тест биохимия за 2 семестра пиму. 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза

• Название: 1. углеводы в жкт расщепляются ферментами класса гидролаз в глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент альдолаза
• Анкор: тест биохимия за 2 семестра пиму
• Дата: 08.09.2022
• Размер: 2.35 Mb.
• Имя файла: test_sdo_bkh_oba_semestra.docx
• Тип: Документы; #667202
• страница: 14 из 39

Раздел 3. ФЕРМЕНТЫ: СТРУКТУРА, СВОЙСТВА, РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.

3.1. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации лактата для трех изоферментов лактатдегидрогеназы. Расположите ферменты в порядке увеличения сродства к субстрату. ЛДГЗ-ЛДГ2-ЛДГ1

3.2 Выберите и запишите последовательность событий (номеров), происходящих при аллостерическом ингибировании (например 6-5-1-…): 6-2-7-5-1

1. 
   снижается скорость реакции;
   
2. 
   изменяется конформация фермента;
   
3. 
   эффектор присоединяется в активном центре;
   
4. 
   изменяется конформация аллостерического центра;
   
5. 
   нарушается комплементарность активного центра субстрату; 6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;
   

7. изменяется конформация активного центра.

3.3 Фермент креатинфосфокиназа, катализирующий превращение креатинфосфата в креатин, существует в трех изоформах, которые имеют следующие значения К_м:

КК 1 – 0,05 мкмоль/л КК 2 – 0,1 мкмоль/л

КК 3 – 0,2 мкмоль/л.

Расположите ферменты в порядке убывания сродства фермента к субстрату. КК1-КК2-КК3

3.4 Оптимальные условия действия фермента – рН=7, Т=37⁰С. При изменении рН до 5,5 активность фермента заметно снизилась, так как ПРОИСХОДИТ ИЗМЕНЕНИЕ СТЕПЕНИ ИОНИЗАЦИИ МОЛЕКУЛЫ СУБСТРАТА И ФЕРМЕНТА, ПРИВОДЯЩЕЕ К ИЗМЕНЕНИЮ КОНФОРМАЦИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА И СНИЖЕНИЮ СРОДСТВА ФЕРМЕНТА К СУБСТРАТУ.

3.5 Большинство ферментов организма проявляют максимальную активность при Т=37⁰С. При увеличении температуры до 60⁰С активность ферментов значительно снижается, так как ПОВЫШЕНИЕ ТЕМПИРАТУРЫ ПРИВОДИТ К ПОВЫШЕНИЮ КОЛЕБАТЕЛЬНЫХ ДВИЖЕНИЙ МОЛЕКУЛ И АТОМОВ, ВОХОДЯЩИХ В СОСТАВ ФРЕМЕНТА. ЭТО ВЕДТЕ У ИЗМЕНЕНИЮ КОНФОРМАЦИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА И СНИЖЕНИЮ АКТИВНОГО ФЕРМЕНТА.

3.6 Фермент в количестве 2 мг за 30с катализировал превращение 50 мкмоль субстрата. Удельная активность этого фермента составила 50 МКМОЛЬ СУБСТРАТА/МИН *МГ

3.7 Фермент поджелудочной железы трипсиноген (неактивный фермент) имеет молекулярную массу 56000 Д. В кишечном соке трипсиноген превращается в трипсин (активный фермент) с молекулярной массой 45000 Д. Активация фермента происходит за счет изменения его ИЗМЕННЕИЕ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ВСЛЕДСТВИЕ ОТЩЕПЛЕНИЯ ПОЛИПЕПТИДА С N-КОНЦА ПРОФЕРМЕНТА, ПРИВОДЯЩЕЕ К ФОРМИРОВАНИЮ АКТИВНОГО ЦЕНТРА , такой способ регуляции называется ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕЛИЗ

3.8 В медицинской практике количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях организма используется для ДИАГНОСТИКА ЗАБОЛЕВАНИЙ И КОНТРОЛЬ ЭФФЕКТИВНОСТИ ЛЕЧЕНИЯ

3.9 Сравните взаимодействие фермента с субстратом и эффектором: А-1,4 Б-1,2

1. Связывание вызывает конформационные изменения фермента А – субстрат. 2. Связывается с регуляторным центром.

