хим2. 368. Азотистое равновесие Здоровый взрослый человек при полноценном питании. 369. Аминопептидазы

• Название: 368. Азотистое равновесие Здоровый взрослый человек при полноценном питании. 369. Аминопептидазы
• Дата: 06.03.2022
• Размер: 132.27 Kb.
• Имя файла: хим2.docx
• Тип: Документы; #384527
• страница: 1 из 2

Итоговая 1 биохимия переваривание белков

368. Азотистое равновесие:

Здоровый взрослый человек при полноценном питании.

369. Аминопептидазы:

1. 
   активируются Mg++ и Mn++
   
2. 
   преимущественно действуют внутриклеточно
   
3. 
   являются эндопептидазами
   
4. 
   обладают абсолютной субстратной специфичностью
   
5. 
   выделяются экзокринной частью поджелудочной железы
   

370. Выберите биологические функции белков:

1. 
   коферментная
   
2. 
   каталитическая
   
3. 
   пластическая
   
4. 
   транспортная
   
5. 
   имуннологическая
   

371. Выберите биологические функции белков:

1. 
   регуляторная
   
2. 
   сократительная
   
3. 
   генетическая
   
4. 
   энергетическая
   
5. 
   антигенная
   

372. Выберите верные утверждения относительно всасывания аминокислот (АК):

1. 
   ouabaina стимулирует транспорт АК
   
2. 
   при транспорте АК происходит симпорт АК и Na+
   
3. 
   при транспорте АК происходит антипорт АК и Na+
   
4. 
   дипептиды и негидролизированные белки могут всасываться эндоцитозом
   
5. 
   в клетках дипептиды и негидролизированные белки могут быть гидролизированы лизосомальными протеазами
   

АК всасываются простой диффузией

1. 
   транспорт АК является первично активным и нуждается в АТФ
   
2. 
   транспорт АК является вторично активным и нуждается в АТФ
   
3. 
   в транспорте АК участвует Na+, K+ -АТФ-аза
   
4. 
   в транспорте АК участвует АТФ-синтаза
   

373. Выберите верные утверждения относительно всасывания аминокислот (АК):

1. 
   происходит в желудке и толстом кишечнике
   
2. 
   происходит в тонком кишечнике
   
3. 
   зависит от концентрации Na+
   
4. 
   зависит от концентрации Ca+ +
   
5. 
   есть специфические транспортные системы для АК схожих по структуре
   

374. Выберите верные утверждения относительно гниения аминокислот в кишечнике:

1. 
   это распад аминокислот под действием ферментов микрофлоры кишечника
   
2. 
   происходит под действием протеолитических ферментов желудка и поджелудочной железы
   
3. 
   ведет к образованию как токсичных, так и нетоксичных веществ
   
4. 
   спирты, амины, жирные кислоты и кетокислоты являются токсичными веществами
   
5. 
   крезол, фенол, скатол, индол являются нетоксичными веществами
   

375. Выберите незаменимую аминокислоту:

1. 
   аспарагин
   
2. 
   цистеин
   
3. 
   метионин
   
4. 
   треонин
   
5. 
   пролин
   

376. Выберите незаменимые аминокислоты:

1. 
   аланин
   
2. 
   триптофан
   
3. 
   глутаминовая кислота
   
4. 
   фенилаланин
   
5. 
   серин
   

377. Выберите общие пути метаболизма аминокислот:

1. 
   дазаминирование
   
2. 
   транссульфурирование
   
3. 
   трансаминирование
   
4. 
   декарбоксилирование
   
5. 
   трансамидирование
   

378. Выберите полузаменимые аминокислоты:

1. 
   фенилаланин
   
2. 
   гистидин
   
3. 
   глицин
   
4. 
   аргинин
   
5. 
   аспарагин
   

379. Выберите типы дезаминирования аминокислот:

1. 
   восстановительное
   
2. 
   внутримолекулярное
   
3. 
   гидролитическое
   
4. 
   окислительное
   
5. 
   омега-дезаминирование
   

380. Какую роль выполняет HCl в желудке?

1. 
   гистамин стимулирует выделение HCl, и меньше влияет на выделение пепсиногена
   
2. 
   гистамин стимулирует выделение пепсиногена, и меньше влияет на выделение HCl
   
3. 
   гастрин стимулирует только выделение HCl
   
4. 
   гастрин стимулирует выделение HCl и пепсиногена
   
5. 
   гастрин действует через цАМФ
   

381. Какую роль выполняет HCl в переваривании белков?

