Вопрос Биологическая роль белков и пептидов. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная структуры белка, химические связи их стабилизирующие. Особенности состава и структуры глобулярных и фибриллярных белков (кератин, коллаген, эластин)

• Название: Вопрос Биологическая роль белков и пептидов. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная структуры белка, химические связи их стабилизирующие. Особенности состава и структуры глобулярных и фибриллярных белков (кератин, коллаген, эластин)
• Дата: 22.01.2020
• Размер: 3.84 Mb.
• Имя файла: otvety_k_ekzamenu_biokhimia.doc
• Тип: Документы; #105364
• страница: 1 из 8

Вопрос 1.Биологическая роль белков и пептидов. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная структуры белка, химические связи их стабилизирующие. Особенности состава и структуры глобулярных и фибриллярных белков (кератин, коллаген, эластин).

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями. Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 50 аминокислот.

Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за поддержание формы и стабильности клеток и тканей(коллаген, гистоны- организация укладки ДНК в хроматине, Транспортные функции(гемоглобин )

Защитные функции. ( иммуноглобулин G ,который на эритроцитах образует комплекс с мембранными гликолипидами).

Регуляторные функции: белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов(соматотропин, инсулин)

Ферментативные ( алкогольдегидрогеназа, глутаминсинтетаза)

Двигательные функции. Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности

Запасные функции. В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами. В организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.

Белки: простые (только из а/к), сложные(состоят из апопротеина - белковой части, и простетической части – металла, органические молекулы с низкой молек. массой)

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

В основе каждого белка лежит полипептидная цепь. Она не просто вытянута в пространстве, а организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-х уровнях пространственной организации белка, а именно - первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковых молекул.

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно (и в течение всего периода существования белка) соединенных пептидными связями. Существует период полужизни белковых молекул - для большинства белков около 2-х недель. Если произошел разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуется уже другой белок.

Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

1) Альфа-спираль- имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру. Более того, удерживают в несколько напряженном состоянии (как сжатую пружину).

Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.

3) Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.

2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относятся белки, соотношение продольной и поперечной сторон которых не превышает 1:10, а чаше составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде

Фибриллярные белки имеют вытяную

структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляв лее 1:10. К фибриллярным белкам относят кол-лагены, эластин, кератин, выполняющие в орга-низме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении и фибрин — белок свёртывающей системы кро ви. На примере коллагенов и эластина рассмот-рим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

/. Строение и функции камагенов

Коллагены — семейство родственных фиб риллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены — самые ра. пространенные белки не только межклеточно го матрикса, но и организма в целом, они со- ставляют около 1/4 всех белков организма че­ловека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена (более подробно это описано в разделе 15). Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагруз­ку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы пре­восходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллаге-новых фибрилл, входит в состав кожи, сухожи­лий, хрящей и костей.

Необычные механические свойства коллаге­нов связаны с их первичной и пространствен­ной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых а-цепями. Идентифицировано более 20 ос-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательно­стью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

Первичная структура ос-цепей коллагена нео­бычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, до 1/4 аминокислотных остатков составля­ют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а ги-стидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе

первичной структуры ос-цепи коллагена содержится также необычная аминокислота — гидрокси-sih. Полипептидную цепь коллагена можно представить как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y могут быть любыми ами­нокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y — гидроксипролин или гидроксилизин. Каждая из этих аминокис­лот имеет большое значение для формирова­ния коллагеновых фибрилл.

Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя ле-возакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокис-ных остатка, а не 3,6, как это характерно кия вторичной структуры глобулярных белков. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизи­рована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остат­ках пролина. В результате расстояние между аминокислотными остатками по оси спирали увеличивается, и она оказывается более развёр­нутой по сравнению с туго закрученной ос-спи-ралью глобулярных белков.

Спирализованные полипептидные цепи, пе­ревиваясь друг около друга, образуют трёхце-почечную правозакрученную суперспиральную молекулу, часто называемую тропоколлагеном (рис. 1-41). Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих меж­ду амино- и карбоксильными группами пептид­ного остова разных полипептидных цепей, вхо­дящих в состав трёхспиральной молекулы. «Жёсткие» аминокислоты — пролин и гидро­ксипролин — ограничивают вращение полипеп­тидного стержня и увеличивают тем самым ста­бильность тройной спирали. Глицин, имеющий вместо радикала атом водорода, всегда находится в месте пересечения цепей; отсутствие радика­ла позволяет цепям плотно прилегать друг к другу.

В результате такого скручивания пептидных остовов полипептидных цепей и наличия удли­нённой структуры два других радикала из триа­ды аминокислот Гли-X-Y оказываются на на­ружной поверхности молекулы тропоколлагена. Некоторые комплементарные участки молекул тропоколлагена могут объединяться друг с дру­гом, формируя коллагеновые фибриллы, причём эти участки расположены таким образом, что одна нить тропоколлагена сдвинута по отноше­нию к другой примерно на 1/4 (рис. 1-42). Меж­ду радикалами аминокислот возникают ионные, водородные и гидрофобные связи. Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокис­лоты: гидроксипролин и гидроксилизин. Гид-роксильные группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина необходимы для образования прочных попереч­ных сшивок между молекулами тропоколлаге-на, ещё сильнее укрепляющие структуру колла-геновых фибрилл. Кроме того, к гидроксильной группе гидроксилизина могут присоединяться углеводные остатки (гликозилирование колла­гена), функция которых пока неясна.

Таким образом, аминокислотная последова­тельность полипептидных цепей коллагена по­зволяет сформировать уникальную по своим механическим свойствам структуру, обладающую огромной прочностью. Изменение в первичной структуре коллагена может приводить к разви­тию наследственных болезней (см. раздел 15).

2. Строение и функция эластина

В отличие от коллагена, образующего проч­ные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойства­ми. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёг­ких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по срав­нению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой кон-формапии.

Эластин содержит в составе около 800 амино­кислотных остатков, среди которых преоблада­ют аминокислоты cнеполярными радикалами, такие как глицин, ватин, аланин. Эластин со­держит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью от-сутствует гидроксилизин.

Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эла­стина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межкле­точном матриксе разные конформации с при­мерно равной свободной энергией (рис. 1-43). Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к воз­никновению необходимых белку свойств.

Более подробно особенности строения и фун­кционирования эластина рассмотрены в разде­ле 15.

2. Третичная и четвертичная структура белка, химические связи их стабилизирующие. Субъединицы и домены. Кооперативное взаимодействие субъединиц, значение для функционирования белков.