Главная страница

тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза


Скачать 2.35 Mb.
Название1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
Анкортест биохимия за 2 семестра пиму
Дата08.09.2022
Размер2.35 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлаtest_sdo_bkh_oba_semestra.docx
ТипДокументы
#667202
страница23 из 39
1   ...   19   20   21   22   23   24   25   26   ...   39

тем количеством АТФ, которое имеется в мышце и может поддержать сократительную активность всего лишь на протяжении доли секунды;

  • тем количеством АТФ, которое имеется в мышце для поддерживания сократительной активности на длительное время;

  • запасом богатых энергией фосфатных связей в виде фосфокреатина;

  • т.к. в работающей мышце возрастает концентрация АДФ и Фн, то они полностью обеспечивают энергией мышечное сокращение.



    14.22 Роль АТФ при мышечном сокращении заключается в следующем:

    1. активация мышечного сокращения;

    2. регуляция функции тропонина;

    3. активация аденилатциклазной реакции;

    4. активация Са2+-АТФ-азы;

    5. обеспечение реполяризации мембраны.



    14.23 Пути ресинтеза АТФ следующие:

    1. за счет энергии креатинфосфата;

    2. в процессе окислительного фосфорилирования в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий;

    3. в дыхательной цепи наружной мембраны митохондрий;

    4. при распаде креатинфосфата с образованием креатинина;

    5. в аденилатциклазной реакции.



    14.24 Гидролиз АТФ:

    1. запускает мышечное сокращение;

    2. запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина;

    3. активирует тропониновую систему;

    4. вызывает стадию расслабления мышечного сокращения;

    5. вызывает конформационные изменения в головках миозина.



    14.25 В процессе сокращения происходит:

    1. сокращение актина и миозина;

    2. скольжение тонких нитей относительно толстых нитей;

    3. актин меняет свою длину относительно миозина;

    4. миозин меняет свою длину относительно актина;

    5. актин и миозин не меняют своей длины.

    14.26 Механизм запуска мышечного сокращения происходит:

    1. за счет энергии АТФ, которая обеспечивает эффект «гребка» весельной лодки;

    2. за счет ионов Са2+;

    3. за счет энергии креатинфосфата.



    14.27 Сердце борется за диастолу, поэтому для миокарда характерно:

    1. наибольшее сродство к ионам кальция;

    2. сродство к ионам кальция ниже, чем в скелетной мышце;

    3. высокая активность Са2+-АТФ-азы;

    4. низкая активность Са2+-АТФ-азы.

    14.28 На рисунке изображено:

    1. состояние покоя мышцы;

    2. начало мышечного сокращения;

    3. конформационные сдвиги в структуре тропомиозина;

    4. состояние в момент деполяризации мембраны.



    14.29 На рисунке изображено:

    1. состояние расслабления мышцы;

    2. начальный этап мышечного сокращения;

    3. конформационные сдвиги в системе тропонин-тропомиозин;.

    4. состояние в момент деполяризации мембраны;

    5. поворот головки миозина.

    БИОХИМИЯ РОТОВОЙ ПОЛОСТИ.

    15.1 Сравните слюну и десневую жидкость:

    А – Слюна. 4

    Б – Десневая жидкость. 1

    В – Обе. 3

    Г – Ни одна из них. 2

    1. по содержанию близка к сыворотке крови

    2. содержит много Mg, Fe, Cu, Zn.

    3. способствует минерализации

    4. содержит муцин.

    15.2 Охарактеризуйте функции собственных белков-ферментов слюны:

    А – статерин; 1

    1. удерживает Са в слюне;

    Б – лизоцим; 3

    2. участвует в гидролизе полисахаридов пищи;

    В – калликреин; 5

    3. осуществляет антибактериальную защиту;

    Г – пероксидаза; 3

    4. участвует в распаде фосфоэфирных связей;

    Д – амилаза; 2

    5. образует кинины – факторы регуляции тонуса сосудов;

    Е – фосфатаза; 4

    1. определяет вязкость слюны.

