Оглавление
Строение и функции белков и аминокислот 1
ФЕРМЕНТЫ 16
ВИТАМИНЫ 28
витамины 30
ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ 36
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН 36
Обмен белков и аминокислот. Обмен нуклеотидов 39
Обмен гемопротеинов Биохимия крови и мочи 48
Биохимия межклеточного матрикса соединительной ткани 61
МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ 70
«БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ» 72
«БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ» 73
Задачи 80
1. Аминокислота с незаряженным радикалом
Аланин
Изолейцин
2. Серосодержащая аминокислота
Метионин
3. Протеиногенная аминокислота
Аспарагиновая кислота
4. В образовании дисульфидной связи участвует
Цистеин
5. Ароматическая аминокислота
Фенилаланин
6. Гидроксилсодержащая аминокислота
Треонин
7. Аминокислота, содержащая в радикале метильную группу
Метионин
8. Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал
Серин
9. Радикал лейцина
Гидрофобный
10. Цветные реакции на белки позволяют судить о
Наличии белков в биологических жидкостях
11. Наличие пептидных групп в белках открывается
Биуретовой реакцией
12. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру
Вторичную
13. В изоэлектрической точке белок
Не имеет заряда
14. Молекулярная масса белков варьирует
От 5000 до десятков миллионов да
15. Глобулярные белки
Гистоны
Альбумин
16. Альбумины – это белки
Плазмы крови
17. Альбумины
Растворимы в воде
18. Альбумины имеют при ph 7,0 отрицательный заряд благодаря
Повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты
19. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина
4,7
20. Антитела обнаруживаются во фракции
Гамма-глобулинов
21. Функции фракции иммуноглобулинов
Защитная
22. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них
Лизина и аргинина
23. Гистоны содержатся в
Ядрах клеток
24. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю
Коллагенов
25. Функция коллагеновых белков
Структурная
26. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании
Коллагенов
27. Гидроксилирование пролина и лизина в созревающих коллагеновых белках происходит с участием
Аскорбата
28. Структурная единица коллагеновых белков называется
Тропоколлаген
29. Десмозиновая структура характерна для
Эластинов
30. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре
Десмозина и изодесмозина
31. Функция эластинов
Структурная
32. Аминокислота, к радикалу которой присоединяются остатки фосфорной кислоты в фосфопротеинах
Серин
33. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент
Аспарагин
34. Простетические группы протеогликанов
Гликозаминогликаны
35. Белки, определяющие группу крови
Гликопротеины
36. Белки - рецепторы плазматических мембран
Гликолипопротеины
37. Простетическая группа гемоглобина (hb) и миоглобина связана с белковой частью через остатки
Гистидина
38. Молекула hb а2 состоит из
Двух α-субъединиц и двух β-субъединиц
39. Причина возникновения серповидноклеточной анемии
Замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин
Замена 6 бета- глу на 6 бета-вал
40. Аденозин
Основной нуклеозид днк и рнк
41. Гуанозин
Основной нуклеозид днк и рнк
42. Пуриновое азотистое основание
Гуанин
43. Пиримидиновое азотистое основание
Урацил
44. Альфа-рибоза
Основной компонент рнк
45. Комплементарные азотистые основания
А – т
46. В днк между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется
Две водородные связи
47. Ортофосфат
Основной компонент рнк и днк
48. Аденозин
Пуриновый нуклеозид
49. Аденозинмонофосфат
Пуриновый нуклеотид
50. Мономеры нуклеиновых кислот
Нуклеозидмонофосфаты
51. Биологическая роль мрнк
Матрица белкового синтеза
52. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в
Форме молекул
53. Деление белков на α-, β- и γ – глобулины основано на различии в
Электрофоретической подвижности
54. Особенности аминокислотного состава коллагенов
Гли 33%
55. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов
Цис 10%
56. Первичная структура молекулы белка
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
57. Надвторичная структура молекулы белка
Упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру
58. Третичная структура молекулы белка
Расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями
59. Домен
Обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией
60. Вторичная структура молекулы белка
Регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова
61. Четвертичная структура молекулы белка
Объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу
62. Связи, поддерживающие первичную структуру днк
Фосфодиэфирные
63. Связи, поддерживающие вторичную структуру днк
Водородные
65. Незаменимые аминокислоты:
2) валин
4) лизин
66. Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?
