гормоны. Гормональная регуляция 3 обмен белков и аминокислот. Обмен нуклеотидов 19 обмен гемопротеинов 26
 Скачать 1.98 Mb.
|
|
13. Функция ферментов 1) транспортная 2) регулирующая 3) структурная 4) сократительная 5) каталитическая 14. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате 1) фосфорилирования 2) метилирования 3) формирования димеров 4) образования дисульфидных связей 5) гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 15. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов 1) амилаза, пепсин, трипсин 2) липаза, нуклеаза, пепсин 3) химотрипсин, трипсин, амилаза 4) химотрипсин, трипсин, липаза 5) пепсин, химотрипсин, трипсин 16. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации 1) гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы 2) протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы 3) гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза 4) гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая 5) тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 17. Групповая специфичность характерна для 1) аргиназы 2) гистидазы 3) глутаматдегидрогеназы 4) сукцинатдегидрогеназы 5) трипсина 18. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует 1) пиридоксальфосфат 2) тгфк 3) биотин 4) надф+ 5) тпф (тбф, тдф) 19. В реакциях дегидрирования участвует 1) коэнзим а 2) тгфк 3) тпф (тбф, тдф) 4) биотин 5) фад 20. В реакциях трансаминирования участвует 1) фад 2) тбф 3) тгфк 4) надф+ 5) пиридоксальфосфат 21. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует 1) пиридоксальфосфат 2) фад 3) тбф 4) коэнзим а 5) тгфк 22. Малонат - конкурентный ингибитор 1) цитохромоксидазы 2) химотрипсина 3) фолатредуктазы 4) цистеиновых протеиназ 5) сукцинатдегидрогеназы 23. При инфаркте миокарда в крови повышается активность 1) щелочной фосфатазы 2) гистидазы 3) альфа-амилазы 4) кислой фосфатазы 5) креатинкиназы 24. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют 1) изомеразы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) оксидоредуктазы 5) лиазы 25. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) лигазы 5) изомеразы 26. Биотин – кофермент 1) аспартатаминотрансферазы 2) сукцинатдегидрогеназы 3) оксидазы аминокислот 4) пируватдекарбоксилазы 5) пируваткарбоксилазы 27. При неконкурентном ингибировании 1) ингибитор похож на субстрат 2) ингибитор занимает место субстрата в активном центре 3) повышается максимальная скорость реакции 4) уменьшается константа михаэлиса 5) снижается максимальная скорость реакции 28. Кофермент витамина в6 необходим для проявления активности 1) глутаматдегидрогеназы 2) пируваткарбоксилазы 3) липазы 4) 4-фенилаланингидроксилазы 5) аланинаминотрансферазы 29. Органная локализация изофермента креатинкиназы-мв 1) скелетные мышцы 2) мозг 3) печень 4) селезенка 5) миокард 30. При конкурентном ингибировании 1) ингибитор присоединяется в аллостерическом центре 2) повышается максимальная скорость реакции 3) снижается константа михаэлиса 4) понижается максимальная скорость реакции 5) повышается константа михаэлиса 31. Кофермент витамина рр необходим для проявления активности 1) глутаматдекарбоксилазы 2) аланинаминотрансферазы 3) сукцинатдегидрогеназы 4) малонил-коа-синтетазы 5) гмг-коа-редуктазы 32. Витамин, входящий в состав тпф (тдф, тбф) 1) биотин 2) пиридоксин 3) рибофлавин 4) аскорбиновая кислота 5) тиамин 33. Рибофлавин необходим для проявления активности 1) глутаматдекарбоксилазы 2) ацил-коа-синтетазы 3) пируваткарбоксилазы 4) аспартатаминотрансферазы 5) сукцинатдегидрогеназы 34. Витамин, входящий в состав фад 1) фолиевая кислота 2) пантотеновая кислота 3) аскорбиновая кислота 4) никотиновая кислота 5) рибофлавин 35. Пиридоксальфосфат – кофермент 1) сахаразы 2) пируваткарбоксилазы 3) малатдегидрогеназы 4) лактатдегидрогеназы 5) аспартатаминотрансферазы 36. Ферменты какого класса катализируют реакции без участия коферментов 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) изомеразы 4) лигазы 5) гидролазы 37. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина 1) сер, арг, цис 2) тир, глу, сер 3) сер, гли, асп 4) тир, арг, глу 5) сер, гис, асп 38. Пиридоксальфосфат – кофермент 1) лактатдегидрогеназы 2) химотрипсина 3) сукцинатдегидрогеназы 4) пируваткарбоксилазы 5) глутаматдекарбоксилазы 39. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют 1) синтетазы (лигазы) 2) изомеразы 3) гидролазы 4) трансферазы 5) лиазы 40. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом атф, катализируют 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) изомеразы 5) лигазы 41. Оксидоредуктазы катализируют реакции 1) изомеризации 2) гидролиза 3) межмолекулярного переноса групп 4) негидролитического расщепления субстрата 5) окислительно-восстановительные 42. Внутриклеточная локализация днк-зависимой рнк-полимеразы 1) клеточная мембрана 2) цитозоль 3) лизосомы 4) матрикс митохондрий 5) ядро 43. Международная единица активности ферментов имеет размерность 1) ммоль в сек 2) моль в мин 3) мкмоль в сек 4) моль в сек 5) мкмоль в мин 44. Трансферазы катализируют реакции 1) внутримолекулярного переноса групп 2) гидролиза 3) окислительно-восстановительные 4) негидролитического расщепления субстрата 5) межмолекулярного переноса групп 45. «катал» имеет размерность 1) мкмоль в мин 2) мкмоль в сек 3) ммоль в мин 4) ммоль в сек 5) моль в сек 46. Количество изоферментов лдг 1) 1 2) 2 3) 3 4) 4 5) 5 47. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-мм 1) миокард 2) мозг 3) почки 4) печень 5) скелетные мышцы 48. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о 1) инфаркте миокарда 2) остром панкреатите 3) рахите 4) закупорке желчных путей 5) карциноме предстательной железы 49. В основе классификации ферментов лежит 1) строение кофермента 2) строение субстрата 3) строение апофермента 4) строение продуктов реакции 5) тип катализируемой реакции 50. Биотин в качестве кофермента участвует в реакциях 1) метилирования 2) фосфорилирования 3) гликозилирования 4) ацетилирования 5) карбоксилирования 51. Тгфк в качестве кофермента участвует в реакциях 1) окислительно-восстановительных 2) переноса аминогруппы 3) изомеризации 4) карбоксилирования 5) переноса одноуглеродных групп 52. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях 1) метилирования 2) карбоксилирования 3) переноса одноуглеродных групп 4) окислительно-восстановительных 5) изомеризации 53. Пиридоксальфосфат в качестве кофермента участвует в реакциях 1) окислительно-восстановительных 2) изомеризации 3) переноса ацильных групп 4) карбоксилирования 5) трансаминирования 54. Коэнзим а в качестве кофермента участвует в реакциях 1) окислительно-восстановительных 2) трансаминирования 3) метилирования 4) гликозилирования 5) активации ацилов 55. Фенилкетонурия возникает при отсутствии 1) гистидазы 2) тирозиназы 3) глюкозо-6-фосфатазы 4) 5) фосфорилазы мышц Фенилаланингидроксилазы 56. Тдф (тпф, тбф) в качестве кофермента участвует в реакциях 1) изомеризации 2) трансаминирования 3) дегидрирования 4) метилирования 5) транскетолазных 57. Коферменты трансфераз 1) над+, фад, глутатион 2) тдф, глутатион, над+ 3) надф+, тгфк, дезоксиаденозилкобаламин 4) метилкобаламин, фад, биотин 5) пиридоксальфосфат, тгфк 58. Коферменты оксидоредуктаз 1) пиридоксальфосфат, тдф, над+ 2) метилкобаламин, фад, тгфк 3) биотин, коа, надф+ 4) дезоксиаденозилкобаламин, биотин, тгфк 5) над+, надф+, фад, глутатион 59. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях декарбоксилирования аминокислот 1) рибофлавин 2) биотин 3) тиамин 4) кобаламин 5) пиридоксин 60. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена 1) пантотеновая кислота 2) фолиевая кислота 3) рибофлавин 4) никотиновая кислота 5) аскорбиновая кислота 61. Ингибиторы протеиназ используются для лечения 1) вирусного конъюнктивита 2) тромбозов 3) заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4) лимфогранулематоза 5) острого панкреатита 62. Аспарагиназа используется для лечения 1) заболеваний жкт 2) вирусного конъюнктивита 3) заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4) тромбозов 5) лимфогранулематоза 63. При недостатке пиридоксина в организме наблюдается 1) резкая потеря аппетита, снижение секреции желудочного сока, диарея, судороги, расстройства сна 2) мегалобластическая анемия, лейкопения 3) дерматиты, диарея, деменция 4) кровоточивость десен, отеки и боли в суставах, снижение иммунитета, общая слабость 5) повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, поражения кожи 64. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы 1) кк, лдг, аст 2) кк, альдолаза 3) алт, глутамат-дг, холинэстераза 4) аст, альдолаза, липаза 5) альфа-амилаза, липаза, трипсин 65. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц 1) кк, лдг, аст 2) алт, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза 3) альфа-амилаза, липаза 4) кк, альфа-амилаза, алт 5) кк-мм, альдолаза 66. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда 1) альфа-амилаза, липаза 2) кк, альдолаза 3) алт, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза 4) альдолаза, липаза, кк 5) лдг, аст, кк-мв 67. Стереоспецифичность характерна для 1) аргиназы 2) гистидазы 3) трипсина 4) глутаматдегидрогеназы 5) фумаразы 68. Абсолютная специфичность характерна для 1) пепсина 2) трипсина 3) гликозидазы 4) липазы 5) аргиназы 69. Витамин, входящий в состав пиридоксальфосфата 1) в1 2) в2 3) в3 4) в5 5) в6 70. Витамин, отсутствие которого является причиной пеллагры 1) с 2) в2 3) в1 4) в6 5) рр 71. Витамин, входящий в состав фад 1) с 2) в1 3) в3 4) в6 5) в2 72. Витамин, входящий в состав коа 1) тиамин 2) рибофлавин 3) никотинамид 4) пиридоксин 5) пантотеновая кислота 73. Витамин, входящий в состав метилкобаламина 1) в1 2) в2 3) в3 4) в5 5) в12 74. Витамин, входящий в состав тпф (тбф, тдф) 1) в2 2) в12 3) с 4) в6 5) в1 75. Витамин, при недостатке которого возникает кровоточивость десен, снижение иммунитета 1) в1 2) в2 3) в6 4) в3 5) с 76. Витамин, недостаток которого вызывает болезнь бери-бери 1) в2 2) в5 3) в3 4) в6 5) в1 77. Функция ферментов: транспортная регулирующая структурная сократительная каталитическая 78. Общее свойство ферментов и небелковых катализаторов: 1. увеличивают энергию активации 2. обладают высокой специфичностью 3. денатурируют при высокой температуре 4. в ходе реакции расходуются 5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: снижают энергию активации повышают энергию активации катализируют только энергетически возможные реакции не расходуются в ходе реакции обладают высокой специфичностью 80. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: не изменяют направление реакции повышают энергию активации действуют при высоких температурах и крайних значениях рН изменяют положение равновесия обратимой реакции обладают регулируемой активностью 81. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от: начального состояния системы конечного состояния системы пути перехода системы из одного состояния в другое начального и конечного состояния системы присутствия фермента 82. Субстрат – это: белковая часть фермента небелковая часть фермента вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции вещество, которое ингибирует фермент вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента 83. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? апофермент кофермент изоэнзим холофермент субстрат 84. В формировании активного центра фермента принимают участие: альфа-аминогруппы аминокислот альфа-карбоксильные группы аминокислот иминогруппы пептидной связи карбонильные группы пептидной связи функциональные группы радикалов аминокислот 85. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина: сер, арг, цис тир, глу, сер сер, гли, асп тир, арг, глу сер, гис, асп 86. Аллостерический центр – это: место присоединения субстрата место присоединения кофактора место присоединения кофермента домен, обеспечивающий связывание ионов |