    Ж –муцин6




    15.3 Сравните стимулированную (А)145 и нестимулированную (Б) 23 слюну:

    1. характеризуется высоким содержанием ионов Na и Cl;

    2. содержит мало ионов Na и Cl;

    3. значение рН более кислое;

    4. значение рН более щелочное;

    5. скорость слюноотделения 0,5 мл/мин.



    15.4 Перечислите белки слюны сывороточного (А)1347 и собственного (Б)256 происхождения:

    1. церрулоплазмин;

    2. лизоцим;

    3. трансферрин;

    4. иммуноглобулины С и Д;

    5. иммуноглобулин G;

    6. муцин;

    7. иммуноглобулин М.



    15.5 Сравните десневую жидкость здорового человека (А)136 и больного пародонтозом (Б)2457:

    1. содержит лейкоциты;

    2. количество десневой жидкости увеличено;

    3. количество белка близко к плазме крови;

    4. содержит большое количество иммуноглобулинов;

    5. имеет высокую активность супероксиддисмутазы и каталазы; 6. имеет место антиоксидантная активность;

    7. высокая активность фосфатазы.

    15.6 В какой форме находятся в нормальной слюне фосфор и кальций?

    1. в виде ортофосфата кальция;

    2. в виде двузамещенного фосфата кальция;

    3. в виде мицелл фосфата кальция.



    15.7 Какое количество слюны выделяется за сутки?

    1. 0,5 л;

    2. более 3 л;

    3. 1,5 - 2 л.


    15.8 Перечислите слюнные факторы защиты зубов:

    1. значение рН близкое к 7;

    2. лизоцим;

    3. калликреин;

    4. значение рН ниже 5;

    5. гиалуронидаза;

    6. иммуноглобулины;

    7. антиоксиданты;

    8. Са-связываюшие гликопротеины;

    9. роданиды;

    10. витамины К и Е;

    11. коллагеназа.



    15.9 Что такое пелликула и как она образуется?

    1. это зубной налет;

    2. это результат адсорбции муцина и гликопротеинов;

    3. это зубной камень;

    4. это полупроницаемая мембрана на поверхности зуба.

    15.10 Какова роль фермента пептидилпептидгидролазы?

    1. участвует в антибактериальной защите зубов;

    2. принимает участие в регуляции тонуса сосудов;

    3. участвует в гидролизе пептидов;

    4. способствует превращению кининогена в кинин.



    15.11 Роданиды в слюне:

    1. обеспечивают антибактериальную защиту;

    2. способствуют образованию нитрозаминов;

    3. способствуют минерализации зуба;

    4. при повышенной концентрации являются канцерогенными факторами.



    15.12 Назовите белки, которые входят в состав слюны:

    1. иммуноглобулины;

    2. коллаген;

    3. фосфорин;

    4. муцин;

    5. эластин;

    6. фосфосодержащие гликопротеины.



    15.13 В чем заключается защитная функция слюны?

    1. увлажнение и очистка ротовой полости;

    2. разрушение полисахаридов;

    3. разрушение микроорганизмов;

    4. участие в формировании зубной пелликулы;

    5. участие в формировании эмали зуба.



    15.14 Каковы функции зубной жидкости?

    1. пишеварительная;

    2. защитная;

    3. трофическая;

    4. гормональная;

    5. передача возбуждения на рецепторы;

    6. минерализующая;

    7. поддержание постоянства рН.



    15.15 Какие причины приводят к изменению состава десневой жидкости?

    1. уменьшение фтора в воде;

    2. воспаление пародонта;

    3. уменьшение количества белка в ее составе;

    4. снижение активности кислой фосфатазы;

    5. увеличение активности коллагеназ и протеиназ



    15.16 Какие углеводные компоненты входят в состав муцина?

