Биохимия ответы. Строение и функции белков и аминокислот 1 ферменты 16 витамины 28 витамины 30
 Скачать 249.37 Kb.
|
ФЕРМЕНТЫ
77. Функция ферментов: каталитическая 79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: обладают высокой специфичностью 80. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: обладают регулируемой активностью 82. Субстрат – это: вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента 83. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? субстрат 84. В формировании активного центра фермента принимают участие: функциональные группы радикалов аминокислот 85. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина: сер, гис, асп 86. Аллостерический центр – это: участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов 87. Специфичность ферментов обусловлена: комплементарностью активного центра фермента субстрату 88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют: превращение только одного субстрата 89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют: превращение единственного стереоизомера вещества 90. Групповая специфичность характерна для: трипсина 91. Абсолютная специфичность характерна для: аргиназы 92. Стереоспецифичность характерна для: фумаразы 93. Константа Михаэлиса отражает: сродство к субстрату 94. Константа Михаэлиса численно равна: концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. 95. При конкурентном ингибировании: повышается константа Михаэлиса 96. При неконкурентном ингибировании: снижается максимальная скорость реакции 97. Малонат - конкурентный ингибитор: сукцинатдегидрогеназы 22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате: гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов: пепсин, химотрипсин, трипсин 99. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации: тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 100. Ключевой фермент метаболического пути: катализирует наиболее медленную реакцию 101. В основе классификации ферментов лежит: тип катализируемой реакции 102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют: лиазы 103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют: изомеразы 104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют: лиазы 105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют: лигазы 106. Оксидоредуктазы катализируют реакции: окислительно-восстановительные 107. Трансферазы катализируют реакции: межмолекулярного переноса групп 108. Киназы − это: ферменты, переносящие фосфорную группу 109. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится к классу: гидролаз 110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует: ТПФ (ТБФ, ТДФ) 111. В реакциях трансаминирования участвует: пиридоксальфосфат 112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует: ТГФК 113. В реакциях дегидрирования участвует: ФАД 115. Пиридоксальфосфат – кофермент: аспартатаминотрансферазы 116. Пиридоксальфосфат – кофермент: глутаматдекарбоксилазы 117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности: ГМГ-КоА-редуктазы 118. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности: аланинаминотрансферазы 120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях: переноса одноуглеродных групп 121. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях: изомеризации 122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях: активации ацилов 123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях: Транскетолазных 124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена: аскорбиновая кислота 125. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности: метилмалонилмутаза 126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В1? транскетолаза 127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту? метгемоглобинредуктаза 128. Коферменты трансфераз: пиридоксальфосфат, ТГФК 129. Коферменты оксидоредуктаз: НАД, НАДФ, ФАД, глутатион 130. Коферменты лиаз: пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ 131. Коферменты синтетаз: HSКоА, биоцитин, АТФ 132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: В2 и РР 133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: окислительно-восстановительных 134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина: пиридоксина 135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин: тиамин 136. Из аминокислоты триптофана синтезируется: НАД+ 137. Коферментная форма витамина В6: пиридоксальфосфат 138. В состав кофермента НАД входит витамин: РР 139. В состав кофермента ФАД входит витамин: В2 140. В образовании кофермента А участвует: пантотеновая кислота 141. Коферментная форма витамина В12: метилкобаламин 142. Коферментная форма витамина Вс: ТГФК 143. Коферментная форма витамина РР: НАДФ 144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы: ядро 145. Международная единица активности ферментов имеет размерность: мкмоль в мин 146. «Катал» имеет размерность: моль в сек 147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при: рахите 148. Внутриклеточная локализация ЛДГ: цитоплазма 149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность: Креатинкиназы 150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ: миокард 151. Количество изоферментов ЛДГ: 5 152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ: скелетные мышцы 153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: карциноме предстательной железы 154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы: альфа-амилаза, липаза, трипсин 155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц: КК-ММ, альдолаза 156. