Главная страница

тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза


Скачать 2.35 Mb.
Название1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
Анкортест биохимия за 2 семестра пиму
Дата08.09.2022
Размер2.35 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлаtest_sdo_bkh_oba_semestra.docx
ТипДокументы
#667202
страница21 из 39
1   ...   17   18   19   20   21   22   23   24   ...   39

  • Подберите к перечисленным патологиям соответствующее определение:

    А – парапротеинемия;

    1. нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина;

    Б – талассемия;

    2. появление в крови белков не свойственных нормальному организму;

    В – порфирия;

    3. нарушение процентного соотношения основных белковых фракций;

    Г- диспротеинемия;

    4. наследственное изменение структуры одной из полипептидных цепей гемоглобина;

    Д – гемоглобинопатии.

    Ответ : А-2 Б-1 В-5 Г-3 Д-4

    5. накопление предшественников гема, вследствие дефекта ферментов участвующих в его синтезе.

  • Гемоглобин транспортирует по крови:

    1. азот;

    2. углекислый газ; 3. кислород;

    4. аммиак.

    12.21 Гемоглобин относится к классу:

    1. нуклеопротеинов;

    2. фосфопротеинов; 3. хромопротеинов;

    4. флавопротеинов.

    12.22 Какие функции гемоглобина нарушаются при серповидноклеточной анемии?

    1. растворимость;

    2. кооперативность;

    3. снижается сродство гемоглобина к кислороду; 4. повышается сродство к кислороду;

    5. деформируется эритроцит.

    12.23 По какому признаку разделяют белки крови методом электрофореза?

    1. по молекулярной массе;

    2. по растворимости в буферных растворах;

    3. по заряду.



    12.24 К группе гемопротеинов относятся:

    1. миоглобин;

    2. трансферрин; 3. церулоплазмин;

    4. каталаза.

    12.25 Какие виды гемоглобинов содержатся в эритроцитах здорового человека:

    1. НвА1 2. НвА2

    1. НвА3

    2. НвF

    3. НвС



    12.26 Экскреторными ферментами называют:

    1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме, выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

    2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

    3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

    4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

    5. ферменты, определяемые качественными реакциями.



    12.27 Секреторными ферментами называют:

    1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

    2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

    3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

    4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

    5. ферменты, определяемые качественными реакциями.



    12.28 Индикаторными ферментами называют:

    1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени, в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

    2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

    3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

    4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

    5. ферменты, определяемые качественными реакциями.



    12.29 Органоспецифичные ферменты печени:

    1. ЛДГ;

    2. аргиназа;

    3. креатинфосфокиназа;

    4. липаза;

    5. орнитинкарбомоилтрансфераза.



    12.30 Белки крови синтезируются в:

    1. печени;

    2. РЭС;

    3. стенке кишечника;

    4. соединительной ткани.



    12.31 Кровь выполняет функции:

    1. транспортную, осморегулирующую;

    2. буферную, обезвреживающую;

    3. синтетическую, экскреторную;

    4. защитную, иммунологическую; 5. регуляторную, гомеостатическую.



    12.32 Какие нарушения в структуре и функции гемоглобина имеют место при талассемии?

    1. снижается растворимость гемоглобина;

    2. нарушается синтез одной из цепей гемоглобина;

    3. нарушается кооперативность;

    4. повышается сродство гемоглобина к кислороду.



    12.33 В состав α2- глобулинов входят:

    1. церулоплазмин;

    2. гаптоглобин;

    3. трансферрин;

    4. гемопексин;

    5. макроглобулин.

    12.34 Преальбумины выполняют функции:

    1. связывание и транспорт гемовой структуры Hb;

    2. связывание и транспорт тироксина; 3. транспорт ретинолсвязывающего белка;

    4. связывание и транспорт железа и меди.

    12.35 β-глобулины содержат:

    1. трансферрин;

    2. гемопексин;

    3. гаптоглобин;

    4. тироксинсвязывающий белок;

    5. С-реактивный белок.

    12.36 Обезвреживающие функции крови осуществляются в результате:

    1. действия фосфатного и белкового буферов крови;

    2. разведения токсичных веществ;

    3. действия ферментов и плазмы и клеток крови;

    4. связывания токсических веществ альбуминами.

    12.37 Резервный гемопротеин ферритин откладывается в клетках:

    1. сердца;

    2. печени;

    3. лимфоузлов;

    4. костного мозга;

    5. спинного мозга.