    1. дисахарид сахароза;

    2. N-ацетилнейраминовая кислота/ NANA/;

    3. N-ацетилгалактозамин;

    4. N-ацетилглюкозамин;

    5. дисахарид лактоза.

    15.17 Каково происхождение лизоцима слюны?

    1. вырабатывается слюнными железами;

    2. бактериальное;

    3. вырабатывается в процессе деятельности лейкоцитов слущенных клеток.



    15.18 Какие условия способствуют кислотному сдвигу рН слюны?

    1. несоблюдение гигиены полости рта;

    2. старение;

    3. употребление соков и фруктов;

    4. повышенное содержание сахарозы в пище;

    5. повышенная секреция слюны;

    6. лучевая терапия.

    15.19 Что входит в состав мягкого зубного налета?

    1. ортофосфат кальция;

    2. бактериальные полисахариды;

    3. слущенные клетки;

    4. соли марганца и магния;

    5. кристаллы гидроксиапатита;

    6. декстран.

    15.20 Дайте характеристику гормональной функции слюны:

    1. выделение кальцитонина;

    2. синтез паратгормона;

    3. синтез паротина;

    4. образование кальцитриола.



    15.21 Дайте характеристику минерализующей функции слюны:

    1. препятствует поступлению кальция в эмаль зуба;

    2. поставшик кальция и фосфора для эмали зуба;

    3. способствует деминерализации эмали;

    4. способствует минерализации эмали;

    5. поддерживает оптимальный химический состав эмали.

    15.22 Какова функция кислой фосфатазы слюны?

    1. участвует в минерализации эмали зуба;

    2. участвует в деминерализации эмали зуба;

    3. способствует гидролитическому распаду фосфорных эфиров;

    4. синтез фосфорных эфиров.



    15.23 Условия образования зубного камня:

    1. сдвиг рН слюны в кислую сторону;

    2. повышение рН слюны;

    3. перенасыщенность слюны гидроксиапатитами;

    4. гипосаливация;

    5. гиперсаливация;

    6. наличие зубного налета.

    15.24 Перечислите условия развития кариеса:

    1. избыток белка в пище;

    2. дефицит белка в пище;

    3. недостаток витаминов группы В;

    4. недостаток витаминов С и Д;

    5. недостаток витаминов А и Е;

    6. повышение рН слюны;

    7. наличие кадмия и селена в пище;

    8. избыток сахарозы в пище;

    9. образование органических кислот.



    15.25 Выявите изменения в активности ферментов слюны при пародонтозе:

    1. снижается количество лизоцима;

    2. повышается активность щелочной фосфатазы;

    3. снижается активность амилазы;

    4. повышается активность коллагеназы;

    5. повышается активность хондроитинсульфатазы;

    6. повышается активность гиалуронидазы.

    15.26 Химический состав зубного камня:

    1. фториды кальция;

    2. аморфные фосфаты кальция (одно- и двузамещенные);

    3. ортофосфаты кальция;

    4. фосфаты натрия и калия;

    5. труднорастворимые соли магния и марганца;

    6. неупорядоченные апатиты.


    Влияние концентрации субстрата на скорость реакции аллостерического фермента описывается: СИГМОИДНОЙ КРИВОЙ

    Простые ферменты состоят из: АМИНОКИСЛОТ

    К специфической регуляции активности ферментов относятся ВЛИЯНИЕ ЭФФЕКТОРОВ

    белки выполняют различные функции, кроме: ГЕНЕТИЧЕСКОЙ

    для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата ГИПЕРБОЛИЧЕСКАЯ

    класс ферментов указывает на:ТИП ХИМИЧЕСКОЙ РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ ДАННЫМ ФЕРМЕНТОМ

    при инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента: ЛДГ1 ЛДГ2

    конкурентными ингибиторами ферментов являются: ВЕЩЕСТВА, ПОДОБНЫЕ ПО СТРУКТУРЕ СУБСТРАТУ

