1 колок Биохимия АГМУ. 1. Изобразите общую структурную формулу протеиногенной аминокислоты Объясните термин иминокислота
 Скачать 1.46 Mb.
|
|
Назовите главную функцию ферментов. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). 2. Напишите общую схему уравнения катализа с указанием субстрата (S), продукта (P), фермента (E) и их комплексов. E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P 3. Дайте определение термину «субстратная специфичность». способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. 4. Назовите известные вам два-три вида субстратной специфичности ферментов. Субстратная , каталитическая 5. Дайте определение термину «абсолютная субстратная специфичность» фермента Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало. . 6. Приведите пример абсолютной субстратной специфичности фермента. аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина: 7. Дайте определение термину «групповая субстратная специфичность» фермента. Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов 8. Приведите пример групповой субстратной специфичности фермента. фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот 9. Дайте определение термину «стереоспецифичность» фермента. При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. 10. Приведите пример стереоспецифичности фермента. Стереоспецифичность к L-аминокислотам.Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет Стереоспецифичность к L-аминокислотам. 11. Дайте определение термину «каталитическая специфичность» фермента. Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. 12. Дайте определение термину «молярная активность» фермента. количественная характеристикаэффективности работы фермента, равная числу молекул субстрата, превращающихся в продукты реакции заединицу времени при условии полного насыщения фермента субстратом. 13. Опишите способы формирования названия ферментов. Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы) 14. Какие реакции катализируют оксидоредуктазы? Катализируют-ОВР 15. Приведите пример фермента класса оксидоредуктаз. Пируватдегидрогеназ. Фенилаланин-гидроксилаза, 16. Какие реакции катализируют трансферазы? Катализируют перенос групп между молекулами. 17. Приведите пример фермента класса трансфераз. Аспартатаминотрансфераза. Гистон-ацетилтрансфераза 18. Какие реакции катализируют гидролазы? Катализируют гидролиз связей. 19. Приведите пример фермента класса гидролаз. Амидгидролаза. Глюкогидролаза 20. Какие реакции катализируют лиазы? Катализируют разрыв ковалентных связей (С-С.С-О,С-N,)путем элиминирование молекул с образованием =связи. 21. Приведите пример фермента класса лиаз. Аденилатциклаза, Гистидиндекарбоксилаза 22. Какие реакции катализируют изомеразы? Катализирую взаимные превращения изомеров. 23. Приведите пример фермента класса изомераз. Фосфоглюкомутаза, Триозофосфатизомераза 24. Какие реакции катализируют лигазы / синтетазы? Катализируют соединения двух молекул ,сопряженное с гидролизом АТФ. 25. Приведите примеры ферментов класса лигаз / синтетаз. аммиак-лигаза 26. Приведите пример участия иона металла в качестве стабилизатора молекулы субстрата комплекс Mg2+-ATФ. В этом случае ион Mg2+ не взаимодействует непосредственно с ферментом, а участвует в стабилизации молекулы АТФ и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, что облегчает его присоединение к активному центру фермента. Схематично роль кофактора при взаимодействии фермента и субстрата можно представить как комплекс E-S-Me, где Е - фермент, S - субстрат, Me - ион металла. 27. Приведите пример участия иона металла в качестве стабилизатора активного центра фермента В некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название "металлоэнзимы". Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом: E-Me-S 28. Приведите пример участия иона металла в электрофильном катализе В качестве примера можно рассмотреть функционирование фермента карбоангидразы. Карбоангидраза - цинксодержащий фермент, катализирующий реакцию образования угольной кислоты: В ходе электрофильного катализа ионы металлов часто участвуют в стабилизации промежуточных соединений. 29. Приведите пример участия иона металла в окислительно-восстановительной реакции При окислении гидроксида железа во влажной среде происходит следующая реакция:  4F  e(OH)2 + OH– – 1ē = Fe(OH)3 – процесс окисления;1 О2 + 2Н2О + 4ē = 4OH– – процесс восстановления. 30. Приведите пример участия иона металла в регуляции активности ферментов Ионы Са2+ изменяют активность ряда кальций-кольмодулинзависимых ферментов. 31. Назовите три-четыре функции ионов металлов в работе ферментов 1) Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата2) некоторых случаях ионы металлов служат «мостиком» между ферментом и субстратом. 3)Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра 32. Приведите три-четыре примера коферментов 1)Тиаминдифосфат.2)FAD. 3)FMN. 33. Опишите механизм «пинг-понг» в работе фермента Схематично механизм "пинг-понг" может быть представлен следующим образом:  34. Изобразите график изменения свободной энергии химической реакции с указанием энергии активации и изменением свободной энергии.  35. Изобразите график изменения свободной энергии в ходе некатализируемой и катализируемой ферментом химической реакции  36. Назовите три-четыре сходства ферментов c небиологическими катализаторами 1. Они катализируют только энергетически возможные реакции. 2. Они никогда не изменяют направления реакции. 3.Они не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление. 4. Они не расходуются в процессе реакции. Поэтому фермент в клетке работает до тех пор, пока по каким - либо причинам не разрушится. 37. Назовите три-четыре отличия ферментов от небиологических катализаторов 1 . скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического 2. Ферменты обладают высокой специфичностью . 