: 4 из 4

.Ожирение: У нормально упитанного человека жиры составляют около 15% массы тела. При сбалансированном питании количество жира в организме не изменяется. При этом жиры жировой ткани все время обновляются, то есть одновременно идут липолиз и липогенез с равными скоростями. В результате жиры жировой ткани за несколько дней обновляются полностью.

При длительном голодании и физических нагрузках липолиз идет с большей скоростью, чем липогенез. В результате количество депонированного жира уменьшается. Если липогенез опережает липолиз, наступает ожирение. Наиболее частой причиной ожирения является несоответствие между количеством потребляемой пищи и энергетическими тратами организма. Такое несоответствие возникает при переедании (особенно углеводов, так как они легко переходят в жиры), при гиподинамии (при этом мобилизация жира идет с более низкой скоростью) и, особенно, при сочетании этих факторов. Кроме того, ожирение является характерным признаком многих эндокринных заболеваний.Липидозы- это наследственные заболевания, связанные с отсутствием генов, отвечающих за синтез ферментов, расщеп­ляющих сложные липиды.Болезнь Гоше (цереброзидоз)-нет фермента, расщепляющего глюкоцереброзид. В результате в лизосомах печени, селезенки и костного мозга накапливаются глюкоцереброзиды.Болезнь Нимана-Пика-при этой болезни в лизосомах печени и селезенки накапливаются лецитины и сфингомиелины. У детей наблюдается умственная отсталость и ранняя смерть.Болезнь Тей-Сакса-накапливаются ганглиозиды в мозге, меньше в других тканях.
Б-37



1. Витамин РР (никотинамид)Имеет две активные формы НАД* и НАДФ⁺ 1.В форме НАД⁴" является коферментом дегидрогеназ: ПДГ, изоцитрат-ДГ, малат-Дг, лактат-ДГ, 3-фосфоглицнральдегид-ДГ, гидроксиацил-ДГ, глутамат-ДГ. 2.В форме НАДФ⁺ является коферментом дегидрогеназ ПФП 3. в форме НАДФН используется: редуктазами в биосинтезе жирных кислот, холестерина; восстановительном аминировании 2-оксаглутарата ; для перевода рибозы в дезоксирибозу; в образовании активной формы фоливой кислоты; гидроксилазами для образования тирозина из фенил аланина, синтезе катехоламинов, стероидных гормонов, обезвреживании чужеродных веществ; в трансгидрогеназной реакции. Авитаминоз - пеллагра (болезнь ЗД - диарея, дерматит, деменция), стоматиты, гингивиты, психозы, гголовокр-е, голвн боли. Витамин В₆ перидоксина гидрохлорид, пиривитол: Активная форма - пиридоксаль-5-фосфат.Необходим для: всасывание аминокислот из кишечника; транспорта аминокислот в клетки из кровеного русла и реабсорбции почками; обмена отдельных аминокислот; декарбоксиоирования аминокислот. Авитаминоз - рвота, депрессия, тошнота, головн боль. Более 500мг /сутки — токсичный.

-Г% Функции липидов:Функции жира: 1. Энергетическая: при окислении 1 г жира выделяется око-^"ло 9,3 ккал энергии.2. Резерв эндогенной воды (1 г жира при окислении дает 1,07 г воды).3.

растворение и всасывание жирорастворимых витаминов. 4.защитный барьер, предохраняющий

от термических и механических воздействий.

Функции липоидов!Мембранная:- избирательная проницаемость;- участие в активном транспорте;-упорядочение ферментативных цепей;- биопотенциалы (не только на нейронах, но и мембранах митохондрий);- входят в состав рецепторов для гормонов и обеспечиваютмеханизм усиления эффектов;2. Гормональная (стероидные гормоны; гормоны, производные полиненасыщенных жирных кислот).ЗСпецифич ф-ции

- обеспечивают устойчивость эритроцитов;- ганглиозиды связывают токсины и яды. 4.Энергетическая (не имеет большого значения).Норма потребления: В сутки 60-80 г жира, что со­ставляет 35-40% суточного калоригенеза.Переваривание жира

