тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
МОДУЛЬ 5 ОБМЕН И ФУНКЦИИ АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ ПОЛНОЦЕННЫМИ СЧИТАЮТСЯ БЕЛКИ, СОДЕРЖАЩИЕ все заменимые аминокислоты все незаменимыеаминокислоты 15 аминокислот частично заменимые аминокислоты условно заменимые аминокислоты НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ НЕОБХОДИМЫ ДЛЯ БИОСИНТЕЗА пептидных гормонов заменимых аминокислот условно заменимых аминокислот частично заменимых аминокислот 5. собственных белковорганизма ОТЛИЧИЕ ЭКЗОПЕПТИДАЗ ОТ ЭНДОПЕПТИДАЗ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В ТОМ ЧТО ОНИ расщепляют пептидную связь в любом участке белка являются гидролазами синтезируются всегда в активной форме расщепляют пептидные связи внутри полипептидной цепи 5. расщепляют пептидные связи N-и С-концевых аминокислот В АКТИВНОЙ ФОРМЕ СЕКРЕТИРУЕТСЯ 1.пепсин 2.трипсин 3.аминопептидаза 4.карбоксипептидаза 5.эластаза НАРУШЕНИЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ НЕДОСТАТКЕ ВИТАМИНА ниацина 2.тиамина 3.биотина 4.пиридоксина 5.рибофлавина АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ СОДЕРЖАТ КОФАКТОР 1.НАД+ ФАД пиридоксальфосфат 4.ТДФ 5.биотин НАИБОЛЬШАЯ АКТИВНОСТЬ АЛТ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ В КЛЕТКАХ миокарда2.печени почек скелетных мышцах поджелудочной железе ПРИ ДЕЗАМИНИРОВАНИИ АМИНОКИСЛОТ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ АЛТ глутаминаминотрансферазы 3.глутаматдегидрогеназы 4.оксидазы L-аминокислот 5.АСТ ПРЯМОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ ПОДВЕРГАЕТСЯ 1.серин глутамат аспартат гистидин треонин ВТОРОЙ ЭТАП ПРОЦЕССА ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ глутаминаза глутаминсинтетаза 3. глутаматдегидрогеназа глутаматтрансаминаза аспартатаминотрансфераза К АРГИНИНОСУКЦИНАТУРИИ ПРИВОДИТ ДЕФЕКТ ФЕРМЕНТА аргиназы орнитинкарбамоилтрансферазы карбамоилфосфатсинтетазы 14.аргининосукцинилазы 5. аргининосукцинатсинтетазы ПРИ ГНИЕНИИ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ ОБРАЗУЕТСЯ ТОКСИЧНОЕ ДЛЯ ОРГАНИЗМА ВЕЩЕСТВО никотиновая кислота ацетон салициловая кислота кадаверин 5. индол ПРИ КАТАБОЛИЗМЕ КЕТОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ ОБРАЗУЕТСЯ пируват ацетил-КоА α–Кетоглутарат сукцинил-КоА фумарат КАТАБОЛИЗМ ФЕНИЛАЛАНИНА НАЧИНАЕТСЯ С РЕАКЦИИ 1.декарбоксилирования 2.трансметилирования 3.дегидрирования 4.гидроксилирования 5.трансаминирования ОСНОВНЫМ МЕТОДОМ ЛЕЧЕНИЯ ФЕНИЛКЕТОНУРИИ ЯВЛЯЕТСЯ введение в организм витамина В6 энзимотерапия диета с ограничениемфенилаланина безуглеводная диета белковая диета СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ В БЕЛКАХ СОСТАВЛЯЕТ 1. 80-120 г 2. 50-80 г 3. 140-150 г 4. 50-70 г 5. 400-500 г ОСНОВНЫМ КЛИНИЧЕСКИМ ПРОЯВЛЕНИЕМ ФЕНИЛКЕТОНУРИИ ЯВЛЯЕТСЯ ПОРАЖЕНИЕ органов кроветворения центральной нервнойсистемы печени костной системы иммунной системы ПОНЯТИЕ «БЕЛКОВЫЙ МИНИМУМ» ОЗНАЧАЕТ количество белка в пище при котором наблюдается положительный азотистый баланс организма количество белка в пищевом рационе при котором развивается рахит количество белка в пищевом рационе при котором наблюдается отрицательный азотистый баланс 4. минимальное количество белка в пищевом рационе, которое способно непродолжительное время поддерживать азотистое равновесие 5. количество белка в пище при котором развивается квашиокор ПРОЦЕСС АКТИВАЦИИ ПРОФЕРМЕНТОВ В ЖКТ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В фосфорилировании молекулы фермента 2. частичном протеолизе фермента дефосфорилировании молекулы фермента диссоциации ферментов на протомеры диссоциации неактивного комплекса ПРИ ФЕНИЛПИРОВИНОГРАДНОЙ ОЛИГОФРЕНИИ НАРУШЕН ОБМЕН аланина пировиноградной кислоты тирозина фенилаланина триптофана НЕДОСТАТОЧНАЯ АКТИВНОСТЬ ФЕНИЛАЛАНИН-4- ГИДРОКСИЛАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ ПРИЧИНОЙ РАЗВИТИЯ квашиоркора 2.