тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза

• Название: 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
• Анкор: тест биохимия за 2 семестра пиму
• Дата: 08.09.2022
• Размер: 2.35 Mb.
• Имя файла: test_sdo_bkh_oba_semestra.docx
• Тип: Документы; #667202
• страница: 13 из 39

Раздел 2. БЕЛКИ: СТРУКТУРА, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ.

1. 
   Сравните растворимость трех пентапептидов при рН=7. Расположите их в порядке возрастания гидрофильных свойств: 1) лей – фен – иле – гли – вал; 2) глу – асп – сер – фен – иле. 3) арг – лиз – тре – гис – цис. ОТВЕТ: 1-2-3
   

2. 
   Расположите элементы структуры белковой молекулы в той последовательности, в которой они возникают при синтезе белка и формировании его нативной конформации. ОТВЕТ 3-2-4-1
   

1. 
   Объединение протомеров в олигомерный белок.
   
2. 
   Формирование α-спиралей и β-складчатых участков.
   
3. 
   Образование пептидных связей.
   
4. 
   Образование гидрофобных, водородных и ионных связей между радикалами аминокислот.
   

3. 
   Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: Гис – Глу - Про – Фен – Сер.
   

3. 
   Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке и белков с лигандами обусловлено принципом ...
   

ПРИНЦИПОМ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТИ

3. 
   Аминокислоты серин, тирозин и треонин, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать ВОДОРОДНЫЕ связи.
   
4. 
   Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМ аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать ИОННЫ связи с радикалами следующих аминокислот ЛИЗИН,АРГИНИН,ГИСТИДИН
   

3. 
   Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по …
   

ПО ЗАРЯДУ И МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЕ

3. 
   В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью …
   

ПОЛУПРОНИЦАЕМОЙ МЕМБРАНЕ

3. 
   Назовите данный трипептид:
   

ГЛИЦИЛ-АЛАНИЛ-ЛИЗИН

3. 
   Назовите данный трипептид: ТИРОЗИЛ-ЛЕЙЦИЛ-АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
   

3. 
   Назовите данный трипептид: АСПАРАГИНИЛ-ТРЕОНИЛ-ВАЛИН
   

3. 
   Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры):
   

1.Триптофан. Г	A-Гидрофильный,
2.Аспарагиновая кислота. Б	положительно заряженный.
3.Цистеин. В	Б-Гидрофильный,
4.Лейцин. Г	отрицательно заряженный.
5.Аргинин. А	В-Гидрофильный, незаряженный.
6.Серин. В	Г-Гидрофобный.

3. 
   Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определѐнными типами связей. Подберите к каждому пронумерованному типу связи буквенный ответ:
   

1.Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот. В
2.Связь между α- амино- и α-карбоксигруппировками аминокислот.А		A-Первичная структура.
3.Связь между радикалами цистеина. Б В
4.Водородные связи между пептидными группировками.Б		Б-Вторичная структура.
5.Водородные связи между радикалами аминокислот. В		В-Третичная структура.
6.Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот. В

3. 
   Дан фрагмент пентапептидной цепи: серил-лизил-лейцил-цистеил-валин.
   

Выберите аминокислоты, которые могут участвовать в образовании:

1. Серин.

А – Водородной связи.1,2,4 2. Лизин.

Б – Ионной связи. 2 3. Лейцин.

В – Гидрофобного взаимодействия. 3,5 4. Цистеин.

4. 
   Валин.
   

15. 
    Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты:
    

1. Лизин. Б	А – Двигается к аноду.
2. Триптофан. В	Б – Двигается к катоду.
3. Аспартат.А	В – Останутся на линии старта.
4. Глутамат. А
5. Фенилаланин.В
6. Гистидин. Б

15. 
    Какие из перечисленных факторов могут изменять конформацию белковой молекулы: А – регулировать биологическую 1. Изменение температуры от 0⁰ до 40⁰С. активность белков; 2. Повышение температуры от 50⁰ до 100⁰С. Б – вызывать денатурацию 3. Взаимодействие с природными лигандами. белка. 4. Действие солей тяжелых металлов.
    

5. Действие солей щелочно-земельных металлов.

ОТВЕТ: А-1,3,5 Б-1,6 В-2,5

2.17 Какие свойства белка обусловлены наличием в их структуре карбоксильных и аминогрупп?

1. 
   гидрофильность и агрегативная неустойчивость;
   
2. 
   термолабильность и растворимость;
   
3. 
   способность к электрофорезу и реакциям осаждения;
   
4. 
   амфотерность и способность к электрофорезу.
   

