тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза

• Название: 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
• Анкор: тест биохимия за 2 семестра пиму
• Дата: 08.09.2022
• Размер: 2.35 Mb.
• Имя файла: test_sdo_bkh_oba_semestra.docx
• Тип: Документы; #667202
• страница: 15 из 39

часть фермента, обеспечивающая химические превращения субстрата.



3.87 Химическое превращение субстрата обеспечивается:

1. 
   аллостерическим центром;
   
2. 
   регуляторным центром;
   
3. 
   адсорбционным центром;
   
4. 
   каталитическим центром.
   

3.88 Функция активного центра:

1. 
   ориентация субстрата относительно активного центра;
   
2. 
   строгая пространственная ориентация фермента и субстрата;
   
3. 
   присоединение субстрата;
   
4. 
   взаимосвязь с регулятором фермента;
   
5. 
   акт катализа.
   

3.89 Какая функциональная группа лизина может входить в активный центр фермента?

1. 
   Карбоксильная группа.
   
2. 
   α-аминогруппа.
   
3. 
   ε-аминогруппа.
   
4. 
   Углеводородная цепь.
   

3.90 Какая функциональная группа аспарагиновой кислоты может входить в активный центр фермента?

1. 
   γ-карбоксильная.
   
2. 
   α-аминогруппа.
   
3. 
   α-карбоксильная.
   
4. 
   α-аминогруппа.
   

3.91 В активном центре различают:

1. 
   контактный участок;
   
2. 
   каталитический участок;
   
3. 
   регуляторный участок;
   
4. 
   апофермент, определяющий специфичность фермента.
   

3.92 Аллостерический центр – это:

1. 
   место присоединения субстрата;
   
2. 
   место присоединения кофактора;
   
3. 
   центр регуляции;
   
4. 
   участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов.
   

3.93 Простетическая группа ферментов – это:

1. 
   прочно связанные с активным центром небелковые компоненты;
   
2. 
   кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента;
   
3. 
   белковая часть фермента.
   

3.94 Апофермент – это:

1. 
   белковая часть фермента, не влияющая на ход химических реакций;
   
2. 
   небелковая часть фермента;
   
3. 
   часть фермента, обеспечивающая связывание ―своего‖ субстрата;
   
4. 
   белковая часть фермента.
   

3.95 Коферменты – это:

1. 
   нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции;
   
2. 
   прочно связанные с активным центром соединения;
   
3. 
   производные витаминов, участвующие в химческой реакции.
   

3.96 Для образования фермент-субстратного комплекса необходимо:

1. 
   соответствие конфигураций субстрата и активного центра фермента;
   
2. 
   комплементарность контактного участка активного центра с кофактором;
   
3. 
   соответствие апофермента и кофермента;
   
4. 
   изменение конфигурации субстрата относительно активного центра.
   

3.97 Могут ли ферменты катализировать реакции, которые термодинамически невозможны в отсутствие фермента?

1. 
   не могут;
   
2. 
   могут;
   
3. 
   могут, если эти реакции экзотермические;
   
4. 
   могут, если эти реакции эндотермические.
   

3.98 Скорость ферментативной реакции измеряют:

1. 
   по количеству исчезающего субстрата в единицу времени;
   
2. 
   по изменению количества кофактора фермента;
   
3. 
   по количеству фермента в пробе;
   
4. 
   по количеству продукта, образовавшемуся под действием фермента в единицу времени.
   

3.99 Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

1. 
   являются лимитирующими ферментами метаболических путей;
   
2. 
   являются мономерными белками;
   
3. 
   имеют пространственно разделенный активный и регуляторный центры;
   
4. 
   при взаимодействии с лигандами не проявляют кооперативный эффект;
   
5. 
   не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.
   

3.100 Для снятия действия неконкурентного ингибитора используют:

1. 
   увеличесние концентрации субстрата ;
   
2. 
   реактиваторы;
   
3. 
   SH-содержащие комплексоны;
   
4. 
   аналоги субстрата.
   

3.101 Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах – в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности фермента:

1. аллостерическая регуляция;

2. 
   кооперативный эффект;
   
3. 
   химическая модификация фермента;
   
4. 
   ограниченный протеолиз.
   

