всё вместе биохимия. Являются кислыми аминокислотами аланин, лизин
 Скачать 1.01 Mb.
|
|
Новые 1.В анаэробных условиях ПВК *превращается в ЩУК *подвергается окислительному декарбоксилированию *окисляется в лактат *восстанавливается в лактат *превращается в глюкозу 2. У больного после приема антибиотиков наблюдаются носовые кровотечение обильные кровоточивость при малых порезах.Препарат аскорутин не помгает.Это гиповитоминоз. *Н *К *Д2 *Е *В12 3.Синтез ДНК-Это *транскрипция *элонгация *репликация *транслокация *трансляция 4.Ферменты участвующие в гидролизе ФЛ *липазы *фосфатазы *фосфолипазы А1 А2 С Д *липопротеидлипазы *фосфорилазы 5.Гемоглобин участвует в след.процессах *в регуляции гидролитичексих процессов *минеральном обмене *в транспорте углеводов *поддерживании кислотно-основного обмена *в транспорте витаминов 6.Превращение 3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат сопровождается *образованием АТФ *перемещением Н3РО4 из третьего положения во второе *присоединением фосфорной кислоты *отщеплением воды *выделением АТФ 7.Пиридин ферменты по строению являются *Двухкомпонентными с коферментом НАД и НАДФ *однокомпонентными *двухкомпонентными с коферментом А *двухкомпонентными с коферментом ФМН и ФАД *двухкомпонентными с коферментом гемом 8.Дегидрирование субстратов в цикле Кребса нарушается при отсутствии в клетках *фарнохинона *кобаламина *икотинамида *кальциферола *рутина 9.Цитохром с 1 восстанавливается получая электроны от *цитохрому а3 *цитохрома в *цитохром а *флавинфермента *цитохрома с Вторая часть # 1-1; Являются кислыми аминокислотами: *аланин, лизин *аспарагин, глутамин *аспарагиноваяиглутаминоваякислоты *валин лейцин *аргининглицин # 1-2; Входит в состав белков, но не придает белку кислых свойств. *глутаминовая кислота *тирозин *цистеин *аспарагиновая кислота *метионин # 1-3; Встречается в составе белков, но не участвует в построение белков. *аспарагин *глутамин *орнитин *оксипролин *оксилизин # 1-4; Является транспортным белком: *Глобулин *Коллаген *Инсулин *Альбумин *Актин # 1-5; Укажите 4 признака, свойственные молекуле белка: *Высокомолекулярные соединения *Соединение не содержит азота *Состоит из аминокислот *Органическое соединение *Неорганическое соединение *Низкомолекулярное соединение # 1-6; Укажите 3 основных метода определения молекулярной массы белков: *Химические методы *Ультрацентрифугирование *Биологический метод *Гель хроматография *Электростатический *Электрофорез # 1-7; Укажите 5 видов групп сложных белков *Хроморотеиды *Гликозамингликаны *Нуклеопротеиды *Нейропептиды *Мукополисахариды *Фосфопротеины *Фосфолипиды *Липопротеиды *Гликолипиды *Гликопротеины # 1-8; 4 элемента , которые обязательно должны быть в составе всех белков *Углерод *Водород *Фосфор *Азот *Кислород *Железо *Цинк *Магний # 1-9; Укажите 3 оксиаминокислоты: *Серин *Триптофан *Тирозин *Метионин *Треонин *Цистеин # 1-10; Укажите 3 изофункциональных белка: *Гемоглобин А *Гемоглобин А2 *ГемоглобинF *Миоглобин *Миозин *Актин # 2-1; Движется первым в процессе электрофореза: *альбумины *альфа1 - глобулины *альфа2 - глобулины *бетта2 - глобулины *гамма - глобулины # 2-2; Строение молекулы гемоглобина: *четырегема и четыре полипептидные цепи *одингеми четыре полипептидные цепи *двагема и две полипептидные цепи *четырегема иодна полипептидная цепь *один гемм и одна полипептидная цепь # 2-3; Какой белок выполняет защитную функцию * гамма-глобулин - фибриноген - L1 глобулин - L2 глобулин - миоглобин # 2-4; Какое вещество является сократительным белком *актин *коллаген *миоглобин *инсулин *лизоцим # 2-5; Укажите группы, образующих пептидные связи : *Гидроксильная иметильная *Гидроксильная и карбоксильная *Карбоксильная и амино *Аминои гидроксильная *Аминои метильная # 2-6; В форме альфа спирали каждая аминокислота образует водородные связи с какой следующей аминокислотой: *Второй *Третьей *Четвертой *Пятой *Шестой # 2-7; Что называется кооперативными изменениями? *Конформационные изменения полипептидной цепи *Изменение первичной структуры полипептидной цепи *Изменения конформации в одном протомере приводят к изменению конформации остальных протомеров *Изменения конформации в одном протомере приводят к изменению первичной структуры остальных протомеров *Под действием внешних воздействий изменение первичной структуры всех протомеров # 2-8; Какое вещество является белком, выполняющим каталитические функции: *Гемоглобин *Инсулин *Лизоцим *Альбумин *Глобулин # 2-9; За счет каких связей образуется вторичная структура белков? *Пептидных *Дисульфидных *Сложноэфирных *Водородных *Донор-акцептор # 2-10; Чем определяется первичная структура белка? *Ферментов *Белки рибосом *т-РНК *р-РНК *ДНК гены # 3-1; Считается кислой аминокислотой: *аланин, лизин *аспарагин, глутамин *аспарагиноваяиглутамининоваякислоты *валин лейцин *аргининглицин #3-2; Выберите основную аминокислоту: *Арг *Лей *Тир *Цис *Глу # 3-3; Выберите кислую аминокислоту: *Глу *Лиз *Мет *Вал *Цис # 3-4; Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу: *Сер *Цис *Вал *Гис *Фен # 3-5; Что такое обратимая денатурация? *Когда удаляется денатурирующий фактор структура белка восстанавливаетя *Разрушается первичная структура белка *Разрушается вторичная структура белка *Конформационное строение белка остается без изменений *Изменение молярной массы белка # 3-6; Что такое видовая специфичность белков животных? *Различие в первичной структуре *Различие во вторичной структуре *Идентичность аминокислотного состава полипептидной цепи *Различие третичной структуры *Различие четвертичной структуры # 3-7; От чего зависит изоэлектрическая точка белков? *Суммарного заряда аминокислот *Гидратной оболочки *Водородных связей *Наличия в молекуле спирализованных частей *Все ответы верны # 3-8; Что не наблюдается при денатурации белка? *Белки становятся нерастворимыми *Разрушается первичная структура белков *Белок выпадает в осадок *Разрушаются водородные связи *Разрушаются дисульфидные мостики # 3-9; При денатурации что не разрушается? *Дисульфидные связи *Водородные связи *Пептидные связи *Ионные связи *Гидрофобные связи # 3-10; Аминокислоты имеющие положительный заряд радикала: *Аспарагин *Глутамин *Лизин *Глутамат *Валин #4-1; В состав нуклеотидов входят азотсодержащие соединения и они имеют следующее кольцо: *пуриновое и пиримидиновое пуриновое и пиридиновое имидазольное и пуриновое индольное и пуриновое пиридиновое и пиримидиновое #4-2; ФункцияДНК заключается в следующем: *сохранение и передача информации на дочернюю молекулу передача информации с ДНК на рибосому участие в репликации передачаинформации с ДНК на полипептидную цепь передача информации с ДНК на матрицу #4-3; Фосфодиэфирная связь поддерживает: *первичную структуру ДНК *вторичную структуру ДНК *вторичную структуру РНК *хромосому *нуклеосому #4-4; Сколько нуклеотидов умещаются в одном обороте ДНК *10 2 5 20 100 #4-5; ДНК