тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
Скачать 2.35 Mb.
|
тем количеством АТФ, которое имеется в мышце и может поддержать сократительную активность всего лишь на протяжении доли секунды; тем количеством АТФ, которое имеется в мышце для поддерживания сократительной активности на длительное время; запасом богатых энергией фосфатных связей в виде фосфокреатина; т.к. в работающей мышце возрастает концентрация АДФ и Фн, то они полностью обеспечивают энергией мышечное сокращение. 14.22 Роль АТФ при мышечном сокращении заключается в следующем: активация мышечного сокращения; регуляция функции тропонина; активация аденилатциклазной реакции; активация Са2+-АТФ-азы; обеспечение реполяризации мембраны. 14.23 Пути ресинтеза АТФ следующие: за счет энергии креатинфосфата; в процессе окислительного фосфорилирования в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий; в дыхательной цепи наружной мембраны митохондрий; при распаде креатинфосфата с образованием креатинина; в аденилатциклазной реакции. 14.24 Гидролиз АТФ: запускает мышечное сокращение; запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина; активирует тропониновую систему; вызывает стадию расслабления мышечного сокращения; вызывает конформационные изменения в головках миозина. 14.25 В процессе сокращения происходит: сокращение актина и миозина; скольжение тонких нитей относительно толстых нитей; актин меняет свою длину относительно миозина; миозин меняет свою длину относительно актина; актин и миозин не меняют своей длины. 14.26 Механизм запуска мышечного сокращения происходит: за счет энергии АТФ, которая обеспечивает эффект «гребка» весельной лодки; за счет ионов Са2+; за счет энергии креатинфосфата. 14.27 Сердце борется за диастолу, поэтому для миокарда характерно: наибольшее сродство к ионам кальция; сродство к ионам кальция ниже, чем в скелетной мышце; высокая активность Са2+-АТФ-азы; 4. низкая активность Са2+-АТФ-азы. 14.28 На рисунке изображено: состояние покоя мышцы; начало мышечного сокращения; конформационные сдвиги в структуре тропомиозина; состояние в момент деполяризации мембраны. 14.29 На рисунке изображено: состояние расслабления мышцы; начальный этап мышечного сокращения; конформационные сдвиги в системе тропонин-тропомиозин;. состояние в момент деполяризации мембраны; 5. поворот головки миозина. БИОХИМИЯ РОТОВОЙ ПОЛОСТИ. 15.1 Сравните слюну и десневую жидкость: А – Слюна. 4 Б – Десневая жидкость. 1 В – Обе. 3 Г – Ни одна из них. 2 1. по содержанию близка к сыворотке крови 2. содержит много Mg, Fe, Cu, Zn. 3. способствует минерализации 4. содержит муцин. 15.2 Охарактеризуйте функции собственных белков-ферментов слюны:
15.3 Сравните стимулированную (А)145 и нестимулированную (Б) 23 слюну: характеризуется высоким содержанием ионов Na и Cl; содержит мало ионов Na и Cl; значение рН более кислое; значение рН более щелочное; скорость слюноотделения 0,5 мл/мин. 15.4 Перечислите белки слюны сывороточного (А)1347 и собственного (Б)256 происхождения: церрулоплазмин; лизоцим; трансферрин; иммуноглобулины С и Д; иммуноглобулин G; муцин; иммуноглобулин М. 15.5 Сравните десневую жидкость здорового человека (А)136 и больного пародонтозом (Б)2457: содержит лейкоциты; количество десневой жидкости увеличено; количество белка близко к плазме крови; содержит большое количество иммуноглобулинов; имеет высокую активность супероксиддисмутазы и каталазы; 6. имеет место антиоксидантная активность; 7. высокая активность фосфатазы. 15.6 В какой форме находятся в нормальной слюне фосфор и кальций? в виде ортофосфата кальция; в виде двузамещенного фосфата кальция; в виде мицелл фосфата кальция. 15.7 Какое количество слюны выделяется за сутки? 