3.102 При аллостерическом ингибировании активности ферментов:

1. 
   уменьшается скорость реакции;
   
2. 
   изменяется конформация фермента;
   
3. 
   эффектор присоединяется в активном центре фермента;
   
4. 
   нарушается комплиментарность активного центра субстрату;
   
5. 
   эффектор присоединяется в аллостерическом центре;
   

6. изменяется конформация активного центра.

3.103 Участок фермента, стереохимически комплементарный субстрату - это:

1. 
   аллостерический центр;
   
2. 
   регуляторный центр;
   
3. 
   активный центр;
   
4. 
   адсорбционный центр.
   

3.104 Оптическая специфичность – это:

1. 
   способность фермента действовать на определенные связи в большом количестве субстратов;
   
2. 
   способность фермента воздействовать на определенный участок субстрата;
   
3. 
   3. способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата;
   

4. способность фермента катализировать реакции одного типа.

3.105 Трансферазы -это:

1. 
   ферменты, катализирующие перенос групп с субстрата на субстрат;
   
2. 
   ферменты, катализирующие перенос одноуглеродных фрагментов;
   
3. 
   ферменты, катализирующие перенос групп внутри субстратов;
   
4. 
   ферменты, катализирующие перенос альдегидных и кетонных группировок.
   
5. 
   ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ПЕРЕНОС ГРУПП АТОМ ОТ ДОНОРА К АКЦЕПТОРУ
   

3.106 В состав активного центра входят:

1. 
   аминокислоты с функциональными группировками;
   
2. 
   все аминокислоты;
   
3. 
   определенные аминокислоты, расположенные в полипептидной цепи вдали друг от друга и приближенные друг к другу;
   
4. 
   несколько аминокислот, расположенных в полипептидной цепи непосредственно друг около друга.
   

3.107 К особенностям ферментативного катализа относятся:

1. 
   исходная активность при низкой температуре;
   
2. 
   высокие кинетические параметры;
   
3. 
   специфичность действия;
   
4. 
   высокая скорость реакции;
   
5. 
   разнообразие реакций при отсутствии специфичности.
   

3.108 Абсолютная специфичность - это:

1. 
   способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;
   
2. 
   способность фермента катализировать только одну реакцию;
   
3. 
   способность фермента катализировать превращение одного субстрата.
   

3.109 Групповая специфичность – это:

1. 
   способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;
   
2. 
   способность фермента катализировать превращения одного субстрата;
   
3. 
   способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов;
   
4. 
   способность фермента катализировать реакции одного типа.
   

3.110 По графику зависимости скорости реакции от концентрации субстрата определите Км этого фермента:

1. 
   0,5 4. 2,5
   
2. 
   1 5. 3
   
3. 
   1,5
   

3.111 На рисунке изображен график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.

Определите тип ингибирования:

1. 
   Конкурентное.
   
2. 
   Неконкурентное.
   
3. 
   Бесконкурентное.
   
4. 
   Субстратное.
   

3.112. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

[S], мкМоль/л

Определите тип ингибирования:

1. 
   Конкурентное.
   
2. 
   Неконкурентное.
   
3. 
   Бесконкурентное.
   
4. 
   Субстратное.
   

3.113. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

0 1 2 3 4 [S], мкМоль/л5 6 7 8 9 10 11

Определите тип ингибирования:

5. 
   Конкурентное.
   
6. 
   Неконкурентное.
   
7. 
   Бесконкурентное. 8. Субстратное.
   

4.1 Укажите последовательность стадий синтеза белка: 3ТРАНСКРИПЦИЯ;-6ПОСТТРАНСКРИПЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ-1ИНИЦИАЦИЯ РИБОСОМАЛЬНОГО ЦИКЛА-4ЭЛОНГАЦИЯ РИБОСОМАЛЬНОГО ЦИКЛА-5ТЕРМИНАЦИЯ РИБОСОМАЛЬНОГО ЦИКЛА-2ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ ПРОЦЕССИНГ

4.2 Укажите последовательность процессов, идущих на начальной стадии элонгации

рибосомального цикла: 2В Р-САЙТЕ НАХОДИТСЯ МЕТИОНИЛ-ТРНК;-3В А-САЙТ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ ПЕРВАЯ АМИНОАЦИЛ-ТРНК, СОЕДИНЕННАЯ С ФАКТОРОМ ЭЛОНГАЦИИ И

