№
|
ВОПРОС
|
ОТВЕТ
|
|
Строение, свойства и функции белков (25/286)
|
|
1
|
Из перечисленных пар аминокислот дисульфидные связи могут образовываться между
|
цистеин-цистеин
|
2
|
Из перечисленных пар аминокислот гидрофобные взаимодействия могут возникать между
|
полярными а/к имеющими гидрофильный радикал: глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин
|
3
|
Из перечисленных пар аминокислот гидрофильные взаимодействия могут возникать между
|
а/к имеющими гидрофобный радикал: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан
|
4
|
Из перечисленных пар аминокислот ионные взаимодействия могут возникать между
|
кислыми (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основными (лизин, аргинин, гистидин)
|
5
|
Из перечисленных аминокислот имеет гидрофобный радикал
|
аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан
|
6
|
Из перечисленных аминокислот имеет гидрофильный радикал
|
глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин
|
7
|
Белок, выполняющий в организме структурную функцию
|
коллаген, эластин, кератин
|
8
|
Белок, выполняющий в организме транспортную функцию
|
гемоглобин, миоглобин, альбумин
|
9
|
Белок, выполняющий в организме каталитическую функцию
|
любой фермент
|
10
|
Белок, выполняющий в организме защитную функцию
|
иммуноглобулин, фибриноген, тромбин
|
11
|
Хромопротеиды – это
|
сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента железо (гемопротеины) или изоаллоксазин (магний-порфины флавопротенины)
|
12
|
Гликопротеиды – это
|
сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента углеводный компонент
|
13
|
Фосфопротеиды – это
|
сложные молекулы, образующиеся при взаимодействии белковой молекулы с фосфорной кислотой
|
14
|
Металлопротеиды – это
|
сложные белки, которые в составе своей молекулы имеют помимо белкового компонента металл
|
15
|
Нуклеопротеиды – это
|
сложные молекулы, образующиеся при взаимодействии белковой молекулы с остатком нуклеиновой кислоты
|
16
|
К простым белкам относятся
|
протамины, гистоны. проламины, глютеины, альбумины, глобулины
|
17
|
Изоэлектрической точкой белка называется такое значение ph среды, при котором
|
молекула не несет электрического заряда
|
18
|
Первичной структурой белковой молекулы называется
|
последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, прочно закрепленная пептидными связями
|
19
|
Четвертичной структурой белковой молекулы называется
|
количество и взаиморасположение полипептидных цепей (протомеров) в пространстве
|
20
|
Вторичной структурой белковой молекулы называется
|
пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состам полипептидного остова с помощью водородных связей
|
21
|
Третичной структурой белковой молекулы называется
|
трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи с помощью гидрофобного взаимодействия, ионных , водородных или дисульфидных связей
|
22
|
Денатурацию белка могут вызвать
|
высокая температура;
интенсивное встряхивание раствора;
органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.);
кислоты и щелочи, изменяя рН среды;
соли тяжелых металлов (меди, ртути, серебра, свинца т.п.);
детергенты (амфифильные вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу)
|
23
|
При растворении белков в водной среде происходит
|
гидратация их молекул (присоединение воды)
|
24
|
Денатурация белка сопровождается
|
разрушением нативной конформации белка и, как следствие, утратой его специфической функции
|
25
|
Денатурация белка – это процесс
|
потери нативной конформации белка, которая приводит к утрате его специфилеской функции, под воздействием факторов, способствующих разрыву ионных, водородных и гидрофобных связей:
высокая температура;
интенсивное встряхивание раствора;
органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.);
кислоты и щелочи, изменяя рН среды;
соли тяжелых металлов (меди, ртути, серебра, свинца т.п.);
детергенты (амфифильные вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу)
|
|
Витамины и ферменты (40/286)
|
|
1
|
К водорастворимым витаминам относится….
|
Все, кроме К, A, D, E ( В1, В2, , В3, РР (В5), В6, В7(Н), В9(Вс), С, Р)
|
2
|
К жирорастворимым витаминам относится….
|
К, A, D, E
|
3
|
«Гиповитаминоз» - это:
|
Состояние организма, когда содержание одного или нескольких витаминов ниже нормального значения
|
4
|
«Гипервитаминоз» - это:
|
Состояние организма, когда содержание одного или нескольких витаминов выше нормального значения
|
5
|
«Авитаминоз» - это:
|
Состояние организма, вызванное сильным снижением содержания или отсутствием одного или нескольких витаминов
|
6
|
Вероятная причина развития гиповитаминоза ….