синтезируется: На лизосоме На рибосоме *Ядре АппаратеГольджи Цитоплазме # 4-6; Не участвует в восстановлении разрушения ДНК : ДНК-полимераза Эндонуклеаза *ДНК зависимая РНК полимераза ДНК лигаза Экзонуклеаза # 4-7; Не участвует в синтезе белка: т-РНК р-РНК *ДНК лигаза Аминокислоты Аминоацил т-РНК # 4-8; Не свойственно для вторичной структуры т-РНК: Антикодон Дигидроуридиловая петля Псевдоуридиловая петля *Кодон Часть присоединяющий аминокислоту # 4-9; Часть транскриптона, куда присоединяется РНК полимераза: Оперон Экзон Оператор *Промотор Цистрон #4-10; Химическая связь определяющая первичную структуру молекулы ДНК : *Пептидная Ионная Фосфодиэфирная Дисульфидная Дифосфорная Координационная #5-1; Не встречается в составе ДНК: *урацил тимин цитозин гуанин аденин #5-2; Первичная структура ДНК укрепляется за счет следующих связей : *фосфодиэфирной пептидной водородной, ионной, ван-дер Ваальсовых сил водородных иионных дисульфидных и водородных #5-3; СинтезДНК – это: *репликация транскрипция трансляция транслокация элонгация #5-4; Репарация - это: *восстановление участка подверженного мутациям синтез м-РНК синтез ДНК синтезрибосомы транслокация #5-5; Процессинг т-РНК включает следующие реакции: *удаление участков не несущих информацию и образование минорных оснований присоединение к началу цепи 7-метилгуанозина образование минорных нуклеотидов присоединение к концу цепи полиаденилата присоединение к белку # 5-6; Белок, в составе нуклеопротеидов, обладающий основными свойствами Альбумины Глобулины *Гистоны Пролины Глютеины # 5-7; Белкам - нуклеопротеинам придает основные свойства : Аспарагиновая , глутаминовая кислоты Серин, треонин *Аргинин, лизин Глицин, аланин Цистеин, цистин #5-8; Не относится к непосредственным свойствам ДНК: *Синтез белка Первичная структура белка, сохранение информации Сохранение генетической информации Сохранение плана р-РНК Сохранение плана т-РНК # 5-9; Не участвует в процессе репликации: ДНК-матрица ДНК-полимераза РНК-полимераза *т-РНК праймер # 5-10; Является мономером для нуклеиновых кислот: *Азотистые основания Нуклеозиды Нуклеозид монофосфаты Нуклеозид дифосфаты Нуклеозид трифосфаты #6-1; Выберите кодон , начинающий синтез белка: УАГ УГГ УУГ ГУА *АУГ #6-2; С чего начинается процесс элонгации синтеза белка *с присоединения второй аминоацил тРНК с образования первой пептидной связи транспептидации транслокации с присоединения больших субъединиц #6-3; Начало биосинтеза белка это: *образованиематрицы образование инициирующего комплекса элонгация образование аминоцил-тРНК терминация #6-4; Транслокация - это: *скольжение рибосом вдоль мРНК на один «шаг» скольжение мРНК на один "шаг" самостоятельный этап биосинтеза РНК самостоятельный этап биосинтеза ДНК скольжение рРНК на один «шаг» #6-5; Выберите 2 вида транспортной РНК *нити РНК в этой области антипараллельны в этой области ветвления РНК антипараллельны две цепочки области РНК образуют петли одно цепочечные области РНК образуют петли #6-6; Перечислите функции кодонов. *Шифрование аминокислот Синтез нуклеозид-3-фосфатов Шифрование нуклеозидмонофосфатов *Присоединение к антикодону # 6-7; Укажите 3 вида 60S р РНК , входящих в состав клеток эукариот 23 *28 18 *5,8 30 *5 #6-8; Укажите 3 основных этапа трансляции *инициация *элонгация *терминация репликация транскрипция изомеризация #6-9; Укажите 4 основных свойства генетического кода *триплетность *врожденность *непрерывность *универсальность