Б – аллостерический эффектор. 3. Всегда является низкомолекулярным соединением.

4. Претерпевает структурные изменения в ходе катализа.

3.10 Сравните действие аллопуринола (конкурентный ингибитор) и PbSO₄ (неконкурентный ингибитор) на фермент ксантиноксидазу: А-1,2 Б-1,3,5

1. Снижают активность фермента.

2. Конкурируют с субстратом за место в активном центре.

А – только аллопуринол; 3. Действие необратимо.

Б – только PbSO4. 4. Ингибитрование устраняется избытком субстрата.

5. Образует с ферментом ковалентные связи.

3.11 Определите, какой класс ферментов может катализировать следующие реакции: А-3 Б-2 В-5 Г-6 Д-4 Е-1

А – оксидоредуктазы;	1. NH3 + CO2 + 2ATP = Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi
Б – трансферазы;	2. аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат
В – гидролазы;	3. сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2
Г – лиазы;	4. глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат
Д – изомеразы;	5. сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза
Е – лигазы.	6. фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат

3.12 Подберите к каждому из перечисленных классов ферментов витамины, производные которых могут быть кофакторами данного класса ферментов: А-2 Б-3 В-4 Г-1 Д-5

А – оксидоредуктазы; 1. В₁, В₆

Б – трансферазы; 2. В₂, В₃

В – изомеразы; 3. В₅, В₆

Г – лиазы; 4. В₁₂ Д – лигазы. 5. Н, К

3.13 Сравните ферменты с неорганическими катализаторами: А-2,3,5 Б-1,4,6,7

	Способны к регуляции активности. Ускоряют только термодинамически возможные реакции.
А – сходство с неорганическими катализаторами;	Не расходуются в ходе реакции. Обладают высокой каталитической активностью.
Б – отличия от неорганических катализаторов.	Не смещают равновесие химической реакции. Действуют в мягких условиях (Т, рН).
	7. Обладают высокой специфичностью действия.

3.14 Выберите, какие воздействия могут: А-1,2,3,5 Б-1,4,5,6

А – активировать фермент.	Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты. Образование полиферментного комплекса.
Б – ингибировать фермент.	Присоединение к ферменту щелочноземельного металла. Присоединение к ферменту квазисубстрата.
	Присоединение к ферменту эффектора. Присоединение к ферменту тяжелого металла.

3.15 Определите, какие из перечисленных воздействий являются: А-1,3,4 Б-2

А – обратимым способом регуляции.	Химическая модификация. Ограниченный протеолиз.
Б – необратимым способом регуляции.	Конкурентное ингибирование. Аллостерическая регуляция.

3.16 Сравните конкурентное и неконкурентное виды ингибирования: А-1,5,7 Б-2,3,6

А – конкурентное ингибирование;	1. Ингибитор присоединяется в активном центре. 2. Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом. 3. Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента.
Б – неконкурентное ингибирование.	Ингибитор связывается в аллостерическом центре. Кm увеличивается, Vmax не изменяется. Кm не изменяется, Vmax уменьшается. Снимается избытком субстрата.

3.17 Проводилось измерение активности сукцинатдегидрогеназы в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если: А-2 Б-3

А – к инкубационной среде добавили малоновую кислоту.	Увеличится. Уменьшится.
Б – в присутствии малоновой кислоты увеличили концентрацию сукцината.	Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения. Не изменится.

3.18 Проводилось измерение активности амилазы (фермента, расщепляющего крахмал) в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если: А-2 Б-4

А – к инкубационной среде добавили сульфат свинца.	Увеличится. Уменьшится.
Б – в присутствии сульфата свинца увеличили концентрацию крахмала.	Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения. Не изменится.