ГТФ;-1ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ МЕЖДУ МЕТИОНИНОМ И АМИНОКИСЛОТНЫМ РАДИКАЛОМ В А-

САЙТЕ ПРИ УЧАСТИИ ПЕПТИДИЛТРАНСФЕРАЗЫ;-4ТРНК ПОКИДАЕТ Р-САЙТ-5ПЕПТИДИЛТРАНСЛОКАЗА, ФАКТОР ЭЛОНГАЦИИ И ЭНЕРГИЯ ГТФ УЧАСТВУЮТ В ПЕРЕМЕЩЕНИИ

РИБОСОМЫ НА 1 ТРИПЛЕТ;-7А-САЙТ СТАНОВИТСЯ СВОБОДНЫМ-6В А-САЙТ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ ВТОРАЯ АМИНОАЦИЛ-ТРНК;

4.3 Подберите к каждой группе (А, Б, В) соответствующие им соединения (а, б, в, …):

А. Нуклеозид. 3. ГУАНОЗИН; 5. АДЕНОЗИН;6. УРИДИН;

Б. Азотистое основание 1. АДЕНИН; 4. ЦИТОЗИН

В. Нуклеотид. 2. ЦИТИДИН 5’-МОНОФОСФАТ; 7. ТИМИДИН 5’-МОНОФОСФАТ.

4.4 Укажите, какие источники энергии используются на отдельных этапах трансляции:

А Образование пептидных связей. 2. ЭНЕРГИЯ ГТФ

Б. Присоединение мРНК к малой субъединице рибосомы. 4. БЕЗ ЭНЕРГИИ

В. Присоединение метионил-тРНК к мРНК и субчастице рибосомы. 2. ЭНЕРГИЯ ГТФ

Г. Перемещение рибосомы на мРНК на один кодон.2. ЭНЕРГИЯ ГТФ

Д. Освобождение белка с рибосомы. 4. БЕЗ ЭНЕРГИИ

Е. Присоединение аминоацил-тРНК к аминоацильному участку рибосомы 2. ЭНЕРГИЯ ГТФ
4.5 Укажите необходимые условия для процесса репликации:

А. Субстраты: 2. дезоксинуклеозидтрифосфаты;

Б. Матрица: 2. ДНК

В. Ферменты: 2. ДНК – полимераза; 4. праймаза;

Г. Источники энергии: 3. дезоксинуклеозидтрифосфаты;
4.6 Укажите условия, необходимые для процесса транскрипции:

А. Матрица: 4. ДНК;

Б. Субстраты: 3. нуклеозидтрифосфаты;

В. Источники энергии: 3. энергия субстратов.

Г. Ферменты: 3. ДНК-зависимая РНК-полимераза.

Д. Место синтеза: 1. ядро;
4.7 Укажите условия, необходимые для процесса репарации:

А. Матрица: 2. неповрежденная нить ДНК.

Б. Субстраты: 2. дезоксинуклеозидтрифосфаты;

В. Ферменты: 1. эндонуклеазы, экзонуклеазы; 2. ДНК-полимеразы; 3. ДНК-лигазы;

Г. Источники энергии:2. субстраты - дезоксинуклеотидтрифосфаты;

Д. Локализация в клетке: 1. ядро;
4.8 Ген – это: 2. ОТРЕЗОК ДНК, ГДЕ ХРАНИТСЯ ИНФОРМАЦИЯ О ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЕ ПОЛИПЕПТИДА;

4.9 Функциями ДНК являются: 1. ХРАНЕНИЕ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ; 2. ПЕРЕДАЧА ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ ПО НАСЛЕДСТВУ ДОЧЕРНИМ КЛЕТКАМ; 3. МАТРИЦА ДЛЯ СИНТЕЗА РНК;
4.10 Первичный транскрипт – это: 3. СОВОКУПНОСТЬ ВСЕХ ВИДОВ РНК, СИНТЕЗИРУЕМЫХ В СТАДИИ ТРАНСКРИПЦИИ;
4.11 В молекуле ДНК не содержится: 3. УРАЦИЛ; 5. РИБОЗА;
4.12 Аминоацил-тРНК-синтетаза (АРС-аза): 2. АКТИВИРУЕТ АМИНОКИСЛОТУ С ПОМОЩЬЮ АТФ; 3. СВЯЗЫВАЕТ АМИНОКИСЛОТУ С ТРНК;
4.13 Процесс рекогниции – это: 2. АКТИВАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ; 4. УЗНАВАНИЕ И ВЫБОР АМИНОКИСЛОТ;
4.14 Посттранскрипционный процессинг включает в себя: 1. МОДИФИКАЦИЮ 5- И 3-КОНЦОВ ВСЕХ ВИДОВ РНК; 3. МОДИФИКАЦИЮ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ; 5. СПЛАЙСИНГ И СШИВАНИЕ ОСТАТКОВ РНК.

