Рецензенты кандидат химических наук В. Г. Коробко доктор биологических наук В. А. Гвоздев Патрушев Л. И
 Скачать 5.83 Mb.
|
РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРАК введению Barbieri M. The organic codes. The basic mechanism of macroevolution. // Biology Forum. 1998. Vol. 91. P. 481–514. К главе 1 ГеоргиевГ.П. Гены высших организмов и их экспрессия. М.: Наука, 1989. 254 с. ГеоргиевГ.П., БакаевВ.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот // Молекуляр. биология. 1978. Т.12. С. 1205–1230. ГлазковМ.В. Петельно-доменная организация генов в эукариотических хромосомах // Там же. 1995. Т.29. С. 965–982. Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука, 1993. 564 с. Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот // Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с. Adams C.R., Kamakaka R.T. Chromatin assembly: Biochemical identities and genetic redundancy // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 9. 185–190. Debrauwere H., Gendrel C.G., Lechat S., Dutreix M. Differences and similarities between various tandem repeat sequences: Minisatellites and microsatellites // Biochemie. 1997. Vol. 79. P. 577–586. Gregory T.R., Hebert P.D.N. The modulation of DNA content: Proximate causes and ultimate consequences // Genome Res. 1999. Vol. 9. P. 317–324. Gruss C., Knippers R. Structure of replicating chromatin // Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 1996. Vol. 52. P. 337–365. Hart C.M., Laemmli U.K. Facilitation of chromatin dynamics by SARs // Curr. Opinion Genet. Develop. 1998. Vol. 8. P. 519–525. van Holde K., Zlatanova J. What determines the folding of the chromatin fiber? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 10548–10555. Kornberg R.D., Lorch Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome // Cell 1999. Vol. 98. P. 285–294. Mushegian A.R., Koonin E.V. A minimal gene set for cellular life derived by comparison of complete bacterial genomes // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1996. Vol. 93. P. 10268–10273. Olsen G.J., Woese C.R. Lessons from an Archaeal genome: What are we learning from Methanococcus jannaschii? // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 377–379. Poljak L., Kas E. Resolving the role of topoisomerase II in chromatin structure and function // Trends Cell Biol. 1995. Vol. 5. P. 348–354. Razin S.V. Functional architecture of chromosomal DNA domains // Crit. Rev. Eukaryotic Gene Expression. 1996. Vol. 6. P. 247–269. Robinow C., Kellenberger E. The bacterial nucleoid revisited // Microbiol. Rev. 1994. Vol. 58. P. 211–232. Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. PP. 545–579. К главе 2 Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с. Спирин А.С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка. М.: Высш. шк., 1986. 303 с. Chakraburtty K. Functional interaction of yeast elongation factor 3 with yeast ribosomes // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 163–173. Cate J.H., Yusupov M.M., Yusupova G.Zh. et al. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. Vol. 285. P. 2095–2104. Edmondson D.G., Roth S.Y. Chromatin and transcription // FASEB J. 1996. Vol. 10. P. 1173–1182. Frank J. The ribosome at higher resolution – the donut takes shape // Curr. Opinion Struct. Biol. 1997. Vol. 7. P. 266–272. Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189. Green R., Noller H.F. Ribosomes and translation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 679–716. Gregory P.D., Hörz W. Life with nucleosomes: Chromatin remodeling in gene regulation // Curr. Opinion Cell Biol. 1998. Vol. 10. P. 339–345. Hampsey M. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcriptional machinery // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. Vol. 62. P. 465–503. Hodges P., Scott J. Apolipoprotein B mRNA editing: A new tier for control of gene expression // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 77–81. Koleske A.J., Young R.A. The RNA polymerase holoenzyme and its implications for gene regulation // Ibid. 1995. Vol. 20. P. 113–116. Lamond A.I., Earnshaw W.C. Structure and function in the nucleus // Science. 1998. Vol. 280. P. 547–553. Latchman D.S. Transcription factors: An overview // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1997. Vol. 29. P. 1305–1312. Lewis J.D., Izaurralde E. The role of the cap structure in RNA processing and nuclear export // Europ. J. Biochem. 1997. Vol. 247. P. 461–469. McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553. McKendrick L., Pain V.M., Morley S.J. Translation initiation factor 4E // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 31–35. Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1993. Vol. 17. P. 23–25. Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Gen. Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683. Reines D., Conaway J.W., Conaway R.C. The RNA polymerase II general elongation factors // Trends Biochem. Sci. 1996. Vol. 21. P. 351–355. Smith H.C., Sowden M.P. Base-modification mRNA editing through deamination – the good, the bad and the unregulated // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 418–424. Sugiura M., Hirose T., Sugita M. Evolution and mechanism of translation in chloroplasts // Annu. Rev. Genet. 1998. Vol. 32. P. 437–459. Taanman J.-W. The mitochondrial genome: Structure, transcription, translation and replication // Biochim. et Biophys. acta. 1999. Vol. 1410. P. 103–123. Tsukiyama T., Wu C. Chromatin remodeling and transcription // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 182–191. Uptain S.M., Kane C.M., Chamberlin M.J. Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 117–172. Wittmann H.-G. Ribosomen und Proteinbiosynthese // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1989. Vol. 370. P. 87–99. Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 545–579. Yarnell W.S., Roberts J.W. Mechanism of intrinsic transcription termination and antitermination // Science. 1999. Vol. 284. P. 611–615. К главе 3 Жимулев И.Ф. Гетерохроматин и эффект положения гена. Новосибирск: Наука, 1993. 491 с. Льюин Б. Гены. М.: Мир, 1987. 544 с. Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М. Высш. шк., 1990. 352 с. Bashirullah A., Cooperstock R.L., Lipshitz H.D. RNA localization in development // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 335–394. Blumenthal T. Trans-splicing and polycistronic transcription in Caenorhabditis elegans // Trends Genet. 1995. Vol. 11. P. 132–136. Bock A., Forchhammer K., Heider J. et al. Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code. // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 463–467. Bochtler M., Ditzel L., Groll M. et al. The proteasome // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 295–317. Bohley P. The fate of proteins in cells // Naturwissenschaften. 1995. Vol. 82. P. 544–550. Calkoven C.F., Geert A.B. Multiple steps in the regulation of transcription-factor level and activity // Biochem. J. 1996. Vol. 317. P. 329–342. Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 845–857. Chabot B. Directing alternative splicing: Cast and scenarios // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 472–478. Clark A.L., Docherty K. Negative regulation of transcription in eukaryotes // Biochem.J. 1993. Vol. 295. P. 521–541. Cooper A.A., Stevens T.H. Protein splicing, self-splicing of genetically mobile elements at the protein level // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 351–356. Evdokimova V.M., Ovchinnikov L.P. Translational regulation by Y-box transcription factor: Involvement of the major mRNA-associated protein, p50 // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 139–149. Farabaugh P.J. Programmed translational frameshifting // Microbiol. Rev. 1996. Vol. 60. P. 104–134. Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189. Gerasimova T.I., Corces V.G. Boundary and insulator elements in chromosomes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1996. Vol. 6. P. 185–192. Guarente L. Transcriptional coactivators in yeast and beyond // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 517–521. Jentsch S., Schlenker S. Selective protein degradation: A journey’s end within the proteasome // Cell. 1995. Vol. 82. P. 881–884. Latchman D.S. Eukaryotic transcription factors // Biochem J. 1990. Vol. 270. P. 281–289. Lyon M.F. X-chromosome inactivation // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. P. R235–R237. McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553. Mor A., Amiche M., Nicolas P. Enter a new post-translational modification: D-amino acids in gene-encoded peptides // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 481–485. Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 23–26. Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Genes Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683. Raught B., Gingras A.-C. eIF4E activity is regulated at multiple levels // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 43–57. Struhl K. Fundamentally different logic of gene regulation in eukaryotes and prokaryotes // Cell. 1999. Vol. 98. P. 1–4. Udvary A. Dividing the empire: Boundary chromatin elements delimit the territory of enhancers // EMBO J. 1999. Vol. 18. P. 1-8. Van der Velden A.W., Thomas A.A.M. The role of 5' untranslated region of an mRNA in translation regulation during development // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 87–106. Wolberger C. Combinatorial transcription factors // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 8. P. 552–559. Wolberger C. Multiprotein–DNA complexes in transcriptional regulation // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 29-56. К главе 4 Bell S.P. Eukaryotic replicators and associated protein complexes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P. 162–167. Cesareni G., Heimer-Citterich M., Сastagnoli L. Control of ColE1 plasmid replication by antisense RN /. Trends Genet. 