тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
 Скачать 2.35 Mb.
|
|
Цистеин, тирозин. 71. Гистамин в организме является: активатором аллергической реакции; стимулирует секрецию желудочного сока; медиатором боли. 72. Какие биогенные амины синтезируются из перечисленных ниже аминокислот: глутаминовая кислота – гамк; гистидин- гистамин; тирозин-ДОФамин; триптофан – серотонин. 73. Какие из соединений являются конечными продуктами обезвреживания аммиака: соли аммония, мочевина. 74. При нарушении обмена тирозина в щитовидной железе развивается патология, которая называется: микседема. 75. Функциями оксида азота в физиологических концентрациях в организме являются: нейротрансмиттерная; регуляция тонуса сосудов; активирует апоптоз; является вторичным мессенджером. 76. Перечислите ферменты, продуцируемые клетками слизистой кишечника: аминопептидаза; дипептидаза; энтеропептидаза. 77. Назовите фермент, дефект которого вызывает цитрулинурию: агрининосукцинатсинтетаза. 78. Назовите, какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым: метионин, лизин, фенилаланин. 80. Назовите изофермент креатинфосфокиназы, имеющий диагностическое значение при выявлении инфаркта миокарда: МВ. 81. Какое соединение траснпортирует первичный аммиак из мышцы в печень: аланин. 82. Назовите аминокислоту, которая является донором – СН3 групп в реакциях метилирования: метионин. 84. Назовите процесс, связанный с потерей аммиака: трансдезаминирование. 85. Назовите фермент, участвующий в активации трипсиногена: энтеропептидаза. 86. Назовите фермент, инактивирующий биогенные амины: моноаминооксидаза. 87. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции: а-декарбоксилирования. 88. Назовите энзимопатию, вызванную наследственной недостаточностью оксидазы гомогентизиновой кислоты: алкаптонурия. 89. Вирус группа может вызвать нарушение синтеза…….. этом увеличится?: аммиака 90. Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогруппы от: а-аминокислоты на а – кетокислоты. 91. пептидазы относятся к классу: гидролаз. 92.выберете правильный ответ. Глутамат: участвует в реакции временного обезвреживания аммиака. 93. Выберите активатор прокарбоксипептидазы: трипсин. 95. Выберите фермент жкт, относящийся к экзопептидазам: карбосипептидаза. 96. Как изменится концентрация мочевины в крови у больного с заболеванием печени: уменьшится 98. Пищевая ценность белка зависит от: наличия всех незаменимых аминокислот; возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте. 99. Перечислите проферменты, продуцируемые поджелудочной железой: прокарбоксипептидаза; трипсиноген; проэластаза. 100. Какие вещества входят в состав остаточного азота крови: мочевина; аминокислоты; креатин, креатинин; мочевая кислота. Функциями гемоглобина являются: БУФЕРНАЯ, ТРАНСПОРТ УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА Ингибитором для аминолевулинатсинтазы и аминолевулинатдегидратазы (регуляторных ферментов синтеза гемма) является: ГЕМ (в большо доке есть, но без…дегидратазы) На рисунке изображена реакция, которую катализирует: АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗА У взрослого человека гем гемоглобина синтезируется в: КОСТНОМ МОЗГЕ Продуктом, изображенной на рисунке реакции является: ПОРФОБИЛИНОГЕН Подберите к негенетическим (посттрансляционным) модификациям гемоглобина (?) соответствующие причины: А. Гликозилированный гемоглобин – сахарный диабет Б. Метгемоглобин – содержит окисленное железо В. Карбоксигемоглобин – связан ковалентно с СО Г. Карбгемоглобин – транспортирует СО2 К аллостерическим ингибиторам аминолевулинатсинтетазы относятся: ГЕМ Альбумины синтезируется в: ПЕЧЕНИ (в большом доке есть, но перефразировано) Гиперпротеинемия развивается при: ДИАРЕЕ У ДЕТЕЙ, ОЖОГАХ Аномальным участком бета-цепи в структуре HBS является: ВАЛ-ГИС-ЛЕЙ-ТРЕ-ПРО-ВАЛ-ГЛУ-ЛИЗ Какие нарушения в структуре и функции гемоглобина имеют место при талассемии? НАРУШАЕТСЯ КООПЕРАТИВНОСТЬ, НАРУШАЕТСЯ СИНТЕЗ ОДНОЙ ИЗ НОРМАЛЬНЫХ ЦЕПЕЙ ГЕМОГЛОБИНА (в большом доке есть, но не полный ответ) охимия крови. На рисунке изображена реакция, которую катализирует: аминолевулинатдегидратаза Кровь выполняет след.функции – буферную, транспортную, защитную Функцией гемопексина является связывание и транспорт – гема Способность гемоглобина связывать кислород в организме человека в норме зависит от: температуры; парциального давления О2 в альвеолярном воздухе ; наличии 2,3 ДФГ; рН. Небелковым компонентом аминолевулинатсинтазы является – ПФ Подберите к видам белков плазмы крови соответствующие примеры: А.Альбумины – альбумин; Б.Альфа1-глобулины – транскортин; В. Альфа 2-глобулины – гаптоглобин; Г. Бетта-глобулины – С-реактивный белок; Д. Гамма-глобулины – иммуноглобулин М Наибольшее количество углекислого газа в крови транспортируется в форме – бикарбоната Функциями альбуминов является – неспецифический транспорт нерастворимых в воде молекул; поддержание осмотического и онкотического давления Гаптоглобин – это белок, выполняющий след.функции – связывает свободный гемоглобин, появляющийся в результате гемолиза эритроцитов; образует комплекс с гемоглобином, удерживая железо Гиперпротеинемия развивается при – ожогах Подберите нарушениям состава белков плазмы крови соответствующие причины: А. гипопротеинемия- длительное голодание; Б. анальбуменемия – нарушение синтеза альбумина; В. Гиперпротеинемия – острые инфекции. Постоянство рН крови поддерживают след.