    1. Акцепторами nh2 группы в процессе трансаминирования являются: пируват, альфа кетоглцтарат, оксалоацетат.
    2. серотонин в организме является: эндогенным антидепрессантом, нейромедиатором проводящих путей,предшественником мелатонина.
    3. в молекуле мочевины атомы азота от: аспартата и вторичного аммиака.
    4. укажите соединения, участвующие в конъюгации продуктовтгниения аминокислот: удф глюкуронат, трифоаденозил.
    5. основным узловым метаболит обмега аминокислот является: глутаминова кислота
    6. субстратом для образовантя оксида азота является:аргинин.
    7. сравните два фермента жкт: оба-относятся к эндопертидазам, ни один-отнтсятся к экзопертидазам, пепсин-синтезируется в клетках желудка, трипсин-синтезируьеся в поджелудочной железе.
    8. образование креатинина из креатинфосфата: протекает спонтанно.
    9. перечислите экзопептидазы:аминопептидаза, карбоксипептидаза.
    10. прямому дезаминированию подвержена: глутамат.
    11. укажите место синтеза следующих соединений:гомогентизиновой кислоты-печень, йодтиронинов-щитовидная жел, меланина-мелатоциты, ДОФА-надпочечники.
    12. назовите соединения, которые образуются при метаболизме тирозина в следующих тканях: в печени-фумарат, ацетоацетат; в меланоцитах-меланин; в щит жел-тироксин; в моз вве надпочечников-адреналин, норадреналин.
    13. выберите способ инактивации биогенных аминов-метилирование, окислительное дезаминирование.
    14. Перечислите эндопептидазы-эластаза, пепсин, трипсин.
    15. Укажите протеиназы жкт-пепсин, трипсин, хемотрипсин.
    16. Перечислите эндопептидазы-трипсин, хемотрипсин, пепсин.
    17. о жкт: оба-синтезируются в виде проферментов; только гастриксин-оптимум 3,2-3,5; ни один-синтезируются в поджел жел; только пепсин-отптимум 1,5-2,0.
    18. При нарушении орнитинового цикла в печени в крови развивается: гипераммониемия.
    19. Определите органы, в которых содержатся ферменты синтеза креатинфосфата: амидинотрансфераза-почки; метилтрансфераза-печень; ММ-мышца, ВВ-мозг; ВМ-сердце.
    20. Назовите, какие из перечисленных аминокислот относятся к незаменимым-метионин, лизин, фенилаланин.
    21. Назовите промежуточный метаболит в синтезе катехоламинов-ДОФА.
    22. Какой витамин необходим для реакций декарбоксилирования аминоксилот: В6.
    23. Какое соединение транспортирует первичный аммиак из мышцы в печень- аланин.
    24. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции-альфа декарбоксилирования.
    25. Назовите энзимопатию, вызванную наследственной недостаточностью оксидазы гомогентизиновой кислоты-алкаптонурия.
    26. Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует-глутаматдегидрооеназа.
    27. Регенерация орнитина в цикле синтеза мочевины происходит в рекции, синтезируемой-аргиназой.
    28. Назовите незаменимую аминокислоту-метионин.
    30. Назовите соединение, относящееся к конечным продуктам белкового обмена-креатинин.
    31. Назовите фермент, участвующий в активации трипсиногена-энтеропептидаза.
    32. Выберите активатор прокарбоксипептидазы-трипсин.
    33. Назовите аминокислоту, которая является донором сн3 групп в реакциях метилирования-метионин.
    34. Вирус гриппа может вызвать нарушение синтеза карбамоифосфатсинтетазы. Концентрация какого вещества увеличится-аммиака.
    35. Выберите фермент жкт, относящийся к экзопептидазам-карбоксипептидаза.
    38. Синтез креатинфосфата необходим для-депонирования энергии.
    39. Назовите орган, в котором синтезируется креатин-печень.

    40. Назовите конечный продукт, образующийся в результате гниения триптофана в кишечнике: индикан.