3.19 Подберите способ регуляции для каждого из перечисленных ферментов: А-2 Б-1,4 В-3

А – Аллостерическая регуляция. 1. Гликогенсинтаза –Н₂РО₄(неактивная) + Н₂О =

	гликогенсинтетаза (активная) + Н3РО4.
Б – Химическая модификация.	2. Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная).
В – Ограниченный протеолиз.	3. Пепсиноген + НСl + Н2О = пепсин + полипептид.
	2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосорилаза А-Н3РО4 (активная) + 4 АДФ

3.20 Что называется активным центром фермента?

1. 
   участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение;
   
2. 
   место присоединения апофермента к коферменту;
   
3. 
   часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента;
   
4. 
   место присоединения аллостерического эффектора.
   

3.21 Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются:

1. 
   в разных участках полипептидной цепи;
   
2. 
   в середине полипептидной цепи;
   
3. 
   на С-конце полипептидной цепи;
   
4. 
   непрерывно друг за другом в одном участке полипептидной цепи.
   

3.22 Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании субстрат-энзимного комплекса?

1. 
   водородные;
   
2. 
   пептидные;
   
3. 
   ионные;
   
4. 
   дисульфидные.
   

3.23 Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

1. 
   апофермент;
   
2. 
   кофермент;
   
3. 
   изоэнзим;
   
4. 
   субстрат;
   
5. 
   холофермент.
   

3.24 С белковой частью фермента непрочно связан:

1. 
   простетическая группа;
   
2. 
   кофермент;
   
3. 
   апофермент;
   
4. 
   изофермент.
   

3.25 Какая часть фермента определяет специфичность его действия?

1. 
   апофермент;
   
2. 
   кофермент;
   
3. 
   простетическая группа;
   
4. 
   профермент.
   

3.26 Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

1. адсорбционный центр; 2. регуляторный центр;

3. 
   каталитический центр.
   

3.27 Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присоединяется:

ЭФФЕКТОР

3.28 Сущность теории Фишера:

1. 
   активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;
   
2. 
   активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;
   
3. 
   активный центр присоединяет группу родственных субстратов;
   
4. 
   активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.
   

3.29 Сущность теории Кошланда:

1. 
   активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;
   
2. 
   активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;
   
3. 
   активный центр присоединяет группу родственных субстратов;
   
4. 
   активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.
   

3.30 Какова возможная причина активирующего действия на фермент ионов щелочноземельных металлов?

1. 
   способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса;
   
2. 
   усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса; 3. вызывают денатурацию апофермента;
   

4. изменяют конформацию субстрата.

3.31 Какие связи разрушаются под действием амилазы?

1. 
   пептидные;
   
2. 
   эфирные;
   
3. 
   гликозидныЕ
   

4. водородные.

3.32 Ферменты, участвующие в разрыве –С-С-связей без участия воды, относятся к классу:

1. 
   лиаз;
   
2. 
   лигаз;
   
3. 
   трансфераз;
   
4. 
   гидролаз;
   
5. 
   изомераз.
   

3.33 Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида?

1. 
   липаза;
   
2. 
   амилаза;
   
3. 
   лактаза;
   
4. 
   пептидаза.
   

3.34 К классу оксидоредуктаз относятся:

1. 
   цитохромоксидаза;
   
2. 
   глюкокиназа;
   
3. 
   каталаза;
   
4. 
   эндопептидаза.
   

3.35 Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией:

1. 
   белков;
   
2. 
   белков-ферментов;
   
3. 
   углеводов;
   
4. 
   углеводно-белковых комплексов;
   
5. 
   гормонов.
   

3.36 Энергия активации – это:

1. 
   средняя кинетическая энергия молекул в системе;
   
2. 
   минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние;
   
3. 
   минимальная энергия реакционноспособных молекул.
   

3.37 При изменении концентрации субстрата активность фермента:

1. 
   не изменяется;
   
2. 
   активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата;
   
3. 
   с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.
   

