БИОХИМИЯ 03 (копия). Ферменты в медицине
 Скачать 0.55 Mb.
|
Ферменты в медицинеЮжно-Казахстанская Медицинская Академия Кафедра «Биологии и биохимии» Сделала : Кушербаева Б.Ж. Группа : СТОА-04-21 Приняла : Жиенбаева А.А. ШЫМКЕНТ 2022 План презентацииРаспределение ферментов в организме Аспартатаминотрансфераза Креатинфосфокиназа Амилаза Энзимотерапия Классификация ферментов Шифр ферментов Использованная литература АСТ (аспартатаминотрансфераза)Гемолиз эритроцитов (артефакт) Значительное повышение активности АСТ наблюдается при инфаркте миокарда, недостаточном кровообращении, при шоке, гипоксии, при остром вирусном или токсическом гепатите Умеренное повышение активности АСТ наблюдается при циррозе печени, механической желтухе, метастазах, панкреатите, при поражении скелетной мускулатуры, после травмы или оперативном вмешательстве У новорожденных активность этого фермента в 1,5 раза выше, чем у взрослых АСТ имеет двойную локализацию (в цитоплазме и в митохондриях). Причины повышения активности АСТ: КФК (креатинфосфокиназа)Гемолиз эритроцитов (артефакт) Значительное повышение активности КФК при шоке, инфаркте, мышечной дистрофии Умеренное повышение активности КФК при механическом повреждении мышц, воспалении мышечной ткани, после хирургического вмешательства, при тяжелой физической нагрузке, повреждении тканей мозга, инсультах, после приступа тяжелой лихорадки. У новорожденных активность этого фермента выше, чем у взрослых Причины повышения активности КФК: При остром панкреатитеАктивность амилазы в 2 раза выше, чем АЛТ АЛТ > АСТ АСТ = ГлДГ ГлДГ > КФК При инфаркте миокарда КФК > АСТ АСТ > АЛТ в 2 раза АЛТ > амилаза амилаза > ГлДГ АмилазаПатология поджелудочной железы (острый панкреатит, травма поджелудочной железы) Патология, не связанная с поджелудочной железой, - почечная недостаточность, рак слюнных желез, повреждение слюнных желез Заболевание в брюшной полости - непроходимость кишечника, патология билиарного тракта, инфаркт брыжейки, перитонит, перфорация язвы Травма мозга, шок, отек, диабетический кетоацидоз, алкогольная интоксикация, передозировка лекарственных препаратов Причины гиперамилаземии и гиперамилазурии: ЭнзимотерапияЭнзимотерапия - использование ферментов с лечебной целью. Ферменты используются как реагенты (аналитические реактивы): Глюкозоксидаза - используется для определения глюкозы в крови Холестеролоксидаза - используется для определения холестерина в крови Липаза - используется для определения триацилглицеринов в крови Уреаза - используется для определения мочевины в крови Заместительная терапия Пепсин - при недостаточной активности пепсина в желудке, при нарушении переваривания белков, синтеза и секреции пепсина Патогенетическая терапия Трипсин, химотрипсин - при лечении гнойных ран (в хирургии и стоматологии), способен расщеплять пептидные связи в белках ДНКаза - используется в лечении вирусных кератитов, гнойных бронхитов 2. Ферменты как лекарства: 3. Ферменты как фибринолитические средства: Фибринолизин, стрептокиназа - способны растворять нити фибрина (ликвидация тромбов) Липаза, гиалуронидаза -используются для лечения спаечной болезни, рубцов Лизилоксидаза, аспарагиназа - лечение опухолей Классификация ферментовНазвание ферментов строится по принципу: Субстрат + реакция катализируемая ферментом + аза Например: лактатдегидрогеназа Исключение: пепсин В основе классификации ферментов лежит тип катализируемой реакции Классификация ферментов1. Оксидоредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции 2. Трансферазы - катализируют реакции межмолекулярного переноса 3. Гидролазы - осуществляет гидролитический разрыв связей с присоединением воды в месте разрыва. Гидролазы - простые белки 4. Лиазы - негидролитический разрыв связей (С-С; C-H; C-S) 5. Изомеразы - катализирует реакции оптической и геометрической изомеризации 6. Лигазы (синтетазы) - осуществляют синтез сложных органических веществ за счет образования новых связей с использованием АТФ Шифр ферментов1.1.1.27 - ЛДГ В каждом шифре 4 цифры: 1 - класс ферментов 2 - подкласс (указывает какая группировка является донором) 3 - подподкласс (указывает какая группировка является акцептором) 4 - порядковый номер фермента в подподклассе Дегидрогеназы - аэробные (глютамат ДГ), - анаэробные Оксигеназы - монооксигеназы - диоксигеназы Редуктазы Оксидоредуктазы Коферменты: НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, коэнзим Q, липоевая кислота, глутатион, гем. Кофактор: витамин С ТрансферазыФерменты: Аминотрансферазы Фосфотрансферазы Гликозилтрансферазы Коферменты: АТФ, ГТФ, УДФ, ЦДФ, тетрогидрофолиевая кислота, фосфопиридоксаль, SH-Коэнзим А, ФАФС. 2.6.2.1 - АЛТ Подкласс говорит о группе, которую переносит фермент. Если группа азотистая - 2.6., если аминогруппа, то 2.6.2. ГидролазыФерменты: Пептидгидролазы: - аминопептидазы - карбоксипептидаза - дипептидазы - пепсин - трипсин - химотрипсин Гликозидазы Коферментов НЕТ. ЛиазыКоферменты: - Фосфопиридоксаль - Тиаминпирофосфат Если разрыв связи С-С, то 4.1. С-О, то 4.2. С-N, то 4.3. С-S, то 4.4. ИзомеразыКоферменты: кобамидные коферменты (витамин B12) Цис-трансизомеразы - 5.2. Внутримолекулярные - 5.4. ЛигазыКоферменты: -биотин - HS-КоА Подкласс свидетельствует о связи, которая образуется, подподкласс - уточняет тип связи. Ферменты: Глутаминсинтетаза Пируваткарбоксилаза Обязательный участник АТФ Использованная литература) Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Москва, «Биологическая химия», 2004 2) Сеитов З.С. «Биохимия», 2000 3) Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. «Основы патохимии»2000 4) Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. «Биохимия для врача» 1994 5) В.Дж.Маршалл - Клиническая биохимия, «Невский Диалект» - 1999 6) Г.И. Назаренко, А.А. Кишкун – Клиническая оценнка результатов лабораторных исследований, М., Мед. – 2002 7) А.Я. Цыганенко, В.И. Жуков, В.В. Мясоедов, И.В. Завгородний – Клиическая биохимия (учебное пособие), М., «Триада Х» - 2002 8) Справочник по лабораторным методам исследования – под ред. Л.А. Даниловой, «Питер» - 2003 |