тетраплетность преобретенные в течение жизни прерывистый не универсален для организма #6-10; Укажите 4 основных свойства, свойственных 70 S субъединице рРНК прокариот *содержит23S РНК *показатель седимитации 50S *в составе содержит 16S рРНК *в составе имеется 34 вида белков в составе содержит 18 видов белков в составе содержит 7S рРНК *в составе содержит 23S рРНК в составе содержит 18S рРНК в составе содержит 19S рРНК 7-1. Какие процессы катализируют ферменты -дегидрогеназы +:окисление субстратов -:присоединение воды к субстрату -:выделение воды субстратом -:распад субстратов -:восстановление субстрата 7-2. Как называется белковая часть сложных ферментов +:апофермент -:кофермент -:кофактор -:холофермент -:аллостерический фермент 7-3. Один катал – это? +:При стандартных условиях количество фермента катализирующего превращение одного моль вещества за одну секунду -:количество субстрата превращаемого 1 молекулой фермента за 1 секунду в продукт -:количество 1 мг белка соответствующего количеству фермента -:количество фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 минуту -:Активность фермента по отношению к лучшему субстрату 7-4. К какому классу относится фермент каталаза: +:Оксидоредуктазы -:Лиазы -:Трансферазы -:Гидролазы -:Изомеразы 7-5. С чем связывается неконкурентный ингибитор ? -:С активным центром фермента +:С фермент-субстратным комплексом -:С субстратом -:Только с каталитической субъединицей -:Только с регуляторной субъединицей 7-6. На чем основывается высокая специфичность ферментов -:Образованию ингибитор-субстратного комплекса +:Воздействию субстрата в нескольких точках с активным центром -:Каталитическим свойствам -:Все пункты верны -:Химической природе реагентов 7-7. К какому классу относится фермент амилаза : -:Оксидоредуктазы +:Гидролазы -:Лиазы -:Синтетазы -:Изомеразы 7-8. Когда фермент подвергается необратимым изменениям? -:При аллостерической регуляции +:Необратимой денатурации -:Активации проферментов -:Неконкурентном ингибировании -:Стерической регуляции 7-9. Когда усиливается скорость ферментативного процесса? -:При снижении температуры +:Увеличении количества фермента -:При денатурации фермента -:При недостаточности кофермента -:При добавлении специфического ингибитора 7-10. Что может наблюдатся изменении рН: -:Разрыв пептидныхсвязей +:Изменение суммарног заряда молекулы фермента -:Изменение молекулы субстрата -:Нарушение первичной структуры молекулы фермента -:Денатурация субстрата 8-1. Как называется белковая часть сложного фермента +:апофермент -:кофермент -:кофактор -:холофермент -:аллостерик фермент 8-2. Ион, активирующий амилазу слюны: -:калий -:магний -:водород +:хлор -:натрий 8-3. Какой фермент имеется в слюне кроме амилазы? -:сахараза +:мальтаза -:лактаза -:целлюлаза -:изомальтаза 8-4. Содержится в составе желудочного сока: -:трипсин -:химотрипсин +:пепсин, гастриксин -:аминопептидазы -:карбоксипептидаза 8-5. 2 фермента, участвующие в расщепление крахмала +:альфа-амилаза +:бетта-амилаза -:омега-амилаза -:фосфолипаза 8-6. Укажите 2 пути применения ферментов в медицине: +:В качестве диагностического средства +:В качестве терапевтического средства -:В качестве антисептического средства -:В качестве стирального средства 8-7. 