1) тирозин
2)треонин
67. Отрицательно заряженные аминокислоты:
аспарагиновая кислота
68. Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
пептидной
69. Из каких компонентов построена молекула пептида?
Аминокислоты
70. Какие методы используют при разделении пептидов?
2) хроматография
4) электрофорез
71. Кто предложил пептидную теорию строения белка?
Фишер
72. Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
Инсулин
73. Гиперпротеинемия наблюдается при:
миеломной болезни
7. Белок имеет молекулярную массу:
более 6000 Дальтон
12. Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
4) гель-фильтрация
13. Укажите ароматические аминокислоты:
триптофан
74. При денатурации белков отмечается:
потеря биологической активности
75. Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
лизин
76. Методы определения N-концевых аминокислот:
2) Сенгера
3) Эдмана
77. Методы определения С-концевых аминокислот:
рентгеноструктурный анализ
78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
4) аспарагин
5) метионин
79. Типы связей, характерные для первичной структуры:
пептидная
80. Методы определения вторичной структуры белка:
рентгеноструктурный анализ
81. Разновидности вторичной структуры белка:
2) спираль
5) β- складчатость
82. Разновидности третичной структуры белка:
1) глобула
3) субъединица
83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:
наличие остатков пролина
84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
85. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?
кератин
86. Основной метод определения третичной структуры белка:
рентгеноструктурный анализ
87. К фибриллярным белкам относятся:
коллаген
88. К глобулярным белкам относятся:
Миоглобин
89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
3) гидрофобные взаимодействия
90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
91. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
миоглобин
92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?
экономит генетический материал
93. Белки, обладающие четвертичной структурой:
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
94. Какие признаки характерны для гистонов?
содержат много остатков аргинина и лизина
95. Основными функциями гистонов являются:
структурная
96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
лизин
97. К простым белкам относятся:
1) протамины
4) глютелины
2) альбумин
3) эластин
98. Простыми белками не являются:
казеин
99. Какие белки относятся к классу протеиноидов?
коллаген
100. Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
4) гемоглобин
5) казеин
101. Казеин относится к классу:
фосфопротеинов
102. Какие свойства характерны для белков?
амфотерность
103. Иммуноглобулины относятся к классу:
гликопротеинов
104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
4) дисульфидные
105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
гема
106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:
гемоглобина
107. К пептидам относятся:
1) гастрин
3) ангиотензин
108. Какое количество углерода содержится в белках?
51 – 55 %
109. Какое количество азота содержится в белках?
15 – 18 %
110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?
2) окситоцин
3) вазопрессин
111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:
протомер
112. К пептидам относятся:
2) ансерин
3) карнозин
113. К какому классу соединений относятся гистоны?
простые белки
114. Что такое фолдинг белка?
сворачивание полипептидной цепи
115. Олигомерные белки состоят из:
двух и более полипептидных цепей
116. К металлопротеинам относятся:
1) Трансферрин
2) церулоплазмин
117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
Ламберта-Бугера-Бера
118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:
2) нингидриновая
4) биуретовая
119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:
две
120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
нитровании бензольного кольца
121. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови:
65 – 85 г/л
122. Гипопротеинемия наблюдается при:
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
123. Какие вещества используют для высаливания белков?
сульфат аммония
124. При высаливании белков происходит:
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:
диализ
126. На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
3) на различиях размеров молекул
127. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?
специфическом взаимодействии с лигандами
128. Конечные продукты гидролиза простого белка:
аминокислоты
129. Гидролиз белков могут вызывать:
2) кислоты
4) трипсин
130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:
образовании комплекса с ионами меди
131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
глобулины
132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:
биологической активности
133. Свойства нативных белков:
1) специфичность взаимодействия с лигандом
4) электрофоретическая подвижность
134. Для денатурированных белков характерно:
сохранение пептидных связей
135. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?
Коллагена
136. Фолдинг белка происходит с участием:
Шаперонов
137. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов:
глутамата и аспартата
138. Функции миоглобина:
депо кислорода в мышце
140. Что лежит в основе серповидноклеточной анемии?
замена в 6 положении в бета - цепях глутамата на валин
141. Нуклеиновые кислоты входят в состав:
нуклеопротеинов
142. Какие из указанных соединений содержат фосфор?