4.15 Охарактеризуйте рибосому, готовую к стадии элонгации рибосомального цикла: 2. РИБОСОМА СОСТОИТ ИЗ 2-Х СУБЪЕДИНИЦ, МЕЖДУ КОТОРЫМИ ВКЛЮЧЕНА МРНК; 3. В БОЛЬШОЙ СУБЪЕДИНИЦЕ РИБОСОМЫ СФОРМИРОВАНЫ АМИНОАЦИЛЬНЫЙ И ПЕПТИДИЛЬНЫЙ

УЧАСТКИ; 4. В ПЕПТИДИЛЬНОМ УЧАСТКЕ РИБОСОМЫ НАХОДИТСЯ МЕТИОНИЛ-ТРНК;
4.16 Процесс синтеза РНК на матрице ДНК называется: 2. ТРАНСКРИПЦИЯ;
4.17 Пространственное соответствие азотистых оснований друг другу в молекулах

нуклеиновых кислот осуществляется по принципу: 2. КОМПЛЕМЕНТАРНОСТИ;
4.18 Информационная РНК – это: 1. ПОЛИНУКЛЕОТИДНАЯ ЦЕПЬ, НА КОТОРУЮ ПЕРЕПИСЫВАЕТСЯ ПО ПРАВИЛУ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТИ ИНФОРМАЦИЯ С ОПРЕДЕЛЕННОГО УЧАСТКА ДНК;
4.19 Рибосомальная РНК – это: 2. ПОЛИНУКЛЕОТИДНАЯ ЦЕПЬ, КОТОРАЯ В КОМПЛЕКСЕ С БЕЛКАМИ НЕПОСРЕДСТВЕННО СВЯЗАНА С РЕАЛИЗАЦИЕЙ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ ПРИ СИНТЕЗЕ ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ;
4.20 В РНК водородные связи возникают между следующими азотистыми основаниями: 1. АДЕНИН-УРАЦИЛ; 3. ГУАНИН-ЦИТОЗИН;
4.21 Наследственная информация, записанная в виде генетического кода, хранится в: 3. МОЛЕКУЛЕ ДНК;
4.22 В репарации ДНК участвуют ферменты: 2. ЭКЗО- И ЭНДОНУКЛЕАЗЫ; 4. ДНК-ПОЛИМЕРАЗА; 6. ДНК-ЛИГАЗА.
4.23 В стадии рекогниции участвуют: 1. ФЕРМЕНТ АРС-АЗА; 4. АТФ; 6. Т-РНК.
4.24 К характеристике генетического кода относятся следующие выражения: 1. ОДНА АМИНОКИСЛОТА КОДИРУЕТСЯ ТРЕМЯ РЯДОМ СТОЯЩИМИ НУКЛЕОТИДАМИ; 4. КАЖДЫЙ НУКЛЕОТИД ВХОДИТ В СОСТАВ ТОЛЬКО ОДНОГО ТРИПЛЕТА И ЗАНИМАЕТ В НЕМ СТРОГО ОПРЕДЕЛЕННОЕ МЕСТО;
5.3 Назовите метаболиты, последовательно образующиеся в цикле трикарбоновых кислот:
1- ОКСАЛОАЦЕТАТ-2-ЦИТРАТ-3-ИЗОЦИТРАТ-4-Α-КЕТОГЛУТАРАТ-5-СУКЦИНИЛ-КОА-6-СУКЦИНАТ-7-ФУМАРАТ-8-МАЛАТ
5.4 Для окислительного декарбоксилирования пирувата необходимы следующие кофакторы: ТПФ,липоевая кислота,ФАД,НАД,SHКоА
5.5 В окислительном декарбоксилировании пирувата участвуют следующие витамины и

витаминоподобные вещества: В1,В2,В3,В5,амид липоквой кислоты
5.6 В состав α-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса входят 5 следующих кофакторов: ТПФ,липоевая кислота,ФАД,НАД,SHКоА
5.7 Назовите витамин, входящий в состав пиридинзависимых дегидрогеназ: ВИТАМИН В3
5.8 Какое максимальное количество молекул АТФ (ГТФ) может синтезироваться в реакциях