фенилкетонурии 3.алкаптонурии 4.альбинизма 5.ксантуренурии ДЛЯ НЕПРЯМОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ НЕОБХОДИМ ВИТАМИН 1.тиамин 2.рибофлавин 3.ниацин 4.аскорбиновая кислота 5.биотин ПРИ РАЦИОНЕ, БОГАТОМ БЕЛКАМИ 1.в крови повышается концентрация аланина 2.снижается скорость катаболизма аминокислот 3.ускоряется биосинтез мочевины снижается скорость трансаминирования в печени снижается количество ферментов орнитинового цикла ФАКТОРЫ, СПОСОБСТВУЮЩИЕ ИНТЕНСИФИКАЦИИ ПРОЦЕССОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ усиление перистальтики кишечника 2. ослабление перистальтики кишечника пищевой рацион с повышенным содержанием клетчатки преобладание в пищевом рационе углеводов 6. преобладание в пищевом рационе жиров ПРИ ГНИЕНИИ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ ОБРАЗУЕТСЯ ТОКСИЧНОЕ ДЛЯ ОРГАНИЗМА ВЕЩЕСТВО никотиновая кислота 2. фенол салициловая кислота рибофлавин овофлавин ВЫБЕРИТЕ ВЕЩЕСТВОА, ИСПОЛЬЗУЕМОЕ В ГЕПАТОЦИТАХ ПЕЧЕНИ ДЛЯ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ ТОКСИЧЕСКИХ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ триптофан гликокол 3. глюкуроновая кислота ацетоуксусная кислота аммиак БИОГЕННЫЕ АМИНЫ ОБРАЗУЮТСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ трансаминирования АК 2. декарбоксилирования АК восстановительного аминирования кетокислот внутримолекулярного дезаминирования АК окислительного дезаминирования АК УВЕЛИЧЕНИЕ ЭКСКРЕЦИИ ИНДИКАНА С МОЧОЙ СВЯЗАНО С нарушением пигментного обмена нарушением углеводного обмена поражением почек 4. усилением гниения белков в кишечнике 5. поражением печени К БИОГЕННЫМ АМИНАМ ОТНОСЯТСЯ кератин липоат холин гистамин норадреналин ГАМК ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ СЛЕДУЮЩЕЙ АМИНОКИСЛОТЫ Три Гис Лей 4. Глу 5. Тир БИОГЕННЫЙ АМИН – СЕРОТОНИН ОБРАЗУЕТСЯ ИЗ АМИНОКИСЛОТЫ Глн Тир Сер Гис 5. Три ВИТАМИН, ПРИНИМАЮЩИЙ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИЯХ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ И ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМК рибофлавин тиамин аскорбат 4. ниацин 5. пиридоксин ПРИ ФЕНИЛПИРОВИНОГРАДНОЙ ОЛИГОФРЕНИИ НАРУШЕН ОБМЕН АМИНОКИСЛОТЫ Тир Лиз 3. Фен Гис Арг НАЙДИТЕ МЕТАБОЛИТ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ сукцинат 2. аргининосукцинат агматин аспарагиносукцинат аденилосукцинат ФЕРМЕНТЫ КИШЕЧНОГО СОКА: пепсин, гастриксин, трипсин гастриксин, эластаза, трипсин пепсин, химотрипсин, аминопептидаза 4. энтеропептидаза, дипептидаза, аминопептидаза 5. пепсин, карбоксипептидаза, трипсин МОДУЛЬ 6 РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ГОРМОНЫ БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН ЭТО 1. гликопротеины хромопротеины гистоны альбумины глобулины ГОРМОН, ВЫРАБАТЫВАЕМЫЙ В ПЕРЕДНЕЙ ДОЛЕ ГИПОФИЗА 1. соматотропный гормон вазопрессин инсулин тироксин кортизол ВАЗОПРЕССИН ВЫЗЫВАЕТ СЛЕДУЮЩИЕ ЭФФЕКТЫ увеличивает диурез снижает уровень глюкозы в крови активирует обратное всасывание воды в почечных канальцах увеличивает выведение натрия с мочой 5. уменьшает диурез Адреналин увеличивает уровень глюкозы в крови. Это реализуется за счет: увеличения активности гликогенсинтазы увеличения скорости всасывания глюкозы в кишечнике активации тканевых амилаз 4. активации фосфорилазы в печени 5. усиления глюконеогенеза К минералокортикоидам относятся: 1.альдостерон кортизон адреналин инсулин кортизол К стероидным гормонам относится: окситоцин соматотропин 3.альдостерон 4. кортизол 5. адреналин В -КЛЕТКАХ ОСТРОВКОВ ЛАНГЕНГАРСА ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ СИНТЕЗИРУЕТСЯ тестостерон тироксин паратгормон инсулин 5. глюкагон В -КЛЕТКАХ ОСТРОВКОВ ЛАНГЕНГАРСА ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ СИНТЕЗИРУЕТСЯ тестостерон тироксин паратгормон4.