3.38 Константа Михаэлиса численно равна:

1. 
   концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной;
   
2. 
   концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной; 3. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна;
   

4. половине максимальной скорости реакции.

3.39 При превращении профермента в фермент происходит:

1. 
   изменение активного центра;
   
2. 
   стабилизация структуры белка;
   
3. 
   отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра;
   
4. 
   образование субстрат-энзимного комплекса.
   

3.40 В физиологических условиях не наблюдается:

1. 
   необратимое ингибирование, вызванное денатурацией фермента;
   
2. 
   конкурентное ингибирование; 3. неконкурентное ингибирование;
   

4. ретроингибирование.

3.41 Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов - это:

1. 
   эффект усиления первоначального действия ферментов;
   
2. 
   эффект ослабления первоначального действия ферментов;
   
3. 
   обратимое ингибирование;
   
4. 
   необратимое ингибирование.
   

3.42 Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

1. 
   при врожденном нарушении первичной структуры фермента;
   
2. 
   при действии солей тяжелых металлов; 3. при действии высокой температуры;
   

4. при избытке субстрата.

3.43 Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие:

1. недостаточной концентрации субстрата; 2. оптимальной концентрации субстрата;

3. 
   высокой концентрации субстрата.
   

3.44 При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения:

1. 
   неконкурентное;
   
2. 
   конкурентное;
   
3. 
   аллостерическое;
   
4. 
   неспецифическое.
   

3.45 Необратимые ингибиторы ферментов:

1. 
   гормоны;
   
2. 
   соли тяжелых металлов в высоких концентрациях;
   
3. 
   3. соли щелочно-земельных металлов;
   

4. избыток субстрата.

3.46 К специфической регуляции активности ферментов относится:

1. 
   влияние температуры;
   
2. 
   влияние рН;
   
3. 
   влияние гормонов;
   
4. 
   влияние ионной силы.
   

3.47 Механизм действия конкурентных ингибиторов, заключается в том, что ингибитор:

1. 
   вызывают денатурацию фермента;
   
2. 
   изменяют пространственную конформацию активного центра;
   
3. 
   блокируют активный центр;
   
4. 
   окисляют сульфгидрильные группы фермента.
   

3.48 Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется:

1. 
   активный центр;
   
2. 
   аллостерический центр;
   
3. 
   каталитический участок.
   

3.49 Ингибирование фермента по типу обратной связи называется:

1. 
   конкурентным ингибированием;
   
2. 
   бесконкурентным ингибированием;
   
3. 
   ретроингибированием;
   
4. 
   смешанным ингибированием.
   

3.50 Изоферменты – это:

1. 
   ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию;
   
2. 
   мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами;
   
3. 
   ферменты, катализирующие разные химические реакции;
   
4. 
   ферменты, способные катализировать несколько химических реакций.
   

3.51 Неактивной формой протеолитических ферментов является:

1. 
   апофермент;
   
2. 
   профермент;
   
3. 
   кофермент;
   
4. 
   изофермент.
   

3.52 Квази-субстрат присоединяется к:

1. 
   активному центру;
   
2. 
   аллостерическому центру; 3. апоферменту;
   

4. коферменту.

3.53 Отрицательный эффектор:

1. 
   влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции;
   
2. 
   вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;
   
3. 
   вызывает обратимую денатурацию белка-фермента;
   

4. вызывает необратимую денатурацию фермента.

3.54 Положительный эффектор:

1. изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции;

2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

3. 
   вызывает обратимую денатурацию фермента.
   

3.55 Механизм действия аллостерических ингибиторов заключается в том, что они:

1. 
   вызывают денатурацию апофермента;
   
2. 
   блокируют активный центр фермента;
   
3. 
   нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.
   

3.56 К модификации фермента не относится:

1. 
   денатурация апофермента;
   
2. 
   ограниченный протеолиз;
   
3. 
   присоединение химических группировок;
   
4. 
   аллостерический эффект.
   