|
Недостаточное поступление витамина с пищей
Нарушение всасывания в ЖКТ
Действие структурных аналогов витаминов
Врожденные дефекты ферментов, участвующих в превращении витаминов
|
7
|
Витамин В1 (В2, В3, В5, В6, В9, В12) входит в состав кофермента…
|
В1 – ТДФ
В2- FAD, FMN
B3 – NAD, NADP
B5 – KoA-SH
В6 – ПФ (пиридоксальфофсфат)
В9 – тетрагидрофолиевая кислота
В12 – дезоксиаденозилкобаламин и метилкобаламин
|
8
|
Функция, выполняемая в клетке коферментом ФАД (НАД, Коэнзим-А)…..
|
ФАД – в составе дыхательных ферментов, перенос водорода
НАД – акцептор и переносчик водорода
КоА – транспорт ацильных групп
|
9
|
В качестве кофермента в реакциях трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот участвует…..
|
Пиридоксальфосфат
|
10
|
В обмене одноуглеродных группировок различной степени окисления участвует производное:
|
Фолиевой кислоты (витамина В6) – тетрагидрофолиевая кислота
|
11
|
Биологическая роль витамина В12 (А, Д, Е, С)…..
|
В12 – транспорт метильных групп
А – регулирует рост и дифференцировку клеток, а также составляет фотохимическую основу акта зрения
Д – выполняет гормональную функцию, регулируя обмен фосфора и кальция
Е – антиоксидант, регулирует интенсивность свободнорадикальных реакций в клетке
С – гидроксилирование пролина, лизина (синтез коллагена); антиоксидант
|
12
|
Однокомпонентными ферментами являются:
|
Пепсин, трипсин, фосфатаза и другие ферменты, которые при гидролизе распадаются на а/к
|
13
|
Двухкомпонентными ферментами являются:
|
Апофермент + простетическая группа (или кофермент)
|
14
|
Апофермент - это…
|
Белковая часть фермента
|
15
|
Ферменты отличаются от катализаторов небиологической природы тем, что….
|
Не изменяют направление реакции;
Не расходуются в процессе реакции;
Скорость катализируемой ими биологической реакции намного выше;
Не инициируют химические реакции, а лишь изменяют скорость их протекания
|
16
|
Изоферментами называют:
|
Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка (чаще всего ими являются олигомерные белки, отличающиеся протомером)
|
17
|
Каталитическую активность фермента обеспечивает…
|
Кофакторы ферментов
|
18
|
При построении названия фермента по рациональной номенклатуре указывается….
|
Субстрат + аза;
Название химического превращения определенного субстрата + аза
|
19
|
При построении названия фермента по систематической номенклатуре указывается….
|
Субстрат, тип реакции (класс), присутствующий кофермент
|
20
|
Оксидоредуктазы (изомеразы, лиазы, лигазы) катализируют следующий тип реакций….
|
Оксидоредуктазы – ОВР
Изомеразы – различные внутримолекулярные превращения
Лиазы – отщепление от субстратов негидролитическим путем определенной группы (О2, Н2О, NН2,SH2 и др) или присоединение по двойной связи чаще всего воды
Лигазы – реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи
|
21
|
Ферменты, катализирущие реакции межмолекулярного переноса различных атомных групп, относятся к классу…
|
Трансферазы
|
22
|
“Активный центр” фермента это….
|
Уникальная комбинация а/к в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа
|
23
|
“Регуляторный центр” фермента это….
|
участок поверхности фермента, на котором происходит связывание молекул активаторов и молекул ингибиторов фермента.
|
24
|
Примером регуляторного центра фермента является.…
|
аллостерический, центр ковалентной модификации, белок-белковое взаимодействие?????
|
25
|
“Абсолютная специфичность” фермента это….
|
Активный центр комплиментарен только одному субстрату
|
26
|
“Относительная специфичность” фермента это….
|
(групповая) – катализируют однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов
|
27
|
Пепсин проявляет оптимальную активность при значении рН:
|
1,5-2,5
|
28
|
Оптимум рН для работы большинства ферментов является:
|
6-8
|
29
|
Энзимопатии это…
|
Нарушения функционирования ферментов в клетке
|
30
|
Первичная энзимопатия является причиной заболевания...
|
Альбинизм
алкаптонурия (нарушение окисления гомогентизиновой кислоты)
болезнь Гирке (гликогеноз I типа – гипогликемия в перерывах между приемами пищи)
|
31
|
Энзимодиагностика это…
|
Постановка диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности фермента в биологических жидкостях человека
|
32
|
Энзимотерапия это….
|
Использование ферментов в качестве терапевтических средств
|
33
|
Повышение активности аланинаминотрансферазы в сыворотке крови обусловлено:
|
Гепатит, цирроз печени
|
Скачать 0.5 Mb.