инсулин 5. глюкагон ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ Т3 И Т4 ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ стероиды белки 3. производные Тир пептиды производные арахидоновой кислоты НАЗОВИТЕ СОСТОЯНИЕ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕСЯ ПОВЫШЕНИЕМ УРОВНЯ ОСНОВНОГО ОБМЕНА, УВЕЛИЧЕНИЕМ СКОРОСТИ ПОТРЕБЛЕНИЯ О2, ПОВЫШЕНИЕМ ТЕПЛОПРОДУКЦИИ сахарный диабет гиперпродукция соматотропина 3. тиреотоксикоз голодание гиперкортицизм ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИМ ДЕЙСТВИЕМ ОБЛАДАЕТ глюкагон тироксин вазопрессин 4. инсулин 5. альдостерон ПРИЧИНОЙ ЭНДЕМИЧЕСКОГО ЗОБА ЯВЛЯЕТСЯ недостаток в пище железа избыток в пище жиров изменения в рецепторах к Т4 и Т3 4. недостаток йода впище 5. недостаток фтора в пище ГОРМОНЫ – ПРОИЗВОДНЫЕ АК тироксин и тирозин глюкагон и адреналин тирозин и инсулин инсулин и глюкагон 5. адреналин и тироксин ПОЛИУРИЯ И ПОЛИДИПСИЯ ПРИ НЕСАХАРНОМ ДИАБЕТЕ СВЯЗАНА С НЕДОСТАТОЧНОЙ ВЫРАБОТКОЙ глюкагона инсулина окситоцина тироксина 5. вазопрессина ДЕПОНИРОВАНИЕ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО МАТЕРИАЛА ПОСЛЕ ПРИЁМА УГЛЕВОДИСТОЙ ПИЩИ СТИМУЛИРУЕТ глюкагон альдостерон адреналин 4. инсулин 5.кортизол СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ Присутствие любого белка в растворе можно определить с помощью реакций биуретовой Фоля Миллона ксантопротеиновой нингидриновой Для количественного определения аминокислот в растворе используют биуретовый метод реакцию Фоля реакцию с нингидрином реакцию Сакагучи ксантопротеиновую реакцию реакцию Миллона К слабым связям, участвующим в образовании нативных белков, относятся пептидные водородные гидрофобные ионные ван-дер-ваальсовы взаимодействия Цветные реакции на белки позволяют судить о присутствии белков в биологических жидкостях первичной структуре белков присутствии некоторых аминокислот в белке количестве аминокислот в белке функции белков Олигомерный белок состоит из нескольких протомеров имеет полипептидные цепи, соединенные дисульфидными связями содержит контактные поверхности протомеров, комплементарные друг другу может связывать только один лиганд формирует четвертичную структуру путем самосборки Шапероны являются глобулярными белками связываются с частично денатурированными белками облегчают разрушение частично денатурированных белков находятся во всех отделах клетки их синтез усиливается при стрессовых воздействиях Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря наличию гидрофобных радикалов в местах контакта противоположно заряженных функциональных групп ионов металлов комплементарности контактных поверхностей ферментов, облегчающих взаимодействие контактирующих участков идентичности протомеров Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия белка с лигандом протомеров в олигомерном белке белка с диполями воды в растворе различных белков в процессе самосборки клеточных органелл радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка Конформация белка - это аминокислотная последовательность полипептидной цепи число полипептидных цепей в олигомерном белке число α-спиралей и β -структур в полипептидной цепи характерное строение супервторичной структуры пространственная структура белка Лигандом для белка может быть ион металла простетическая группа другой белок органическая небелковая молекула лекарственное вещество Активный центр белка-это участок, расположенный в углублении белковой молекулы фрагмент полипептидной цепи сформированный радикалами аминокислот, находящихся на расстоянии друг от друга имеющий неровный рельеф способный комплементарно связывать специфические лиганды Простетическая группа сложного белка-это неорганическая часть