тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза

• Название: 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
• Анкор: тест биохимия за 2 семестра пиму
• Дата: 08.09.2022
• Размер: 2.35 Mb.
• Имя файла: test_sdo_bkh_oba_semestra.docx
• Тип: Документы; #667202
• страница: 22 из 39

объединение фибрилл тропоколлагена.



13.14 Выберите аминокислоты, отсутствующие в молекуле коллагена:

1. 
   аланин;
   
2. 
   триптофан;
   
3. 
   пролин;
   
4. 
   лейцин;
   
5. 
   метионин;
   
6. 
   валин.
   

13.15 В составе коллагена у детей:

1. 
   больше оксипролина;
   
2. 
   меньше оксипролина;
   
3. 
   меньше сшивок между фибриллами;
   
4. 
   больше ковалентных сшивок между фибриллами.
   

13.16 Коровый белок – это:

1. 
   белок, объединяющий протеогликаны в углеводно-белковые комплексы (УБК);
   
2. 
   белок, объединяющий глюкозамингликаны в протеогликаны.
   

13.17 Какие связи стабилизируют коллагеновое волокно?

1. 
   водородные, нековалентные;
   
2. 
   альдольные, ковалентные;
   
3. 
   адсорбционные;
   
4. 
   ионные;
   
5. 
   пептидные.
   

13.18 Какие условия необходимы для гидроксилирования пролина при синтезе коллагена?

1. 
   ионы Fе;
   
2. 
   НАДФН;
   
3. 
   НАД;
   
4. 
   аскорбиновая к-та;
   
5. 
   кислород;
   
6. 
   пролилгидроксилаза.
   

13.19 Межклеточное вещество в соединительной ткани представлено:

1. 
   протеогликанами;
   
2. 
   гликопротеинами;
   
3. 
   гетерополисахаридами;
   
4. 
   углеводно-белковыми комплексами.
   

13.20 Тропоколлаген - это:

1. 
   суперспираль, объединяюшая три ППЦ;
   
2. 
   одна ППЦ коллагена;
   
3. 
   волокно, объединяющее фибриллы коллагена.
   

13.21 Какие аминокислоты участвуют в формировании водородных связей тропоколлагена?

1. 
   аланин;
   
2. 
   оксипролин;
   
3. 
   лизин;
   
4. 
   глицин.
   

13.22 Что такое проколлаген?

1. 
   3-х цепочечная спираль, содержащая не гидроксилированные лизин и пролин;
   
2. 
   три полипептидные цепи, не сформированные в спираль, имеющие добавочные аминокислотные последовательности у С- и N- концов;
   
3. 
   одноцепочечная спираль коллагена с гидроксилированными и гликозилированными аминокислотами.
   

13.23 Почему с возрастом суточное выделение оксипролина с мочой уменьшается?

1. 
   c возрастом увеличивается распад коллагена из-за уменьшения связей, стабилизирующих молекулу;
   
2. 
   c возрастом замедляется распад коллагена из-за возрастания ковалентных связей;
   
3. 
   c возрастом активируется коллагеназа;
   
4. 
   c возрастом ингибируется коллагеназа.
   

13.24 Перечислите функции протеогликанов в составе межклеточного вещества соединительной ткани:

1. 
   опорная;
   
2. 
   фильтрация микроорганизмов;
   
3. 
   депонирование ионов;
   
4. 
   энергетическая;
   
5. 
   кофакторная;
   
6. 
   гидроосмотическая.
   

13.25 Чем отличается коллаген типа альфа -1от альфа-2:

1. 
   по составу и чередованию аминокислот;
   
2. 
   по количеству ППЦ в коллагене;
   
3. 
   по прочности связи фибрилл в коллагеновом волокне.
   

13.26 Где происходит синтез пре-про-коллагена?

1. 
   в аппарате Гольджи, внутри ретикулоэндотелиальной системы;
   
2. 
   в ядре;
   
3. 
   в рибосоме.
   

13.27 При гипервитаминозе Д3 происходит деструкция как минеральных, так и органических компонентов кости. Концентрация каких компонентов будет увеличиваться в моче?