    12.38 Функции гаптоглобина:

    1. связывание свободного гемоглобина;

    2. обеспечение переноса Fe;

    3. связывает гемовую чать гемоглобина; 4. ингибирует тканевые протеазы;

    5. транспорт тироксина.

    12.39 Функции церулоплазмина:

    1. транспорт меди;

    2. ингибитор тканевых протеаз;

    3. транспорт железа;

    4. транспорт гемоглобина;

    5. транспорт ретинола.

    12.40 В состав альфа1-глобулинов входят:

    1. церулоплазмин, гаптоглобин;

    2. альфа-антитрипсин, ингибитор тканевых протеаз;

    3. С-реактивный белок, гемопепсин;

    4. тироксинсвязывающий белок, транскортин.

    12.41 При недостаточном белковом питании и связанными с ним «голодными» отеками происходит:

    1. нарушение экскреторной функции почек;

    2. нарушение образования альбуминов в печени;

    3. увеличение ионов натрия в крови;

    4. повышение концентрации общего белка в крови.

    12.42 Поддержание осмотического давления внутри сосуда обеспечивается:

    1. альбуминами;

    2. катионами натрия;

    3. действием цАМФ;

    4. катионами кальция;

    5. содержанием глюкозы.



    12.43 Что является источником железа для синтеза гема:

    1. цитохромы;

    2. миоглобин;

    3. ферритин; 4. каталаза;

    5. метионин.

    12.44 Выберите соединения, которые используются для синтеза гема:

    1. глицин;

    2. ацетил-КоА;

    3. железо;

    4. гуанидиноацетат; 5. сукцинил-КоА;

    6. малат.

    12.45 Ключевой реакцией в синтезе гема, по которой происходит регуляция процесса, является:

    1. образование порфобиллиногена;

    2. образование δ-аминолевулиновой кислоты;

    3. образование протопорфирина IX;

    4. присоединение железа с образованием гема.

    12.46 Выберите ферменты, препятствующие окислению гемоглобина в метгемоглобин и образованию активных форм кислорода:

    1. каталаза;

    2. глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа;

    3. глютатионпероксидаза;

    4. метгемоглобинредуктаза;

    5. гексокиназа;

    6. аланинаминотрансфераза;

    7. супероксиддисмутаза.



    12.47 Небелковым компонентом аминолевулинатсинтетазы является:

    1. ФАД

    2. НАД

    3. НАДФ

    4. ТПФ

    5. ПФ



    12.49 В капиллярах тканей происходят следующие процессы:

    1. ННвО2 + КНСО3 = КНвО2 + Н2СО3

    2. КНвО2 = О2 + КНв

    3. Н2О + СО2 = Н2СО3

    4. КНв + Н2СО3 = КНСО3 + ННв

    5. КНв + О2 = КНвО2



    12.50 К секреторным ферментам относятся:

    1. глутаматдегидрогеназа;

    2. кислая фосфатаза;

    3. щелочная фосфатаза;

    4. ацетилхолинэстераза;

    5. лактатдегидрогеназа; 6. тромбокиназа;

    7. протромбин.

    12.51 К экскреторным ферментам относятся:

    1. лейцинаминопептидаза;

    2. аланинаминотрансфераза;

    3. лактатдегидрогеназа;

    4. щелочная фосфатаза;

    5. кислая фосфатаза;

    6. глутаматдегидрогеназа.



    12.52 К индикаторным ферментам относятся:

    1. холинэстераза;

    2. аспартатаминотрансфераза;

    3. аланинаминотрансфераза;

    4. щелочная фосфатаза;

    5. креатинфосфокиназа;

    6. лактатдегидрогеназа.



      1. На рисунке изображены графики, отражающие связывание кислорода гемоглобином и миоглобином. Определите, какая из этих кривых принадлежит миоглобину?

    Ответ : А



      1. Для диагностики инфаркта миокарда в крови определяются следующие ферменты:



    1. малатдегидрогеназа (МДГ), аспартатаминотрансфераза (АсАТ) 2. глутаматдегидрогеназа (ГДГ), аланинаминотрансфераза (АлАТ)

        1. АсАТ, МВ-изофермент креатинфосфокиназы (МВ-КФК)

        2. МДГ, аргиназа

        3. щелочная фосфатаза, альдолаза.

    БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.

