Лекция 2 Кафедра биохимии ниу БелГУ Составитель к б. н., Л. Р. Закирова План лекции

Название	Лекция 2 Кафедра биохимии ниу БелГУ Составитель к б. н., Л. Р. Закирова План лекции
Дата	25.09.2022
Размер	5.41 Mb.
Формат файла
Имя файла	bkh_prezentatsia_2_lektsia_06_09_2022.pptx
Тип	Лекция #695830

Ферменты

Лекция 2

Кафедра биохимии НИУ «БелГУ»

Составитель: к.б.н., Л.Р.Закирова

План лекции

Кинетика ферментативного катализа.
Единицы активности ферментов.
Ингибирование активности ферментов.
Регуляция активности ферментов.
Понятие о метаболических путях.
Применение ферментов в медицине (энзимопатия, энзимодиагностика, энзимотерапия). Изоферменты.

Кинетика ферментативных реакций

изучает зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды (рН, температура, давление, концентрация фермента, субстрата, продукта и т.д.).

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды

Оптимальная рН – рН среды, при которой скорость реакции максимальна.

Максимальная скорость реакции – это скорость, при которой весь фермент занят субстратом (весь фермент в ES-комплексе).

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

Оптимальная температура – при которой скорость реакции максимальна.

Максимальная скорость реакции – это скорость, при которой весь фермент занят субстратом (весь фермент в ES-комплексе).

Правило Вант-Гоффа:

При повышении температуры на каждые 10 градусов константа скорости гомогенной элементарной реакции увеличивается в два—четыре раза.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Уравнение, описывающее кривую субстратного насыщения, было предложено Леонором Михаэлисом и Мод Леонорой Ментен:

[S] – концентрация субстрата; V max – скорость реакции при данной концентрации субстрата; Km – константа Михаэлиса.

Константа Михаэлиса (Кm)

Кm и Vmax

Активность фермента

измеряют:

по скорости убывания количества субстрата;
по скорости возрастания продукта реакции.

Единицы измерения активности ферментов

Ингибирование активности ферментов

ОБРАТИМОЕ

Активность фермента восстанавливается

(нековалентные связи)

НЕОБРАТИМОЕ

Активность фермента

НЕ восстанавливается

(ковалентные связи)

Конкурентное

- I похож на S (конкурирует!);

- I связывается с АЦ;

- зависит от [S].

Неконкурентное

- I НЕ похож на S;

- I связывается ВНЕ АЦ;

- НЕ зависит от [S].

Специфическое

- I специфичен к функциональным группам АЦ.

НЕспецифическое

- I связывается ВНЕ АЦ.

График конкурентного ингибирования в координатах Михаэлиса-Ментен

График конкурентного ингибирования в координатах

Лайнуивера-Берка

График неконкурентного ингибирования

в координатах

Михаэлиса-Ментен

График неконкурентного ингибирования

в координатах

Лайнуивера-Берка

Необратимое ингибирование ферментов

К каждому типу и виду ингибирования самостоятельно подобрать примеры!!!

(подсказка – лекарственные вещества, токсины)

Изменение скорости ферментативных реакций в клетке – основной механизм регуляции метаболизма. Ключевую роль при этом играют:

Е одной из начальных стадий превращения (обычно необратимой);
Е, находящийся в местах разветвлений метаболических путей;
Е, катализирующие самые медленные (лимитирующие) реакции.

Выделяют 4 типа регуляции активности ферментов, в основе которых лежит ОДНО – изменение конформации фермента!

Частичный протеолиз (ферменты ЖКТ, ФСК и др.):

2. Белок-белковые взаимодействия (протеинкиназы: ПКА, ПКС, ПКG и др.) :

Решающее значение для активации ПКА имеет изменение четвертичной структуры: отщепление регуляторных (R) субъединиц от каталитических (С)

3. Фосфорилирование и дефосфорилирование (фосфорилаза гликогена, гликогенсинтетаза, тканевая липаза и др.):

4. Аллостерическая регуляция (фосфофруктокиназа, изоцитратдегидрогеназа и др.):

Аллостерические ферменты построены из нескольких субъединиц и проявляют кооперативность при связывании субстрата

R

R

C

C