3 состояния, учитывающиеся при измерении скорости ферментативной реакции. +:Единица времени; -:Единица фермента +:Количество субстрата; -:Активность фермента; -:Кофермент. +:Количество продукта; 8-8. Укажите 3 формы специфичности действия ферментов. -:Эндэргоническое; +:Абсолютное ; -:Экзэргоническое +:Стериохимическое; -:Неспецифическое. +:Свойственное группе; 8-9. Укажите 4 признака , отличающих ферменты от неорганических катализаторов. +:Специфичност действия; +:Активность высшей степени; +:Термолабильность; +:Чувствительность к изменениям рН; -:Термостабильность; -:Малая каталитическая активность; -:Не чувсвительный к изменениям рН среды; -:Не действие активаторов и ингибаторов. 8-10. Укажите 5 видов ингибирования активности ферментов. +:Обратимое +:Конкурентное -:Абсолютное -:Временное +:Неконкурентное -:Термическое -:Свойственное субстрату -:Комплекс связан с факторами +:Неконкурентное +:Необратимое 9-1. Недостаточность какого витамина приводит к дистрофическим изменениям в мышцах, жировое перерождение печени, нарушение синтеза гонадотропных гормонов, нарушение переноса веществ через мембраны: -:Gipovitaminoz C -:Gipovitaminoz D -:Gipovitaminov V1 +:GipovitaminozE -:Gipovitaminoz A 9-2. Биологическое действие витамина E наблюдается при следующих процессах: +:в качестве антиоксиданта способствует постоянству мембран -:В аэробном распаде углеводов -:кроветворении -:При превращении хрящевой ткани в костную ткань -:При увеличении проницаемости ядерной мембраны 9-3. После лечения антибиотиками наблюдалось кровотечение из носа, сильные кровотечения при небольших ранах, применение аскорутина не помогло, какому гиповитаминозу это свойственно: -:E +:K -:В12 -:Н -:Фолевая кислота 9-4. Укажите два витамина , входящих в состав коферментов оксидоредуктаз : +:B2 -:D +:PP -:A -:B1 9-5. Укажите два метода определения витаминов в биологических объектах : +:Физико-химические* +:Биологические* -:Механические -:Статические -:Химические 9-6. Укажите два кофермента, содержащих в своем составе витамин B2: +:FAD +:FMN -:NAD -:NADF -:Ubixinon 9-7. Укажите 3 группы симптомов, свойственных гиповитаминозу А : +:Отставание в росте/уменьшение веса тела/ похудение -:Малокровие +:Специфические нарушения слизистой оболочки кожи -:Подкожные кровотечения +:Повреждения глаза (ксерофтальмия,кератомаляция), куриная слепота -:Цинга № 9-8 Укажите 3 названия витаминаD: *ВитаминD *Убихинон *Кальциферол *Tокоферол *Aнтирахитический витамин *Ретинол #9-9; Укажите место образования холекальциферола, активирования и где находится: *В подкожной жировой клетке *Печени *Почках *В цитозоле *эпидермисе, стенке тонкой кишки *поджелудочной железе *цитоплазматической мембране *митохондриях #9-10; Укажите вещества, входящие в сотав фолиевой кислоты и соединение , превращающее ее в ТГФК: *птеридин *парааминобензойная кислота *глутаминовая кислота *НАДФН2Аредуктаза *глицин *аргинин *метионин *НАД дегидрогеназа #10-1; Мембраны обладают свойством ассиметрии и во внутренней стороне они содержат больше всего следующие фосфолипиды: *фосфатидилэтаноламин *лизофосфатидилхолин *фосфатидилхолин *фосфатидилметионин *фосфотидилхолинэстераза # 10-2; Аденилатциклазарасположена: *во внутренней части цитоплазматической мембраны *митохондриях *лизосомах *внешней поверхности ядра *цитозоле #10-3; Фосфолипиды выполняют следующиефункции: *входят в структуру мембран *не участвуют в эмульгировании жиров *обладает липотропным свойством *липопротеинлипаза *липазы # 10-4; 2 аминокислоты часто встречающиеся в составе интегральных белков клеточных мембран: *Валин *Изолейцин *Серин *Треонин #10-5; Укажите 2 основных свойства биомембран: |