Обмен белков. Учебное пособие для самостоятельной работы студентов особая роль белков в питании
 Скачать 3.49 Mb.
|
ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯЧ. 3. ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИДОВ И НУКЛЕОТИДОВ УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ Особая роль белков в питании В отличие от углеводов и жиров, белки являются незаменимым компонентом пищи. Пищевые белки - это главный источник азота для организма. Впервые М.Рубнер определил, что 75% азота в организме находится в составе белков, и составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется). У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие - «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного). Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы). Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков. Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает синтез белков, поскольку в состав практически всех белков входит полный набор аминокислот. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонкой кишке под действием протеолитических ферментов, которые называются протеиназами или пептидазами. Существует много разных протеиназ. Они имеются не только в желудочно-кишечном тракте, но и в клетках. Пути использования аминокислот изображены на рис. 1  Рисунок 1 Ферменты, участвующие в переваривании белков, обладают относительной субстратной специфичностью, которая обусловлена тем, что пептидазы быстрее гидролизуют пептидные связи между определенными аминокислотами, что позволяет за более короткое время расщепить белковую молекулу. В зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи все пептидазы делятся на: эндопептидазы, которые действуют на пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза); экзопептидазы, которые действуют на пептидные связи, образованные N- и С-концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидазы А и В). Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме (проферменты), секретируются к месту действия, где активируются путем частичного протеолиза (отщепление пептида различной длины с N-конца молекулы профермента). Место синтеза проферментов (слизистая оболочка желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкой кишки) пространственно разделены. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания. Пепсин Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента. Активация пепсина происходит под действием двух факторов: а) соляной кислоты (HCl); б) уже образовавшегося активного пепсина - это называется аутокатализом. Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином или тирозином, а также связь Лей-Глу. pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока. Реннин В желудочном соке грудных детей переваривание белков осуществляет фермент РЕННИН, который расщепляет белок молока казеин. Реннин похож по строению на пепсин, но его рН-оптимум соответствует рН среды желудка грудного ребенка (рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия. Химотрипсин. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - химотрипсиногена. Активируется химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа. Разрушает связи, образованные карбоксильной группой тирозина, фенилаланина или триптофана, либо крупными гидрофобными радикалами лейцина, изолейцина и валина. Трипсин Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные аргинином и лизином. Эластаза. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи, образованные глицином, аланином и серином. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи. Карбоксипептидазы. Синтезируются в поджелудочной железе. Активируются трипсином в кишечнике. Являются металлопротеинами. Гидролизуют пептидные связи на С-конце молекулы белка. Бывают 2-х видов: карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В. Карбоксипептидаза А отщепляет аминокислоты с ароматическими (циклическими) радикалами, а карбоксипептидаза В отщепляет лизин и аргинин. Аминопептидазы. Синтезируются в слизистой оболочке кишечника. Гидролизуют пептидные связи на N-конце молекулы белка. Существуют 2 таких фермента: аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза. Аланинаминопептидаза отщепляет только аланин, а лейцинаминопептидаза - любые N-концевые аминокислоты. |