1991. Vol. 7. P. 230–235. Chen C.W. Complications and implications of linear bacterial chromosomes // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 192–196. Halin J.L., Dijkwel P.A. On the nature of replication origins in higher eukaryotes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P.153–161. Lundblad V., Wright W.E. Telomeres and telomerase: A simple picture becomes complex // Cell. 1996. Vol. 87. P. 369–375. Stillman B. Smart machines at the DNA replication fork // Cell. 1994. Vol. 78. P. 725–728. К главе 5 Ауэрбах Ш. Проблемы мутагенеза. М.: Мир, 1978. 463 с. DNA repair. A special issue. // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 381–440. Friedberg E.C., Gerlach V.L. Novel DNA polymerases offer clues to the molecular basis of mutagenesis // Cell. 1999. Vol. 98. P. 413–416. McMurray C.T. Mechanisms of DNA expansion // Chromosoma. 1995. Vol. 104. P. 2–13. Miller J.H. Spontaneous mutators in bacteria: Insight into pathways of mutagenesis and repair // Annu. Rev. Microbiol. 1996. Vol. 50. P. 625–643. Patrushev L.I. Altruistic DNA. About protective functions of the abundant DNA in the eukaryotic genome and its role in stabilizing genetic information // Biochem. Mol. Biol. Intern. 1997. Vol. 41. P. 851–860. Rosenberg S.M. Mutations for survival // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 829–834. Sancar A. Excision repair in mammalian cells // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 15915–15918. Sniegowski P.D. The origin of adaptive mutants: Random or nonrandom? // J. Mol. Evol. 1995. Vol. 40. P. 94–101. К главе 6 Хесин Р.Б. Непостоянство генома. М.: Наука, 1984. 472 с. Chun J., Schatz D.G. Developmental neurobiology: Alternative ends for a familiar story? // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. R251–R253. К главе 7 Патрушев Л.И. Биосинтез белка в искусственных генетических системах // Проблема белка. М.: Наука, 1995. Т.1 Химическое строение белка. С. 354–478. Рыбчин В.Н. Основы генетической инженерии. СПб.: СПбГТУ, 1999. 521 с. Шабарова З.А., Богданов А.А., Золотухин А.С. Химические основы генетической инженерии. М.: Изд-во МГУ, 1994. 219 с. Bohl D., Heard J.-M. Transcriptional modulation of foreign gene expression in engineering somatic tissues // Cell. Biol. Toxicol. 1998. Vol. 14. P. 83–94. Geisse S., Gram H., Kleuser B. et al. Eukaryotic expression systems: A comparison // Protein Expression and Purification. 1996. Vol. 8. P. 271–282. К главе 8 Chang T.K., Jackson D.Y., Burnier J.P. et al. Subtiligase: a tool for semisynthesis of proteins // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1994. Vol. 91. P. 12544–12548. Houghten R.A. Peptide libraries: Criteria and trends // Trends Genet. 1993. Vol. 9. P. 235–239. Jackson D.Y., Burnier J., Quan C. et al. A designed peptide ligase for total synthesis of ribonuclease A with unnatural catalytic residues // Science. 1994. Vol. 226. P. 243–247. O'Brien P.J., Hershlag D. Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities // Chem. Biol. 1999. Vol. 6. P. R91–R105. Scott J.K. Discovering peptide ligands using epitope libraries // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 241–245. Wakasugi K., Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthesis // Science. Vol. 284. P. 147–151. К главе 9 Crooke S.T. Progress in antisense therapeutics // Med. Res. Rev. 1996. Vol. 16. P. 319–344. Dolnick B.J. Naturally occurring antisense RNA // Pharmacol. Ther. 1997. Vol. 75. P. 179–184. Famulok M. Oligonucleotide aptamers that recognize small molecules // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 324–329. Hager A.J., Pollard J.D., Szostak J.W. Ribozymes: aiming at RNA replication and protein synthesis // Chem. Biol. 1996. Vol. 3. P. 717–725. Hnatowich D.J. Antisense and nuclear medicine // J. Nucl. Med. 1999. Vol. 40. P. 693–703. Jones J.T., Lee S.-W., Sullinger B.A. Tagging ribozyme reaction sites to follow trans-splicing in mammalian cells // Nature Medicine. 1996. Vol. 2. P. 643–648. Li Y., Breaker R.R. Phosphorylating DNA with DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1999. Vol. 96. P. 2746–2751. Li Y., Breaker R.R. Deoxiribozymes: new players in the ancient game of biocatalysis // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 315–323. Marr J.J. Ribozymes as therapeutic agents // Drug Discov. Today. 1996. Vol. 1. P. 94–102. Sokol D.L., Murrey J.D. Antisense and ribozyme constructs in transgenic animals // Transgenic Res. 1996. Vol. 5. P. 363–371. Wilson D.S., Szostak J.W. In vitro selection of functional nucleic acids // Annu. Rev. Biochem. 1999. Vol. 68. 611–647. К главе 10 Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 5. Трансгеноз и новая молекулярная генетика // Молекуляр. генетика, микробиология и вирусология. 