Авзал. 2. Белки. Белками
 Скачать 136.96 Kb.
|
|
2.Белки. Белками называют высокомолекулярные (молекулярная масса от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры. молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью. Белки также называют протеинами (от греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков. Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.  Химический состав организма человека Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот. Строение. В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные молекулы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы могу располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей. Полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть дополнительно связаны между собой связями. Большую роль в создании структуры белков играют ионные и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно ( в % на сухую массу): углерода – 51-53; кислорода – 21,5-23,5; азота – 16,8-18,4; водорода – 6,5-7,3; серы – 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка.  Первичная структура белков Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010 – 1012. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. Характеристика трёх структур белковых молекул: Структура белковой молекулы Характеристика структуры Тип связи, определяющий структуру Графическое изображение Первичная – линейная Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи – линейная структура Пептидная связь -NH – CO - ––––––––––– Вторичная - спиралевидная Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура Внутримолекулярные водородные связи  Третичная - глобулярная Упаковка вторичной спирали в клубок – клубочковидная структура Дисульфидные и ионные связи  Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи. Вторичная структура белков  Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. Третичная структура белков Четвертичная структура белков   В формировании третичной структуры. Кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру « упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки. Для глобулярных белков характерна ᾴ - спиральная структура, спирали изогнуты, «свёрнуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам. Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. В организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре. Классификация Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: степень сложности (простые и сложные0; форма молекул 9глобулярные и фибриллярные белки); растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в отдельных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Свойства. Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов. Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные, аминные и карбоксильные группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определённой механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма – полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень – сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков – один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. её пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В тоже время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона).Все эти приёмы широко используются в пищевой и биотехнологии. Пенообразование Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость-газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов и 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Под влиянием протеаз – ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий. Гидролиз белков Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:  Горение Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических гетероароматических циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами меди и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски. 3. Пищевая ценность белков. Белок – наиболее важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб, овощи. Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола. Характера трудовой деятельности. В организме здорового взрослого человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи, равно количеству выделяемого азота. В молодом растущем организме идёт накопление белковой массы, образуется ряд нужных для организма соединений, поэтому азотный баланс будет положительным – количество поступающего азота с пищей превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях, , недостатке в рационе питания белков, незаменимых аминокислот, витаминов, минеральных веществ наблюдается отрицательный азотный баланс – количество выделенного из организма азота превышает его поступление в организм. Длительный отрицательный азотный баланс ведёт к гибели организма. На белковый обмен влияют биологическая ценность и количество поступающего с пищей белка. Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава и атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта. В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из них 9заменимые) являются строительным материалом для создания новых аминокислот, однако имеется 8 аминокислот (незаменимые), которые не образуются в организме взрослого человека, они должны поступать с пищей. Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот – основная функция белка в питании. В белке пищи должен быть сбалансирован не только состав незаменимых аминокислот, но и должно быть определённое соотношение незаменимых и заменимых аминокислот, в противном случае часть незаменимых будет расходоваться не по назначению. Наиболее близки к «незаменимому» белку животные белки. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот (одной или нескольких). В то же время необходимо помнить. Что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовать не усвояемые организмом соединения, т.е. становиться «недоступными». Это снижает ценность белка. Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесением компонента с её повышенным содержанием. Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. В большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренном нагревании пищевых продуктов усвояемость белков несколько возрастает (частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям). При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1 – 1,5 г белка на 1кг массы тела (детей 4 – 1,5г). Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе. Для повышения пищевой ценности продуктов питания необходимо увеличение доли белкового компонента, сбалансированности его аминокислотного состава. Один из путей решения этой задачи – получение белковых продуктов из белоксодержащих отходов пищевых производств, например семя масличных после удаления масла, отходов мясной и молочной промышленности, и их использование для улучшения биологической ценности существующих продуктов или создание новых продуктов питания. |