3.57 Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате:

1. 
   аллостерического ингибирования;
   
2. 
   субстратного ингибирования;
   
3. 
   конкурентного ингибирования;
   
4. 
   ретроингибирования.
   

3.58 В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство:

1. 
   специфичность действия и каталитическая активность;
   
2. 
   термолабильность;
   
3. 
   зависимость от рН среды;
   
4. 
   способность к электрофорезу.
   

3.59 К факторам, влияющим на активность фермента посредством изменения степени ионизации субстрата и активногоцентра фермента, относятся:

1. 
   температура;
   
2. 
   рН среды;
   
3. 
   соли тяжелых металлов;
   
4. 
   соли щелочноземельных металлов.
   

3.60 При действии низкой температуры с ферментом происходит:

1. 
   денатурация;
   
2. 
   необратимая инактивация;
   
3. 
   обратимая инактивация.
   

3.61 Механизм активации проферментов:

1. 
   изменение первичной структуры;
   
2. 
   изменение третичной структуры;
   
3. 
   формирование активного центра;
   

4. присоединение металла.

3.62 Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45 С связано с:

1. 
   денатурацией белковой части фермента;
   
2. 
   изменением первичной структуры;
   
3. 
   обратимым изменением третичной структуры;
   
4. 
   снижением энергии активации.
   

3.63 Укажите свойства ферментов, обусловленные их белковой природой:

1. 
   ускорение как прямой, так и обратной реакции;
   
2. 
   термолабильность;
   
3. 
   рН зависимость;
   
4. 
   не изменяемость в ходе реакции;
   
5. 
   изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов;
   
6. 
   специфичность.
   

3.64 Укажите класс ферментов, представители которого требуют затрат энергии для осуществления катализа:

1. 
   оксидоредуктазы;
   
2. 
   трансферазы;
   
3. 
   гидролазы;
   
4. 
   лиазы;
   
5. 
   изомеразы;
   
6. 
   лигазы.
   

3.65 Ферменты, расщепляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва, относятся к классу:

1. 
   лигазы;
   
2. 
   изомеразы;
   
3. 
   гидролазы;
   
4. 
   лиазы;
   
5. 
   трансферазы;
   
6. 
   оксидоредуктазы.
   

3.66 Ферменты, перемещающие группу атомов внутри молекулы субстрата, относятся к классу:

1. 
   трансферазы;
   
2. 
   лиазы;
   
3. 
   лигазы;
   
4. 
   гидролазы;
   
5. 
   изомеразы;
   
6. 
   оксидоредуктазы.
   

3.67 Ферменты, отщепляющие молекулу воды от субстрата с образованием двойной связи, относятся к классу:

1. 
   оксидоредуктазы;
   
2. 
   трансферазы;
   
3. 
   гидролазы;
   
4. 
   лиазы;
   
5. 
   изомеразы;
   
6. 
   лигазы.
   

3.68 Ферменты, транспортирующие электроны, относятся к классу:

1. 
   трансферазы;
   
2. 
   оксидоредуктазы;
   
3. 
   гидролазы;
   
4. 
   лигазы;
   
5. 
   лиазы;
   
6. 
   изомеразы.
   

3.69 При конкурентном ингибировании происходит:

1. 
   необратимое ингибирование;
   
2. 
   изменение третичной структуры фермента;
   
3. 
   ингибирование продуктами реакции;
   
4. 
   обратимое ингибирование;
   
5. 
   угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора.
   

3.70 Изоферменты отличаются между собой по:

1. 
   первичной структуре;
   
2. 
   электрофоретической подвижности;
   
3. 
   оптимуму рН;
   
4. 
   иммунологическим особенностям;
   
5. 
   отношению к ингибиторам;
   

6. механизму действия.

3.71 Биологическое значение витаминов заключается в том, что они:

1. 
   являются источником энергии;
   
2. 
   входят в состав гормонов;
   
3. 
   являются структурными компонентами клеток;
   
4. 
   входят в состав белков соединительной ткани;
   
5. 
   входят в состав ферментов в виде коферментов.
   