происходит под действием ферментов липаз (класс гидролаз), которые расщепляют сложноэфирные связи.Переваривание ротовой полости не происходит. В слизистой корня языка синтезируется лингвальная липаза, активность которой не может проявиться в полости рта, и основным местом ее действия является желудок. Оптимум рН для этой липазы находится в области рН 4-4,5. Она действует на ТГ молока. Лингвальная липаза имеет большое значение у грудных детей. Активность этого фермента у взрослых крайне низкая.В желудке синтезируется собственная липаза, содержание ее в желудочном соке невелико. рН желудочного сока далек от оптимума действия этого фермента (оптимум рН для желудочной липазы находится в пределах 5,5-7,5); в желудке нет условий для эмульгирования жира, а липаза может активно действовать только на эмульгированные ТГ. В отличие от взрослых у грудных детей в желудке умеренная кислотность (рН 5,0), жир молока эмульгирован,, таким образом, переваривание жира в желудке происходит у детей.Главным местом переваривания ТГ у взрослых является тонкий кишечник. На ТГ действует липаза поджелудочного сока. Панкреатическая липаза является гликопротеидом с оптимумом рН 8-9, поступает в верхний отдел тонкой кишки в неактивном состоянии в виде пролипазы. Превращение пролипазы в активный фермент происходит при участии желчных кислот и колипазы. Колипаза присоединяется к пролипазе, что активирует ее и делает устойчивой к действию трипсина. Липаза расщепляет ТГ, находящиеся в эмульгированном состоянии. Панк­реатическая липаза отщепляет жирные кислоты, находящиеся в а-положении. Продуктами переваривания жира в кишечнике являются: глицерин, жирные кислоты, а также моноглицерины. Роль желчных кислот в переваривании жира1. Активируют панкреатическую липазу. 2. Эмульгируют жир.З. Необходимы для всасывания продуктов переваривания жира. Всасывание продуктов переваривания жира:Глицерин и ЖК с короткой цепью хорошо ра­створимы в воде, поэтому легко всасываются стенкой кишечника. ЖК с длинной цепью сначала нужно перевести в растворимую форму. Для этого жирные кислоты связываются с желчными кислотами (1:3), образуя холеиновые комплексы, которые легко всасываются. В виде холеиновых комплексов всасываются моно-, ди- и триацилглицерины. Внутри эпителиальных клеток кишечника происходит ресинтез жира в основном из моноацилглицеринов и жирных кислот.Ресинтез жира — это синтез жира, свойственного данному организму. Не все жирные кислоты могут этерифицироваться. В неизменном виде они поступают в кровь, где связываются с альбуминами и в таком виде разносятся кровью к органам и тканям.Свободные жирные кислоты НЭЖК.

ХиломикроныЮбразованные в эпителиальных клетках ТГ покрываются оболочкой из белка и фосфолипида. В результате образуются ХМ. ХМ — это микроскопические липопротеидные ча­стицы, в составе ХМ 1-2% белка и 98-99%» липидов, из которых 88% ТГ, 8% - ФЛ (фосфолипидов) и 4% ХС (холестерина). 90% ТГ пищевого происхождения транспортируется в виде ХМ, остав­шиеся 10% поглощаются в виде жирных кислот. НЭЖК переносятся в печень, там они либо окисляются, либо идут на синтез липидов. Печень характеризуется ограниченной способностью к запасанию ТГ и даже небольшой их избыток секретируется в виде ЛПОНП (липопротеидов очень низкой плотности). В отличие от ХМ ЛПОНП содержат 10% белка и 90% липидов. ХМ и ЛПОНП являются транспортными формами. ХМ транспортируют экзогенные липиды, а ЛПОНП — липиды, синтезированные в печени. 70% ХМ поступает в лимфу, а 30% — прямо в кровеносные капилляры. Появление «молочного» вида у плазмы крови после приема жирной пищи обязано наличию в ней ХМ (т.н. хилезная кровь).77у/7ш использования хиломикронов

ХМ расщепляются липопротеидлипазой (ЛПЛ-аза), которая действует на триглицеридную часть. Этот фермент располагается в поверхностном слое эндотелиальных клеток капилляров жировой ткани, лактирующей молочной железы, скелетной и сердечной мышц. ТГ хиломикронов расщепляются на глицерин и ЖК. В ХМ липида становится меньше, плотность такой частицы повышается, она превращается в остаточный ХМ. Липопротеидлипаза активируется гепарином. Остаточный ХМ переносится в печень, где метаболизируется. Выделяющиеся из ХМ НЭЖК поступают в клетки сердца и мышц, где окисляются.Содержание липидов в кровотоке может понижаться вследствие откладывания их в различных тканях. Способность откладывать жир характерна для всех тканей, кроме мозга. Главную роль в обмене липидов играют жировая ткань и печень. Примерно 65% веса жировой ткани приходится на ТГ. Количество жировой ткани нарастает с возрастом. Пределы конц жиров в крови:Норма-4-8г/л, если болыне-гиперлипемия( при сах диабете, ожирении)
Б-38

1. Инсулин является белкого-пептидным гормоном с молекулярной массой 5700. Синтезируется в В-клетках поджелудочной железы из проинсулина. Превращение проинсулина в инсулин происходит путем удаления внутреннего пептидного сегмента (С-пептида). Скорость секреции инсулина зависит от концентрации глюкозы в крови: при повышении концентрации секреция инсулина увеличивается, а при снижении — уменьшается.Секрецию инсулина также усиливают: глюкагон, секретин, холецистокинин, СТГ и пища, богатая белками.Рецепторы для инсулина находятся на клеточной мембране, поэтому свои эффекты он осуществляет, не проникая в клетку.