1. 
   коллагена;
   
2. 
   глицина;
   
3. 
   оксипролиа;
   

4. оксилизина.

13.28 Что общего у коллагена и эластина?

1. 
   небольшое содержание оксипролина;
   
2. 
   фибриллярные белки;
   
3. 
   большое содержание глицина;
   
4. 
   образуют волокна;
   
5. 
   содержат десмозин;
   
6. 
   обладают упругостью;
   
7. 
   имеют надмолекулярную структуру.
   

13.29 Какова функция гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса?

1. 
   участвует в связывании со структурными белками;
   
2. 
   связывает протеогликаны , образуя структуру "ерша";
   
3. 
   связывает гликозамингликаны, образуя структуру "ерша".
   

13.30 Глицин коллагена участвует в формировании связей:

1. 
   альфа-спирали ППЦ;
   
2. 
   коллагенового волокна;
   
3. 
   суперспирали тропоколлагена;
   
4. 
   в образовании водородных связей;
   
5. 
   в образовании альдольной связи.
   

13.31 Коллаген содержит:

1. 
   одну ППЦ (полипептидную цепь);
   
2. 
   более 100 ППЦ;
   
3. 
   пролин, триптофан;
   
4. 
   глицин, оксипролин;
   
5. 
   моносахариды;
   
6. 
   геторополисахариды.
   

13.32 В формировании связи между фибриллами коллагена участвуют:

1. 
   глюкоза и галактоза;
   
2. 
   оксипролин и лизин;
   
3. 
   глицин и пролин.
   

13.33 Нарушение структуры коллагена, связанное со снижением активности пролилгидроксилазы связано с:

1. 
   дефицитом витамина С;
   
2. 
   мутациями в ДНК фибробластов;
   
3. 
   дефицитом меди;
   
4. 
   дефицитом витамина А;
   
5. 
   недостаточностью кислорода.
   

13.34 Какие витамины могут явиться причиной нарушения образования коллагенового волокна:

1. 
   биотин;
   
2. 
   витамина С;
   
3. 
   витамина А;
   
4. 
   витамин В_12.
   

13.35 Укажите свойства, характерные для эластина (отличные от коллагена):

1. 
   имеет много генетических типов;
   
2. 
   имеет один генетический тип;
   
3. 
   представлен тройной спиралью;
   
4. 
   состоит из одной спирали;
   
5. 
   первичная структура состоит из последовательности аминокислотных остатков (Гли-X-
   

Y);

6. 
   содержит углеводный компонент.
   

13.36 Какие факторы могут явиться причиной нарушения первичной структуры коллагена?

1. 
   дефицит витамина С;
   
2. 
   мутации в ДНК фибробластов;
   
3. 
   дефицит меди;
   
4. 
   недостаток витамина А;
   
5. 
   недостаточность кислорода.
   

13.37 Об обмене соединительной ткани судят по выведению с мочой:

1. 
   мочевины
   
2. 
   оксипролина
   
3. 
   глицина
   
4. 
   мочевой кислоты
   
5. 
   гиалуроновой кислоты
   

13.38 Витамин С принимает участие в:

1. 
   синтезе гликогена
   
2. 
   созревании коллагена
   
3. 
   синтезе гемоглобина
   
4. 
   синтезе нуклеиновых кислот
   
5. 
   синтезе фосфолипидов мембран
   

БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ.

14.1 Проследите последовательность участия ионов Са²⁺ в процессе мышечного сокращения:

1. 
   кальций связывается с С-субъединицей тропонина и вызывает конформационные изменения в структуре тропомиозина.
   
2. 
   Са²⁺-АТФ-аза транспортирует ионы кальция из саркоплазматического ретикулума.
   
3. 
   Нервный импульс вызывает высвобождение ионов кальция из саркоплазматического ретикулума.
   
4. 
   Взаимодействие головки миозина с актином.
   
5. 
   Уборка кальция в цистерны саркоплазматического ретикулума.
   