Нуклеотиды
143. Гемоглобин и миоглобин относятся к:
хромопротеинам
144. Гемоглобин локализован в:
эритроцитах
145. Миоглобин локализован в:
адипоцитах
146. Гемоглобин в отличие от миоглобина:
олигомерный белок
147. Регуляторным лигандом гемоглобина является:
2,3-бисфосфоглицерат
148. Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается:
при повышении концентрации Н+
149. Серповидноклеточная анемия возникает в следствие:
замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин
150. Пуриновым азотистым основанием является:
Аденин
151. В соответствии с принципом комплиментарности:
аденин взаимодействует с тимином
152. Мономерами нуклеиновых кислот являются:
Нуклеотиды
153. В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются:
фосфодиэфирными связями
154. Нуклеотид состоит из:
азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
155. Молекула ДНК в отличие от РНК:
содержит тимин
156. Структурным компонентом рибосом является:
рРНК
157. Нуклеосома это комплекс
фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4
158. Матрицей для синтеза белка является:
мРНК
159. Аминокислота с ароматическим радикалом:
Фенилаланин
160. Иминокислота – это:
Пролин
161. Аминокислота серин имеет радикал:
полярный незаряженный
162. Первичная структура белка поддерживается:
пептидными связями
163. Вторичную структуру белка поддерживают:
водородные связи между функциональными группами пептидного остова
164. При денатурации сохраняется структура белка:
первичная
165. α-спираль – это элемент структуры белка:
вторичной
166. Глобулярным белком является:
альбумин
167. Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием:
аспарагиновой и глутаминовой аминокислот
168. В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина
фосфоэфирными связями
169. К фосфопротеинам относится:
Казеин
170. Простетическая группа гликопротеинов - это:
Углевод
171. В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина
О-гликозидными связями
172. К хромопротеинам относятся:
миоглобин
173. Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем
Высаливание
174. Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле
электрофорез
175. Четвертичная структура белка в отличие от третичной:
образована несколькими полипептидными цепями
176. Вторичная структура белка поддерживается:
водородными связями
177. Мономерами белка являются:
аминокислоты
178. Третичная структура белка:
может быть представлена глобулой
1. Гемопротеином является::
1) цитохром
3) миоглобин
4) гемоглобин
2) миоглобин
2. Гем содержит в своем составе:
1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина
2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками
5) железо
3. С гемоглобином может связываться:
1) кислород
3) протоны
4) 2,3-бисфосфоглицерат
5) угарный газ
4. Гемоглобин:
2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин
4) является сложным белком
5. Миоглобин:
1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин
4) является мономерным белком
5) является хромопротеином
6. Сродство гемоглобина к кислороду повышается:
3) при снижении концентрации Н+
5) при гликировании гемоглобина
7. 2,3-бисфосфоглицерат:
1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина
3) снижает сродство гемоглобина к кислороду
4) образуется в эритроцитах
5) соответствует концентрации гемоглобина в эритроцитах
8. Аномальными гемоглобинами являются:
1) HbМ
2) HbS
5) HbH
9. В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары:
1) аденин и тимин
2) гуанин и цитозин
10. РНК в отличие от ДНК:
2) не содержит тимина
3) состоит из одной полинуклеотидной цепи
4) содержит рибозу
11. Нуклеопротеином является:
3) хроматин
5) рибосома
12. тРНК:
1) кодирует и активирует аминокислоту
4) доставляет аминокислоту к месту синтеза белка
5) в процессе синтеза белка связывается с определенным кодоном мРНК
13. Гистоны:
1) заряжены положительно
3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина
5) образуют ионные связи с фосфатными группами пентозо-фосфатного остова ДНК
14. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:
1) валин
3) метионин
4) триптофан
15. Заряженный радикал имеют аминокислоты:
1) глутаминовая аминокислота
2) лизин
4) аспарагиновая аминокислота
5) аргинин
16. Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты:
1) серин
3) аспарагин
4) глутамин
5) цистеин
17. В изоэлектрической точке белок:
2) не заряжен
3) мало растворим
5) не движется в электрическом поле
18. Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он:
2) в электрическом поле движется к аноду
3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7
5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот
19. Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он:
1) в электрическом поле движется к катоду
3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7
4) содержит остатки лизина и аргинина
20. Функции альбумина:
1) транспорт катионов
3) транспорт гидрофобных соединений
5) поддержание онкотического давления
4) удержание воды в кровяном русле
21. Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам:
2) серина
3) аспарагина
5) треонина
22. Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам:
1) серина
2) аргинина
4) треонина
5) тирозина
23. Коллаген:
1) является фибриллярным белком
3) обладает высокой прочностью
5) содержит остатки гидроксипролина
4) основной белок соединительной ткани
24. Гистоны:
2) является глобулярными белками