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда: ЛДГ, АСТ, КК-МВ 157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение: АСТ/АЛТ 158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики: печеночной желтухи 159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии: фенилаланингидроксилазы 160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения: острого панкреатита 161. Аспарагиназа используется для лечения: лимфогрануломатоза 162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: вирусного конъюнктивита 163. Ферменты – это: катализаторы белковой природы 164. Классификация ферментов основана на: типе катализируемой реакции 166. Скорость ферментативной реакции: максимальна при температуре 37° 167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи: скорость реакции снижается при накоплении продукта 168. Ферменты: катализаторы белковой природы 169. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют: изомеразы 170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов: ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) 171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции: снижается 172. Фермент, как и небиологический катализатор: ускоряет реакцию 173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это: активный центр 174. Первый класс ферментов называется: оксидоредуктазы 175. Необратимым способом активации ферментов является: частичный протеолиз 176. Оптимальной температурой для работы ферментов является: 37° 177. Ингибитор – это вещество, которое: снижает скорость ферментативной реакции 178. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это: аллостерический центр 179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую: трансферазы 180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется: на уровне транскрипции генов 181. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии: денатурации 182. Активатор – это вещество, которое: увеличивает скорость ферментативной реакции 183. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: обладают высокой специфичностью 184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: гидролазы 185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: фосфорилирование 186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: денатурации 187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: субстрат 188. Монооксигеназы являются: оксидоредуктазами 189. Ограниченный протеолиз происходит при активации: трипсина 190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: креатинкиназы изофермент МВ 192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: изофермент ММ креатинкиназы 193. При какой температуре денатурируют ферменты? 80 – 100 194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов: 35 – 40С 195. Активатор амилазы слюны: NaCl 196. Расщепление каких субстратов катализирует милаза слюны? 3) крахмал 4) гликоген 197. Активность амилазы мочи в норме: 28 – 160 г/чл 198. Активность амилазы мочи повышается при: 2) эпидемическом паротите 3) панкреатите 199. Активаторы панкреатической липазы: желчные кислоты 200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок: альбумины 201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок: глобулины 202. Нингидриновая реакция открывает в белках: аминогруппу аминокислот в -положении 203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция? 3) триптофана 4) тирозина 204. Глобулины выпадают в осадок: 2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония 3) в насыщенном растворе хлорида натрия 205. Альбумины выпадают в осадок: в насыщенном растворе сульфата аммония 206. Принцип метода нингидриновой реакции заключается в: образовании комплекса Руэмана 207. Принцип метода реакции Фоля заключается в: образовании осадка сульфида свинца 208. Биуретовая реакция открывает в белках: пептидные связи 209. Реакция Фоля открывает в белке: аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу 210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля? цистеин 211. Положительную биуретовую реакцию дают: 3) полипептиды 4) дезоксирибонуклеопротеины 212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью? простетическая группа 213. Как называется белковая часть сложного фермента? апофермент 214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера? дегидратирующей способности 215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов: 1) не сдвигают равновесия реакции 3) не расходуются в процессе реакции 216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность? 6,0 – 8,0 217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они: имеют первичную структуру 218.Фермент уреаза обладает специфичностью: абсолютной 219.