1. 
   обладает антимикробным действием
   
2. 
   является сильным эмульгатором
   
3. 
   ускоряет всасывание железа
   
4. 
   тормозит выделение секретина
   
5. 
   стимулирует образование молочной кислоты в желудке
   

1. 
   активирует трипсиноген
   
2. 
   активирует химотрипсиноген
   
3. 
   создает оптимальный рН для действия пепсина
   
4. 
   создает оптимальный рН для действия карбоксипептидаз
   
5. 
   частично денатурирует пищевые белки
   

382. Карбоксипептидазы:

1. 
   выделяются в виде зимогенов экзокринной частью поджелудочной железы
   
2. 
   выделяются клетками слизистой кишечника
   
3. 
   карбоксипептидаза А содержит Zn++ и отщепляет от С-конца полипептидной цепи ароматические аминокислоты
   
4. 
   карбоксипептидаза А обладает и эстеразным действием, которое усиливается при замещении Zn++ на Ca++
   
5. 
   карбоксипептидаза В отщепляет Phe, Tyr и Trp от С-конца полипептидной цепи
   

383. Относительно использования аминокислот (АК) в тканях верными являются утверждения:

1. 
   биосинтез белков, включая и ферменты
   
2. 
   все АК могут быть использованы в глюконеогенезе
   
3. 
   избыток АК не может быть превращен в жиры
   
4. 
   все АК могут окисляться до CO2 и H2O
   
5. 
   расщепление АК не выделяет энергию
   

384. Относительно пепсина верными являются утверждения:

1. 
   пепсин выделяется в виде пепсиногена главными клетками слизистой желудка в виде пепсиногена
   
2. 
   пепсин выделяется париетальными клетками слизистой желудка
   
3. 
   активация пепсина происходит при фосфорилировании
   
4. 
   активация пепсиногена происходит при отщеплении N-концевого пептида (41 аминокислоты)
   
5. 
   активация пепсина происходит в клетках слизистой желудка
   

1. 
   активация пепсиногена происходит под действием бикарбонатов
   
2. 
   пепсиноген активируется частичным протеолизом
   
3. 
   оптимальный рН для действия пепсина 3.0-4.0
   
4. 
   оптимальный рН для действия пепсина 1.5-2.5
   
5. 
   является липолитическим ферментом
   

385. Относительно трипсина верным является утверждение:

1. 
   Ca++ является активатором трипсина
   
2. 
   выделяется главными клетками слизистой желудка
   
3. 
   выделяется клетками слизистой кишечника
   
4. 
   превращение трипсиногена в трипсин происходит при частичном протеолизе
   
5. 
   активация трипсина происходит в поджелудочной железе
   

1. 
   выделяется в виде неактивного трипсиногена
   
2. 
   является аминопептидазой
   
3. 
   является карбоксипептидазой
   
4. 
   активация трипсиногена происходит под действием энтерокиназы и трипсина
   
5. 
   активация трипсиногена происходит под действием HCl
   

1. 
   расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют -NH2 группа Lys и Arg
   
2. 
   расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют -COOH группа Lys и Arg
   
3. 
   расщепляет белки до свободных аминокислот
   
4. 
   оптимальный рН для действия трипсина 1.5-2.5
   
5. 
   оптимальный рН для действия трипсина 7.2-7.8
   

386. Относительно химотрипсина верным является утверждение:

1. 
   расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют NH2- группа Phe, Tyr, Trp
   
2. 
   синтезируется в активной форме главными клетками слизистой желудка
   
3. 
   расщепляет белки до свободных аминокислот
   
4. 
   активный центр химотрипсина содержит - ОН группу Ser и имидазольное кольцо His
   
5. 
   оптимальный рН для действия -1.5-2.5
   

1. 
   выделяется слизистой кишечника в виде неактивного химотрипсиногена
   
2. 
   выделяется в активной форме экзокринной частью поджелудочной железы
   
3. 
   является эндопептидазой
   
4. 
   активация химотрипсиногена происходит в поджелудочной железе
   
5. 
   активация химотрипсиногена происходит частичным протеолизом под действием трипсина и химотрипсина
   

387. Отрицательный азотистый баланс:

Старение, голодание, тяжёлые заболевания.

388. Пепсин:

1. 
   расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют NH2- группы Phe, Tyr,Trp
   
2. 
   действует на все пептидные связи
   
3. 
   расщепляет пептидные связи в кератинах, гистонах, протаминах и мукополисахаридах
   
4. 
   расщепляет белки до свободных аминокислот
   
5. 
   является эндопептидазой
   

389. Положительный азотистый баланс:

Дети, пациенты, выздоравливающи после тяжёлых болезней.

