Главная страница
Навигация по странице:

  • Особая роль белков в питании

  • Отрицательный азотистый баланс

  • Полноценность белкового питания

  • ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

  • переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот.

  • пептидазы делятся на

  • Место синтеза проферментов

  • механизм образова­ния активных ферментов необходим для защиты сек­реторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

  • Обмен белков. Учебное пособие для самостоятельной работы студентов особая роль белков в питании


    Скачать 3.49 Mb.
    НазваниеУчебное пособие для самостоятельной работы студентов особая роль белков в питании
    Дата04.05.2022
    Размер3.49 Mb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаОбмен белков.doc
    ТипУчебное пособие
    #512060
    страница1 из 4
      1   2   3   4




    ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ


    Ч. 3. ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

    ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИДОВ И НУКЛЕОТИДОВ

    УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ


    ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ

    Особая роль белков в питании

    В отличие от углеводов и жиров, белки являются незаменимым компонентом пищи. Пищевые белки - это главный источник азота для организма.

    Впервые М.Рубнер определил, что 75% азота в организме находится в составе белков, и составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется).

    У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие - «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).

    Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы).

    Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков.

    Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает синтез белков, поскольку в состав практически всех белков входит полный набор аминокислот. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки.

    ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

    Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот.

    При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонкой кишке под действием протеолитических ферментов, которые называются протеиназами или пептидазами. Существует много разных протеиназ. Они имеются не только в желудочно-кишечном тракте, но и в клетках.
    Пути использования аминокислот изображены на рис. 1



    Рисунок 1

    Ферменты, участвующие в переваривании белков, обладают относительной субстратной специфичностью, которая обусловлена тем, что пептидазы быстрее гидролизуют пептидные связи между определенными аминокислотами, что позволяет за более короткое время расщепить белковую молекулу.

    В зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи все пептидазы делятся на: эндопептидазы, которые действуют на пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза); экзопептидазы, которые действуют на пептидные связи, образованные N- и С-концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидазы А и В).

    Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме (проферменты), секретируются к месту действия, где активируются путем частичного протеолиза (отщепление пептида различной длины с N-конца молекулы про­фермента).

    Место синтеза проферментов (слизистая оболочка желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкой кишки) про­странственно разделены. Такой механизм образова­ния активных ферментов необходим для защиты сек­реторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

    Пепсин

    Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента. Активация пепсина происходит под действием двух факторов: а) соляной кислоты (HCl); б) уже образовавшегося активного пепсина - это называется аутокатализом.

    Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином или тирозином, а также связь Лей-Глу. pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

    Реннин

    В желудочном соке грудных детей переваривание белков осуществляет фермент РЕННИН, который расщепляет белок молока казеин. Реннин похож по строению на пепсин, но его рН-оптимум соответствует рН среды желудка грудного ребенка (рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия.

    Химотрипсин.

    Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - химотрипсиногена. Активируется химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа. Разрушает связи, образованные карбоксильной группой тирозина, фенилаланина или триптофана, либо крупными гидрофобными радикалами лейцина, изолейцина и валина.

    Трипсин

    Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные аргинином и лизином.

    Эластаза.

    Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи, образованные глицином, аланином и серином.

    Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.

    Карбоксипептидазы.

    Синтезируются в поджелудочной железе. Активируются трипсином в кишечнике. Являются металлопротеинами. Гидролизуют пептидные связи на С-конце молекулы белка. Бывают 2-х видов: карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В. Карбоксипептидаза А отщепляет аминокислоты с ароматическими (циклическими) радикалами, а карбоксипептидаза В отщепляет лизин и аргинин.

    Аминопептидазы.

    Синтезируются в слизистой оболочке кишечника. Гидролизуют пептидные связи на N-конце молекулы белка. Существуют 2 таких фермента: аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза. Аланинаминопептидаза отщепляет только аланин, а лейцинаминопептидаза - любые N-концевые аминокислоты.
      1   2   3   4


    написать администратору сайта