белка органическая часть белка присоединенное к белку лекарственное вещество лиганд, присоединяемый к белку при функционировании небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка Гем - это небелковая часть гемсодержащих белков структура, состоящая из 4 пиррольных колец участок, обратимо связанный с белковой частью гемоглобина имеет в составе атом железа входит в состав миоглобина Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается по мере присоединения молекулы о2 к протомерам гемоглобина при увеличении в крови концентрации со2 в результате протонирования гемоглобина по мере отщепления О2 от протомеров гемоглобина при присоединении 2,3-бисфосфоглицерата Миоглобин и гемоглобин - олигомерные белки гемопротеины фосфопротеины взаимодействуют с 2,3- бисфосфоглицератом белки эритроцитов 2,3-Бисфосфоглицерат синтезируется в эритроцитах содержится в клетке в одинаковых концентрациях с гемоглобином присоединяется к аллостерическому центру оксигемоглобина уменьшает сродство гемоглобина к о2 образует с радикалами аминокислот ионные связи Сродство гемоглобина к О2 увеличивается при увеличении парциального давления о2 увеличении концентрации н+ уменьшении концентрации н+ уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата гликозилировании гемоглобина При нагревании раствора белков до 80оС происходит разрыв слабых связей приобретение молекулами белка случайной конформации нарушение взаимодействия белка с лигандами уменьшение растворимости белков изменение первичной структуры белков Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является первичная структура конформация строение активного центра межрадикальные связи функции Белки денатурируют в результате действия протеолитических ферментов повышения температуры свыше 1000с изменения рн действия солей тяжелых металлов воздействия мочевины В результате денатурации белков уменьшается их растворимость разрушается нативная конформация молекула занимает большой объем увеличивается доступность белка для действия протеолитических ферментов происходит гидролиз пептидных связей Гидрофобные радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле преимущественно на поверхности молекулы внутри молекулы, образуя гидрофобные области небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы образуют пептидные связи связывают лиганды Для наиболее грубого удаления балластных белков чаще используют электрофорез ионообменную хроматографию высаливание гель-фильтрацию аффинную хроматографию Наиболее специфическим методом выделения белков является гель-фильтрация высаливание ультрацентрифугирование ионная хроматография аффинная хроматография Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют метод электрофореза аффинной хроматографии диализа ультрацентрифугирования высаливания Приобретенные протеинопатии развиваются вследствие изменения первичной структуры изменения конформации белков при изменении условий среды химической модификации белков изменения количества белков в органах и тканях появления в крови белков, находящихся там в норме в следовых количествах В образовании конформационной структуры белка участвуют связи координационные водородные ионные ковалентные пептидные Для денатурированного белка характерно наличие водородных связей наличие пептидных связей вторичная и третичная структура хорошая растворимость в воде наличие биологических функций Растворимость белка определяют следующие свойства молекулярная масса значение рН и ионной силы раствора наличие в структуре гидрофильных аминокислот наличие первичной структуры наличие активного центра Для белков характерны следующие свойства амфотерность отсутствие способности кристаллизоваться отсутствие способности вращать плоскость поляризованного луча термостабильность устойчивость к действию кислот