3→2→1→4→5

14.2 Укажите последовательность этапов мышечного сокращения:

1. 
   происходит скольжение нитей актина вдоль нитей миозина.
   
2. 
   Происходит контакт головки миозина с актином.
   
3. 
   Происходит гидролиз АТФ и выделение энергии.
   
4. 
   Проявляется АТФ-азная активность головки миозина.
   
5. 
   Актин связан с миозином.
   

2→4→3→5→1

14.3 Выберите последовательность этапов, происходящих в мышце в стадии расслабления:

1. 
   Миозиновая головка в присутствии АТФ отделяется от F-актина, вызывая расслабление.
   
2. 
   Комплекс T_нС-4Са²⁺ утрачивает свой кальций.
   
3. 
   Содержание кальция в цитоплазме падает вследствие его поглощения саркоплазматическим ретикулумом.
   
4. 
   Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшие взаимодействия миозиновой головки с F-актином.
   

3→2→4→1

4. 
   Мышечное сокращение активируется … АТФ, ионы кальция
   

4. 
   В состав тропонина входят следующие субъединицы … ТнС- кальцийсвязывающая субъединица, ТнТ- тропомиозинсвязывающая субъединица, ТнI- ингибирующая субъединица (связывается с актином)
   

4. 
   Количество АТФ в мышце поддерживается за счет … гликолиз, окислительное фосфорилирование, креатинфосфат
   

4. 
   Выберите ферменты, проявляющие наибольшую активность:
   

А – в скелетных мышцах. 68	Аспартатаминотрансфераза и изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2. Аспартатаминотрансфераза и изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5.
Б – в миокарде. 145	Изоформы креатинкиназы МВ и ВВ. Изофермент креатинкиназа МВ и аспартатаминотрансфераза. Изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2.
В – ни в одной из перечисленных тканей. 237	Изоформа креатинкиназы ММ и ЛДГ4 и ЛДГ5. Аспартат- и аланинаминотрансферазы. Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5.

4. 
   Какие из следующих утверждений характеризуют белок тропонин (А)167 и тропомиозин (Б)458:
   

1. 
   Глобулярный белок.
   
2. 
   Состоит из 7-ми глобул.
   
3. 
   Связан с миозином.
   
4. 
   Фибриллярный белок.
   
5. 
   По длине соответствует 7 глобулам актина.
   
6. 
   Состоит из 3-х субъединиц.
   
7. 
   Присоединяет ионы кальция.
   
8. 
   Закрывает участок актина для взаимодействия с миозином.
   

14.9 Укажите особенности, характерные для:

1. 
   Тропонин имеет три центра связывания ионов кальция.
   
2. 
   Ресинтез АТФ идет преимущественно за счет окислительного фосфорилирования.
   

А – миокарда.1267 3. Основным субстратом окисления является глюкоза.

4. Ресинтез АТФ идет, в основном, за счет гликолиза.

Б – скелетной мышцы. 345 5. Тропонин имеет четыре центра связывания ионов кальция.

6. 
   Са^2+-АТФ-аза имеет наибольшее сродство к ионам кальция и легче его убирает.
   
7. 
   Основным субстратом окисления чвляются жирные
   
8. 
   кислоты и ацетоновые тела.
   

10. 
    Выберите положения, соответствующие:
    

    А – состоянию покоя мышцы. 137	Комплекс ТнС-4Са2+ утрачивает кальций. В головке миозина идет гидролиз АТФ. Тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует взаимодействие миозина с актином.
    Б – процессу сокращения мышцы. 256	Актин меняет свою длину относительно миозина. Скольжение тонких нитей относительно тонких. Головка миозина связана с актином.
    В – ни одному из них. 489	Тропомиозин связан с контактным участком актина. Актин и миозин изменяют свою длину. Головка миозина поворачивается на 1800.

11. 
    В состав миозина входят:
    

1. 
   две основные тяжелые нити и четыре легких цепи;
   
2. 
   нити легкого меромиозина, обладающие АТФ-азной активностью;
   
3. 
   головка, обладающая АТФ-азной активностью;
   
4. 
   тяжелые нити, обладающие АТФ-азной активностью.
   