    13.1 Определите порядок реакций образования проколлагена в эндоплазматическом ретикулуме:

    1. гидроксилирование пролина и лизина;

    2. удаление N-концевой сигнальной последовательности;

    3. образование внутри- и межмолекулярных дисульфидных связей; 4. образование тройной спирали;

    5. гликозилирование.

    2→1→5→3→4

    13.2 Определите порядок синтеза коллагена в межклеточном пространстве:

    1. окисление лизиновых, оксилизиновых и гликозилированных остатков в альдегиды;

    2. образование незрелых коллагеновых фибрилл;

    3. удаление амино- и карбоксиконцевых пептидов;

    4. образование перекрестных связей между цепями фибрилл.

    3→2→1→4

    13.3 Выберите положения, характеризующие:

    1. На долю белка приходится 80-90% от общей массы.

    2. Углеводный компонент – олигосахариды.

    3. Локализация – межклеточное вещество.

    4. Углеводный компонент – гетерогенные олигосахариды.

    5. На долю белка приходится 1-5% от общей массы. 6. Локализация – мембраны, плазма крови.

    А – Протеогликаны. 3 4 5

    Б – Гликопротеины 1 2 6

      1. Выберите аминокислоты, преобладающие в:

        А – эластине; 1 3

        1. аланин;

        2. пролин;

        3. валин;

        Б – коллагене. 2 6


        1. триптофан;

        2. цистеин;

        3. оксипролин



      2. Выберите особенности, характерные для:

        А – коллагена; 1 5

        1. Фибриллярный белок.

        2. Глобулярный белок.

        Б – эластина; 2 3

        1. Содержит аминокислоту десмозин.

        2. Имеет надмолекулярную структуру.

        В – обоих белков. 4 6 7



        1. Преобладающими аминокислотами являются пролин и оксипролин.

        2. Образуют волокна.

        3. Содержат в больших количествах глицин.

      3. Укажите, где происходят перечисленные ниже этапы синтеза коллагена.

    1. Синтез препроколлагена.

    А - рибосомы фибробластов.1

    2. Образование фибрилл.

    Бцитоплазма фибробластов.23

    3. Формирование проколлагена.

    В - межклеточное вещество4.

    4. Формирование коллагеновых волокон.





      1. Укажите, где происходят перечисленные ниже этапы синтеза коллагена?

    Этапы созревания коллагена:

    1. гликозилирование пролина;

    2. образование поперечных сшивок между фи бриллами;

    1. гидроксилирование пролина; .

    2. избыточный синтез ППЦ;

    3. образование деспирализованных участков полипептидной цепи (ППЦ);

    4. ограниченный протеолиз;

    5. образование фибрилл.

    Компартменты клетки:

    А - рибосомы фибробластов.45

    Б -цитоплазма фибробластов13

    В - межклеточное вещество.267

      1. Как изменятся биохимические показатели соединительной ткани при старении? К каждому пункту подставить соответствующую букву:

        А – увеличится. 37

        1. соотношение основное вещество/волокно;

        2. обмен коллагена;

        3. активность гиалуронидазы;

        4. активность коллагеназы;

        Б – уменьшится. 12456



        1. потеря оксипролина;

        2. содержание гиалуроновой кислоты;

        3. соотношение кератансульфата/хондроитинсульфата


      2. Протеогликановый агрегат содержит:

    1. хондроитинсульфаты;

    2. коровый белок;

    3. гепарин;

    4. кератансульфаты;

    5. связывающий белок;

    6. гиалуроновую кислоту;

    7. дерматансульфаты;

    8. альбумин.

    13.10 Поперечные сшивки в молекуле эластина образуются с участием следующих аминокислот:

    1. десмозина;

    2. лизина;

    3. лизинорлейцина;

    4. изодесмозина;

    5. лейцина;

    6. глицина.

    13.11 Десмозин – это:

    1. 4 остатка лизина;

    2. 4 остатка оксилизина; 3. 4 остатка аргинина;

    4. 4 остатка валина.

    13.12 Назовите особенности строения соединительной ткани:

    1. большое содержание клеток;

    2. малое содержание клеток;

    3. богата межклеточным веществом;

    4. содержит большое количество липидов;

    5. содержит большое количество белков;

    6. богата фибрильными структурами.

    13.13 Надмолекулярная структура коллагена - это:

    1. альфа спираль полипептидной цепи;

    2. объединение полипептидных цепей в фибриллу;
    3. 1   ...   17   18   19   20   21   22   23   24   ...   39


  • написать администратору сайта