0,5 л; более 3 л; 1,5 - 2 л. 15.8 Перечислите слюнные факторы защиты зубов: значение рН близкое к 7; лизоцим; калликреин; значение рН ниже 5; гиалуронидаза; иммуноглобулины; антиоксиданты; Са-связываюшие гликопротеины; роданиды; витамины К и Е; коллагеназа. 15.9 Что такое пелликула и как она образуется? это зубной налет; это результат адсорбции муцина и гликопротеинов; это зубной камень; это полупроницаемая мембрана на поверхности зуба. 15.10 Какова роль фермента пептидилпептидгидролазы? участвует в антибактериальной защите зубов; принимает участие в регуляции тонуса сосудов; участвует в гидролизе пептидов; способствует превращению кининогена в кинин. 15.11 Роданиды в слюне: обеспечивают антибактериальную защиту; способствуют образованию нитрозаминов; способствуют минерализации зуба; при повышенной концентрации являются канцерогенными факторами. 15.12 Назовите белки, которые входят в состав слюны: иммуноглобулины; коллаген; фосфорин; муцин; эластин; фосфосодержащие гликопротеины. 15.13 В чем заключается защитная функция слюны? увлажнение и очистка ротовой полости; разрушение полисахаридов; разрушение микроорганизмов; участие в формировании зубной пелликулы; участие в формировании эмали зуба. 15.14 Каковы функции зубной жидкости? пишеварительная; защитная; трофическая; гормональная; передача возбуждения на рецепторы; минерализующая; поддержание постоянства рН. 15.15 Какие причины приводят к изменению состава десневой жидкости? уменьшение фтора в воде; воспаление пародонта; уменьшение количества белка в ее составе; снижение активности кислой фосфатазы; увеличение активности коллагеназ и протеиназ 15.16 Какие углеводные компоненты входят в состав муцина? дисахарид сахароза; N-ацетилнейраминовая кислота/ NANA/; N-ацетилгалактозамин; N-ацетилглюкозамин; 5. дисахарид лактоза. 15.17 Каково происхождение лизоцима слюны? вырабатывается слюнными железами; бактериальное; вырабатывается в процессе деятельности лейкоцитов слущенных клеток. 15.18 Какие условия способствуют кислотному сдвигу рН слюны? несоблюдение гигиены полости рта; старение; употребление соков и фруктов; повышенное содержание сахарозы в пище; повышенная секреция слюны; 6. лучевая терапия. 15.19 Что входит в состав мягкого зубного налета? ортофосфат кальция; бактериальные полисахариды; слущенные клетки; соли марганца и магния; кристаллы гидроксиапатита; 6. декстран. 15.20 Дайте характеристику гормональной функции слюны: выделение кальцитонина; синтез паратгормона; синтез паротина; образование кальцитриола. 15.21 Дайте характеристику минерализующей функции слюны: препятствует поступлению кальция в эмаль зуба; поставшик кальция и фосфора для эмали зуба; способствует деминерализации эмали; способствует минерализации эмали; поддерживает оптимальный химический состав эмали. 15.22 Какова функция кислой фосфатазы слюны? участвует в минерализации эмали зуба; участвует в деминерализации эмали зуба; способствует гидролитическому распаду фосфорных эфиров; синтез фосфорных эфиров. 15.23 Условия образования зубного камня: сдвиг рН слюны в кислую сторону; повышение рН слюны; перенасыщенность слюны гидроксиапатитами; гипосаливация; гиперсаливация; наличие зубного налета. 15.24 Перечислите условия развития кариеса: избыток белка в пище; дефицит белка в пище; недостаток витаминов группы В; недостаток витаминов С и Д; недостаток витаминов А и Е; повышение рН слюны; наличие кадмия и селена в пище; избыток сахарозы в пище; образование органических кислот. 15.25 Выявите изменения в активности ферментов слюны при пародонтозе: снижается количество лизоцима; повышается активность щелочной фосфатазы; снижается активность амилазы; повышается активность коллагеназы; повышается активность хондроитинсульфатазы; 6. повышается активность гиалуронидазы. 