14.12 Для актина характерно:

1. 
   наличие двух форм: глобулярной и фибриллярной;
   
2. 
   образование комплекса с миозином в присутствии АДФ;
   
3. 
   обравзование комплекса с тропомиозином;
   
4. 
   способность к гидролизу АТФ;
   
5. 
   отсутствие АТФ-азной активности.
   

14.13 Свойства миозина:

1. 
   спонтанно образовывать волокна при физиологических значениях рН;
   
2. 
   ферментативная активность;
   
3. 
   связываеть полимеризованную форму актина;
   
4. 
   спонтанно образовывать связь с тропомиозином;
   
5. 
   при мышечном сокращении тонкие нити миозина могут изменять свою толщину и скользить вдоль нитей актина.
   

14.14 Тропомиозин – это:

1. 
   глобулярный белок;
   
2. 
   фибриллярный белок;
   
3. 
   белок, укладывающийся на актин, закрывая центр связывания с головкой миозина;
   
4. 
   белок, активирующий АТФ-азную активность миозина;
   
5. 
   белок, связывающий 7 глобул актина.
   

14.15 Актин имеет в своем составе и характеризуется:

1. 
   F-актин, спираль из мономеров актина.
   
2. 
   G-актин, спираль из мономеров актина.
   
3. 
   Актин, участвующий в мышечном сокращении, т.к. обладает АТФ-азной активностью.
   
4. 
   АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина.
   

14.16 Глобулярный актин обладает следующимим особенностями:

1. 
   состоит из 7 глобул, закручивающихся между собой;
   
2. 
   образует нити фибриллярного актина;
   
3. 
   каждая глобула имеет центр связывания с миозином4
   
4. 
   связывается с миозином в участке перекручивания 2-х глобулярных цепей;
   
5. 
   каждая глобула обладает АТФ-азной активностью.
   

14.17 Тропомиозин выполняет следующие функции:

1. 
   блокирует связь между актином и миозином;
   
2. 
   способствует уборке ионов кальция;
   
3. 
   блокирует связь между ингибиторной субъединицей тропонина и контактным участком актина;
   
4. 
   ингибирует гидролиз АТФ.
   

14.18 Среди функций тропонина и тропомиозина можно выделить следующие:

1. 
   тропонин и тропомиозин активируют связывание актина и миозина;
   
2. 
   в отсутствие Са²⁺ тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина;
   
3. 
   гидролиз АТФ активирует влияние регуляторных белков тропонина и тропомиозина на образование актомиозинового комплекса;
   
4. 
   высвобождение Са²⁺ из саркоплазматического ретикулума приводит к блокированию тропомиозином актина к головкам миозина.
   

14.19 Роль Са²⁺ в мышечном сокращении:

1. 
   ионы Са²⁺ запускают мышечное сокращение, присоединяясь к тропомиозину;
   
2. 
   ионы Са²⁺ связываются с ТнС – компонентом тропонина, что вызывает конформационные сдвиги;
   
3. 
   Са²⁺ регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму со следующей 2+ →тропомиозин →актин →миозин; последовательностью передачи информации: Са
   
4. 
   в отсутствие Са²⁺ тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина.
   

14.20 Регуляция потока ионов Са²⁺ саркоплазматическим ретикулумом происходит следующим образом:

1. 
   в состоянии покоя система активного транспорта Са²⁺ накапливает его в саркоплазматическом ретикулуме;
   
2. 
   кальциевый насос, приводимый в действие АТФ, увеличивает концентрацию Са²⁺ в цитоплазме покоящейся мышцы;
   
3. 
   деполяризация мембран Т-микротрубочек вызывает выброс Са²⁺ из цистерн саркоплазматического ретикулума;
   
4. 
   нервный импульс, приводящий к деполяризации мембран, вызывает перекачивание Са²⁺ в цистерны саркоплазматического ретикулума.
   

14.21 Мышечное сокращение обеспечивается: