Главная страница
Навигация по странице:

  • Химия и обмен

  • Тест

  • База по биохимии. Правильный ответ лдг1


    Скачать 2.17 Mb.
    НазваниеПравильный ответ лдг1
    Дата13.04.2022
    Размер2.17 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаБаза по биохимии.docx
    ТипДокументы
    #471348
    страница10 из 193
    1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   ...   193

    Содержание


    1. Ферменты

    2. Витамины

    3. Энергетический обмен

    4. Химия и обмен углеводов

    5. Химия и обмен липидов Раздел «Ферменты»

    Тест 1. Из мышечной ткани экспериментального животного выделили изофермент ЛДГ5. Методом рентгеноструктурного анализа

    установили, что активный центр фермента представляет «карман» на поверхности фермента, выстланный боковыми цепями аминокислот, необходимыми для связывания субстрата и катализа его химического превращения. На каком уровне структурной организации молекулы фермента формируется активный центр?

    *С. Третичной структуры


    Тест 2. Методом рентгеноструктурного анализа на молекуле АДГ1 выделили участок фермента, представляющий собой «карман» на поверхности фермента, выстлан боковыми цепями аминокислот, необходимыми для связывания субстрата и катализа его

    химического превращения. Как называется такая комбинация аминокислот?

    *В. Активный центр


    Тест 3. В лаборатории выделили фермент глутаматдегидрогеназу и добавили в среду ингибитор аспартат. С увеличением концентрации субстрата, глутамата от 2,0 до 15,0 ммоль, степень ингибирования фермента уменьшилась от 37 до 26. Удаление ингибитора вызывало восстановление ферментативной активности. Определите тип ингибирования.

    *В. Обратимое конкурентное


    Тест 4. При исследовании влияния салицилатов на активность фермента глутаматдегидрогеназы установлено, что с увеличением

    концентрации субстрата глутамата от 1,5 до 8 ммоль степень ингибирования не изменяется. Удалив ингибитор, активность фермента можно восстановить. Определите тип ингибирования.

    *Д. Обратимое неконкурентное


    Тест 5. В инкубационную среду, содержащую субстраты аланин, аспарагин и креатин, внесли ферменты аланинтрансаминазу,

    аспартаттрансаминазу и креатинкиназу. Какие общие признаки характерны для этих ферментов?

    *В. Ферменты катализируют один тип реакций


    Тест 6. Из ткани миокарда выделили ферменты аланинтрансаминазу, аспартаттрансаминазу и креатинкиназу. К какому классу по

    Международной классификации относятся эти ферменты?

    *В. Трансферазы


    Тест 7. Для определения активности трансаминаз в исследуемую сыворотку крови внесли соответствующие субстраты, моделируя ферментативные реакции. Какой тип реакций катализируют эти ферменты?

    *В. Реакции с переносом групп атомов, отличных от водорода


    Тест 8. При исследовании желудочного сока методом гел-фильтрации выделили неактивную форму фермента пепсина с молекулярной массой 42 тыс. После добавления к ферменту соляной кислоты, молекулярная масса биологического катализатора уменьшилась до 25 тыс. и фермент стал активным. Какой вид регуляции характерен для данного фермента?

    *Д. Частичный протеолиз молекулы фермента


    Тест 9. При исследовании желудочного сока методом гел-фильтрации выделили неактивную форму фермента пепсина с молекулярной массой 42 тыс. После добавления к ферменту соляной кислоты, молекулярная масса биологического катализатора уменьшилась до 25 тыс. и фермент стал активным. Изменение, какого уровня структуры этого фермента сыграло решающую роль при

    его активации?

    *А. Первичного


    Тест 10. Фермент гликогенсинтетаза активируется путем отщепления фосфорной кислоты. Какой уровень структуры белка при

    этом изменяется?

    *С. Третичный


    Тест 11. При изучении механизма активации фермента установили, что в присутствии цАМФ происходит диссоциация структурных субъединиц фермента с высвобождением каталитической субъединицы С, обладающей ферментативной активностью. Механизм активации какого фермента исследовали?

    *С. Протеинкиназы


    Тест 12. Фермент, непосредственно осуществляющий фосфорилирование белков в клетках, активируется ц АМФ. Взаимодействие ц АМФ с регуляторной субъединицей фермента приводит к освобождению каталитической субъединицы этого фермента.

    Какие изменения в структуре фермента имели решающее значение для формирования активного центра?

    *В. Отщепление белков –ингибиторов


    Тест 13. В клетках Е. соli синтез пиримидиновых нуклеотидов осуществляется по схеме метобалического пути: СО2+ NН3+2АТФ→ Р1→Р2→УТФ→ЦТФ. При увеличении в клетке концентрации ЦТФ синтез пиримидиновых нуклеотидов прекращается. Какой вид регуляции описан?
    1   ...   6   7   8   9   10   11   12   13   ...   193


    написать администратору сайта