Главными мишенями для инсулина являются мышцы, печень, жировая ткань, фибробласты и лимфоциты. Головной мозг не зависит от инсулина.Инсулин стимулирует:Утилизацию глюкозы ХГликолиз, ПФП, синтез гликогена),Липогенез и утилизацию жирных кислот,Синтез белка.

'<2. ^оксидоредуктазы - катализируоют ОВР: а) дегидрогеназы- отщепляют Н от субстрата на кофактор; б) редуктазы — перносят Н с кофактора на субстрат; в)оксидазы — отщ-т электр-н от субстрата и переносят на кислород; г) оксигеназы — внедряют кислород в молекулы субстратад) каталазы, е) пероксидазы. 2. трансферазы - катализ-т р-ии переноса хим групп. 3. гидролазы -катализируют расщепление связей с перисоедщинением воды по месту разрыва. 4. лиазы -катализ расщ-е связи без помощи воды, с расщ-ем и обр-ет двойных связей. 5. изомеразы - ката-т изомерные превращения. 6. лигазы - актал-т р-ии синеза с затратой энергии. 1. Феншкетонурия или пировиноградная олигофрения (слабоумие). Причины: отсутствует ген, отвечающий за синтез фе-нилаланингидроксилазы. В отсутствие этого фермента фенилаланин переаминируется с образованием фенилпирувата и далее фениллактата. При этом не хватает тирозина, из которого образуются катехоламины и йодтиронины, а также пигмент меланин. У больных снижается устойчивость к стрессу, падает артериальное давление, появляются признаки умственной отсталости. В крови накапливаются фенилаланин, фениллактат и фенилпируват, которые в больших концентрациях являются токсичными, особенно для головного мозга ребенка, необратимо повреждая его. Поэтому требуется ранняя диагностика этого заболевания, которая проводится следующим образом: к моче ребенка добавляют хлорное железо; зеленое окрашивание свидетельствует о наличии патологии. В этом случае больного ребенка переводят на диету, обедненную фенилаланином, но богатую тирозином. Алкаптонурия возникает при отсутствии гомогентизинатоксидазы. В этом случае нарушается окисление гомогентизиновой кислоты в тканях, повышается ее содержание в жидкостях орга­низма и моче. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота полимеризуется с образованием алкаптона (пигмента черного цвета). Поэтому моча таких больных на воздухе темнеет.Алкаптон может откладываться в коже, сухожилиях, хрящах носа, ушей и суставов. При значительных отложениях пигмента в суставах нарушается их подвижность. Альбинизм возникает при отсутствии тирозиназы, которая участвует в превращении ДОФА в ДОФА-хинон и далее в меланин. В результате у людей возникает слабая пигментация кожи, волос, красноватый цвет радужной оболочки глаз. Использование вмедицине:1 энзимопатологии -из-ют значение нарушений активности ферментов в раз-тии заболеваний, 2энзимодиагностика:А) прменение ферментов для определения разл-ых вещ-в в биологических жидкостях, Б) измерение активности ферментов или изоферментов в крови и в моче для диагн-ки болезней сопровожд-ихся разр-ем клеток. 3 энзимотерапия: при нарушении пищеварения, для чистки гнойных ран, для лечения вирусных заболеваний.
Б-39