1996. № 4. С. 3–32. Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 6. Генотерапия и медицина XXI века // Там же. 1997. № 2. С. 3–28. Altaner C. Gene therapy for cancer (present status) // Neoplasma. 1995. Vol. 42. P. 209–213. Calos M.P. The potential of extrachromosomal replicating vectors for gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 463–466. Cristal R.G. Transfer of genes to humans: Early lessons and obstacles to success // Science. 1995. Vol. 270. P. 404–410. Harris J.D., Lemoin N.R. Strategies for targeted gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 400–405. Mastrangelo M.J., Berd D., Nathan F.E. et al. Gene therapy for human cancer: An assay for clinicians // Semin. Oncol. 1996. Vol. 23. P. 4–21. Morishita R., Higaki J., Tomita N., Ogihara T. Application of transcription factor "decoy" strategy as means of gene therapy and study of gene expression in cardiovascular disease // Circ. Res. 1999. Vol. 82. P. 1022–1028. Shastry B.S. Genetic knockouts in mice: An update // Experientia. 1995. Vol. 51. P. 1028–1039. Spencer D.M. Creating conditional mutations in mammals // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 181–187. Weiss B., Davidkova G., Zhou L.-W. Antisense RNA gene therapy for studying and modulating biological processes // Cell Mol. Life Sci. 1999. Vol. 55. P. 334–358. Zanjani E.D., Anderson W.F. Prospects for in utero human gene therapy // Science. 1999. Vol. 285. P. 2084–2088. К главе 11 Шагинян И.А., Гинцбург А.Л. ПЦР-генетическое типирование патогенных микроорганизмов // Генетика. 1995. Т. 31. С. 600–610. Graber J.H., O'Donnell M.J., Smith C.L., Cantor C.R. Advances in DNA diagnostics // Curr. Opinion Biotechnol. 1998. Vol. 9. 14–18. Jeffreys A.J., MacLeod A., Tamaki K. et al. Minisatellite repeat coding as digital approach to DNA typing // Nature. 1991. Vol. 354. P. 204–209. Nuwaysir E.F., Bittner M., Trent J., Barret C., Afshary C.A. Microarrays and toxicology: The advent of toxicogenomics // Mol. Carcinogenesis. 1999. Vol. 24. P. 153–159. Parsons B.L., Heflich R.H. Genotypic selection methods for the direct analysis of point mutations // Mutation Res. 1997. Vol. 387. P. 97–121. Pena S.D.J., Chakraborty R. Paternity testing in the DNA era // Trends Genet. 1994. Vol. 10. P. 204–209. Roth M., Yarmush M.L. Nucleic acid biotechnology // Annu. Rev. Biomed. Eng. 1999. Vol. 1. P. 265–297. Shikata H., Utsumi N., Kuivaniemi H. et al. DNA-based diagnostics in the study of heritable and acquired disorders // J. Lab. Clin. Med. 1995. Vol. 125. P. 421–432. Sidransky D. Nucleic acid-based for the detection of cancer // Science. 1997. Vol. 278. P. 1054–1058. К главе 12 Benner S.A., Trabesinger N., Schreiber D. Past-genomic science: Converting primary structure into physiological function // Adv. Enzyme Regul. 1998. Vol. 38. P. 155–180. Billings P.R., Smith C.L., Cantor C.L. New techniques for physical mapping of the human genome // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 28–34. Burge C.B., Karlin S. Finding the genes in genomic DNA // Curr. Opinion Struct. Biol. 1998. Vol. 8. P. 346–354. Clark M.S. Comparative genomics: The key to understanding the Human Genome Project // BioEssays. 1999. Vol. 21. P. 21–30. McKusick V. Current trends in mapping human genes // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 12–20. Rose E.A. Applications of the polymerase chain reaction to genome analysis // Ibid. 1991. Vol. 5. P. 46–54. Научное издание Патрушев Лев Иванович Экспрессия генов Утверждено к печати Ученым советом Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук Заведующая редакцией А.М. Гидалевич Редактор Т.И. Белова ЛР № 020297 от 23.06.1997 1 Все свое ношу с собой (лат.) 2 Френкель-Конрат Х. Химия и биология вирусов. М.: Мир, 1972. С. 15. 23 Нарисованная выше картина, как и рис I.62, являются упрощенной схемой, в которой, в частности не учитывается рецессивный характер большинства возникающих мутаций. Однако наличие генетического груза в популяциях многоклеточных организмов, а также гемизиготное состояние части генов, ассоциированных с половыми хромосомами, повышают вероятность полного функционального выключения аллелей под действием соматических мутаций, возникающих в онтогенезе диплоидных организмов. Дублирование генетической информации (тотипотентность соматических клеток), позволяющее производить замещение поврежденных клеточных линий в онтогенезе, и другие защитные механизмы, которые будут обсуждаться ниже, снижают остроту проблемы соматических мутаций в онтогенезе многоклеточных организмов, но не снимают ее полностью. Такой проблемы не возникает у прокариот из-за отсутствия у них сомы, а следовательно, и необходимости кооперации свободноживущих клеток. 3 К концу 1999 года полностью определена последовательность нуклеотидов хромосомы 22 человека. |