4) богаты остатками лизина и аргинина
5) входят в состав хроматина
25. К гликопротеинам относятся:
2) иммуноглобулины
4) рецепторы плазматических мембран
1) интерфероны
26. К сериновым протеиназам относятся:
3) трипсин
5) химотрипсин
1) эластаза
27. В состав фракции α2- глобулинов входят
3) церулоплазмин
5) гаптоглобин
28. В состав фракции β- глобулинов входят
1) С-реактивный белок
3) трансферрин
Белками называются:
полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных пептидными связями
Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:
коллаген
миоглобин
инсулин
Какие из перечисленных белков относятся к защитным:
иммуноглобулин
протромбин
фибриноген
Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:
альбумин
церулоплазмин
транскортин
гемоглобин
К структурным белкам организма человека относят:
коллаген
эластин
К сократительным белкам организма человека относятся:
1. актин
2. миозин
К регуляторным белкам организма человека относят:
инсулин
цитокины
Под первичной структурой белка понимают:
Линейную последовательность аминокислот в молекуле белка
Под вторичной структурой белка понимают:
пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка на отдельных ее участках
Ассоциация нескольких полипептидных цепей с образованием функционально активной молекулы белка называется:
третичной структурой
четвертичной структурой
олигомерной структурой
Какие разновидности вторичной структуры встречаются в белках:
α-спираль
β-складчатая структура
морфный клубок
коллагеновая спираль
В формировании вторичной структуры белка участвуют:
межпептидные водородные связи
В формировании третичной структуры белков принимают участие:
ионные связи
водородные связи между радикалами аминокислот
гидрофобные взаимодействия
дисульфидные связи
В формировании четвертичной структуры белка участвуют:
дисульфидные связи
гидрофобные взаимодействия
водородные связи между радикалами полярных незаряженных аминокислот
Какие из перечисленных белков не имеют четвертичной структуры:
миоглобин
Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи:
глутамата и серина
аспарагина и тирозина
треонина и цистеина
Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи:
аспартат и аргинин
глутамат и фенилаланин
фенилаланин и аланин
Между радикалами каких из перечисленных пар аминокислот могут возникнуть дисульфидные связи:
цистеин и цистеин
Какие типы связей могут возникнуть между радикалами аминокислот глутамата и тирозина:
водородные
Какие типы связей могут образоваться между радикалами аминокислот лейцина и валина:
гидрофобные
Денатурацией называется:
процесс негидролитического разрушения структуры белковой молекулы
утрата молекулой белка нативной конформации
При денатурации:
пространственная структура белковой молекулы нарушается
биологическая активность белка утрачивается
Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:
ренативацией
рефолдингом
Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:
концентрированной азотной кислоты
растворов солей тяжелых металлов
танина
трихлоруксусной кислоты
Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым:
осаждение ацетоном при низкой температуре
осаждение сернокислым аммонием
С помощью каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче:
Хеллера;
с сульфосалициловой кислотой
Растворимость белка в воде определяется:
величиной заряда
рН среды
наличием гидратной оболочки
формой белковой молекулы
Осаждение белка из растворов происходит под действием:
дегидратирующих факторов
денатурирующих факторов
факторов, способствующих нейтрализации заряда белковой молекулы
Для выделения белков из растворов методом высаливания используют:
высококонцентрированные растворы сульфата аммония
высококонцентрированные растворы сульфата магния
высококонцентрированные растворы хлорида натрия
высококонцентрированные растворы хлорида кальция
Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:
5% раствор хлорида натрия
вода
Изоэлектрической точкой белка называется:
значение рН среды, при котором заряд белковой молекулы равен нулю
значение рН среды, при котором в молекуле белка количество положительно заряженных групп равно количеству отрицательно заряженных групп
Заряд белковой молекулы зависит от:
рН среды
наличия способных к диссоциации групп (амино-, карбок- си- гуанидиновых, имидазольных) в радикалах аминокис- лот
наличия α-амино- и α-карбоксигрупп в главной цепи молекулы
присутствия электролитов
Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:
высокая вязкость
опалесценция
неспособность проникать через полупроницаемую мембрану
Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектрической точкой 6,9:
глутаминовая кислота
аспарагиновая кислота
Изоэлектрическая точка белка 4,7. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в белке:
глутамат
аспартат
Изоэлектрическая точка белка 9,5. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в данном белке:
основные
Белки, имеющие различия в строении и физико-химических свойствах, но выполняющие одинаковые функции, называют:
изобелками
Какие биологические функции выполняют сывороточные белки:
транспортную
защитную
энергетическую
Биологическая роль сывороточного альбумина сводится к:
поддержанию онкотического давления крови
связыванию ионов Са2+ и участию в поддержании соотношения ионизированного и связанного кальция
транспорту гидрофобных соединений (билирубина, жирных кислот, лекарств и т.д.)