1. Регуляция: в генетическом аппарате клетки существуют сообщества структурных генов, так называемых оперонов, каждый из которых ответствен за взаимосвязанный синтез ряда специфических белков. Деятельность оперона в качестве поставщика мРНК контролируется геном-оператором, который либо разрешает, либо запрещает запуск гомологической репликации серии мРНК на ДНК-матрице. В свою очередь, функция гена-оператора контролируется пространственно изолированным от него геном-регулятором, который продуцирует мРНК, необходимую для синтеза белка-репрессора. Именно белок-репрессор, будучи присоединен к гену-оператору, блокирует его функцию. Более того, сам белок-репрессор подвержен действию аллостерических эффекторов, которые, соединяясь с ним, так изменяют его третичную структуру, что либо стимулируют, либо ингибируют возникновение комплекса между репрессором и геном-оператором. В качестве аллостерических эффек- тов часто выступают субстраты (индуцированный синтез ферментов). Накапливаются данные об участии в контроле биосинтеза мРНК гормонов и ряда других соединений. Эта регуляция осуществляется также на уровне метаболитов при активировании и переносе аминокислот; на уровне макромолекул при биосинтезе ДНК, различных видов РНК и рибосом; на уровне субклеточных структур (формирование полисом, роль бежово-липид- ных мембран и т. п.), клетки (ядерноцитошгазменные взаимоотношения и др.),органа и организма (гормональная регуляция) и, наконец, на уровне среды (например, зависимость точности считывания кода белкового синтеза от температуры). Индукция: в отсутствии индуктора белок-репресор связан с операторорм, след-но присоед-е репрессора к оперпатору препятствкет связыванию РНК-полимеразы с промотором, и транскрипция не идет, в присутствии индуктора РНК полимераза мвяз-ся с промотором и транскрибирует структурные гены. Репрессия: корепрессор (метаболит реак-ии) связ-ся с неактивным репрессором, репрессор акивируется: встает к гену оператору и транскрипция превращается. Ингибиторы антибиотики (рифампицин), КА, ГКС, большие дозы йотиронинов

2. Синтез гликогена происходит с участием нескольких ферментов: гексокиназы, фосфоглюкомутазы (переводит глюкозо-6-фосфат в глюкозо-1 -фосфат), уридилтрансферазы (образует УДФ-глюкозу), гликогенсинтетазы (переносит глюкозу с УДФ-глюкозы на имеющуюся молекулу гликогена и присоединяет ее 1,4-глико-зидной связью). Таким образом, чтобы удлинить молекулу гликогена на одно звено глюкозы необходимо затратить 2 макроэрга (АТФ и УТФ). Ветвление гликогена происходит под влиянием вет-вящего фермента. Распад гликогена происходит двумя путями: Гидролитический путь идет в лизосомах клеток под действием у-амилазы при участии воды без образования промежуточных продуктов.Фосфоролитический путь (фосфоролиз) идет в цитоплазме под действием фосфорной кислоты с образованием промежуточных продуктов, катализируется несколькими ферментами.Оба способа расщепления гликогена приводят к образованию глюкозы. В мышцах фосфоролиз заканчивается на глюкозо-6-фосфате, так как в них нет глюкозо-6-фосфатазы. Таким образом, только печень является источником глюкозы для крови.Ключевыми ферментами синтеза гликогена являются: гексокиназа и гликогенсинтетаза, распада гликогена — фосфорилаза и глюкозо-6-фосфатаза. Синтез гликогена усиливается инсулином, распад стимулируется катехоламинами, глюкагоном, глюко-кортикостероидами, цАМФ и Са²⁺. Печень запасает глюкозу в виде гликогена для поддержания постоянной концентрации глюкозы в крови. Ф-ия мышечного гликогена заключ-ся в освобождении глюкозо 6 фосфата, потребляемого в самой мышце для окисления и использования энергии. Гликогенозы. В этом случае нарушен распад гликогена. Гликоген накапливается в клетках в больших количествах, что может привести к их разрушению. Клинические симптомы: увеличение размеров печени, мышечная слабость, гипогликемия натощак. Известно несколько типов гликогенозов. Они могут быть вызваны недостаточностью глюкозо-6-фосфатазы, фосфорилазы или у-амилазыАгликогенозы вызываются недостаточностью ферментов, уча­ствующих в синтезе гликогена. В результате нарушается синтез гликогена и снижается его содержание в клетках. Симптомы: резкая гипогликемия натощак, особенно после ночного перерыва в кормлении. Гипогликемия приводит к отставанию в умственном развитии. Больные погибают в детском возрасте.
Б-40

ТТ) В печени синтезируются белки плазмы крови: альбумин, фибриноген, протромбин, церулоплазмин, ангиотензиноген, и др. —^поддержание онкотич давления, рег-я АД и ОЦК, свертывание крови, метаболизм железа и др. детакционная ф-ия - обезвреживаниебилирубина и продуктов катабализма а.к., инактивация лекарственных препаратов и токсических веш-в, аммиака. Ф-ии: обмен углеводов (ГНГ, синтез и распад гликгена), обмен липидов и их производных (синтез жирных кислот и жиров из углеводов, синтез и выведение холестерина, формирование липопротеинов, кетогенез, син-з желчных кислот), обмен белков (белки плазмы крови, мочевина), обмен гормонов(стероидные и полипептидные), метаболизм и экскреция билирубина и лекарственных и чужеродных веш-в, депонирование (гликогена, витамина А и В12, железа).

