Главная страница
Навигация по странице:

  • «Чувашская государственная сельскохозяйственная академия» (ФГБОУ ВО Чувашская ГСХА) Факультет ветеринарной медицины и зоотехнии


  • 1 Биосинтез коллагена

  • 3 Эластолиз генерализованный

  • 3.1 Эластолиз солнечный

  • Список использованной литературы

  • цитология. реферат цитология 1. Реферат по дисциплине Цитология, гистология и эмбриология На тему Cтруктура, биосинтез и фибриллогенез коллагена. Эластолиз


    Скачать 79.44 Kb.
    НазваниеРеферат по дисциплине Цитология, гистология и эмбриология На тему Cтруктура, биосинтез и фибриллогенез коллагена. Эластолиз
    Анкорцитология
    Дата14.10.2019
    Размер79.44 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлареферат цитология 1.docx
    ТипРеферат
    #90063

    Министерство сельского хозяйства Российской Федерации

    Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования

    «Чувашская государственная сельскохозяйственная академия»

    (ФГБОУ ВО Чувашская ГСХА)
    Факультет ветеринарной медицины и зоотехнии

    Кафедра «Морфологии, акушерства и терапии»

    РЕФЕРАТ

    по дисциплине: « Цитология, гистология и эмбриология»

    На тему: «Cтруктура, биосинтез и фибриллогенез коллагена. Эластолиз»

    Выполнила:
    студентка 1 курса

    Проверила:
    Преподаватель
    Чебоксары 2019

    Содержание

    Введение………………………………………………………………...…………3

    1 Биосинтез коллагена…………………..…….…………………………………..5

    2 Фибриллогенез коллагена …………………………..………………………….7

    3 Эластолиз генерализованный……….……………..………………………...…9

    3.1 Эластолиз солнечный………………………………………………….....10

    Список использованной литературы…………………………………………...12

    Введение

    Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена.

    Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей. Молекулы коллагена образованы тремя полипептидными цепями, каждая из которых скручена в левую спираль, а это спирали, в свою очередь, скручены вместе в правую суперспираль. Структурный остаток Гли-X-Y, часто повторяющийся в первичной структуре полипептидных цепей коллагена, называется коллагеновым мотивом. Глицин обязателен, поскольку радикал любой другой аминокислоты не помещается между пептидными цепями в центре тройной спирали. X часто – пролин (или лизин), а Y – гидроксипролин (или другая аминокислота). Они ограничивают вращение полипептидной цепи.

    Синтез коллагена происходит на полирибосомах ЭПР. С участием ферментов пролилгидроксилазыили лизилгидроксилазы гидроксилируются остатки пролина и лизина в растущих цепях при участии кислорода, 
    a-кетоглутарата, а также иона Fe2+ и аскорбиновой кислоты в качестве кофакторов. Гидроксилирование необходимо для образования связей между молекулами коллагена при сборке фибрилл. По мере синтеза пептидные цепи с помощью сигнального пептида проникают через мембрану в полость ЭПР, там гликозилируются путем присоединения к некоторым остаткам гидроксилизина остатков моносахаридов и объединяются в молекулы проколлагена. Он перемещается в комплекс Гольджи, включается в секреторные гранулы и секретируется. В межклеточном пространстве при действии амино- и карбоксипептидаз от проколлагена отщепляются концевые пропептиды, и образуется тропоколлаген. Его тройная спираль стабилизирована водородными связями с участием остатков гидроксипролина и молекул воды (межфибриллярная структурная вода) и межцепочечными поперечными сшивками между лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками.

    Образование коллагеновых фибрилл происходит путем самосборки. Происходит дезаминирование лизина и гидроксилизина с образованием альдегидных групп. Они взаимодействуют с аминогруппами остатков лизина другой молекулы коллагена, в результате чего образуются межмолекулярные ковалентные сшивки .

    Фибриллообразующие коллагеныколлагены I, II, III, V, XI. Существуют также коллагены, образующие сетевидные структуры, например, коллаген IV типа - основной структурный белок базальных мембран. Его пептидные цепи сохраняют концевые глобулярные домены и образуют сетевидную трехмерную структуру.

    Эластин - основной белковый компонент, из которого состоят эластические волокна. Как и коллаген, эластин содержит много глицина и пролина. Оксипролина в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене, нет гидроксилизина, много валина и других гидрофобных аминокислот.

    1 Биосинтез коллагена

    Предшественник коллагена синтезируется на рибосомах на поверхности гранул ШЭР. Прежде чем превратиться в зрелую форму белок-предшественник подвергается значительной модификации в эндоплазматическом ретикулуме и аппарат Гольджи.