2.18 Для изучения первичной структуы белка применяется метод:

1. 
   секвенирования;
   
2. 
   рентгеноструктурного анализа;
   
3. 
   определение коэффициента поступательного трения;
   
4. 
   определение характеристической вязкости.
   

2.19 Какова особенность кислых белков?

1. 
   преобладание дикарбоновых аминокислот;
   
2. 
   равное соотношение диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот;
   
3. 
   преобладание диаминомонокарбоновых кислот;
   
4. 
   белок состоит из моноамино- и монокарбоновых кислот.
   

2.20 Белки характеризуются:

1. 
   амфотерными свойствами;
   
2. 
   отсутствием специфической молекулярной организации; 3. сохранением структуры молекулы при кипячении;
   

4. неспособностью кристаллизоваться.

2.21 Первичная структура белка – это:

1. 
   конфигурация полипептидной цепи;
   
2. 
   способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме;
   
3. 
   порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
   
4. 
   количественный состав аминокислот в полипептидной цепи.
   

2.22 Вторичная структура – это:

1. 
   альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки;
   
2. 
   конфигурация полипептидной цепи;
   
3. 
   образование протомера;
   
4. 
   способ взаимодействия нескольких протомеров в пространстве.
   

2.23 Третичная структура белка – это высшая ступень организации для:

2. мономерных белков;
2.24 Связи, стабилизирующие α-спираль:

1. 
   водородные;
   
2. 
   гидрофобные; 3. пептидные;
   

4. ионные.

2.25 Что такое лиганд?

1. 
   мономер четвертичного белка;
   
2. 
   часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию; 3. скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка;
   

4. молекула или ион, которые связываются с белком.

2.26 Что такое кластер?

1. 
   скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания;
   
2. 
   мономер четвертичного белка;
   
3. 
   небелковая часть сложного белка;
   
4. 
   часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию.
   

2.27 Домен – это:

1. 
   часть протомера, участвующая в функции связывания;
   
2. 
   мономер четвертичного белка;
   
3. 
   часть протомера, выпоняющая сходные функции в разных белках;
   
4. 
   небелковая часть сложного белка.
   

2.28 Четвертичная структура – это:

1. 
   пространственная укладка протомера;
   
2. 
   пространственная укладка нескольких протомеров; 3. α-спираль и β-структура;
   

4. образование доменов.

2.29 Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании:

1. 
   α-спирали;
   
2. 
   четвертичной ступени организации;
   
3. 
   β-структуры;
   
4. 
   третичной ступени организации.
   

2.30 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет:

1. 
   всех типов слабых связей;
   
2. 
   только ковалентных связей; 3. только гидрофобных связей;
   

4. ионов металлов.

2.31 Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании:

1. 
   α-спирали;
   
2. 
   третичной структуры;
   
3. 
   полипептидной цепи;
   
4. 
   четвертичной структуры;
   
5. 
   вторичной структуры.
   

2.32 Скорость седиментации белка зависит от:

1. 
   числа растворенных молекул;
   
2. 
   формы молекулы белка;
   
3. 
   ионной силы раствора;
   
4. 
   величины молекулы и ее массы.
   

2.33 Изоэлектрическая точка гемоглобина равна 6,8. Куда мигрирует данный белок в среде с рН=3,0 при электрофорезе?

1. 
   мигрирует к катоду;
   
2. 
   остается на линии старта; 3. образует биполярный ион;
   

4. мигрирует к аноду.

2.34 Обратимая денатурация белка происходит при:

1. 
   длительном нагревании;
   
2. 
   действии сильных кислот;
   
3. 
   кратковременном воздействии спирта;
   
4. 
   добавлении солей тяжелых металлов.
   

2.35 При денатурации белка происходит:

1. 
   изменение пространственной организации молекулы;
   
2. 
   связывание ионогенных групп;
   
3. 
   сохранение конформации белка.
   

2.36 Необратимая денатурация происходит при:

1. 
   высаливании;
   
2. 
   кратковременном воздействии спирта;
   
3. 
   действии сильных кислот;
   
4. 
   воздействии постоянного электрического поля.
   

2.37 Представителями хромопротеинов являются:

1. 
   цитохромы;
   
2. 
   каталаза;
   
3. 
   гемоглобин;
   
4. 
   миоглобин;
   
5. 
   хлорофилл;
   
6. 
   рибофлавин.
   