2..Биологич-ие катализаторы белковой природы.2.Специфичность-способность катализировать определенные реакции. Биологическая ф-ия фермента обусловлена наличием в его стр-ре активного центра.Леганд взаимодействующий с активным центром фермента на-ют субстратом. Активный центр представляет собой аминокислотные остатки, функциональные группа которых обеспечивают связывание с субстратом и аминокислотные остатки функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата. При абсолютной спецефичности действуют на 1 субстрат, а при относительной спецефичности действуют на определенный тип связи. Спцифичность фермента обусловлена его конформацией. Н/р фермент уреаза катализирующая р-ию расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода.2. Кофактор бывает органический и неорганический. Если кофактор присоединен к апоферменту прочно это простетическая группа. Если присоединен не прочно то коферментом. 3. а)При низких концентрация субстрата вероятность сталкновения с молекулой фермента мала и образование продукта будет происходить очень медленно. С увеличением конц субстрата вероятность сталкновения возр скорость р-ии ув. Когда активн центры всех молекул ферментов заполняются субстратом скор р-ии становиться постоянной (мах). Концентрация субстрата при которой достигается мах скорость на-ся насыщающей. Концентрация субстрата при которой скорость р-ии равно половине мах наз-ся константой махаэлиса - она хар-ет сродство фермента к субстрату, чем меньше константа мих тем выше стродство. Б) при насыщающих концентрациях субстрата зависимость прямая, в) при низких температурах активность фермента низкая из-за небольшой скорости молекул, при пов темп активногсть фермента возр. Оптимальн значение темпер для ферментов в пределах 20-40 С. При темп 40С происх денатурация ферментов. Г) для какждого фермента сущестует рН оптимум при которой он проявл мах активность. В этой зоне рН конформация фермента мах соотв субстрату, при сниж или ув рН от оптимума разр-ся связи построены на кислотно основном взаимод-ии, происх разр активн центра и сниж активности ферментов. Для большинства фермент оптим рН нах-ся при рН 7,4. 4. 5. За единицу активности любого фермента принимают такое его кол-во которое катализирует превращ-е 1 мкм вещ-ва в 1 минуту. Активность ферментов опр-ют: пог скорости убыв субстрата; по скороти обр-я продукта. Удельная активность=мкм/мин.мг белка.
Б-43

1. Функции минеральных веществ:Обеспечивает осмотическое давление Na и О; Поддерживает кислотно-основное равновесие;Участвует в работе некоторых ферментов(в ЦК, гликолизе, р-окисление жир.к-т);Возбуждает и генерируют биотоки;Являются составными частями БА-соединений;Опорная функция.

Регуляция минерального обмена альдостероном.Содержание натрия и калия контролируется. Основную роль в эт играет альдостерон. Его выделение регулируется югстагломерулярным аппаратом. В его клетках присутствуют барорецептооры и Ыарецепторы, которые реагируют на уменьшение объема плазмы и jNa. В результате возбуждения рецепторов в кровь выделяется фермент ренин, кот действует на белок крови - ангиотензиноген, отщепляя от него ангиотензиноген1. Ангиотензиноген 1 пол лействием конвертирующего ферменте крови превращается в ангиотензиноген2. Ангиотензиноген2 действует на клубочковую зону коры надпочечников и стимулирует выработку и освобождение альдостерона. Альдостерон действует на дистальные канальцы почек,|реабсорбцию калия. В результате в крови |Na и ].калия. Это первичное действие статическим законамальдостерона. По электростатическим законам за натрием реабсорбируется хлор, а по осмотическим законам - вода.Объем плазмы и слдержание в ней ионов возрастает, кровенаполнение капиллйров увеличивается, югстагломерулярные клетки сдавливаются и выброс ренина прекращается. Т.о, замыкается отрицательная обратная связь на кору надпочечников и альдостерон не выделяется. Регуляция минерального обмена гормонами предсердий.

В предсердиях вырабатываются гормоны, названные предсердным натрийуретическим фактором (ПНФ). Это группа белково-пептидных гормонов, кот образуется из одного белкового предшественника путем ограниченного протеолиза секрецию ПНФ увеличивают ацетилхолин (через М-рецепторы), адреналин (через al-рецептроы), вазопрессин(через V-рецепторы). Посредником в действии ПНФ является цГМФ.

ПТФ:| экскрецию и ],реабсорбцию натрия и хлора, мало влияет на транспорт калия; тормозит выработку альдостерона и кортикостерона, { чувствительность клубочковой зоны коры надпочечников к ангиотензиногену2 и АКТГ;расслабляет мускулатуру, расширяет сосуды. Обладает гипотензивным действием.