    Отщепление сигнального пептида приводит к образованию проколлагена. Молекула проколлагена всё ещё несёт на одном конце длинный пропептид. Далее следует гидроксилирование многих остатков пролина и ряда остатков лизина.
    Некоторые остатки гидроксилизина дополнительно гликозилируются. Окисление остатков цистеина приводит к образованию внутри- и межмолекулярных дисульфидных связей, которые обеспечивают правильное скручивание полипептидных цепей в тройную спираль. Прежде чем секретироваться в межклеточное пространство, молекула проколлагена должна пройти стадии модификации и правильной сборки. В процессе транспорта через плазматическую мембрану отщепляются N- и C-концевые пропептиды . Коллаген выходит из клетки и в результате ступенчатой сборки образует микрофибриллы. Наконец, ε-аминогруппы некоторых остатков лизина подвергаются ферментативному окислению с образованием альдегидных групп.

    Последний этап - конденсация с образованием внутри- и межмолекулярных поперечных связей, в результате чего фибриллы коллагена приобретают окончательную структуру, характеризующуюся прочностью на разрыв и высокой устойчивостью к действиюпротеиназ. В организме коллагены выполняют разнообразные биологические функции. О важной роли коллагенов убедительно свидетельствует множество наследственных генетических дефектов, связанных с мутациями в молекулах коллагенов или ферментов, принимающих участие в их биосинтезе. Такие дефекты могут оказывать влияние на структуру и функцию цитоскелета, связок, сухожилий, кожи, глаз, кровеносных сосудов, волос и даже размеров тела (примером служит синдром Элера-Данлоса). Гидроксилирование остатков пролина и лизина в молекуле проколлагена катализируется проколлаген-гидроксилазами, имеющими в активном центре атомы железа. В качестве кофермента используется аскорбат (витамин C). Симптомы дефицита витамина C, такие, как выпадение зубов, кровоточивость дёсен или повреждения кожи (цинга), объясняются нарушением биосинтеза коллагенов.

    2 Фибриллогенез коллагена

    Весь процесс от начала образования полипептидных молекул на рибосомах до формирования миофибрилл протекает в два этапа. Первый происходит в фибробластах соединительной ткани называется - внутриклеточным этапом. Синтез белка идет на рибосомах, связанных с мембраной ЭПР. Одновременно образуются многие молекулы пре-про-α-цепей коллагена.

    1. На N-конце растущей пре-про-α-цепи присутствует гидрофобный сигнальный пептид, состоящий из 100 АМК, функция которого заключается в облегчении перемещения молекулы белка в просвет ЭПР. После отщепления сигнального пептида образуется про-α-цепь.

    2. В полости ЭПР остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксилизина и гидроксипролина. Катализируют эти реакции железосодержащие ферменты пролингидроксилаза и лизингидроксилаза. Для поддержания восстановленной формы железа (Fe2+ необходимо присутствие восстановителя аскорбиновой кислоты ( витамин С).

    3. Следующая пострансляционная модификация радикалов – гликозилирование остатков гидроксилизина - происходит одновременно с формированием трехспиральной структуры и прекращается по завершении спирализации. К ОН-группам радикалов гидроксилизина специфическиегликозилтрансферазы могут присоединять остатки галактозы, галактазы и глюкозы и в С-концевых участках молекул остатки маннозы.

    Правильную ориентацию цепей друг относительно друга обеспечивают N- и С- концевые фрагменты про-α-цепей, имеющие глобулярную структуру и содержащие остатки цистеина.

    4.Образование внутрицепочечных дивсульфидных мостиков в N-концевом участке молекулы препятствует спирализаци фрагмента из 100 аминокислотных остатков. Внутри- и межцепочечные дисульфидные связи в С- концевом фрагменте из 250 АМК остатков обеспечивают правильную ориентацию про-α-цепей и в тоже время мешают спирализации этого участка. Они так же препятствуют образованию крупных коллагеновых фибрилл в клетках, что приводило бы к нарушению функций этих клеток и всей соединительной ткани.

    Структуры, состоящие из 3 про-α-цепей, включаются в секреторные гранулы и поступают во внеклеточное пространство. Первой модификацией внеклеточного этапа является частичный протеолиз N- и С-концевых неспирализованных фрагментов. Гидролиз пептидных связей сразу в 3 цепях катализируют специфические пептидазы. В результате образуется молекула тропоколлагена.

    Тропоколлагенпредставляет палочкообразную молекулу. Три спирально навитые друг на друга полипептидные цепи имеют равную длину, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Объединению тропоколлагена в миофибриллы – фибриллогенезу – предшествует еще одна модификация лизина в составе трехспиральной молекулы.ВнеклеточныйСu2+-содержащий фермент лизилоксидазакатализирует реакции дезаминирования лизина и гидроксилизина.Образуется аллизин(альдегидлизина) и гидроксиаллизин(альдегид гидроксилизина), обладающие высокой реакционной способностью.

