гормоны. Гормональная регуляция 3 обмен белков и аминокислот. Обмен нуклеотидов 19 обмен гемопротеинов 26
 Скачать 1.98 Mb.
|
|
участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов 87. Специфичность ферментов обусловлена: химическим соответствием активного центра фермента субстрату наличием кофермента набором радикалов аминокислот в активном центре пространственным соответствием активного центра фермента субстрату комплементарностью активного центра фермента субстрату 88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют: превращение различных классов химических соединений превращение только определенных стереоизомеров воздействие на химические связи определенных групп превращение соединений, содержащих одинаковые группы превращение только одного субстрата 89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют: превращение химических связей определенных групп превращение различных классов химических соединений превращение только одного вещества превращение соединений, содержащих одинаковые группы превращение единственного стереоизомера вещества 90. Групповая специфичность характерна для: аргиназы гистидазы глутаматдегидрогеназы сукцинатдегидрогеназы трипсина 91. Абсолютная специфичность характерна для: пепсина трипсина гликозидазы липазы аргиназы 92. Стереоспецифичность характерна для: аргиназы гистидазы трипсина глутаматдегидрогеназы фумаразы 93. Константа Михаэлиса отражает: 1. сродство к ингибитору активность фермента сродство к коферменту сродство к кофактору сродство к субстрату 94. Константа Михаэлиса численно равна: концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна половине максимальной скорости реакции максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. 95. При конкурентном ингибировании: ингибитор присоединяется в аллостерическом центре повышается максимальная скорость реакции снижается константа Михаэлиса понижается максимальная скорость реакции повышается константа Михаэлиса 96. При неконкурентном ингибировании: ингибитор похож на субстрат ингибитор занимает место субстрата в активном центре повышается максимальная скорость реакции уменьшается константа Михаэлиса снижается максимальная скорость реакции 97. Малонат - конкурентный ингибитор: цитохромоксидазы химотрипсина фолатредуктазы цистеиновых протеиназ сукцинатдегидрогеназы 22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате: фосфорилирования метилирования формирования димеров образования дисульфидных связей гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов: амилаза, пепсин, трипсин липаза, нуклеаза, пепсин химотрипсин, трипсин, амилаза химотрипсин, трипсин, липаза пепсин, химотрипсин, трипсин 99. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации: гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 100. Ключевой фермент метаболического пути: катализирует наиболее быструю реакцию всегда катализирует обратимые реакции полностью расходуется в ходе реакции не полностью расходуется в ходе реакции катализирует наиболее медленную реакцию 101. В основе классификации ферментов лежит: строение кофермента строение субстрата строение апофермента строение продуктов реакции тип катализируемой реакции 102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют: изомеразы трансферазы гидролазы оксидоредуктазы лиазы 103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют: оксидоредуктазы трансферазы лиазы лигазы изомеразы 104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют: синтетаты (лигазы) изомеразы гидролазы трансферазы лиазы 105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют: оксидоредуктазы трансферазы гидролазы изомеразы лигазы 106. Оксидоредуктазы катализируют реакции: изомеризации гидролиза межмолекулярного переноса групп негидролитического расщепления субстрата окислительно-восстановительные 107. Трансферазы катализируют реакции: внутримолекулярного переноса групп гидролиза окислительно-восстановительные негидролитического расщепления субстрата межмолекулярного переноса групп 108. Киназы − это: 1. ферменты, переносящие гидроксильную группу 2. ферменты, переносящие метильную группу 3. ферменты, переносящие аминогруппу 4. ферменты, переносящие ацильную группу 5. ферменты, переносящие фосфорную группу 109. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится к классу: оксидоредуктаз лигаз трансфераз лиаз гидролаз 110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует: пиридоксальфосфат ТГФК биоцитин НАДФ ТПФ (ТБФ, ТДФ) 111. В реакциях трансаминирования участвует: ФАД ТБФ ТГФК НАДФ пиридоксальфосфат 112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует: пиридоксальфосфат ФАД ТБФ коэнзим А ТГФК 113. В реакциях дегидрирования участвует: коэнзим А ТГФК ТПФ (ТБФ, ТДФ) биоцитин ФАД 114. Биоцитин – кофермент: аспартатаминотрансферазы сукцинатдегидрогеназы оксидазы аминокислот пируватдекарбоксилазы пируваткарбоксилазы 115. Пиридоксальфосфат – кофермент: сахаразы пируваткарбоксилазы малатдегидрогеназы лактатдегидрогеназы аспартатаминотрансферазы 116. Пиридоксальфосфат – кофермент: лактатдегидрогеназы химотрипсина сукцинатдегидрогеназы пируваткарбоксилазы глутаматдекарбоксилазы 117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. аланинаминотрансферазы сукцинатдегидрогеназы малонил- КоА -синтетазы ГМГ-КоА-редуктазы 118. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности: 1. глутаматдегидрогеназы 2. пируваткарбоксилазы 3. липазы 4. 4-фенилаланингидроксилазы 5. аланинаминотрансферазы 119. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях: метилирования фосфорилирования гликозилирования ацетилирования карбоксилирования 120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях: окислительно-восстановительных переноса аминогруппы изомеризации карбоксилирования переноса одноуглеродных групп 121. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях: метилирования карбоксилирования переноса одноуглеродных групп окислительно-восстановительных изомеризации 122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях: окислительно-восстановительных трансаминирования метилирования гликозилирования активации ацилов 123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях: изомеризации трансаминирования дегидрирования метилирования транскетолазных 124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена: пантотеновая кислота фолиевая кислота рибофлавин никотиновая кислота аскорбиновая кислота 125. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности: супероксиддисмутазы трансальдолазы транскетолазы пируватдекарбоксилазы метилмалонилмутаза 126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В1? 1. лактатдегидрогеназа 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. сорбитолдегидрогеназа пролилгидроксилаза 5. транскетолаза 127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту? 1. аланинаминотрансфераза 2. сукцинатдегидрогеназа 3. метилмалонилмутаза ацетил-КоА- карбоксилаза 5. метгемоглобинредуктаза 128. Коферменты трансфераз: НАД, ФАД, глутатион ТДФ, глутатион, НАД НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин метилкобаламин, ФАД, биоцитин пиридоксальфосфат, ТГФК 129. Коферменты оксидоредуктаз: пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД метилкобаламин, ФАД, ТГФК биоцитин, HSКоА, НАДФ дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК НАД, НАДФ, ФАД, глутатион 130. Коферменты лиаз: 1. НАД, ФАД, HSКоА 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, биоцитин 4. ФАД, пиридоксальфосфат 5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ 131. Коферменты синтетаз: 1. УТФ, ТДФ, НАД ГТФ, ФАД, ТГФК НАД, липоевая кислота, ЦТФ НАДФ, биоцитин, ТГФК HSКоА, биоцитин, АТФ 132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: В5 и В6 В2 и Н Н и В5 В5 и В2 В2 и РР 133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: гидролиза изомеризации декарбоксилирования переаминирования окислительно-восстановительных 134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина: 1. ниацина 2. цианокобаламина 3. рутина тиамин 5. пиридоксина 135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин: биотин пиридоксин рибофлавин аскорбиновая кислота тиамин 136. Из аминокислоты триптофана синтезируется: 1. ТПФ ФМН ФАД ТГФК НАД+ 137. Коферментная форма витамина В6: 1. липоевая кислота 2. тиаминпирофосфат 3. флавинадениндинуклеотид 4. метилкобаламин 5. пиридоксальфосфат 138. В состав кофермента НАД входит витамин: 1. Н 2. В6 3. В2 4. В5 5. РР 139. В состав кофермента ФАД входит витамин: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 140. В образовании кофермента А участвует: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. фолиевая кислота 5. пантотеновая кислота 141. Коферментная форма витамина В12: 1. НАД 2. ФАД 3. ФМН 4. ТПФ 5. метилкобаламин 142. Коферментная форма витамина Вс: 1. НАД 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. ТГФК 143. Коферментная форма витамина РР: 1. ТГФК 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. НАДФ 144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы: клеточная мембрана цитозоль лизосомы матрикс митохондрий ядро 145. Международная единица активности ферментов имеет размерность: ммоль в сек моль в мин мкмоль в сек моль в сек мкмоль в мин 146. «Катал» имеет размерность: мкмоль в мин мкмоль в сек ммоль в мин ммоль в сек моль в сек 147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при: инфаркте миокарда остром панкреатите вирусном кератите карциноме предстательной железы рахите 148. Внутриклеточная локализация ЛДГ: 1. ядро 2. митохондрия 3. ЭПС 4. лизосомы 5. цитоплазма 149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность: щелочной фосфотазы гистидазы альфа-амилазы кислой фосфатазы креатинкиназы 150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ: скелетные мышцы мозг печень селезенка миокард 151. Количество изоферментов ЛДГ: 1 2 3 4 5 152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ: миокард мозг почки печень скелетные мышцы 153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: инфаркте миокарда остром панкреатите рахите закупорке желчных путей карциноме предстательной железы 154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы: КК, ЛДГ, АСТ КК, альдолаза АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза АСТ, альдолаза, липаза альфа-амилаза, липаза, трипсин 155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц: КК, ЛДГ, АСТ АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза альфа-амилаза, липаза КК, альфа-амилаза, АЛТ КК-ММ, альдолаза 156. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда: альфа-амилаза, липаза КК, альдолаза АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза альдолаза, липаза, КК ЛДГ, АСТ, КК-МВ 157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение: 1. АЛТ/АСТ 2. АСТ/ Гл-ДГ 3. АЛТ/ Гл-ДГ 4. Гл-ДГ/ АСТ 5. АСТ/АЛТ 158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики: сахарного диабета острого панкреатита рахита карциномы предстательной железы печеночной желтухи 159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии: гистидазы тирозиназы глюкозо-6-фосфатазы фосфорилазы мышц фенилаланингидроксилазы 160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения: вирусного конъюнктивита тромбозов заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии лимфогрануломатоза острого панкреатита 161. Аспарагиназа используется для лечения: заболеваний ЖКТ вирусного конъюнктивита заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов лимфогрануломатоза 162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: панкреатита лимфогрануломатоза заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии тромбозов вирусного конъюнктивита 163. Ферменты – это: 1) особый класс химических соединений 2) гормоны белковой природы 3) особый класс нуклеиновых кислот 4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции 5) катализаторы белковой природы 164. Классификация ферментов основана на: 1) их химической природе 2) типе их превращения 3) химической природе субстрата 4) химической природе продукта 5) типе катализируемой реакции 165. Ключевой фермент метаболического пути: 1) не полностью расходуется в ходе реакции 2) катализирует наиболее быструю реакцию 3) всегда катализирует обратимые реакции 4) полностью расходуется в ходе реакции 5) катализирует наиболее медленную реакцию 166. Скорость ферментативной реакции: 1) всегда прямо пропорциональна температуре 2) всегда обратно пропорциональна температуре 3) не зависит от температуре 4) повышается при температуре выше 50° 5) максимальна при температуре 37° 167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи: 1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента 2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата 3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата 4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента 5) скорость реакции снижается при накоплении продукта 168. Ферменты: 1) в ходе химических реакций превращаются в продукт 2) катализаторы небелковой природы 3) поступают в клетки организма человека с пищей 4) активны только при температуре выше 50° 5) катализаторы белковой природы 169. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют: 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) лиазы 5) изомеразы 170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов: 1) синтеза холестерола 2) гликолиза 3) цикла Кребса 4) тканевого липолиза 5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) 171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции: 1) резко повышается 2) не изменяется 3) сначала резко снижается, а затем возрастает 4) сначала резко повышается, а затем снижается 5) снижается 172. Фермент, как и небиологический катализатор: 1) не обладает специфичностью 2) расходуется в ходе реакции 3) повышает энергию активации 4) катализирует только обратимые реакции 5) ускоряет реакцию 173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это: 1) кофактор 2) аллостерический центр 3) продукт 4) кофермент 5) активный центр 174. Первый класс ферментов называется: 1) лигазы 2) изомеразы 3) лиазы 4) гидролазы 5) оксидоредуктазы 175. Необратимым способом активации ферментов является: 1) аллостерическая регуляция 2) фосфорилирование 3) ассоциация протомеров 4) присоединение регуляторного белка 5) частичный протеолиз 176. Оптимальной температурой для работы ферментов является: 1) 10° 2) 20° 3) 100° 4) 50° 5) 37° 177. Ингибитор – это вещество, которое: 1) увеличивает скорость ферментативной реакции 2) участвует в преобразовании субстрата в продукт 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) снижает скорость ферментативной реакции 178. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это: 1) активный центр 2) кофактор 3) продукт 4) кофермент 5) аллостерический центр 179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую: 1) лигазы 2) оксидоредуктазы 3) лиазы 4) гидролазы 5) трансферазы 180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется: 1) аллостерически 2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования 3) путем ассоциация протомеров 4) на уровне трансляции генов 5) на уровне транскрипции генов 181. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 182. Активатор – это вещество, которое: 1) участвует в преобразовании субстрата в продукт 2) снижает скорость ферментативной реакции 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) увеличивает скорость ферментативной реакции 183. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: 1) не расходуются в ходе реакции 2) снижают энергию активации 3) расходуются в ходе реакции 4) повышают энергию активации 5) обладают высокой специфичностью 184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: 1) лигазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) оксидоредуктазы 5) гидролазы 185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: 1) ацетилирование 2) карбоксилирование 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) фосфорилирование 186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: 1) продукт 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5) субстрат 188. Монооксигеназы являются: 1) лигазами 2) трансферазами 3) гидролазами 4) лиазами 5) оксидоредуктазами 189. Ограниченный протеолиз происходит при активации: гликогенсинтазы ГМГ-КоА-редуктазы ТАГ-липазы Ацетил-КоА-карбоксилазы трипсина 190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ 191.Ключевой фермент метаболического пути: катализирует наиболее быструю реакцию всегда катализирует обратимые реакции полностью расходуется в ходе реакции не полностью расходуется в ходе реакции катализирует наиболее медленную реакцию 192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы 193. При какой температуре денатурируют ферменты? 1) 0 - 10ºС 2) 80 – 100С 3) 10 – 20С 4) 30 – 40С 5) 20 – 30 С 194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов: 1) 50 – 60С 2) 15 – 20С 3) 80 – 100С 4) 35-40С 5 0 - 15С 195. Активатор амилазы слюны: 1) CuSO4 2) NaCl 3) NaOH 4) KOH 5 NaОН 196. Расщепление каких субстратов Катализирует милаза слюны? 1) триглицериды 2) нуклеопротеины 3) крахмал 4) гликоген 5 сахарозу 197. Активность амилазы мочи в норме: 1 4) 28 – 160 г/чл 5 3,3 – 5,5 г/ч л 198. Активность амилазы мочи повышается при: 1) раке предстательной железы 2) эпидемическом паротите 3) панкреатите 4) инфаркте миокарда 5 гепатите 199. Активаторы панкреатической липазы: 1) HCl 2) желчные кислоты 3) фактор Кастла 4) ренин 5 амилаза 200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок: 1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны 5 коллаген 201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок: 1) альбумины 2) глобулины 3) протамины 4) гистоны 5 кератин 202. Нингидриновая реакция открывает в белках: 1) пептидные связи 2) ароматические аминокислоты 3) аминогруппу аминокислот в -положении 4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 5 отрицательно заряженные аминокислоты 203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция? 1) серина 2) аланина 3) триптофана 4) тирозина 5 глицина 204. Глобулины выпадают в осадок: 1) в насыщенном растворе сульфата аммония 2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия 4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия 5 в полунасыщенном растворе сульфата аммония 205. Альбумины выпадают в осадок: 1) в насыщенном растворе сульфата аммония 2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия 4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия 5 в насыщенном растворе сульфата натрия 206. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана 2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди 5 образовании сульфида серебра 207. Принцип метода реакции Фоля заключается в: 1) образовании комплекса Руэмана 2) образовании осадка сульфида свинца 3) нитровании ароматических аминокислот 4) образовании комплекса с ионами меди 5 образовании комплекса с ионами меди 208. Биуретовая реакция открывает в белках: 1) ароматические аминокислоты 2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи 4) аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 5 на положительно заряженные аминокислоты 209. Реакция Фоля открывает в белке: 1) ароматические аминокислоты 2) аминогруппу в -положении аминокислот 3) пептидные связи 4) аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу 5 аминокислоты, содержащие слабо связанную серу 210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля? 1) треонин 2) метионин 3) серин 4) цистеин 5 фенилаланин 211. Положительную биуретовую реакцию дают: 1) свободные аминокислоты 2) дипептиды 3) полипептиды 4) дезоксирибонуклеопротеины 5 заряженные аминокислоты 212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью? 1) кофермент 2) холофермент 3) простетическая группа 4) апофермент 5 кофактор 213. Как называется белковая часть сложного фермента? 1) холофермент 2) кофермент 3) кофактор 4) апофермент 5 простетическая группа 214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера? 1) молекулярной массе 2) дегидратирующей способности 3) электрофоретической подвижности 4) денатурирующей способности 5 изоэлектрической точке 215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов: 1) не сдвигают равновесия реакции 2) высокая специфичность 3) не расходуются в процессе реакции 4) активность не зависит от температуры 5 активность не зависит от рН среды 216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность? 