и щелочей Наибольшей степенью α-спирализации полипептидной цепи обладают белки трипсин рибонуклеаза миоглобин пепсин гемоглобин β-структура полипептидной цепи характерна для белков гемоглобина миоглобина сывороточного альбумина коллагена фиброина Для белков характерны следующие свойства образуют коллоидные растворы не зависят от изменения рн и повышения температуры имеют свободные аминогруппы, принадлежащие έ-аминогруппе остатка лизина и свободные карбоксильные группы, принадлежащие остаткам аспартата и глутамата закономерность расположения аминокислот в полипептидных цепях высокая специфичность первичной структуры Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих аминокислот валина цистеина лизина тирозина метионина Для процесса высаливания характерно обратимость процесса утрата биологических свойств сохранение нативной конформации нарушение первичной структуры белка сохранение биологических свойств Многообразие белков обеспечивается за счет первичной структуры белка вторичной структуры белка третичной структуры четвертичной структуры количества аминокислот В изоэлектрической точке белок имеет положительный заряд имеет отрицательный заряд имеет суммарный заряд равный нулю в электрическом поле мигрирует к катоду имеет наибольшую растворимость Деление белков на простые и сложные основано на различии в форме молекул растворимости электрофоретической подвижности составе молекул функции Домен – это обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией последовательность аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях общее расположение в пространстве составляющих белок полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру небелковая часть сложного белка Альбумины – это белки цитоплазматических мембран белки плазмы крови ядерные белки белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином белки соединительной ткани, богатые глицином и валином В процессе функционирования белковые молекулы сохраняют жестко зафиксированную пространственную конформацию существенно изменяют пространственную структуру претерпевают небольшие конформационные изменения распадаются на протомеры изменяют состав активного центра Растворимость белков в воде определяется зарядом белковой молекулы формой молекулы белка гидратацией белковой молекулы способностью связывать природные лиганды конформационными изменениями Высаливание белка вызывает избыток белка в растворе влияние низкой температуры высокая концентрация нейтральных солей щелочных и щелочно-земельных металлов действие сильных электролитов действие солей тяжелых металлов Заряд белка в растворе зависит от температуры величины рН раствора изоэлектрической точки белка количества пептидных связей количества водородных связей Функциями белков являются ферментативная транспортная структурная защитная регуляторная К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся простетическая группа белка гидратная оболочка заряд отсутствие заряда отсутствие гидратной оболочки Гидратная оболочка у молекул белка возникает вследствие наличия гидрофобных групп наличия гидрофильных групп изменения осмотического давления среды наличия заряда частиц наличия стабилизатора Конформация белковой молекулы может меняться при воздействии протеолитических ферментов солей тяжелых металлов спиртов низкой температуры лигандов К глобулярным белкам относятся эластины кератины коллагены альбумины гистоны К фибриллярным белкам относятся альбумины гистоны протамины коллагены глобулины Альбумины имеют при рН 7.0 отрицательный заряд благодаря повышенному содержанию в их составе лейцина присутствию в их составе лизина отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты повышенному содержанию в их составе глютаминовой кислоты наличию изоэлектрической точки в щелочной среде |