    3 Эластолиз генерализованный

    Эластолиз - ферментивный распад эластических волокон. Cutis laxa — кожа вялая, - редкое заболевание, характеризующееся системным поражением эластических волокон, в первую очередь кожи, легких, желудочно-кишечного тракта, а также других органов и систем.

    Этиология неизвестна. Высказывается предположение о возможной роли вирусной или бактериальной инфекции, аллергии, генетической предрасположенности. Описаны врожденные и приобретенные формы.

    Патогенез болезни, характеризующейся избирательным поражением эластических волокон, остается неясным. Обсуждаются следующие наиболее вероятные гипотезы патогенеза: аномалия синтеза эластина, избыточная продукция эластазы, недостаточная продукция ее ингибиторов. В последних двух случаях истинное или относительное увеличение фермента ведет к разрушению эластических волокон.

    Патологическая анатомия. Гистологическое исследование выявляет истончение, дегенерацию и расплавление эластических волокон кожи, легких и других органов.

    Клиника и течение. На коже лица, шеи появляется множество глубоких отвисающих морщин. Кожа становится дряблой, легко растягивается, лишена тургора. Постепенно в процесс вовлекается кожа груди, плечевого пояса, живота, бедер, нижних конечностей. Из-за слабости мышц брюшной стенки образуются грыжи. Характерны возникновение дивертикулов желудка, кишечника, желчного пузыря, мочевого пузыря, выпадение прямой кишки, матки. Прогрессирует эмфизема легких, проявления которой могут быть ведущими в клинической картине болезни. Формируется хроническое легочное сердце. Течение болезни хроническое, непрерывно прогрессирующее.

    Диагностика и дифференциальная диагностика. Характерные изменения кожи лица, шеи, грудной клетки и т. д., прогрессирующая одышка, признаки поражения других органов позволяют установить правильный диагноз. Гистологическое исследование кожи помогает его верифицировать. Дифференциальную диагностику следует проводить с нейрофиброматозом, синдромом Элерса-Данлоса, синдромом Гренблад-Страндберга.

    3.1 Эластолиз солнечный

    Солнечным эластозом называют дегенеративное поражение кожного покрова, прежде всего, соединительной ткани. Состояние это характерно и для нормального старения, однако чрезмерное воздействие ультрафиолетового излучения способствует дегенеративным процессам, приводя к так называемому фотостарению. Именно фотостарение и является солнечным эластозом.

    Наиболее подвержены заболеванию любители загорать, моряки, люди, проживающие в жарких странах. Также выше риск развития эластоза у лиц европеоидной расы.

    Причины. Механизм действия заключается в повреждающем влиянии ультрафиолетового излучения на соединительную ткань. При этом однократно воздействие практически не играет роли. Важна продолжительность процесса, с каждым сильным воздействием УФ лучей кожа становится менее упругой и эластичной. Все процессы протекают через дегенерацию волокон эластина и коллагена и постепенного уменьшения количества волокон коллагена. Также регулярное солнечное облучение приводит к увеличению риска развития рака кожи.

    Симптомами поражения кожи при солнечном эластозе являются следующие признаки: Появление морщин; Уменьшение плотности (кожа становится «пергаментной»).



    Список использованной литературы

    1. Гистология. Учебник для студентов мед. Вузов. Под ред. Ю.И. Афанасьева, Н.А. Юриной. 5-е изд. – М.: Медицина, 1999.

    2. Терминологический словарь по цитологии, гистологии и эмбриологии / Ю.И. Афанасьев, К.К. Рогажинская, Р.П. Самусев и др. Под ред. Ю.И. Афанасьева и С.Л. Кузнецова. – М.: ООО «Издательство Новая Волна», 2002.

    3. Лабораторные занятия по курсу гистологии, цитологии и эмбриологии. Под ред. Ю.И. Афанасьева. 2-е изд. – М.: Медицина, 1999.

    4. Билич Г.Л., Катинас Г.С., Назарова Л.В. Цитология: учебник. Изд. 2-е, исправ. и доп. – СПб.: Издательство «ДЕАН», 1999.

    5. https://medicalplanet.su/gistologia/sintez_kollagena.html

    6. Руководство по гистологии в 2-х томах.- СПб.: СпецЛит, 2001.- 495с.

    7. Быков В.Л. Цитология и общая гистология. – С.-Пб.

    8. Колодезнакова Е.Д., Пшенникова Е.В., Иванова А.И. Особенности гистологического строения тканей и органов ребенка. Часть 1. Учебно-методическое пособие для студентов педиатрического факультета Медицинского института, Якутск, 1997.- 23 с.


    написать администратору сайта