1) 1,5 – 2,0 2) 8,0 – 9,0 3) 6,0 – 8,0 4) только при 7,0 5 3,0 – 5,0 217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они: 1) состоят из аминокислот 2) имеют первичную структуру 3) денатурируют под действием экстремальных воздействий – t=100C, соли тяжёлых металлов и др. 4) имеют низкую молекулярную массу 5 имеют высокую молекулярную массу 218.Фермент уреаза обладает специфичностью: 1) стереохимической 2) абсолютной 3) групповой 4) относительной групповой 5 групповой специфичностью 219.Коферментная форма витамина В2: 1) НАД 2) ТГФК 3) ТДФ 4) ФАД 5 ПФ 220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется: 1) всей поверхностью молекулы фермента 2) аллостерическим центром 3) каталитическим участком активного центра 4) центром связывания с субстратом 5 небелковой частью - кофактором 221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 2) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции: 1) окислительно-восстановительные 2) межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 3) расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 4) присоединение групп по двойным связям 5 изомеризации 225. Какие ферменты относятся к классу изомераз? 1) эстераза 2) мутаза 3) фосфатаза 4) рацемаза 5 киназа 226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции: 1) переноса групп (с участием молекул воды) 2) расщепления внутримолекулярных связей 3) присоединения групп по двойным связям 4) образования новых связей с затратой АТФ 5 изомеризации 227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов: 1) термостабильность 2) высокая субстратная специфичность 3) расходуются в результате катализа 4) зависимость от активаторов и ингибиторов 5 высокая эффективность 228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от: 1) концентрации субстрата 2) концентрации продукта 3) концентрации фермента 4) молекулярной массы фермента 5 от типа катализируемой реакции 229. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает: 1) 1 моль продукта за 1 минуту 2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту 3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду 4) 1 моль продукта за 1 секунду 5 1 моль продукта за 10 минут 230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется: 1) простетическая группа 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5 холофермент 231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые: 1) катализируют разные реакции 2) катализируют одну и ту же реакцию 3) не различаются по активности 4) не различаются по физико-химическим свойствам 5 не различаются по молекулярной массе 232. Конкурентный ингибитор фермента 1) уменьшает Vmax , но не изменяет Кm 2) увеличивает Vmax , но не изменяет Кm 3) увеличивает как Кm , так и Vmax 4) увеличивает Кm , но не изменяет Vmax 5 увеличивает Кm , уменьшается Vmax 233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов: 1) кинетикой реакций 2) наличием регуляторного центра 3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц) 4 наличием субстратсвязывающего центра 5 наличием простетической группы 234. К аллостерической регуляции ферментативной активности относится: 1) гидролиз 2) органиченный протеолиз 3) фосфорилирование 4) ретроингибирование 5 дефосфорилирование 235. Наиболее выраженная активность лактатдегидрогеназы наблюдается в: 1) предстательной железе 2) печени 3) почках 4) костной ткани 5 нервной ткани 236. При инфаркте миокарда повышается активность: 1) аспартатаминотрансферазы 2) карбамоилфосфатсинтетазы 3) креатинкиназы МВ 4) креатинкиназы ВВ 5 аланинаминотрансферазыц 237. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью? 1) липаза 2) аргиназа 3) уреаза 4) гистидаза 5 гистидиндекарбоксилаза 238. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату: 1) выше 2) ниже 3) остается неизменным 4 сначала повышается, затем понижается 5 сначала понижается, затем повышается 239. Как ферменты влияют на энергию активации? 1) увеличивают 2) уменьшают 3) не изменяют 4 сначала повышают, затем понижают 5 сначала понижают, затем повышают 240. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить: 1) концентрацию фермента 2) концентрацию субстрата 3) рН оптимум 4) константу Михаэлиса 5 скорость реакции 241. Ковалентная модификация фермента происходит при: 1) органиченном протеолизе 2) фосфорилировании 3) ретроингибировании 4) активации предшественником 5 дефосфорилировании 242. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью: 1) HCl 2) холестерина 3) энтерокиназы 4) желчных кислот 5 гистамина 243. При недостаточности витамина С в организме будет нарушаться образование: 1) миоглобина 2) инсулина 3) коллагена 4) гемоглобина 5 эластина Ферменты: соединения белковой природы, регулирующие обмен ве- ществ, изменяя экспрессию определенных генов соединения белковой природы, осуществляющие ускорение определенных реакций соединения разнообразной химической природы, обеспечи- вающие протекание биохимических процессов путем регу- ляции метаболизма не способны синтезироваться в организме и являются обя- зательными компонентами пищи являются катализаторами небелковой природы |