390. NH3 используется для синтеза:

1. 
   мочевины
   
2. 
   мочевой кислоты
   
3. 
   ацетона
   
4. 
   бета-гидроксимасляной кислоты
   
5. 
   ацетоацетата
   

391. NH3 используется:

1. 
   в синтезе незаменимых аминокислот
   
2. 
   в синтезе кетоновых тел
   
3. 
   в востановительном аминировании альфа-кетоглутарата
   
4. 
   в синтезе глутамина и аспарагина
   
5. 
   в образовании аммонийных солей
   

392. Аммиак образуется в следующем процессе:

1. 
   цикл Кребса
   
2. 
   бета-окисление жирных кислот
   
3. 
   дезаминирование аминокислот
   
4. 
   гликолиз
   
5. 
   распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
   

393. Аммиак образуется в следующем процессе:

1. 
   трансаминирование аминокислот
   
2. 
   обезреживание биогенных аминов
   
3. 
   гниение аминокислот в кишечнике
   
4. 
   глюконеогенез
   
5. 
   окисление кетоновых тел
   

394. Взаимосвязь между циклом образования мочевины и циклом Кребса (выберите верное утверждение):

1. 
   цикл Кребса поставляет НАДН и ФАДН2 необходимые для синтеза мочевины
   
2. 
   цикл Кребса обеспечивает синтез мочевины АТФ
   
3. 
   общим промежуточным веществом является фумарат
   
4. 
   из цикла Кребса используется для синтеза мочевины
   
5. 
   общим промежуточным веществом является аспартат
   

395. Выберите верное утверждение относительно дезаминирования аминокислот:

1. 
   внутримолекулярное ДА характерно для всех аминокислот
   
2. 
   окислительное ДА ведет к образованию альфа-кетокислот и аммиака
   
3. 
   все аминокислоты подвергаются прямому окислительному ДА
   
4. 
   в результате внутримолекулярного ДА образуются альфа-кетокислоты и аммиак
   
5. 
   ДА является основным путем синтеза заменимых аминокислот
   

396. Выберите конечные продукты распада простых белков:

1. 
   CO2
   
2. 
   NH3
   
3. 
   CO
   
4. 
   H2O
   
5. 
   мочевая кислота
   

397. Выберите правильные утверждения относительно представленной реакции:

1. 
   реакция трансаминарования аланина
   
2. 
   это реакция прямого дезаминирования аспарагиновой кислоты
   
3. 
   катализируется аланинаминотрансферазой (ALT)
   
4. 
   катализируется аспартатаминотрансферазой (AST)
   
5. 
   в результате реакции образуются оксалоацетат и глутамат
   

398. Выберите правильные утверждения относительно представленной реакции:

1. 
   то реакция трансаминарования аланина
   
2. 
   является этапом непрямого дезаминирования аспарагиновой кислоты
   
3. 
   катализируется аланинаминотрансферазой (ALT)
   
4. 
   катализируется аспартатаминотрансферазой (AST)
   
5. 
   в результате реакции образуются пируват и глутамат
   

399. Выберите предшественник гистамина:

1. 
   триптофан
   
2. 
   гистидин
   
3. 
   тирозин
   
4. 
   фенилаланин
   
5. 
   аспарагиновая кислота
   

400. Выберите предшественник катехоламинов:

1. 
   тирозин
   
2. 
   глутаминовая кислота
   
3. 
   глутамин
   
4. 
   гистидин
   
5. 
   триптофан
   

401. Выберите реакции орнитинового цикла:

1. 
   карбамоилфосфат + oрнитин + 2ATФ→ цитруллин + 2AДФ + 2H3PO4
   
2. 
   карбамоилфосфат + орнитин → цитруллин + H3PO4
   
3. 
   карбамоилфосфат + орнитин + ATФ → цитруллин + AДФ + H3PO4
   
4. 
   цитруллин + Asp + ATФ → аргининосукцинат + AДФ + H3PO4
   
5. 
   цитруллин + Asp + ATФ → аргининосукцинат + AMФ + H4P2O7
   

402. Выберите реакции орнитинового цикла:

1. 
   аргининосукцинат → аргинин + фумарат
   
2. 
   аргинин + H2O → H2N-CO-NH2 + орнитин
   
3. 
   аргинин → H2N-CO-NH2 + орнитин
   
4. 
   аргининосукцинат + ATФ → аргинин + фумарат + AMФ + H4P2O7
   
5. 
   аргининосукцинат + H2O → аргинин + фумарат
   

403. Выберите реакции прямого дезаминирования аминокислот:

