Вопросы и тесты по курсу Биохимия

• Название: Вопросы и тесты по курсу Биохимия
• Дата: 28.04.2019
• Размер: 461.5 Kb.
• Имя файла: bioh_samokontrol.doc
• Тип: Тесты; #75539
• страница: 1 из 6

Вопросы и тесты по курсу «Биохимия»

для самоконтроля студентов

Аминокислоты, пептиды, белки

1. К белкам относятся протеины, имеющие молекулярную массу:

А) от 10 до 100 Да;

Б) от 100 до 500 Да;

В) от 600 и выше Да;

Г) ни один из вариантов.
2. При гель-хроматографии белков можно установить их:

А) заряд;

Б) молекулярную массу;

В) форму;

Г) ни один из вариантов.
3 Форма белковой молекулы зависит от:

А) аминокислотной последовательности;

Б) химического состава растворителя;

В) температуры;

Г) его концентрации.
4. Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот – это:

1. 
   Первичная структура
   
2. 
   Вторичная структура
   
3. 
   Супервторичная
   
4. 
   Третичная структура
   
5. 
   Четвертичная структура
   

5. В формировании вторичной структуры белка участвуют

1. 
   координационные связи
   
2. 
   гидрофобные взаимодействия
   
3. 
   ионные силы
   
4. 
   дисульфидные связи
   
5. 
   водородные связи
   

6. Нейтральной аминокислотой является:

1. 
   аргинин
   
2. 
   лизин
   
3. 
   аланин
   
4. 
   аспарагиновая кислота
   
5. 
   гистидин.
   

7. Оптической активностью не обладает

1. 
   лейцин
   
2. 
   аланин
   
3. 
   глицин
   
4. 
   цистеин
   
5. 
   аргинин
   

8. Значение рН в изоэлектрической точке лизина

1. 
   больше значения рН в изоэлектрической точке глицина
   
2. 
   меньше значения рН в изоэлектрической точке глицина
   
3. 
   равно значению рН в изоэлектрической точке глицина
   

9. Выберите правильные сочетания

Ковалентные связи Ионные связи и гидрофобные взаимодействия Внутримолекулярные водородные связи Межмолекулярные водородные связи

осуществляют связь между полипептидной и небелковой частями сложных белков образуются при соединении аминокислот в полипептидную цепь поддерживают -складчатую структуру полипептидной цепи поддерживают -спиральную конфигурацию полипептидной цепи.

10. Ковалентные связи:

1. 
   осуществляют связь между полипептидной и небелковой частями сложных белков
   
2. 
   образуются при соединении аминокислот в полипептидную цепь
   
3. 
   поддерживают -складчатую структуру полипептидной цепи
   
4. 
   поддерживают -спиральную конфигурацию полипептидной цепи.
   

11. 
    Денатурация белка сопровождается:
    

1. 
   Разрывом ковалентных связей
   
2. 
   Изменением конформации белка
   
3. 
   Уменьшением растворимости белка
   
4. 
   Нарушением связывания белка с лигандом
   
5. 
   Нарушением первичной структуры белка
   

11. 
    Денатурация белка сопровождается:
    

1. 
   Нарушением нативной структуры белка
   
2. 
   Уменьшением количества внутримолекулярных водородных связей
   
3. 
   Уменьшением молекулярной массы
   
4. 
   Потерей биологической активности
   
5. 
   Уменьшением числа ковалентных С-С и С-N связей
   

11. 
    Белки денатурируют в клетке в результате
    
    1. 
       Повышения температуры
       
    2. 
       Изменения рН
       
    3. 
       Действия протеолитических ферментов
       
    4. 
       Разрыва слабых связей, поддерживающих конформацию белка
       
    5. 
       Синтеза белков теплового шока
       

11. 
    Скорость протеолитического (ферментативного) расщепления денатурированного белка по сравнению со скоростью протеолитического расщепления нативного белка
    
    1. 
       больше
       
    2. 
       меньше
       
    3. 
       такая же
       

11. 
    Каков суммарный заряд белковой молекулы при рН 7,0 (выберите соответствия)
    

пепсин (ИЭТ 1,0) лизоцим (ИЭТ 11,0) миоглобин (ИЭТ 7,0)

больше 0 меньше 0 равно 0

11. 
    Каков суммарный заряд белковой молекулы при рН 9,0 (выберите соответствия)
    

пепсин (ИЭТ 1,0) -глобулин (ИЭТ 7,3) лизоцим (ИЭТ 11,0)

больше 0 меньше 0 равно 0

11. 
    При каком значении рН растворимость белка минимальная
    
    1. 
       больше ИЭТ
       
    2. 
       меньше ИЭТ
       
    3. 
       равном ИЭТ
       
12. 
    Установите все возможные соответствия между факторами денатурации и повреждаемыми связями и взаимодействиями
    

Неорганические кислоты (концентрированные) Спирты Температура > 60оС

водородные связи гидрофобные взаимодействия ионные связи ковалентные связи электростатические взаимодействия координационные связи

11. 
    Установите все возможные соответствия между факторами денатурации и повреждаемыми связями и взаимодействиями
    

Ионы тяжелых металлов Неорганические кислоты (концентрированные) Спирты

водородные связи гидрофобные взаимодействия ионные связи ковалентные связи электростатические взаимодействия координационные связи

11. 
    Выберите правильные соответствия
    

Молекула имеет Молекулы имеют одинаковую первичную структуру Молекула содержит меньшее число водородных связей Молекулы имеют различную молекулярную массу

Нативная рибонуклеаза Денатурированная рибонуклеаза Обе Ни одна

11. 
    Выберите правильные соответствия
    

Нативная рибонуклеаза Денатурированная рибонуклеаза Обе Ни одна

Молекулы имеют различные С-концевые аминокислотные последовательности Молекулы имеют одинаковую первичную структуру У молекул нарушено связывание с лигандом Молекулы имеют различную молекулярную массу

11. 
    Выберите методы, с помощью которых можно разделить смесь белков
    

Церулоплазмин Мм 151000 Да ИЭТ 4,4

-глобулин Мм 150000 Да ИЭТ 6,3

1. 
   Ионообменная хроматография
   
2. 
   Аффинная хроматография
   
3. 
   Гель-фильтрация
   
4. 
   Ультрацентрифугирование
   

11. 
    Выберите методы, с помощью которых можно разделить смесь белков
    

Церулоплазмин Мм 151000 Да ИЭТ 4,4

-лактальбумин Мм 37000 Да ИЭТ 5,2

1. 
   Гель-фильтрация
   
2. 
   Аффинная хроматография
   
3. 
   Ионообменная хроматография
   
4. 
   Ультрацентрифугирование
   

24. Стабильность пространственной организации белковой молекулы зависит от:

1. 
   температуры окружающей среды
   
2. 
   рН растворителя
   
3. 
   давления
   
4. 
   ни один из вариантов
   
5. 
   концентрации белка в растворе
   
6. 
   ионной силы растворителя
   
7. 
   аминокислотной последовательности