Коферментная форма витамина В2: ФАД 220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется: каталитическим участком активного центра 221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции: окислительно-восстановительные 222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции: Межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов 223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции: расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды 224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции: присоединение групп по двойным связям 225. Какие ферменты относятся к классу изомераз? 2) мутаза 4) рацемаза 226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции: образования новых связей с затратой АТФ 227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов: 2) высокая субстратная специфичность 4) зависимость от активаторов и ингибиторов 228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от: 1) концентрации субстрата 2) концентрации продукта 3) концентрации фермента 229. Международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает: 1 мкмоль продукта за 1 минуту 230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется: кофактор 231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые: катализируют одну и ту же реакцию 232. Конкурентный ингибитор фермента увеличивает Кm , но не изменяет Vmax 233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов: 1) кинетикой реакций 2) наличием регуляторного центра 234. К аллостерической регуляции ферментативной активности относится: ретроингибирование 235. Наиболее выраженная активность лактатдегидрогеназы наблюдается в: печени 236. При инфаркте миокарда повышается активность: 1) аспартатаминотрансферазы 3) креатинкиназы МВ 237. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью? липаза 238. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату: ниже 239. Как ферменты влияют на энергию активации? уменьшают 240. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить: рН оптимум 241. Ковалентная модификация фермента происходит при: 1) органиченном протеолизе 2) фосфорилировании 5) дефосфорилировании 242. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью: энтерокиназы 243. При недостаточности витамина С в организме будет нарушаться образование: Коллагена Ферменты: Соединения белковой природы, осуществляющие ускорение определенных реакций соединения разнообразной химической природы, обеспечивающие протекание биохимических процессов путем регуляции метаболизма Энергия активация – это: часть энергии системы, которая затрачивается на совершение работы часть энергии системы, которая теряется в форме тепла общая энергия системы Выберите положения, характеризующие сходство ферментов и неорганических катализаторов: не расходуются в результате реакции ускоряют только термодинамически возможные реакции не изменяют состояния равновесия, катализируя как прямую, так и обратную реакцию В отличие от неорганических катализаторов ферменты: обладают специфичностью легко регулируются работают в «мягких» условиях Холофермент: состоит из апофермента и кофактора является сложным белком Кофермент: стабилизирует пространственную структуру апофермента определяет каталитическую специфичность фермента локализуется в каталитическом участке активного центра фермента По химической природе кофермент является: производным витаминов ионом металлов гемом Апофермент: участвует в специфическом связывании субстрата определяет субстратную специфичность фермента облегчает действие кофермента на субстрат В активном центре фермента обычно обнаруживают аминокислоты: тирозин аспартат лизин цистеин В состав каталитического участка активного центра холофермента входят: аминокислоты кофермент Субстратная специфичность фермента определяется: апоферментом Для отнесения соединения к субстратам определенного фермента необходимо: наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодействие с аминокислотами контактного участка активного центра наличие в его молекуле связи, преобразуемой каталитическим участком активного центра правильная ориентация преобразуемой связи по отношению к каталитическому участку активного центра Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна: концентрации фермента Активность ферментов зависит от: концентрации субстратов концентрации протонов водорода концентрации активаторов и ингибиторов температуры Современный механизм действия ферментов включает следующие этапы: образование фермент-субстратного комплекса образование активного фермент-субстратного комплекса образование фермент-продуктного комплекса диссоциация фермент-продуктного комплекса Константа Михаэлиса: численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равняется половине максимальной отражает сродство фермента к субстрату Аллостерические ингибиторы: изменяют пространственную конфигурацию фермента и его активного центра Конкурентными ингибиторами ацетилхолинэстеразы являются: прозерин калимин К изостерическому типу ингибирования относятся: конкурентное субстратное специфическое необратимое К аллостерическому типу ингибирования можно