Под термином гипопротеинемия понимают:
состояние, характеризующееся сниженным содержанием общего белка в сыворотке крови
При каких заболеваниях у больных одновременно отмечается гипопротеинемия и протеинурия:
нефротическом синдроме
Какие из перечисленных заболеваний сопровождаются гипопротеинемией:
острый гепатит
нефротический синдром
острый и хронический панкреатиты
обильное вливание плазмозаменителей
Повышение уровня сывороточного альбумина обнаруживается при:
усиленном потоотделении при выполнении интенсивной физической нагрузки
неукротимой рвоте
Белки, в составе которых обнаруживаются небелковые компоненты, называют:
холопротеинами
сложными белками
Небелковый компонент сложных белков называется:
простетической группой
К группе гемопротеинов относятся соединения, содержащие в качестве простетической группы:
металлорганическое соединение, состоящее из протопорфирина IX и иона Fe2+
гем
Какие из перечисленных типов связей могут возникнуть между белковым компонентом и простетической группой в гемопротеинах:
координационные
ионные
гидрофобные
водородные
К гемопротеинам относятся следующие белки:
гемоглобины
миоглобины
цитохромы
каталаза
К гемопротеинам, способным связывать молекулу кислорода за счет 6-ой координационной связи Fe2+, относятся:
миоглобин
гемоглобин
Биологическими функциями гемоглобина являются:
транспорт кислорода из легких к тканям
транспорт СО2 от тканей к легким
регуляция рН в эритроците
Какие из перечисленных соединений способны к связыванию белковой частью HbA1:
молекула углекислого газа
молекула 2,3-дифосфоглицерата
ион Н+
Физиологическими разновидностями гемоглобина являются:
гемоглобин А1
гемоглобин F
Физиологическими производными гемоглобина являются:
оксигемоглобин
дезоксигемоглобин
карбгемоглобин
Апомиоглобин представлен:
одной полипептидной цепью
Белковая часть гемоглобина плода представлена:
гетеротетрамером, состоящим из двух α- и двух γ-цепей
Причиной серповидноклеточной анемии является наличие в крови пациентов HbS, в котором в 6-ом положении β-цепи глутамат замещен на:
валин
К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:
гликопротеины
металлопротеины
Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:
гликозаминогликаны
нейраминовая кислота
олигосахариды
Простетическая группа протеогликанов представлена:
гиалуроновой кислотой
хондроитинсерными кислотами
Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:
гликозидная
К гликопротеидам относятся следующие белки:
муцины желудка
сывороточный церулоплазмин
иммуноглобулины
Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклеопротеидов:
аминокислоты
пуриновые и пиримидиновые азотистые основания
пентозы
остаток ортофосфорной кислоты
При гидролизе рибонуклеозидов образуются следующие продукты:
урацил
рибоза
аденин
К нуклеотидам относятся следующие соединения:
адениловая кислота
дезоксиадениловая кислота
гуанозинмонофосфат
Нуклеиновые кислоты представляют собой:
полимеры, состоящие из нуклеотидов, связанных между собой фосфодиэфирными связями
Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав ДНК:
аденин
гуанин
цитозин
тимин
Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав РНК, но не обнаруживаются в молекуле ДНК:
урацил
В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:
тимина
Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи связаны между собой:
водородными и гидрофобными связями
Какой из перечисленных белков относится к металлопротеинам и является депо ионов железа в организме человека и животных:
ферритин
Какие связи могут возникать между белковым и липидным компонентами в липопротеинах:
гидрофобные
ионные
Для оценки прочности связи между белковым и липидным компонентами используется проба:
Делямуре
Простетическая группа липопротеинов представлена:
соединениями разнообразной химической природы, нерастворимыми в воде
липидами
В состав липопротеинов входят следующие соединения:
триглицериды
Биологические катализаторы
|
Скачать 249.37 Kb.