3.72 Витамины-кофакторы:

1. 
   связываются с ферментом только слабыми связями;
   
2. 
   связываются с ферментом только ковалентно;
   
3. 
   связываются с активным центром фермента всеми типами связей;
   
4. 
   связываются с апоферментом;
   
5. 
   встраиваются в активный центр фермента.
   

3.73 Функции витаминов:

1. 
   ингибиторная, транспортная;
   
2. 
   кофакторная, косубстратная;
   
3. 
   рецепторная, антиоксидантная;
   
4. 
   регуляторная, ингибиторная;
   

5. регуляторная, структурная.

3.74 Основная функция витамина В₃(РР или никотинамида):

1. 
   дегидрирование;
   
2. 
   декарбоксилирование;
   
3. 
   ацетилирование;
   
4. 
   окислительное декарбоксилирование.
   

3.75 Основная функция витамина В6:

1. 
   перенос ацильных групп;
   
2. 
   перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот;
   
3. 
   3. перенос карбоксильных групп;
   

4. перенос метильных групп.

3.76 Основная функция витамина В2:

1. 
   карбоксилирование субстрата;
   
2. 
   декарбоксилирование субстрата;
   
3. 
   перенос ацильных групп;
   
4. 
   перенос метильных групп;
   
5. 
   дегидрирование субстрата.
   

3.77 Основная функция витамина Н (биотина) :

1. 
   включение карбоксила в молекулу субстрата;
   
2. 
   перенос аминогрупп; 3. перенос метильных групп;
   

4. перенос ацильных групп.

3.78 Основная функция витамина В1:

1. 
   участие в процессах дезаминирования;
   
2. 
   участие в процессах окисления;
   
3. 
   перенос ацильных групп;
   
4. 
   участие в процессе окислительного декарбоксилирования кетокислот.
   

3.79 Витамин С принимает участие:

1. 
   в структуре редокс-цепи митохондрий.
   
2. 
   в регуляции водно-солевого обмена.
   
3. 
   в реакциях дегидрирования и декарбоксилирования.
   
4. 
   в окислительно-восстановительных процессах, гидроксилировании аминокислот и стероидных гормонов.
   

3.80 Витамин В2 является составной частью кофермента:

1. 
   флавинадениндинуклеотида.
   
2. 
   никотинамидадениндинуклеотида.
   
3. 
   биотина.
   
4. 
   пиридоксальфосфата.
   

3.81 Витамин В₃ является кофактором:

1. 
   ФАД-зависимых дегидрогеназ.
   
2. 
   НАД-зависимых дегидрогеназ.
   
3. 
   трансаминаз.
   
4. 
   декарбоксилаз.
   

3.82 К водорастворимым витаминам относятся:

1. 
   РР, Н, В6;
   
2. 
   А, В, С, Д;
   
3. 
   С, Р, К, Е;
   
4. 
   В1, В2, В12.В6
   

3.83 К жирорастворимым витаминам относятся:

1. 
   А, В, С, Д;
   
2. 
   А, Д, Е, К;
   
3. 
   РР, Н, В, Вс;
   
4. 
   С, Р, К, Е.
   

3.84 Антивитамины – это:

1. 
   вещества, вызывающие конкурентное торможение химических реакций
   
2. 
   это модификаторы витаминов химической природы
   
3. 
   вещества, введение которых вызывает гипо– и авитаминоз
   
4. 
   это соединения повышающие активность витаминов.
   

3.85 Ферменты – это:

1. 
   вещества, которые используются в ходе реакции;
   
2. 
   вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние;
   
3. 
   белковые катализаторы;
   
4. 
   вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции;
   
5. 
   вещества, ускоряющие химическую реакцию.
   
6. 
   КАТАЛИЗАТОРЫ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ
   

3.86 Центр регуляции- это:

1. 
   место связывания фермента с субстратом;
   
2. 
   место присоединения эффектора;
   
3. 
   место присоединения кофактора;
   
4.