отнести: неконкурентное бесконкурентное ретроингибирование Проферменты – это: биологически неактивные предшественники ферментов Активация проферментов осуществляется путем: ограниченного протеолиза ковалентной модификации (фосфорилирования - дефосфорилирования) ассоциации-диссоциации ферментов-олигомеров Изоферменты – это: формы одного фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются физико-химическими и кинетическими свойствами Выберите из нижеследующих утверждений правильные: активный центр фермента – совокупность аминокислот, принимающих непосредственное участие в связывании субстрата и осуществлении каталитической реакции в активном центре фермента различают якорный и каталитический участки Выберите из нижеследующих утверждений правильные: большинство ферментов проявляют максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным все ферменты проявляют максимальную активность при рН, близком их изоэлектрической точке Выберите из нижеследующих утверждений правильные: ацетилхолинэстераза является простым белком, в активном центре которого обнаруживается аминокислота серин ацетилхолинэстераза катализирует реакцию гидролиза нейромедиатора ацетилхолина ингибиторы ацетилхолинэстеразы (прозерин) используются при лечении некоторых форм мышечных парезов Выберите утверждения, правильно характеризующие основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов: являются ключевыми ферментами в метаболических превращениях имеют пространственно разделенные активный и аллостерический центры как правило, являются олигомерными белками при взаимодействии с субстратами или лигандами происходит кооперативное изменение структуры субъединиц Выберите из нижеследующих утверждений правильные: первой фазой биокаталитической реакции является образование фермент-субстратного комплекса значение константы Михаэлиса-Ментен отражает степень сродства фермента к субстрату скорость ферментативной реакции зависит от концентрации и активности фермента Выберите из нижеследующих утверждений правильные: олигомеры состоят из нескольких субъединиц ЛДГ5 состоит из четырех субъединиц М-типа Выберите из нижеследующих утверждений правильные: аллостерический центр – центр регуляции активности фермента аллостерические ферменты являются олигомерами и состоят из нескольких субъединиц Выберите из нижеследующих утверждений правильные: энергия активации – энергия, необходимая для перехода вещества в активное состояние фермент снижает «кажущуюся» энергию активации, направляя реакцию обходным путем фермент может ускорять только термодинамически возможную реакцию большинство ферментов обладают термолабильностью Выберите из нижеследующих утверждений правильные: по химической природе ферменты являются белками аллостерические эффекторы взаимодействуют с аллостерическим центром фермента, изменяя его активность лизосомы являются резервуаром для тканевых гидролаз, осуществляющих внутриклеточное пищеварение Выберите из нижеследующих утверждений правильные: мультиэнзимы состоят из нескольких ферментов, осуществляющих ступенчатое превращение субстрата ЛДГ1 и ЛДГ5 являются изоферментами Выберите из нижеследующих утверждений правильные: ионы хлора активируют α-амилазу слюны тирозиназа проявляет свою активность в присутствии кислорода каталаза осуществляет реакцию расщепления перекиси водорода на кислород и воду Выберите из нижеследующих утверждений правильные: трипсиноген является проферментом трипсина конкурентный ингибитор трипсина – трасилол – используется для лечения острого панкреатита трипсиноген и химотрипсиноген являются проферментами трипсина и химотрипсина соответственно Выберите из нижеследующих утверждений правильные: α-амилаза катализирует реакцию гидролиза 1,4- гликозидных связей в молекулах полисахаридов главными продуцентами α-амилазы в организме человека являются слюнные и панкреатическая железы активность α-амилазы в сыворотке крови и моче повышается при остром панкреатите Выберите из нижеследующих утверждений правильные: каталаза и пероксидаза являются гемсодержащими ферментами каталаза и пероксидаза участвуют в разложении перекиси водорода в тканях организма человека каталаза присутствует в различных клетках животных и растений, но отсутствует у облигатных анаэробов Выберите из нижеследующих утверждений правильные: лактатдегидрогеназа в качестве кофермента содержит НАД+ ЛДГ1 и ЛДГ2 активны только в присутствии кислорода ЛДГ1 ингибируется высокими концентрациями пирувата Выберите из нижеследующих утверждений правильные: аспартатаминотрансфераза (АСТ) имеет наибольшую активность в миокардиоцитах аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует реакцию переноса аминогруппы с аланина на α-кетоглутарат отношение АСТ/АЛТ, называемое коэффициентом де Ритиса, снижается при вирусных гепатитах Современная классификация ферментов основана на: типу катализируемой реакции Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса водорода (электронов и протонов) относятся к классу: оксидоредуктаз Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного переноса различных групп, относятся к классу: изомераз Какие