1. 
   свойственно для некоторых аминокислот
   
2. 
   Ser + H2O → пируват + NH3 + H2O (фермент – сериндегидратаза)
   
3. 
   Thr + H2O → пируват + NH3 + H2O (фермент-треониндегидратаза)
   
4. 
   His → уроканиновая кислота + NH3 (фермент— гистидинаммониолиаза)
   
5. 
   гистидинаммониолиаза является кардиоспецифическим ферментом
   

404. Выберите реакцию синтеза карбамоилфосфата (первая реакция в синтезе мочевины) и фермент, катализирующий эту реакцию:

1. 
   HCO3- + NH4+ + ATФ + H2O → карбамоилфосфат + AДФ + H3PO4
   
2. 
   HCO3- + NH4+ + 2ATФ + H2O → карбамоилфосфат + 2AДФ + H3PO4
   
3. 
   фермент - карбамоилфосфатсинтетаза I (митохондриальная)
   
4. 
   фермент - карбамоилфосфатсинтетаза II (цитоплазматическая)
   
5. 
   карбамоилфосфатсинтетаза I активируется N-ацетилглутаминовой кислотой
   

405. Выберите ферменты орнитинового цикла:

1. 
   аспарагиназа
   
2. 
   аспарагинсинтетаза
   
3. 
   аргининосукцинатсинтетаза
   
4. 
   аргиносукцинатлиаза
   
5. 
   аргиназа
   

406. Выберите ферменты орнитинового цикла:

1. 
   глутаминаза
   
2. 
   карбамоилфосфатсинтетаза I
   
3. 
   орнитинкарбамоилтрансфераза
   
4. 
   глутаминсинтетаза
   
5. 
   глутаматдегидрогеназа
   

407. Глутаматдегидрогеназа относится к:

1. 
   гидролазам
   
2. 
   лигазам
   
3. 
   оксидоредуктазам
   
4. 
   лиазам
   
5. 
   изомеразам
   

408. Глутаматдегидрогеназа:

1. 
   является ферментом класса гидролаз
   
2. 
   является аллостерическим ферментом
   
3. 
   в качестве кофакторов использует ФАД и ФМН
   
4. 
   АТФ и ГТФ являются аллостерическими ингибиторами фермента
   
5. 
   активность глутамат дегидрогеназы не регулируется
   

409. Конечные продукты обезвреживания аммиака - это:

1. 
   аспарагин
   
2. 
   глутамин
   
3. 
   аммонийные соли
   
4. 
   мочевая кислота
   
5. 
   мочевина
   

410. Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование):

1. 
   это необратимый процесс
   
2. 
   это главный путь синтеза заменимых аминокислот
   
3. 
   на первом этапе происходит трансаминирование аминокислоты с альфа-кетоглутаратом
   
4. 
   на втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты
   
5. 
   в процессе дезаминирования глутаматдегидрогеназа использует НАДФН+Н+
   

411. Относительно аланинаминотрансферазы (АлАТ) верными являются утверждения:

1. 
   катализирует реакцию трансаминирования между глутамином и пируватом
   
2. 
   катализирует реакцию трансаминирования между аланином и альфа-кетоглутаратом
   
3. 
   активность ALT в сыворотке повышается при острых и хронических гепатитах, токсических гепатопатиях
   
4. 
   имеет высокое диагностическое значение при инфаркте миокарда
   
5. 
   при заболеваниях печени сывороточная активность ALT снижается
   

412. Относительно АлАТ и АсАТ верными являются утверждения:

ALT

1. 
   катализирует реакцию трансаминирования между глутамином и пируватом
   
2. 
   катализирует реакцию трансаминирования между аланином и альфа-кетоглутаратом
   
3. 
   активность ALT в сыворотке повышается при острых и хронических гепатитах, токсических гепатопатиях
   
4. 
   имеет высокое диагностическое значение при инфаркте миокарда
   
5. 
   при заболеваниях печени сывороточная активность ALT снижается
   

AST

катализирует реакцию трансаминирования между глутамином и оксалоацетатом

катализирует реакцию трансаминирования между аспартатом и альфа-кетоглутаратом

активность AST в сыворотке значительно увеличивается при тяжелых формах заболеваний печени

при инфаркте миокарда активность AST в сыворотке достигает максимальных значений за 24-48 часов

при инфаркте миокарда и заболеваниях печени активность AST в сыворотке уменьшается