обмен веществ. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования рязанский государственный медицинский университет имени академика
 Скачать 62.48 Kb.
|
Для удаления аммиака есть два способаПрактически весь аммиак удаляется из организма: с мочой в виде мочевины, которая синтезируется в печени, в виде образующихся в эпителии канальцев почек солей иона аммония. В клетки печени и почек аммиак попадает в составе глутамина и аспарагина, глутаминовой кислоты, аланина и в свободном виде. Кроме этого, при метаболизме он образуется в большом количестве и в самих гепатоцитах. Синтез мочевины В печени весь удаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений (голодание, воспалительные процессы, сахарный диабет) или при избыточном белковом питании.Аммиак токсичен для организма. Наследственные и приобретенные формы гипераммониемий Приобретенные формы - развиваются вследствие заболеваний печени и вирусных инфекций. В крайне тяжелых случаях она проявляется как тошнота, рвота, судороги, нечленораздельная речь, затуманивание зрения, тремор, нарушение координации движений.Наследственные формы - сонливость, отказ от пищи, белковой пищи, рвота, беспокойство, судороги, нарушение координации движений, тахипноэ, дыхательный алкалоз.Лабораторным критерием гипераммониемий является накопление глутамина (в 20 и более раз) и аммиака в крови, ликворе и моче. Основа лечения гипераммониемий сводится к ограничению белка в диете, уже это позволяет предотвратить многие нарушения мозговой деятельности. Как формируется молекула белка?Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок. Чем белки отличаются друг от друга? Благодаря необъятному количеству возможных комбинаций при синтезе белка из 20 аминокислот существует множество разнообразных аминокислотных последовательностей, каждая из которых потенциально соответствует определенному белку. Все эти белки легко сгруппировать по отдельным классам, выделяя определенный признак – функцию или особенности строения. Классификация по функцииВ соответствии с биологическими функциями выделяют: структурные белки (коллаген, кератин), ферментативные (пепсин, амилаза), транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин), резервно-пищевые (белки яиц и злаков), сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин), защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген), регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин) По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты: нуклеопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины. |