2.38 Какой заряд имеет белок в ИЭТ?

1. 
   положительный;
   
2. 
   отрицательный;
   
3. 
   электрически нейтрален;
   
4. 
   любой.
   

2.39 Как будет мигрировать белок при проведении электрофореза в условиях, когда pH раствора имеет более щелочное значение, чем ИЭТ?

1. 
   к аноду;
   
2. 
   к катоду;
   
3. 
   остаѐтся на месте старта;
   
4. 
   образует биполярный ион,
   
5. 
   .
   

2.40 Что является простетической группой гемоглобина?

1. 
   четыре пиррольных кольца, соединѐнных с железом;
   
2. 
   протопорфирин;
   
3. 
   железосодержащий протопорфирин.
   

2.41 Какой метод можно применить для фракционирования белков?

1. 
   кристаллизацию;
   
2. 
   осаждение кислотами и щелочами;
   
3. 
   электрофорез;
   

4. высаливание.

2.42 Укажите суммарный заряд в нейтральной среде для тетрапептида глицил-аспарагил-лизил-гистидин:

ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ

2.43 Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0:

1. 
   к катоду;
   
2. 
   к аноду;
   
3. 
   останется на старте.
   

2.44 Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств:

1. 
   гидролиз;
   
2. 
   денатурация;
   
3. 
   диссоциация;
   
4. 
   седиментация.
   

2.45 Специфичность белков обусловлена:

1. 
   аминокислотным составом, их чередованием;
   
2. 
   содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков; 3. наличием определѐнных кластеров;
   

4. наличием небелкового компонента.

2.46 Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд:

1. 
   лизин;
   
2. 
   серин;
   
3. 
   треонин;
   
4. 
   глутаминовая кислота;
   
5. 
   аргинин;
   
6. 
   аспарагин.
   

2.47 О чѐм позволяет судить биуретовая реакция:

1. 
   о наличии белков в биологической жидкости;
   

2.48 Из приведѐнных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

1. 
   аспарагиновая кислота;
   
2. 
   глицин;
   
3. 
   глутаминовая кислота;
   
4. 
   серин;
   
5. 
   валин;
   
6. 
   лизин;
   
7. 
   гистидин.
   

2.49 Выберите пары аминокислот, способные образовывать связи при формировании третичной структуры белка:

1. 
   серин, аланин;
   
2. 
   аланин, валин;
   
3. 
   глутамин, аспарагиновая кислота;
   
4. 
   цистеин, цистеин;
   
5. 
   гистидин, аспарагиновая кислота;
   
6. 
   фенилаланин, аргинин;
   
7. 
   цистеин, аланин;
   
8. 
   глутаминовая кислота, лизин.
   

2.50 Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке:

1. 
   поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи;
   
2. 
   поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей;
   
3. 
   поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счѐт которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей;
   
4. 
   фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде бета-структур.
   

2.51 Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул:

1. 
   белки с лигандами;
   
2. 
   протомеры в олигомерном белке;
   
3. 
   белок с диполями воды в растворе;
   
4. 
   функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов;
   
5. 
   различные белки в процессе самосборки клеточных органелл;
   
6. 
   радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка.
   

2.52 Что представляет собой центр узнавания белка лигандом:

1. 
   совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры;
   
2. 
   фрагмент третичной структуры;
   
3. 
   простетическая небелковая группа;
   
4. 
   участок белка, комплементарный лиганду.
   

2.53 Чем определяется растворимость белка в водной среде:

1. 
   ионизацией белковой молекулы;
   
2. 
   гидратацией белковой молекулы при растворении;
   
3. 
   формой молекулы белка;
   
4. 
   наличием в структуре гидрофильных аминокислот;
   

2.54Что происходит с белком при денатурации:

1. 
   уменьшение растворимости;
   
2. 
   изменение степени гидратации;
   
3. 
   осаждение;
   
4. 
   сохранение нативной структуры; 5. изменение молекулярной массы;
   

6. потеря биологических свойств.

2.55 Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка:

1. 
   температура выше 60⁰С;
   
2. 
   взаимодействие с лигандом (субстратом, эффектором-регулятором, кофактором);
   
3. 
   отщепление части полипептидной цепи при действии протеолитических ферментов;
   
4. 
   значительные изменения pH;
   
5. 
   изменение модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной группировки к молекуле белка);
   
6. 
   действие солей тяжѐлых металлов;
   
7. 
   действие солей щѐлочноземельных металлов.