цикла Кребса при расчете на одну молекулу субстрата ацетил-КоА:

А – превращение пирувата до сукцинил-КоА ... 9

Б – превращение сукцинил-КоА до фумарата …3

В – превращение сукцинил-КоА до сукцината …1

Г – превращение фумарата до малата …3
5.9 Распределите указанные ниже вещества по их регуляторному действию на

пируватдегидрогеназный комплекс:

А – активаторы; 2. АДФ. 4. НАД

Б – ингибиторы.. 1. ацетил-КоА. 3. АТФ. 5. НАДН2.
5.10 Выберите вещества, вызывающие ингибирование перечисленных ниже ферментов:

Ферменты: Ингибиторы:

А – пируватдегидрогеназа; 1. АТФ. 2. НАДН2. 5. ацетил-КоА. 6. фосфорилирование фермента.

Б – цитратсинтаза; 1. АТФ 2. НАДН2. 3 . цитрат.

В – изоцитратдегидрогеназа; 1. АТФ. 2. НАДН2

Г – α-кетоглутаратдегидрогеназа; 1. АТФ. 2. НАДН2

Д – сукцинатдегидрогеназа. 4. оксалоацетат.
5.11 К каждому ферменту подберите соответствующий кофактор:

А – сукцинатдегидрогеназа; 1. ФАД

Б – НАДН-дегидрогеназа;3. ФМН

В – малатдегидрогеназа; 4. НАД

Г – пируватдегидрогеназа 2. ТПФ
5.12 Дайте характеристику перечисленным ниже ферментам:

А – изоцитратдегидрогеназа; 2. пиридинзависимая дегидрогеназа;

Б – сукцинатдегидрогеназа; 1. флавиновая дегидрогеназа;

В – оба фермента; 4. катализирует окисление субстрата;

Г – ни один из них. 3. катализирует реакцию субстратного фосфорилирования.
5.13 Как повлияет высокий энергетический уровень клетки на активность ферментов

цикла Кребса? 1 – ПОВЫСИТ АКТИВНОСТЬ ВСЕХ ФЕРМЕНТОВ, 3 – ПОНИЗИТ АКТИВНОСТЬ РЕГУЛЯТОРНЫХ ФЕРМЕНТОВ
5.14 Продуктами окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты

являются: 3. АЦЕТИЛ-КОА, УГЛЕКИСЛЫЙ ГАЗ, НАДН2;
5.15 В состав комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы входят: 1. витамин В5, 3.витамин В3 2. витамин В2, 4.витамин В1
5.16 Сукцинил-КоА-синтетаза катализирует: 1. образование свободного сукцината; 4. реакцию субстратного фосфорилирования; 5. образование субстрата дыхательной цепи.
5.17 Кофактор сукцинатдегидрогеназы содержит: 2. витамин В2;
5.18 Фермент сукцинатдегидрогеназа: 1. входит в структуру дыхательной цепи; 3. имеет небелковый компонент ФАД; 5. образует фумарат; 7. относится к флавинзависимым ферментам.
5.19 Конкурентными ингибиторами сукцинатдегидрогеназы являются: 1. малонат и оксалоацетат;
5.20 В цикле Кребса декарбоксилируются: 3. изоцитрат, оксоглутарат??????
5.21 В цикле Кребса образуется: 3. 3 НАДН2, 1 ФАДН2, 1 ГТФ
5.22 Активность каких ферментов ЦТК зависит от соотношения в клетке НАДН2/НАД+?

1. цитратсинтаза. 3. изоцитратдегидрогеназа. 4. α-кетоглутаратдегидрогеназа. 5. малатдегидрогеназа.
5.23 ЦТК поставляет в дыхательную цепь следующие субстраты: 2. НАДН2; 5. сукцинат.
5.24 Биологическая роль ЦТК: 2. образование субстратов для цепи переноса электронов; 3. образование субстратов для реакций анаболизма;
5.25 При снижении концентрации кислорода в клетке скорость ЦТК замедляется: 1. тормозится активность аллостерических ферментов; 4. тормозится окисление НАДН2 в дыхательной цепи.
5.26 Ферменты ЦТК (кроме сукцинатдегидрогеназы) локализованы: 4. в матриксе митохондрий;
5.27 В каких реакциях цикла Кребса образуется восстановленный НАД: 3. изоцитратдегидрогеназной, малатдегидрогеназной, α-кетоглутаратдегидрогеназной.