15.26 Химический состав зубного камня: фториды кальция; аморфные фосфаты кальция (одно- и двузамещенные); ортофосфаты кальция; фосфаты натрия и калия; труднорастворимые соли магния и марганца; неупорядоченные апатиты. Влияние концентрации субстрата на скорость реакции аллостерического фермента описывается: СИГМОИДНОЙ КРИВОЙ Простые ферменты состоят из: АМИНОКИСЛОТ К специфической регуляции активности ферментов относятся ВЛИЯНИЕ ЭФФЕКТОРОВ белки выполняют различные функции, кроме: ГЕНЕТИЧЕСКОЙ для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата ГИПЕРБОЛИЧЕСКАЯ класс ферментов указывает на:ТИП ХИМИЧЕСКОЙ РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ ДАННЫМ ФЕРМЕНТОМ при инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента: ЛДГ1 ЛДГ2 конкурентными ингибиторами ферментов являются: ВЕЩЕСТВА, ПОДОБНЫЕ ПО СТРУКТУРЕ СУБСТРАТУ 1. Акцепторами nh2 группы в процессе трансаминирования являются: пируват, альфа кетоглцтарат, оксалоацетат. 2. серотонин в организме является: эндогенным антидепрессантом, нейромедиатором проводящих путей,предшественником мелатонина. 3. в молекуле мочевины атомы азота от: аспартата и вторичного аммиака. 4. укажите соединения, участвующие в конъюгации продуктовтгниения аминокислот: удф глюкуронат, трифоаденозил. 5. основным узловым метаболит обмега аминокислот является: глутаминова кислота 6. субстратом для образовантя оксида азота является:аргинин. 7. сравните два фермента жкт: оба-относятся к эндопертидазам, ни один-отнтсятся к экзопертидазам, пепсин-синтезируется в клетках желудка, трипсин-синтезируьеся в поджелудочной железе. 8. образование креатинина из креатинфосфата: протекает спонтанно. 9. перечислите экзопептидазы:аминопептидаза, карбоксипептидаза. 10. прямому дезаминированию подвержена: глутамат. 11. укажите место синтеза следующих соединений:гомогентизиновой кислоты-печень, йодтиронинов-щитовидная жел, меланина-мелатоциты, ДОФА-надпочечники. 12. назовите соединения, которые образуются при метаболизме тирозина в следующих тканях: в печени-фумарат, ацетоацетат; в меланоцитах-меланин; в щит жел-тироксин; в моз вве надпочечников-адреналин, норадреналин. 13. выберите способ инактивации биогенных аминов-метилирование, окислительное дезаминирование. 14. Перечислите эндопептидазы-эластаза, пепсин, трипсин. 15. Укажите протеиназы жкт-пепсин, трипсин, хемотрипсин. 16. Перечислите эндопептидазы-трипсин, хемотрипсин, пепсин. 17. о жкт: оба-синтезируются в виде проферментов; только гастриксин-оптимум 3,2-3,5; ни один-синтезируются в поджел жел; только пепсин-отптимум 1,5-2,0. 18. При нарушении орнитинового цикла в печени в крови развивается: гипераммониемия. 19. Определите органы, в которых содержатся ферменты синтеза креатинфосфата: амидинотрансфераза-почки; метилтрансфераза-печень; ММ-мышца, ВВ-мозг; ВМ-сердце. 20. Назовите, какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым-метионин, лизин, фенилаланин. 21. Назовите промежуточный метаболит в синтезе катехоламинов-ДОФА. 22. Какой витамин необходим для реакций декарбоксилирования аминоксилот: В6. 23. Какое соединение транспортирует первичный аммиак из мышцы в печень- аланин. 24. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции-альфа декарбоксилирования. 25. Назовите энзимопатию, вызванную наследственной недостаточностью оксидазы гомогентизиновой кислоты-алкаптонурия. 26. Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует-глутаматдегидрооеназа. 27. Регенерация орнитина в цикле синтеза мочевины происходит в рекции, синтезируемой-аргиназой. 28. Назовите незаменимую аминокислоту-метионин. 30. Назовите соединение, относящееся к конечным продуктам белкового обмена-креатинин. 31. Назовите фермент, участвующий в активации трипсиногена-энтеропептидаза. 32. Выберите активатор прокарбоксипептидазы-трипсин. 33. Назовите аминокислоту, которая является донором сн3 групп в реакциях метилирования-метионин. 34. Вирус гриппа может вызвать нарушение синтеза карбамоифосфатсинтетазы. Концентрация какого вещества увеличится-аммиака. 35. Выберите фермент жкт, относящийся к экзопептидазам-карбоксипептидаза. 38. Синтез креатинфосфата необходим для-депонирования энергии. 39. Назовите орган, в котором синтезируется креатин-печень. 40. Назовите конечный продукт, образующийся в результате гниения триптофана в кишечнике: индикан. 41. Укажите причины, благодаря которым организм сам себя не переваривает: защита эпителиальных клеток с помощью слизи, содержащей гликокаликс; синтез пищеварительных ферментов в виде неактивных белков-предшественнников ( проферменты); наличие ингибитора трипсина в клетках поджелудочной железы. 42.Как изменится концентрация мочевины в крови у больного с заболеванием печени: уменьшится. 43. Назовите ферменты, дефект которых вызывает следующие патологии: фенилкетонурия-фенилаланингидроксилаза; алкаптонурия- диоксигеназа гомогентизиновой кислоты; альбинизм – тирозиназа; тирозиноз- оксифенилпируватоксидаза. 44. Азотистый баланс- это: количественная разница между введенными с пищей азотсодержащими соединениями и выведенными в виде конечных продуктов азотистого обмена. 45. Из каких аминокислот образуются катехоламины: фенилаланина, тирозина. 46. Основным узловым метаболитом обмена аминокислот является: глутаминовая кислота. 47. Пищевая ценность белка зависит от: наличия всех незаменимых аминокислот; возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте. 48. На уровне какого метаболита включается в цтк аспарагиновая кислота: оксалоацетата. 49. В норме « коэффициент де ритиса» составляет 1,33+(-)0,42. Если этот показатель резко возрастает, то в крови: увеличилась активность АСТ из-за инфаркта миокарда. 50. В норме « коэффициент де ритиса» составляет 1,33+(-)0,42. Если этот показатель снижается до 0,6, то в крови: увеличилась активность АЛТ из-за гепатита. 51. Этапами трансдезаминирования являются: трансаминирование и окислительное дезаминирование. 52.Соляная кислота в желудочном соке: оказывает бактерицидное действие; денатурирует белки пищи; создает оптимум рН для работы пепсина. 53. Субстратом для образования оксида азота в организме является: аргинин. 54. Синтез креатина из глицина и аргинина начинается в: почках. 55. Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует фермент: глутаматдегидрогеназа. 56. Какие условия необходимы для всасывания аминокислот в тонком кишечнике?: наличие транспортных систем. 57. Определите механизм активации пептидаз в желудочно-кишечном тракте ( жкт): ограниченный протеолиз. 58. Укажите место синтеза адреналина: надпочечники. 59. какой процесс характеризует распад аминокислот: окислительное дезаминирование. 60. Аминотрансферазы (трансаминазы) играют роль: в синтезе аминокислот. 61. Регенерация орнитина в цикле синтеза мочевины происходит в реакции, катализируемой: аргиназой. 63. Заменимые аминокислоты у человека могут синтезироваться из: метаболитов цикла трикарбоновых кислот. 64. Выберите фермент жкт,синтезируемый в эндотелии: аминопептидаза. 65. Сравните два фермента ЖКТ: только трипсин – относятся к эндопептидазам; оба – участвуют в гидролизе пептидов в кишечнике; ни один – синтезируются в главных клетках желудка; только аминопептидазы – относятся к экзопептидазам. 66. Назовите процессы, в которых участвует безазотистый остаток глюкогенных аминокислот: синтез заменимых аминокислот; синтез метаболитов, восполняющих их убыль в ЦТК; окисление до СО2 и Н2О; синтез глюкозы. 67. Укажите соединения, участвующие в конъюгации продуктов гниения аминокислот: УДФ-глюкуронат; трифосфоаденизол-5-фосфосульфат ( ФАФС). 68. Г- аминомасляная кислота ( ГАМК) в организме: является тормозным медиатором; улучшает кровообращение в головном мозге. 69. Укажите протеиназы ЖКТ: пепсин, трипсин, химотрипсин. 70. Назовите, какие из перечисленных аминокислот относятся к «условно заменимым»: |