из перечисленных ферментов относятся к классу оксидоредуктаз: каталаза глутатионпероксидаза фенилаланин-4-монооксигеназа Какие из перечисленных ферментов относятся к классу гидролаз: липаза ацетилхолинэстераза Какие из перечисленных ферментов относятся к классу трансфераз: аланинаминотрансфераза гексокиназа α-амилаза относится к классу: гидролаз α-амилаза катализирует реакцию: гидролиза α-1,4-гликозидных связей в молекулах полисахаридов Какие из перечисленных соединений являются субстратами для α-амилазы: крахмал декстрины гликоген Гидролитическое расщепление крахмала катализируется: α-амилазой Оценка каталитического действия α-амилазы на крахмал проводится с помощью: реакции Троммера реакции с раствором йода Присутствие пероксидазы в крови обнаруживают: бензидиновой пробой гваяковой пробой Какова биологическая роль каталазы: участвует в обезвреживании перекиси водорода снабжает ткани кислородом предохраняет липиды мембран от перекисного окисления Каталаза катализирует: окислительно-восстановительную реакцию реакцию окисления пероксида водорода пероксидом водорода реакцию разложения перекиси водорода до молекулярного кислорода и воды К какому подклассу оксидоредуктаз относится каталаза: Гидропероксидазам ВИТАМИНЫ К антивитаминам относятся: Структурные аналоги витаминов, предотвращающие их функционирование ферменты, инактивирующие витамины вещества, предотвращающие усвоение витаминов К антивитаминам К относятся: дикумарол варфарин К антиксерофтальмическим витаминам относят: ретинол Антигеморрагическим действием обладают: менахинон филлохинон викасол Какие из перечисленных витаминов входят в состав ферментов-оксидоредуктаз: никотинамид рибофлавин аскорбиновая кислота В реакциях метилирования принимают участие витамины: кобаламин фолиевая кислота В состав родопсина колбочек входит: ретиналь В состав коэнзима А входит витамин: пангамовая кислота Витамин В1 входит в состав: тиаминпирофосфата кокарбоксилазы Витамин В5 входит в состав: никотинамидадениндинуклеотида никотинамидадениндинуклеотидфосфата Витамин В6 входит в состав: пиридоксальфосфата пиридоксаминфосфата Витамин В9 входит в состав: тетрагидрофолата Витамин В2 входит в состав следующих коферментов: Флавинадениндинуклеотида Активной формой витамина D3 является: 1,25-дигидроксихолекальциферол кальцитриол К витаминам-антиоксидантам относятся: аскорбиновая кислота ретинол токоферол Какие из перечисленных незаменимых факторов питания являются предшественниками в синтезе простагландинов и других эйкозаноидов: арахидоновая кислота В реакциях карбоксилирования принимает участие активная форма витамина: биотина В составе каких ферментных систем в качестве коферментов одновременно обнаруживаются тиаминпирофосфат, липоамид, HSKoA, ФАД и НАД+: пируватдегидрогеназного комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса В состав каких из перечисленных ферментов входит пиридоксальфосфат: аспартатаминотрансферазы глутаматдекарбоксилазы В состав каких из перечисленных ферментов входит кокарбоксилаза: транскетолазы пируватдегидрогеназного комплекса пируватдекарбоксилазы Биологическая роль аскорбиновой кислоты сводится: к участию в гидроксилировании пролина и лизина в синтезе коллагена к предотвращению перекисного окисления липидов к участию в биосинтезе стероидных гормонов Биологическая роль витамина D сводится: к регуляции фосфорно-кальциевого обмена В каких из перечисленных процессов принимает участие ретинол и его производные: в процессе световосприятия в регуляции роста и дифференцировки эпителиальных клеток кожи и слизистых оболочек К развитию мегалобластной анемии приводят: недостаточность фолиевой кислоты недостаточность кобаламина недостаточность внутреннего фактора Касла Основными признаками Е-витаминной недостаточности являются: гемолитическая анемия мышечная дистрофия ранние выкидыши атрофия семенников Основными признаками D-витаминной недостаточности являются: остеомаляция Основными признаками К-витаминной недостаточности являются: повышенная кровоточивость Основными признаками РР-авитаминоза являются: деменция диарея фотодерматиты нарушение деятельности сердечно-сосудистой системы Основными признаками С-авитаминоза являются: геморрагии кровоточивость десен выпадение зубов Основными признаками В1-авитаминоза являются: воспаление нервных стволов дискоординация движений параличи нарушение деятельности сердечно-сосудистой системы Основными признаками В2-витаминной недостаточности являются: трещины в уголках губ (хейлоз) светобоязнь конъюктивит Основными признаками В3-витаминной недостаточности являются: дерматит онемение пальцев конечностей выпадение и поседение волос К развитию основных признаков пеллагры приводит недостаточность: Ниацина К развитию остеопороза у взрослых могут приводить: недостаточное поступление витамина D недостаточное образование витамина D3 в коже нарушение образования кальцитриола при заболеваниях печени и почек 85. В каких продуктах содержится наибольшее количество витамина Е: подсолнечное масло оливковое масло желток яиц сливочное масло | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||