системы: гемоглобиновая, белковая, фосфатная, бикарбонатная. Плазма крови отличается от сыворотки крови наличием в ней: фибриногена Функцией преальбумина является: связывание и транспорта ретинола В синтезе гема принимают участие: сукцинил-КоА; глицин Функциями крови являются: терморегуляторная; тромбообразуюшая Подберите нарушениям состава белков плазмы крови соответствующие причины: А. гипопротеинемия- цирроз печени; Б. Гиперпротеинемия– длительная рвота; В. Парапротеинемия – появление белка Бенсджонса Альбумины синтезируются в – печени Поддержание осмотического давления внутри сосуда обеспечивается: альбуминами Гемоглобин состоит из: гема; 4 белковых субъединиц Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и РО2 имеет: S-образную форму При вирусном гепатите повышенную активность в крови обнаруживают ферменты: аланинаминотрансфераза; альдолаза; ЛДГ 4, ЛДГ 5 Нормальная концентрация белков в плазме крови составляет: 60-80 г/л Функциями крови является: выделительная; трофическая; иммунная Функцией церулоплазмина является связывание и транспорт: меди К функциям крови относится: транспортная Продуктом, изображенной на рисунке реакции является: аминолевулиновая кислота Подберите нарушениям состава белков плазмы крови соответствующие причины: А.диспротеинемия – нарушение соотношения фракций белков; Б.агаммаглобулинемия – дефект отдельных белков; В.парапротеинемия – появление атипичных белков Подберите соответствующие примеры к видам ферментов крови: А. индикаторный – креатинкиназа; Б. секреторный – холинэстераза; В. экскреторный – щелочная фосфатаза 2,3-дифосфоглицерат обеспечивает: облегчение отдачи кислорода в тканях Продуктом, изображенной на рисунке реакции является: порфобилиноген Функцией транскортина является связывание и транспорт: кортизола Обезвреживающая функция крови осуществляется: разведением токсических веществ; связывание токсических веществ альбуминами У взрослого человека гем гемоглобина синтезируется в: костном мозге Какие нарушения в структуре и функции гемоглобина имеют место при талассемии? Нарушается кооперативность; нарушается синтез одной из нормальных цепей гемоглобина Органоспецифические ферменты печени: ЛДГ 4,5; АлАТ; амилаза; аргиназа Сукцинил-КоА взаимодействует с глицином с образованием кислоты: аминолевулиновой Подберите к видам белков плазмы крови соответствующие примеры: А.Альфа1-глобулины – тироксисвязывающий белок; Б. Альфа 2-глобулины – альфа-2-макроглобулин; В. Бетта-глобулины – гемопексин; Г. Гамма-глобулины – иммуноглобулин А При инфаркте миокарда в крови повышается активность: МВ изоформы КФК; АсАТ; СДГ1 и ЛДГ2 Подберите к видам белков плазмы крови соответствующие примеры: А.Альбумины – преальбумин; Б.Альфа1-глобулины – антитрипсин; В. Альфа 2-глобулины – церулоплазмин; Г. Бетта-глобулины – трансферрин; Д. Гамма-глобулины – иммуноглобулин G К аллостерическим ингибиторам аминолевулинатсинтетазы относятся: гем Ингибитором для аминолевулинатсинтетазы аминолевулинатдегидратазы (регуляторных ферментов синтеза гема) является: гем Гемоглобин А (HbА) имеет состав субъединиц: а2 в2 Функцией альбуминов плазы крови является транспорт: жирных кислот Субстратами первой реакции синтеза гема гемоглобина являются: глицин и сукцинил-КоА При диспротеинемии: изменяется соотношение отдельных белковых фракций Диапазон значения рН крови в норме составляет: 7,36-7,40 Ингибиторами протеолитических ферментов являются: альфа1-антитрипсин; альфа2-макроглобулин При «голодны» отеках отмечается: нарушение образования альбуминов в печени Функциями гемоглобина являются: буферная; транспорт углекислого газа Подберите к негенетическим (посттрансляционным) модификациям гемоглобина соответствующие причины: А. гликозилированный гемоглобин – сахарный диабет Б. метгемоглобин – содержит окисленное железо В. Карбоксигемоглобин – связан ковалентно с СО Г. карбгемоглобин – транспортирует СО2 Гиперпротеинемия развивается при: диарее у детей, ожогах Аномальным участком бета-цепи в структуре HBS является: вал-гис-лей-тре-про-вал-глу-лиз Функцией трансферрина является связывание и транспорт: железа Подберите видам ферментов соответствующие определения: В. Секреторные – ферменты, синтезируемые в печени, в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие там определенную функцию А. Экскреторные – ферменты, синтезируемые печенью и выделяемые с желчью в кишечник Б. Индикаторные – ферменты, синтезируемые в клетках определённых органов и попадающие в кровь при их повреждении Гамма-глобулины – это: иммуноглобулины Гемоглобин осуществляет: транспорт кислорода от легких к тканям; присоединение кислорода из альвеолярного воздуха в легких Гемоглобин является представителем сложных белков: хромопротеинов Инсулин глюкагоновый индекс ПОВЫШАЕТСЯ В АБСОРБТИВНЫЙ ПЕРИОД, ВЛИЯЕТ НА СОДЕРЖАНИЕ ФРУКТОЗО 2,6-БИСФОСФАТА 5-АМИНОЛЕВУЛИНОВАЯ КИСЛОТА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ КОНДЕНСАЦИИ(глицина и сукцинил-КоА) АКТИВНОСТЬ КАКИХ ФЕРМЕНТОВ ЦТК ЗАВИСИТ ОТ СООТНОШЕНИЯ В КЛЕТКЕ НАДН2/НАД+(цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, α-кетоглутаратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа) АКТИВНОСТЬ КАКИХ ФЕРМЕНТОВ ЦТК ЗАВИСИТ ОТ СООТНОШЕНИЯ В КЛЕТКЕ НАДН2/НАД+(цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, α-кетоглутаратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа) Активность каких ферментов ЦТК зависит от соотношения в клетке НАДН2/НАД( изоцитратдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназы) АКТИНОМИЦИН D ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(транскрипции) АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР – ЭТО УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, К КОТОРОМУ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ(эффектор) АМИНОАЦИЛ-ТРНК СИНТЕТАЗА ИМЕЕТ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ ДЛЯ(аминокислоты) АМИНОАЦИЛ-ТРНК СИНТЕТАЗА ИМЕЕТ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ ДЛЯ(Н2О) АМИНОАЦИЛ-ТРНК, ИНИЦИИРУЮЩИМИ ТРАНСКРИПЦИЮ У ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЮТСЯ(метионил-тРНК) АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ (ТРАНСАМИНАЗЫ) ИГРАЮТ РОЛЬ(в синтезе аминокислот) АНТИБИОТИК ДАУНОМИЦИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(репликации) АНТИБИОТИК ЛЕВОМИЦЕТИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(трансляции) АНТИБИОТИК ПЕНИЦИЛЛИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(процессинг) АНТИБИОТИК РИФАМИЦИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(транскрипции) АНТИБИОТИК ТЕТРАЦИКЛИН ОБЛАДАЕТ СЛЕДУЮЩИМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ(конкурирует с аминоацил-тРНК за связывание с аминоацильным центром рибосомы) АНТИБИОТИК ЭРИТРОМИЦИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(трансляции) БИОГЕННЫЕ АМИНЫ ОБРАЗУЮТСЯ ИЗ АМИНОКИСЛОТ В РЕЗУЛЬТАТЕ РЕАКЦИИ(α-декарбоксилирования) БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЦТК(образование субстратов для цепи переноса электронов, образование субстратов для реакций анаболизма) БОЛЬШИНСТВО СЫВОРОТОЧНЫХ БЕЛКОВ СИНТЕЗИРУЕТСЯ В(печени) БЫСТРОЕ ВВЕДЕНИЕ ГЛЮКОЗЫ БОЛЬНЫМ С ХРОНИЧЕСКИМ АЛКОГОЛИЗМОМ МОЖЕТ ПРИВЕСТИ К(лактацидозу) В ГЕПАТОЦИТАХ ПРОИСХОДИТ СИНТЕЗ И ДЕГРАДАЦИЯ(Глюкозы) В ИНИЦИАЦИИ РЕПЛИКАЦИИ УЧАСТВУЕТ ФЕРМЕНТ(ДНК-хеликаза) В каких реакциях цикла Кребса образуется восстановленный НАД(изоцитратдегидрогеназной, малатдегидрогеназной, α-кетоглутаратдегидрогеназной) В КАКОЙ ФОРМЕ ТРАНСПОРТИРУЕТСЯ НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА В КРОВИ(бикарбонат) В КАКОМ КОМПАРТМЕНТЕ КЛЕТКИ ПРОИСХОДИТ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА В ХОДЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА(цитоплазме фибробластов) В окислительном декарбоксилировании пирувата участвуют следующие витамины и витаминоподобные вещества(В1, В2, В3, В5, амид липоевой кислоты) В ПЕЧЕНИ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ(Участвует в синтезе гликогена) В ПЕЧЕНИ ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ КОНЪЮГИРУЮТСЯ С(Аминокислотами) В ПЕЧЕНИ ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ СИНТЕЗА(Фосфолипидов) В ПЕЧЕНИ НЕВОЗМОЖЕН СИНТЕЗ ГЛЮКОЗЫ ИЗ(Ацетил-КоА) В ПЕЧЕНИ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ(Аминокислот) В ПРОЦЕССЕ ОКИСЛЕНИЯ ИЗОЦИТРАТА (ДО УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА И ВОДЫ) ЭЛЕКТРОНЫ ТРАНСПОРТИРУЮТСЯ ПЕРЕНОСЧИКАМИ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ НАДН2 – 1, Цитохромы а,а3 – 7, Цитохром с – 6, ФМН – 2, Цитохром в – 4, Кислород – 8, Убихинон – 3, Цитохром с1 – 5) В ПРОЦЕССЕ ОКИСЛЕНИЯ ИЗОЦИТРАТА (ДО УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА И ВОДЫ) ЭЛЕКТРОНЫ ТРАНСПОРТИРУЮТСЯ ПЕРЕНОСЧИКАМИ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ(Цитохром с1 – 5, ФМН – 2, Цитохромы а,а3 – 7, НАДН2 – 1, Кислород – 8, Убихинон – 3, Цитохром в – 4, Цитохром с – 6) В СИНТЕЗЕ ПРОСТАГЛАНДИНОВ УЧАСТВУЮТ(фермент циклооксигеназа, арахидоновая кислота) В состав α-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса входят 5 следующих кофакторов(ТПФ, ФАД, НАД, КоАSH, липоамид) В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы (витамин В3) В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входит( витамин В1) В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входит(витамин В2) В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входит(витамин В3) В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входит(витамин В5) В СОСТАВ КОМПЛЕКСА Α-КЕТОГЛУТАРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВХОДЯТ(витамин В5, витамин В2, витамин В3, витамин В1, липоамид) В ЦИКЛЕ КРЕБСА ОБРАЗУЕТСЯ(3 НАДН2, 1 ФАДН2, 1 ГТФ) В цикле Кребса образуются(3 НАДН2, 1 ФАДН2, 1 ГТФ) ВИРУС ГРИППА МОЖЕТ ВЫЗВАТЬ НАРУШЕНИЕ СИНТЕЗА КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗЫ. КОНЦЕНТРАЦИЯ КАКОГО ВЕЩЕСТВА В КРОВИ ПРИ ЭТОМ УВЕЛИЧИТСЯ(аммиака) ВОЗДЕЙСТВИЕ ГОРМОНОВ НА ОРГАНИЗМ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В(изменении активности фермента, изменении проницаемости мембран клеток, активации синтеза ферментов) ВСЕ УТВЕРЖДЕНИЯ, КАСАЮЩИЕСЯ ГОРМОНОВ, СПРАВЕДЛИВЫ, КРОМЕ(все гормоны синтезируются в передней доле гипофиза) ВТОРИЧНЫМИ ПОСРЕДНИКАМИ ГОРМОНОВ В КЛЕТКЕ ЯВЛЯЮТСЯ( ионы кальция, ц-АМФ) ВТОРОЙ ЭТАП ПРОЦЕССА ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ(глутаматдегидрогеназа) ВЫБЕРИТЕ АКТИВАТОР ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ(трипсин) Выберите активатор фермента ЦТК изоцитратдегидрогеназы(АДФ) ВЫБЕРИТЕ АМИНОКИСЛОТЫ, ПРЕОБЛАДАЮЩИЕ В КОЛЛАГЕНЕ(оксипролин) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВА, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ФЕРМЕНТОВ(пируватдегидрогеназа – АТФ, НАДН2, ацетил-КоА, изоцитратдегидрогеназа – АТФ, НАДН2, α-кетоглутаратдегидрогеназа – АТФ, НАДН2, сукцинатдегидрогеназа – оксалоацетат, цитратсинтаза – АТФ, НАДН2, цитрат) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВА, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ФЕРМЕНТОВ(α-кетоглутаратдегидрогеназа – АТФ, НАДН2, цитратсинтаза – АТФ, НАДН2, цитрат, сукцинатдегидрогеназа – оксалоацетат, пируватдегидрогеназа – АТФ, НАДН2, ацетил-КоА, изоцитратдегидрогеназа – АТФ, НАДН2) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВО, СИНТЕЗИРУЕМОЕ ТОЛЬКО В ПЕЧЕНИ(альбумины) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВО, УЧАСТВУЮЩЕЕ В РЕАКЦИЯХ КОНЪЮГАЦИИ В ПЕЧЕНИ(S-аденозилметионин) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВО, УЧАСТВУЮЩЕЕ В РЕАКЦИЯХ КОНЪЮГАЦИИ В ПЕЧЕНИ(Глицин) ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВО, УЧАСТВУЮЩЕЕ В РЕАКЦИЯХ КОНЪЮГАЦИИ В ПЕЧЕНИ(Глюкуроновая кислота) Выберите гормон, относящийся к производным триптофана(мелатонин) ВЫБЕРИТЕ ГОРМОНЫ, ПРОИЗВОДНЫЕ СТЕРАНА(прогестерон, кортизол) ВЫБЕРИТЕ И ЗАПИШИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СОБЫТИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМ ИНГИБИРОВАНИИ(эффектор присоединяется в аллостерическом центре – 1, изменяется конформация аллостерического центра – лишний вариант, изменяется конформация активного центра – 3, нарушается комплементарность активного центра субстрату – 4, эффектор присоединяется в активном центре – лишний вариант, снижается скорость реакции – 5, изменяется конформация фермента – 2) ВЫБЕРИТЕ И ЗАПИШИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СОБЫТИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМ ИНГИБИРОВАНИИ(нарушается комплементарность активного центра субстрату – 4, эффектор присоединяется в аллостерическом центре – 1, изменяется конформация фермента – 2, изменяется конформация активного центра – 3, эффектор присоединяется в активном центре – лишний вариант, изменяется конформация аллостерического центра – лишний вариант, снижается скорость реакции – 5) Выберите ингибитор фермента ЦТК α-кетоглутаратдегидрогеназы(АТФ) Выберите ингибитор фермента ЦТК α-кетоглутаратдегидрогеназы(НАДН2) Выберите ингибитор фермента ЦТК изоцитратдегидрогеназы(НАДН2) Выберите ингибитор фермента ЦТК сукцинатдегидрогеназы(оксалоацетат) Выберите ингибитор фермента ЦТК цитратсинтазы(АТФ) Выберите ингибитор фермента ЦТК цитратсинтазы(НАДН2) ВЫБЕРИТЕ ОСОБЕННОСТИ, ХАРАКТЕРНЫЕ ДЛЯ КОЛЛАГЕНА(фибриллярный белок) ВЫБЕРИТЕ ОСОБЕННОСТИ, ХАРАКТЕРНЫЕ ДЛЯ ЭЛАСТИНА(содержит десмозин) ВЫБЕРИТЕ ПОЛОЖЕНИЯ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩИЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ(на долю белка приходится 60 - 95 % от общей массы) ВЫБЕРИТЕ ПОЛОЖЕНИЯ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩИЕ ПРОТЕОГЛИКАНЫ(компонент – гликозаминогликаны) ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ. ГЛУТАМАТ(участвует в реакции временного обезвреживания аммиака) ВЫБЕРИТЕ ПРОЦЕСС, ПРОТЕКАЮЩИЙ ТОЛЬКО В ПЕЧЕНИ(Синтез кетоновых тел) ВЫБЕРИТЕ УТВЕРЖДЕНИЯ, ПРАВИЛЬНО ОТРАЖАЮЩИЕ МЕХАНИЗМ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ(энергия разности окислительно-восстановительных потенциалов трансформируется в энергию электрохимического потенциала, процесс окислительного фосфорилирования возможен только в замкнутой мембране) ВЫБЕРИТЕ УТВЕРЖДЕНИЯ, ПРАВИЛЬНО ОТРАЖАЮЩИЕ ОСОБЕННОСТИ РЕГУЛЯЦИИ ОБЩЕГО ПУТИ КАТАБОЛИЗМА(АТФ ингибирует распад ацетил-КоА, изоцитратдегидрогеназа - лимитирующий фермент ЦТК, ингибиторы тканевого дыхания снижают скорость реакций ЦТК) ВЫБЕРИТЕ ФЕРМЕНТ ЖКТ, ОТНОСЯЩИЙСЯ К ЭКЗОПЕПТИДАЗАМ(карбоксипептидаза) ВЫБЕРИТЕ ФЕРМЕНТ ЖКТ, СИНТЕЗИРУЕМЫЙ В ЭНДОТЕЛИИ КИШЕЧНИКА(аминопептидаза) ВЫБЕРИТЕ ФЕРМЕНТ, ПРОЯВЛЯЮЩИЙ НАИБОЛЬШУЮ АКТИВНОСТЬ В ПЕЧЕНИ(Аланинаминотрансфераза) ВЫБЕРИТЕ, КАКИЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ МОГУТ АКТИВИРОВАТЬ И ИНГИБИРОВАТЬ ФЕРМЕНТЫ(Образование полиферментного комплекса – активировать фермент, Присоединение к ферменту тяжелого металла – ингибировать фермент, Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты – активировать фермент, ингибировать фермент, Присоединение к ферменту квазисубстрата – ингибировать фермент, Присоединение к ферменту щелочноземельного металла – активировать фермент, Присоединение к ферменту эффектора – активировать фермент, ингибировать фермент) ВЫБЕРИТЕ, КАКИЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ МОГУТ АКТИВИРОВАТЬ И ИНГИБИРОВАТЬ ФЕРМЕНТЫ(Присоединение к ферменту щелочноземельного металла – активировать фермент, Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты – активировать фермент, ингибировать фермент, Присоединение к ферменту эффектора – активировать фермент, ингибировать фермент, Присоединение к ферменту тяжелого металла – ингибировать фермент, Присоединение к ферменту квазисубстрата – ингибировать фермент, Образование полиферментного комплекса – активировать фермент) ГЕМОГЛОБИН ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ(хромопротеинов) ГЕМОГЛОБИН ТРАНСПОРТИРУЕТ ПО КРОВИ(кислород) ГИПОЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ МОЖЕТ ВОЗНИКНУТЬ ПРИ ДЕФИЦИТЕ ВИТАМИНА В3. КАКИЕ РЕАКЦИИ НЕПОСРЕДСТВЕННО НАРУШАЮТСЯ ПРИ ГИПОВИТАМИНОЗЕ ВИТАМИНА В3(окислительное декарбоксилирование ПВК, окисление α-кетоглутарата) ГОРМОН ИНСУЛИН(через ионы кальция активирует фосфодиэстеразу, является антагонистом адреналина) ГОРМОНАМИ ПЕПТИДНОЙ И БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ ЯВЛЯЮТСЯ(глюкагон и инсулин) Гормоны c внутриклеточным механизмом действия влияют на(концентрацию белков, в том числе ферментов) Дайте характеристику ферменту ЦТК изоцитратдегидрогеназе(пиридинзависимый фермент) Дайте характеристику ферменту ЦТК сукцинатдегидрогеназе(флавиновый фермент) ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДТРИФОСФАТЫ СЛУЖАТ СУБСТРАТАМИ В ПРОЦЕССЕ(репарации) ДЕСМОЗИН – ЭТО(4 остатка лизина) ДЕТОКСИКАЦИЯ КСЕНОБИОТИКОВ СОСТОИТ ИЗ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫХ РЕАКЦИЙ(Окисления и конъюгации) ДЕТОКСИКАЦИЯ ЭТИЛОВОГО СПИРТА В ПЕЧЕНИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ ПУТЕМ(Микросомальным окислением) ДИАПАЗОН ЗНАЧЕНИЯ рН КРОВИ В НОРМЕ(7,36-7,40) ДИСПРОТЕИНЕМИЯ – ЭТО(нарушение процентного соотношения основных белковых фракций) ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН ИНГИБИРУЕТ ПРОЦЕСС(трансляции) ДЛЯ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ ТОКСИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ ХАРАКТЕРНА РЕАКЦИЯ(Гидроксилирование) Для окислительного декарбоксилирования пирувата необходимы следующие кофакторы(ТПФ, ФАД, НАД, КоАSH, липоамид) ДЛЯ ПЕЧЕНИ ХАРАКТЕРНА ФУНКЦИЯ(Метаболическая) ДОМЕН – ЭТО(часть протомера, выполняющая сходные функции в разных белках) ЗАВИСИМОСТЬ МЕЖДУ СТЕПЕНЬЮ НАСЫЩЕНИЯ ГЕМОГЛОБИНА КИСЛОРОДОМ И pО2 ИМЕЕТ(S-образную форму) ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ У ЧЕЛОВЕКА МОГУТ СИНТЕЗИРОВАТЬСЯ ИЗ(метаболитов цикла трикарбоновых кислот) ИЗОФЕРМЕНТЫ – ЭТО(ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию) ИНГИБИТОРОМ АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ(гемм) ИНДИКАТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ(ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей) ИОНЫ CА++ ВЫПОЛНЯЮТ СЛЕДУЮЩИЕ ФУНКЦИИ(Активируют кальций-зависимую протеинкиназу, Активируют протеинкиназу С, Активируют фосфолипазу А-2, Активируют фосфодиэстеразу) ИСТОЧНИКОМ ОБРАЗОВАНИЯ ПРОСТАГЛАНДИНОВ ЯВЛЯЕТСЯ(арахидоновая кислота) К гормонам - производным аминокислот относятся(адреналин - регулятор тонуса сосудов) К гормонам - производным ненасыщенных жирных кислот относятся(простагландины) К гормонам белковой природы относится(инсулин) К ГОРМОНАМ ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ ОТНОСИТСЯ(кортизол) К ГОРМОНАМ МЕМБРАННОГО МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ ОТНОСИТСЯ(инсулин) К КАЖДОМУ ФЕРМЕНТУ ПОДБЕРИТЕ СООТВЕТСТВУЮЩИЙ КОФАКТОР(малатдегидрогеназа – НАД, сукцинатдегидрогеназа – ФАД, НАДН-дегидрогеназа – ФМН) К ПОСТТРАНСЛЯЦИОННОЙ МОДИФИКАЦИИ БЕЛКОВ НЕ ОТНОСИТСЯ(образование мультиферментных комплексов К ферменту ЦТК малатдегидрогеназе подберите соответствующий кофактор(НАД) К ферменту ЦТК сукцинатдегидрогеназе подберите простетическую группу(кофактор(ФАД) К ЭКСКРЕТОРНЫМ ФЕРМЕНТАМ ОТНОСИТСЯ(щелочная фосфатаза) КАКАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЕГО ДЕЙСТВИЯ(апофермент) КАКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ ТРОПОКОЛЛАГЕНА(оксипролин) КАКИЕ ГОРМОНЫ ОБЛАДАЮТ МЕМБРАННЫМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ(пептидные гормоны) КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ОБУСЛОВЛЕНЫ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ(белки с лигандами, протомеры в олигомерном белке, функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов, различные белки в процессе самосборки клеточных органелл) КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФАКТОРОВ МОГУТ ИЗМЕНЯТЬ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ(солей тяжелых металлов – вызывать денатурацию белка, Взаимодействие с природными лигандами – регулировать биологическую активность белков, Повышение температуры от 50 до 100 градусов С – вызывать денатурацию белка, Изменение температуры от 0 до 40 градусов С – регулировать биологическую активность белков, Действие солей щелочно-земельных металлов – регулировать биологическую активность белков) КАКИЕ КОФАКТОРЫ СПОСОБНЫ ОБРАТИМО ФИКСИРОВАТЬ ДВА ПРОТОНА(ФМН, НАД, ФАД) КАКИЕ СВЯЗИ СТАБИЛИЗИРУЮТ КОЛЛАГЕНОВОЕ ВОЛОКНО(альдольные, ковалентные) КАКИЕ СТРУКТУРЫ НЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ КОМПЛЕКСОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ(коэнзим Q и цитохром с) КАКИЕ УСЛОВИЯ НЕОБХОДИМЫ ДЛЯ ВСАСЫВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ(наличие транспортных систем) КАКОВ МАКСИМАЛЬНЫЙ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ВЫХОД В МОЛЕКУЛАХ АТФ (ГТФ) РЕАКЦИЙ ЦИКЛА КРЕБСА ПРИ РАСЧЕТЕ НА ОДНУ МОЛЕКУЛУ АЦЕТИЛ-КОА(превращение сукцинил-КоА до сукцината – 1, превращение фумарата до оксалоацетата – 3, превращение сукцинил-КоА до фумарата – 3, превращение ацетил-КоА до сукцинил-КоА – 6) КАКОВА ФУНКЦИЯ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ В ОРГАНИЗАЦИИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА(связывает протеогликаны, образуя структуру "ерша") Какое количество молекул ГТФ может синтезироваться в цикле Кребса(1) КАКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ТРАНСПОРТИРУЕТ ПЕРВИЧНЫЙ АММИАК ИЗ МЫШЦЫ В ПЕЧЕНЬ(аланин) КАКОЙ БЕЛОК ПЛАЗМЫ КРОВИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ СВЯЗЫВАНИЕ СВОБОДНОГО ГЕМОГЛОБИНА(гаптоглобин) КАКОЙ ВИТАМИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ РЕАКЦИЙ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ(витамин В6) КАКОЙ ЗАРЯД ИМЕЕТ БЕЛОК В ИЭТ(электрически нейтрален) КАКОЙ ИЗ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ГЛИКОПРОТЕИНОМ(альбумин) КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВИДОВ ГЕМОГЛОБИНОВ СОДЕРЖИТСЯ В ЭРИТРОЦИТАХ ЗДОРОВОГО ЧЕЛОВЕКА(Нb А) КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ВОЗМОЖЕН ВНЕ ПЕЧЕНИ(Синтез гликогена) КАКОЙ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ПРОЦЕССОВ ПРОИСХОДИТ ТОЛЬКО