3.Мягкая условия работа 38. Сформулируйте два способа формирования фермент-субстратного комплекса («ключ — замок» и «индуцированное соответствие»). «ключ — замок»-активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. «индуцированное соответствие»- Присоединения субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата. 39. Напишите последовательность событий в ходе ферментативного катализа. Е+S=E-S=E-X=E-P=E+P 40. Назовите два механизма ферментативного катализа. 1)Кислотно-основной катализ. 2)Ковалентный катализ 41. Назовите три-четыре аминокислоты, участвующие в кислотно-основном катализе. Цис, Тир, Сер, Лиз, Глу, Асп и Гис 42. Приведите пример ферментативной реакции с кислотно-основным катализом. С2Н5ОН+НАД=СН3СНО+НАДН+Н 43. Приведите пример ферментативной реакции с ковалентным катализом. Химотрипсин 44. Дайте определение термину «энзимодиагностика». Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. 45. Назовите две причины повышения активности органоспецифических ферментов в крови. 1)при разрушение клетки органа 2) при повышенным синтезы фермента клетками данного органа 46. Дайте определение термину «изофермент». Изоферменты – это семейство ферментов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по строению и физико-химическим свойствам. 47. Приведите два примера изоферментов. Лактатдегидрогеназа. Креатинкиназа 48. Назовите известные вам формы лактатдегидрогеназы. ЛДГ-1. ЛДГ-2 .ЛДГ-3.ЛДГ-4. ЛДГ-5. 49. Назовите известные вам формы креатинкиназы. КК-1. КК-2. КК-3. 50. Дайте определение термину «энзимотерапия» эффективная помощь ферментов в лечении сложных заболеваний. 50. Дайте определение термину «энзимотерапия». Системная энзимотерапия (СЭТ) - метод лечения и профилактики , основанный на применении сбалансированного комплекса энзимов растительного и животного происхождения , лечебная эффективность которых основана на комплексном воздействии на ключевые процессы, происходящие в организме. 51. Приведите два примера применения ферментов в качестве лекарственных средств. - Аспарагиназа, катализирующая реакцию катаболизма аспарагина, нашла применение для лечения лейкозов. - Фибринолизин, стрептолиазы, стрептодеказы, урокиназы применяют при тромбозах и тромбоэмболиях. 52. Дайте определение термину «кинетика ферментативных реакций». Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. 53. Изобразите график зависимости накопления продукта от времени (продолжительности) протекания реакции.  54. Изобразите график зависимости убыли субстрата от времени (продолжительности) протекания реакции. 55. Дайте определение термину «международная единица активности (МЕ) фермента». За единицу активности фермента принято то его количество, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата в 1 минуту в заданных условиях. В 1978 г. единица активности фермента была заменена каталом. 56. Напишите формулу расчета активности фермента в международных единицах. ЕДИНСТВЕННАЯ ВООБЩЕ ХРЕНОВА ФОРМУЛА, КОТОРУЮ Я СМОГ НАЙТИ:  57. Дайте определение термину «катал» активности фермента. Катал - это такое количество фермента, которое способно превращать один моль субстрата за одну секунду (при оптимальных условиях) 58. Напишите формулу расчета активности фермента в каталах.  59. Дайте определение термину «удельная активность» фермента. Удельная активность – это число единиц активности (Е) на мг белка. 60. Напишите формулу расчета активности фермента в единицах удельной активности фермента.  61. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры среды.  62. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой пепсином от pH среды.  63. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой трипсином от pH среды. 64. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции, катализируемой амилазой от pH среды.  65. Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.  рова66. Дайте определение термину «ингиби ние ферментативной реакции». Ингибирование ферментативной реакции - снижение каталитической активности в присутствии определённых веществ - ингибиторов. 67. Дайте определение термину «обратимое ингибирование ферментативной реакции». Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. 68. Дайте определение термину «конкурентное ингибирование ферментативной реакции». К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. 69. Приведите пример конкурентного ингибирования фермента. Классический пример конкурентного ингибирования - ингибирование сукцинатдегидрогеназной реакции малоновой кислотой. 70. Дайте определение термину «неконкурентное ингибирование ферментативной реакции». Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра 71. Приведите пример неконкурентного ингибирования фермента. Пример необратимого ингибирования — действие диизопропилфторфосфата (ДФФ), соединения из группы нервно-паралитических отравляющих веществ. 72. Дайте определение термину «необратимое ингибирование ферментативной реакции». Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. 73. Объясните термин «мультиферментный комплекс». Мультиферментные комплексы это надмолекулярные образования которые включают, несколько ферментов и коферментов. 74. Назовите четыре типа метаболических путей. а) Линейный б) Разветвлённый в) Циклический г) Спиральный 75. Объясните термин «органоспецифичность метаболических путей». Ферментный состав различных клеток неодинаков. Ферменты, выполняющие функцию жизнеобеспечения клетки, находятся во всех клетках организма. В процессе дифференцировки клеток происходит изменение ферментного состава клеток. Так, фермент аргиназа, участвующий в синтезе мочевины, находится только в клетках печени, а кислая фосфатаза, участвующая в гидролизе моноэфиров ортофосфорной кислоты, - в клетках простаты. Это так называемые органоспецифичные ферменты. |