    41. Укажите причины, благодаря которым организм сам себя не переваривает: защита эпителиальных клеток с помощью слизи, содержащей гликокаликс; синтез пищеварительных ферментов в виде неактивных белков-предшественнников ( проферменты); наличие ингибитора трипсина в клетках поджелудочной железы.

    42.Как изменится концентрация мочевины в крови у больного с заболеванием печени: уменьшится.

    43. Назовите ферменты, дефект которых вызывает следующие патологии: фенилкетонурия-фенилаланингидроксилаза; алкаптонурия- диоксигеназа гомогентизиновой кислоты; альбинизм – тирозиназа; тирозиноз- оксифенилпируватоксидаза.

    44. Азотистый баланс- это: количественная разница между введенными с пищей азотсодержащими соединениями и выведенными в виде конечных продуктов азотистого обмена.

    45. Из каких аминокислот образуются катехоламины: фенилаланина, тирозина.

    46. Основным узловым метаболитом обмена аминокислот является: глутаминовая кислота.

    47. Пищевая ценность белка зависит от: наличия всех незаменимых аминокислот; возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.

    48. На уровне какого метаболита включается в цтк аспарагиновая кислота: оксалоацетата.

    49. В норме « коэффициент де ритиса» составляет 1,33+(-)0,42. Если этот показатель резко возрастает, то в крови: увеличилась активность АСТ из-за инфаркта миокарда.

    50. В норме « коэффициент де ритиса» составляет 1,33+(-)0,42. Если этот показатель снижается до 0,6, то в крови: увеличилась активность АЛТ из-за гепатита.

    51. Этапами трансдезаминирования являются: трансаминирование и окислительное дезаминирование.

    52.Соляная кислота в желудочном соке: оказывает бактерицидное действие; денатурирует белки пищи; создает оптимум рН для работы пепсина.

    53. Субстратом для образования оксида азота в организме является: аргинин.

    54. Синтез креатина из глицина и аргинина начинается в: почках.

    55. Второй этап процесса трансдезаминирования катализирует фермент: глутаматдегидрогеназа.

    56. Какие условия необходимы для всасывания аминокислот в тонком кишечнике?: наличие транспортных систем.

    57. Определите механизм активации пептидаз в желудочно-кишечном тракте ( жкт): ограниченный протеолиз.

    58. Укажите место синтеза адреналина: надпочечники.

    59. какой процесс характеризует распад аминокислот: окислительное дезаминирование.

    60. Аминотрансферазы (трансаминазы) играют роль: в синтезе аминокислот.

    61. Регенерация орнитина в цикле синтеза мочевины происходит в реакции, катализируемой: аргиназой.

    63. Заменимые аминокислоты у человека могут синтезироваться из: метаболитов цикла трикарбоновых кислот.

    64. Выберите фермент жкт,синтезируемый в эндотелии: аминопептидаза.

    65. Сравните два фермента ЖКТ: только трипсин – относятся к эндопептидазам; оба – участвуют в гидролизе пептидов в кишечнике; ни один – синтезируются в главных клетках желудка; только аминопептидазы – относятся к экзопептидазам.

    66. Назовите процессы, в которых участвует безазотистый остаток глюкогенных аминокислот: синтез заменимых аминокислот; синтез метаболитов, восполняющих их убыль в ЦТК; окисление до СО2 и Н2О; синтез глюкозы.

    67. Укажите соединения, участвующие в конъюгации продуктов гниения аминокислот: УДФ-глюкуронат; трифосфоаденизол-5-фосфосульфат ( ФАФС).

    68. Г- аминомасляная кислота ( ГАМК) в организме: является тормозным медиатором; улучшает кровообращение в головном мозге.

    69. Укажите протеиназы ЖКТ: пепсин, трипсин, химотрипсин.

    70. Назовите, какие из перечисленных аминокислот относятся к «условно заменимым»:
    1   ...   19   20   21   22   23   24   25   26   ...   39


  • написать администратору сайта