В ПЕЧЕНИ(Синтез мочевины) КАКОЙ ПРОЦЕСС ХАРАКТЕРИЗУЕТ РАСПАД АМИНОКИСЛОТ(окислительное дезаминирование) КОНКУРЕНТНЫМИ ИНГИБИТОРАМИ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ(малонат и оксалоацетат)  КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА(концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной) КОФАКТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СОДЕРЖИТ(витамин В2) КОФЕРМЕНТЫ – ЭТО(нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции, производные витаминов, участвующие в химической реакции) МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(две цепи ДНК) МАТРИЦЕЙ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ(одна цепь ДНК) МЕЖКЛЕТОЧНОЕ ВЕЩЕСТВО В СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ ПРЕДСТАВЛЕНО(углеводно-белковыми комплексами) Механизм ингибирующего действия АТФ на окисление α-кетоглутарата(аллостерический ингибитор ЦТК) Механизм ингибирующего действия ротенона на тканевое дыхание(ингибитор НАДН-дегидрогеназы) НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА КОЛЛАГЕНА – ЭТО(объединение фибрилл тропоколлагена) НАЗОВИТЕ АМИНОКИСЛОТУ, КОТОРАЯ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ -СН3 ГРУПП В РЕАКЦИЯХ МЕТИЛИРОВАНИЯ(метионин) Назовите витамин, входящий в состав пиридинзависимых дегидрогеназ в ЦТК(В3) НАЗОВИТЕ ИЗОФЕРМЕНТ КРЕАТИНФОСФОКИНАЗЫ, ИМЕЮЩИЙ ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПРИ ВЫЯВЛЕНИИ ИНФАРКТА МИОКАРДА(МВ) Назовите метаболиты, последовательно образующиеся в ЦТК( цитрат - аконитат – изоцитрат) НАЗОВИТЕ НЕЗАМЕНИМУЮ АМИНОКИСЛОТУ(метионин) НАЗОВИТЕ ОРГАН, В КОТОРОМ СИНТЕЗИРУЕТСЯ КРЕАТИН(печень) НАЗОВИТЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ(малое содержание клеток) НАЗОВИТЕ ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ МЕТАБОЛИТ В СИНТЕЗЕ КАТЕХОЛАМИНОВ(ДОФА) НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, СВЯЗАННЫЙ С ПОТЕРЕЙ АММИАКА(трансдезаминирование) НАЗОВИТЕ СОЕДИНЕНИЕ, ОТНОСЯЩЕЕСЯ К КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТАМ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА(креатинин) НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, ИНАКТИВИРУЮЩИЙ БИОГЕННЫЕ АМИНЫ(моноаминооксидаза) НАЗОВИТЕ ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В АКТИВАЦИИ ТРИПСИНОГЕНА(энтеропептидаза) НАЗОВИТЕ ЭНЗИМОПАТИЮ, ВЫЗВАННУЮ НАСЛЕДСТВЕННОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ОКСИДАЗЫ ГОМОГЕНТИЗИНОВОЙ КИСЛОТЫ(алкаптонурия) НАИБОЛЕЕ ТОЧНО МЕХАНИЗМУ ПЕРЕДАЧИ ИНФОРМАЦИИ В КЛЕТКЕ СООТВЕТСТВУЕТ СЛЕДУЮЩАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ГОРМОНОВ(по химическому строению) Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(ацетил-КоА) Найдите ингибитор пируватдегидрогеназного комплекса(НАДН2) Найдите ингибитор тканевого дыхания(антимицин А) Найдите ингибитор тканевого дыхания(барбитураты) Найдите ингибитор тканевого дыхания(СО) Найдите ингибитор тканевого дыхания(цианиды) Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(2,4-динитрофенол) Найдите разобщитель окислительного фосфорилирования(жирные кислоты) Небелковым компонентом цитохромов является(гемм) НЕОБРАТИМАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ(действии сильных кислот) НЕПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Транспортируется в комплексе с белками крови) ОБЩИЙ ОБЪЕМ КРОВИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА СОСТАВЛЯЕТ(5-6 л) ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ МИТОХОНДРИЙ – ЭТО(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи) Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи митохондрий – это(образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи) ОПРЕДЕЛИТЕ ИЕРАРХИЮ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ, ПОДЧИНЕННЫХ ГИПОТАЛАМО-ГИПОФИЗАРНОЙ РЕГУЛЯЦИИ(ЦНС →гипоталамус→рилизинг-факторы (либерины) →гипофиз→→кровь→периферическая железа внутренней секреции→органы-мишени) ОПРЕДЕЛИТЕ МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ ПЕПТИДАЗ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ЖКТ(ограниченный протеолиз) Определите последовательность действия ферментов в цикле Кребса( цитратсинтаза - аконитаза – изоцитратдегидрогеназа) ОПРЕДЕЛИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ В ЦИКЛЕ КРЕБСА(аконитаза – 2, фумараза – 7, изоцитратдегидрогеназа – 3, α-кетоглутаратдегидрогеназа – 4, сукцинилКоА-синтетаза – 5, малатдегидрогеназа – 8, сукцинатдегидрогеназа – 6, цитратсинтаза – 1) ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ ЯВЛЯЮТСЯ ОБРАТИМЫМ ИЛИ НЕОБРАТИМЫМ СПОСОБОМ РЕГУЛЯЦИИ(Ограниченный протеолиз – необратимым способом регуляции, Химическая модификация – обратимым способом регуляции, Конкурентное ингибирование – обратимым способом регуляции, Аллостерическая регуляция – обратимым способом регуляции) ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ ОБЛАДАЮТ ГОРМОНЫ СЛЕДУЮЩИХ КЛАССОВ(Производные сложных белков – мембранный, Производные стерана – цитозольный, Производные арахидоновой кислоты – мембранный, Тиреоидные гормоны – цитозольный, Производные аминокислот – цитозольный, мембранный) ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКОЙ КЛАСС ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ КАТАЛИЗИРОВАТЬ СЛЕДУЮЩИЕ РЕАКЦИИ(Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi – лигазы, фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат – лиазы, сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2 – оксидоредуктазы, сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза – гидролазы, аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат – трансферазы, глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат – изомеразы) Основное количество энергии в организме освобождается при распаде (катаболизме) субстратов(в митохондриях) ОСНОВНОЙ ФУНКЦИЕЙ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ(регуляторная) Охарактеризуйте процесс окислительного фосфорилирования( образование АТФ сопряжено с переносом электронов по дыхательной цепи) Охарактеризуйте процесс субстратного фосфорилирования(синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 с использованием энергии субстрата без потребления кислорода) ПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯ К КЛАССУ( гидролаз) Перечислите 3 небелковых компонента 1-го комплекса дыхательной цепи(ФМН, железо, сера) ПЛАЗМА КРОВИ ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ СЫВОРОТКИ КРОВИ НАЛИЧИЕМ В НЕЙ(фибриногена) Подберите соединения, которые являются субстратами для ферментов дыхательной цепи митохондрий(сукцинат, НАДН2) ПОДБЕРИТЕ СПОСОБ РЕГУЛЯЦИИ ДЛЯ КАЖДОГО ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ(Гликогенсинтаза – (неактивная) + = гликогенсинтетаза (активная) +– Химическая модификация, 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосфорилаза (активная) + 4 АДФ – Химическая модификация, Пепсиноген + = пепсин + полипептид – Ограниченный протеолиз, Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная) – Аллостерическая регуляция) При внутриклеточном механизме действия гормон-рецепторный комплекс(при участии кислых белков хроматина присоединяется к ДНК) ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ ПАТОЛОГИЧЕСКИ АКТИВИРОВАН ПРОЦЕСС(Распада гемоглобина) ПРИ ГИПЕРВИТАМИНОЗЕ Д3 ПРОИСХОДИТ ДЕСТРУКЦИЯ КАК МИНЕРАЛЬНЫХ, ТАК И ОРГАНИЧЕСКИХ КОМПОНЕНТОВ КОСТИ. КОНЦЕНТРАЦИЯ КАКИХ КОМПОНЕНТОВ БУДЕТ УВЕЛИЧИВАТЬСЯ В МОЧЕ(оксипролина) ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ(обратимое ингибирование, угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора) ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Выведения желчи) ПРИ ПАРЕНХИМАТОЗНОЙ ЖЕЛТУХЕ НАРУШЕН ПРОЦЕСС(Конъюгации билирубина с глюкуроновой кислотой) ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ КОНЦЕНТРАЦИЯ ЭТОГО ФЕРМЕНТА УВЕЛИЧИВАЕТСЯ В КРОВИ(Аланинаминотрансферазы) ПРИ СНИЖЕНИИ КОНЦЕНТРАЦИИ КИСЛОРОДА В КЛЕТКЕ СКОРОСТЬ ЦТК ЗАМЕДЛЯЕТСЯ(тормозится активность аллостерических ферментов, тормозится окисление НАДН2 в дыхательной цепи) ПРОДУКТАМИ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРОВИНОГРАДНОЙ КИСЛОТЫ ЯВЛЯЮТСЯ(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2) Продуктами окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты являются(ацетил-КоА, углекислый газ, НАДН2) ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В(Печени) ПРОИСХОЖДЕНИЕ АТОМОВ АЗОТА В МОЛЕКУЛЕ МОЧЕВИНЫ(аспартат и вторичный аммиак) Простетическая группа сукцинатдегидрогеназы содержит(витамин В2) ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТОВ – ЭТО(прочно связанные с активным центром небелковые компоненты) ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ(РНК-полимераза) ПРОЦЕССЫ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ МАКРОЭРГОВ(ГТФ) ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ЗА СЧЕТ СВЯЗЫВАНИЯ С(Глюкуроновой кислотой) ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН ОБРАЗУЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ПОСЛЕ(Конъюгации) ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Конъюгированный билирубин) ПРЯМОЙ БИЛИРУБИН(Связан с глюкуроновой кислотой) ПУТЕМ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ В ПЕЧЕНИ ПРОИСХОДИТ(Гидроксилирование ксенобиотиков) РАЗНЫЕ УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРОВАНЫ ОПРЕДЕЛЁННЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ. ПОДБЕРИТЕ К КАЖДОМУ ТИПУ СВЯЗИ УРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ(Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот – Третичная структура, Связь между α-амино- и α-карбокси-группировками аминокислот – Первичная структура, Связь между радикалами цистеина – Третичная структура, Вторичная структура, Водородные связи между пептидными группировками – Вторичная структура, Водородные связи между радикалами аминокислот – Третичная структура, Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот – Третичная структура) РАСПОЛОЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО ПРОЦЕСЫ КАСКАДНОГО МЕХАНИЗМА ПЕРЕДАЧИ ГОРМОНАЛЬНОГО СИГНАЛА В ПОРЯДКЕ ОЧЕРЕДНОСТИ(включение в работу белка трансдуктора – 2, активация протеинкиназы – 5, фосфорилирование фермента – 6, образование цАМФ – 4, активация аденилатциклаз –3, взаимодействие гормона со специфическим рецептором–1) РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО ИХ РЕГУЛЯТОРНОМУ ДЕЙСТВИЮ НА ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС(ацетил-КоА – ингибитор, НАДН2 – ингибитор, АДФ – активатор, АТФ – ингибитор, НАД – активатор) РАСПРЕДЕЛИТЕ УКАЗАННЫЕ НИЖЕ ВЕЩЕСТВА ПО МЕХАНИЗМУ ИХ ДЕЙСТВИЯ(валиномицин – разобщитель окислительного фосфорилирования, оксалоацетат – ингибитор тканевого дыхания, барбитураты – ингибитор тканевого дыхания, тироксин – разобщитель окислительного фосфорилирования, антимицин А – ингибитор тканевого дыхания, жирные кислоты – разобщитель окислительного фосфорилирования, 2,4-динитрофенол – разобщитель окислительного фосфорилирования, цианиды – ингибитор тканевого дыхания) РЕГЕНЕРАЦИЯ ОРНИТИНА В ЦИКЛЕ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ(аргиназой) РЕГУЛЯТОРНОЙ РЕАКЦИЕЙ В СИНТЕЗЕ ГЕМА ЯВЛЯЕТСЯ(образование 5-аминолевулиновой кислоты) РЕГУЛЯТОРНЫЙ ЭФФЕКТ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ СВЯЗАН С(влиянием на активность ферментов) СВЯЗЫВАНИЕ ИНСУЛИНА С РЕЦЕПТОРОМ ПРИВОДИТ(к аутофосфорилированию рецептора) СЕКРЕТОРНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ НАЗЫВАЮТ(ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию) СИНТЕЗ БЕЛКА УСИЛИВАЮТ(тестостерон) СИНТЕЗ КРЕАТИНФОСФАТА НЕОБХОДИМ ДЛЯ(депонирования энергии) СИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ПРОИСХОДИТ ИЗ(нуклеозидтрифосфатов) СИНТЕЗ ПРЕПРОКОЛЛАГЕНА ПРОИСХОДИТ В(рибосомах фибробластов) СРАВНИТЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ И ЭФФЕКТОРОМ(Связывается с регуляторным центром – аллостерический эффектор, Претерпевает структурные изменения в ходе катализа – субстрат, Связывание вызывает конформационные изменения фермента – субстрат, аллостерический эффектор, Всегда является низкомолекулярным соединением – лишний вариант) СРАВНИТЕ КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ(Кm не изменяется, Vmax уменьшается – неконкурентное ингибирование, Снимается избытком субстрата – конкурентное ингибирование, Кm увеличивается, Vmax не изменяется – конкурентное ингибирование, Ингибитор присоединяется в активном центре – конкурентное ингибирование, Ингибитор связывается в аллостерическом центре – лишний вариант, Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом – неконкурентное ингибирование, Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента – неконкурентное ингибирование) СРАВНИТЕ ФЕРМЕНТЫ С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КАТАЛИЗАТОРАМИ(Действуют в мягких условиях (Т, рН) – отличия от неорганических катализаторов, Не расходуются в ходе реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Способны к регуляции активности – отличия от неорганических катализаторов, Обладают высокой специфичностью действия – отличия от неорганических катализаторов, Ускоряют только термодинамически возможные реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Не смещают равновесие химической реакции – сходство с неорганическими катализаторами, Обладают высокой каталитической активностью – отличия от неорганических катализаторов) СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ВОЗНИКАЕТ ВСЛЕДСТВИЕ(высокой концентрации субстрата) СУКЦИНИЛ-КОА-СИНТЕТАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ(образование свободного сукцината, реакцию субстратного фосфорилирования, образование субстрата дыхательной цепи) СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ КОШЛАНДА(активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса, активный центр присоединяет группу родственных субстратов) ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАА) ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УАГ) ТЕРМИНИРУЮЩИМ КОДОНОМ ЯВЛЯЕТСЯ(УГА) ТИП РЕПЛИКАЦИИ, ХАРАКТЕРНЫЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА(полуконсервативная) ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ - ПРОЦЕСС МЕЖМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА АМИНОГРУППЫ ОТ(α-аминокислоты на α-кетокислоту) ТРНК ПРИСОЕДИНЯЕТ АМИНОКИСЛОТУ(к 3' -ОН концу) ТРОПОКОЛЛАГЕН – ЭТО(суперспираль, объединяющая три полипептидные цепи) УКАЖИТЕ МЕСТО СИНТЕЗА АДРЕНАЛИНА(надпочечники) УКАЖИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РЕАКЦИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ В ПРОЦЕССЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРУВАТА(трансферазная – 2, декарбоксилазная – 1, дегидрогеназная – 3) Укажите участки дыхательной цепи, транспортирующие протоны и электроны(НАДН-дегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, КоQ) ФЕРМЕНТ ДНК-ЛИГАЗА(сшивает фрагменты Оказаки между 3'- и 5'-концами на расстоянии одного нуклеотида) ФЕРМЕНТ ДНК-ХЕЛИКАЗА(разрывает водородные связи между комплиментарными основаниями ДНК) ФЕРМЕНТ РНК-ПОЛИМЕРАЗА СОСТОИТ ИЗ СУБЪЕДИНИЦ(5) ФЕРМЕНТ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА(входит в структуру дыхательной цепи, имеет небелковый компонент ФАД, образует фумарат, относится к флавинзависимым ферментам) Фермент сукцинатдегидрогеназа(входит в структуру дыхательной цепи) Фермент сукцинатдегидрогеназа(относится к флавиновым ферментам) ФЕРМЕНТ ТОПОИЗОМЕРАЗА(расплетает суперспирализованную ДНК) ФЕРМЕНТЫ – ЭТО(вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние, белковые катализаторы, вещества, ускоряющие химическую реакцию) ФЕРМЕНТЫ ЦТК (КРОМЕ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ) ЛОКАЛИЗОВАНЫ(в матриксе митохондрий) ФОСФОЛИПАЗА С УЧАСТВУЕТ(в образовании вторичных мессенджеров) ФУНКЦИЯ ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА(транспорт меди) ХАРАКТЕРИЗУЙТЕ ПРОЦЕССЫ СУБСТРАТНОГО И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ(разрыв макроэргической связи субстрата – субстратное фосфорилирование, образование АТФ сопряжено с переносом электронов по дыхательной цепи – окислительное фосфорилирование, синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 с использованием энергии ΔμΗ+ – окислительное фосфорилирование, образование АТФ не требующее потребления кислорода – субстратное фосфорилирование) ЦТК имеет энергетическое значение, потому что приводит к(образованию субстратов для дыхательной цепи) ЦТК поставляет в дыхательную цепь следующие субстраты(НАДН2, сукцинат) |