5.28 Выберите утверждения, правильно отражающие особенности регуляции общего пути

катаболизма: 1. АТФ ингибирует распад ацетилКоА; 3. изоцитратдегидрогеназа – лимитирующий фермент ЦТК; 4. ингибиторы тканевого дыхания снижают скорость реакций ЦТК.
5.29 Гипоэнергетическое состояние может возникнуть при дефиците витамина В3.

Какие реакции непосредственно нарушаются при гиповитаминозе витамина В3? 3. окислительное декарбоксилирование ПВК; 5. окисление α-кетоглутарата.
5.30 ЦТК имеет энергетическое значение, потому что приводит к: 3. образованию субстратов для дыхательной цепи;
5.31 Подберите соединения, которые являются субстратами для дыхательной цепи

митохондрий: 2. сукцинат, НАДН2;
6.2 Перечислите 3 небелковых компонента 1-го комплекса дыхательной цепи: ФМН, Fe, S
6.3 Небелковым компонентом цитохромов является …ГЕМ
6.4 Для последовательного окисления сукцината до СО2 и воды необходимы следующие

участники дыхательной цепи: 10-сукцинат-3-ФАД-2 - КоQ- 4-цитВ-5- цит.с1- 7-цит.с-6-цит.аа3 - 9-кислород
6.5 Укажите участки дыхательной цепи, транспортирующие:

А – протоны и электроны … НАДН-дегидрогеназа, СДГ, КоQ

Б – только электроны … цитохромы в,с1,с,а,а3
6.6 Чему равен коэффициент Р/О при окислени малата в ниже приведенных условиях?

(против каждого пункта поставьте соотаетствующую величину Р/О

А – без дополнительеных добавок (полное сопряжение)….. 3

Б – при добавлении в среду инкубации ротенона с сукцинатом….2

В – при добавлении в среду инкубации протонофора (2,4-динитрофенола)….0
6.7 Характеризуйте процессы субстратного и окислительного фосфорилирования:

А – субстратное фосфорилирование; 2. образование АТФ не требующее потребления

кислорода.

Б – окислительное фосфорилирование; 1. образование АТФ сопряжено с переносом электронов по дыхательной цепи.

В – оба процесса; 4. синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 с использованием энергии.

Г – ни один из них. 3. гидролиз субстратов.
6.8 А . Выберите вещества, вызывающие торможение окисления α-кетоглутарата: а – барбитураты (амитал); в – НАДН2; д – АТФ;

Б. Подберите к каждому из выбранных вами в пункте (А) веществ соответствующие механизмы действия: а-3. ингибитор 1-го комплекса дыхательной цепи. в-1. аллостерический ингибитор ЦТК.д-1. аллостерический ингибитор ЦТК
6.9 Распределите указанные ниже вещества по механизму их действия:

А – ингибиторы тканевого дыхания; 1. антимицин А; 3. барбитураты; 4. оксалоацетат; 8. цианиды.

Б – разобщители окислительного фосфорилирования. 2. валиномицин; 5. 2,4-динитрофенол; 6. тироксин; 7. жирные кислоты;
6.10. А. Выберите соединения, снижающие скорость тканевого дыхания: а – угарный газ; б – ротенон; г – малоновая кислота.

Б. Подберите к выбранным вами в пункте (А) соединениям соответствующий

механизм действия:а-4-ингибитор цитохромоксидазы.б-2-ингибитор НАДН-дегидрогеназы; г- 3-ингибитор сукцинатдегидрогеназы;
6.11 Какие кофакторы способны обратимо фиксировать два протона? 1. ФМН; 3. ФАД;
6.12 Какие структуры не входят в состав комплексов дыхательной цепи: 2. коэнзим Q и цитохром с;
6.13 Выберите утверждения, правильно отражающие механизм окислительного

фосфорилирования: 2. энергия разности окислительно-восстановительных потенциалов трансформируется в энергию электрохимического потенциала; 5. процесс окислительного фосфорилирования возможен только в замкнутой мембране
6.14 Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи митохондрий – это: 3. образование АТФ, сопряженное с переносом электронов по дыхательной цепи;