тест. тесты по бихе. # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
 Скачать 1.16 Mb.
|
|
ФЕРМЕНТЫ Ферменты в отличие от других белков Избирательно взаимодействует с веществами Представлены изоформами Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа Могут фосфорилироваться Участвуют в передаче сигнала гормонов внутрь клетки Ферменты ускоряют реакции, так как Не изменяют свободную энергию реакции Ингибируют обратную реакцию Изменяют константу равновесия реакции Уменьшают энергию активации Избирательно увеличивают скорость прямой реакции Ферменты так же, как и небелковые химические катализаторы Не претерпевают необратимых изменений в ходе реакции Избирают определенный путь превращения вещества Не изменяют энергию химической системы Неспецифичны Ускоряют как прямую, так и обратную реакцию в равной степени Изоферменты - это формы фермента, которые Катализируют одну реакцию Различаются по свойствам Распределяются в разных тканях неодинаково Являются продуктами экспрессии одного гена Образуются путем объединения разных субъединиц в молекулу активного олигомерного фермента Фермент Ускоряет реакцию Соединяется с субстратом необратимо После завершения реакции обнаруживается в неизменном виде Не изменяет состояние равновесия Узнает свой субстрат в присутствии множества других соединений При денатурации фермента происходит Гидролиз пептидных связей фермента Разрушение слабых межрадикальных связей Уменьшение количества активного фермента Изменение конформации регуляторного центра Диссоциация олигомерного фермента на протомеры Изменение конформации активного центра Скорость ферментативной реакции зависит от Температуры Времени инкубации субстратов с ферментом Величины рН Концентрации субстрата Присутствия ингибиторов В разных органах неодинаковым может быть Количество ферментов Активность ферментов Изоферментный состав Ферментный состав Набор функциональных групп фермента, участвующего в катализе определенной реакции В состоянии равновесия в ферментативной реакции Происходит изменение концентрации субстрата Образуется фермент-субстратный комплекс Происходит изменение концентрации продукта Соотношение скоростей прямой и обратной реакции зависит от концентрации субстрата и продукта Скорость прямой реакции равна скорости обратной Константа Михаэлиса (Км) – это Параметр кинетики ферментативной реакции Разная величина для изоферментов Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES Показатель сродства фермента к субстрату Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (Vmax) Активный центр ферментов Это участок, комплементарно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе Может связывать структурные аналоги, что мешает катализу Имеет строго определенные границы, что исключает влияние окружающих групп на катализ Формируется как из полярных, так и из гидрофобных аминокислот разных участков полипептидного остова Включает участок или домен для связывания кофактора Выберите наиболее полное утверждение: субстратная специфичность ферментов обусловлена Набором определенных функциональных групп в активном центре Наличием кофермента Образованием специфических связей между аминокислотными остатками активного центра и субстрата Соответствием контактного участка активного центра по форме субстрату Комплементарностью активного центра фермента субстрату Ферменты, обладающие абсолютной специфичность Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям Способны катализировать единственную реакцию Превращают субстрат, который соединяется с активным центром комплементарно Взаимодействует только с определенным стереоизомером субстрата Образованию фермент-субстратного комплекса предшествует Диссоциация продукта реакции от фермента и возвращение фермента в исходное состояние Изменение порядка соединения аминокислот в полипептидной цепи Установление индуцированного комплементарного соответствия между ферментом и субстратом Сближение функциональных групп, участвующих в катализе Изменение конформации как фермента, так и субстрата Кофактор NAD+ в отличие от кофактора FMN Представляет простетическую группу Непрочно связан с апоферментом Является производным витамина Состоит из двух нуклеотидов Комплементарно связывается в активном центре дегидрогеназ Адениловая кислота входит в состав кофакторов ФАД ФМН НАДФ+ Биотина Кофермента А(КОА) В переносе водорода участвуют кофакторы Пиридоксальфосфат НАД+ Н4-фолат Липоат ФАД Пищевые продукты содержат витамины, которые Не синтезируются в клетках организма человека Могут синтезироваться микрофлорой кишечника Имеют активные группы, участвующие в катализе Могут быть источниками энергии Некоторые из них являются предшественниками коферментов Примером необратимой регуляции активности ферментов является Фосфорилирование под действием протеинкиназ Аллостерическая регуляция Дефосфорилирование под действием протеинфосфотаз Ингибирование конкурентными ингибиторами Частичный протеолиз ферментов, участвующих в переваривании белков Аллостерические ферменты Являются олигомерами Это регуляторные ферменты метаболических путей Ингибируются конечными продуктами метаболических путей Регулируются небольшими изменениями концентрации эффекторов Кроме каталитических центров, имеют регуляторные центры Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз К  атализируют реакцию: Белок-ОН + АТФ Белок-ОРО3Н2 + АДФВлияют на количество фосфорилированных белков в клетке Изменяют активность в ответ на действие гормона Уменьшают количество дефосфорилированных белков в клетке К  атализирует реакцию: Белок-ОРО3Н2 + Н2О Белок –ОН + Н3РО4Концентрация цАМФ Не зависит от активности фосфодиэстераз Влияет на процессы фосфорилирования белков Не может влиять на активность фосфодиэстераз Уменьшается при действии кофеина Увеличивается, когда G-белок соединен с ГТФ Активаторы ферментов в отличие от веществ-индукторов Увеличивают экспрессию генов Изменяют конформацию белков регуляторов транскрипции Влияют на скорость трансляции Отвечают за практически мгновенный ответ клетки на изменение окружающей среды Могут быть гормонами Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования Это ответ клетки на изменение концентрации некоторых гормонов в крови Сопровождается уменьшением скорости дефосфорилирования белков Происходит с участием АТФ Необратимый для клетки процесс ковалентной модификации фермента Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А В первые 2 часа после инфаркта миокарда в крови больного возрастает активность ферментов Креатинкиназы Лактатдегидрогеназы Аланинаминотрансферазы Малатдегидрогеназы Аспартатаминотрансферазы Фермент пепсин используется в медицине для Обработки гнойных ран Предотвращения тромбообразования Улучшения пищеварения Рассасывания рубцов Лечения вирусного конъюктивита Фермент гиалуронидаза используется в медицине для Удаления токсинов Лечения злокачественных новообразований Рассасывания рубцов Улучшения пищеварения Предотвращения тромбообразования Противоопухолевое действие фермента аспарагиназы основано на том, что Ф  ермент ускоряет реакцию: Асн Асп + NH3Лейкозные клетки получают аминокислоту Асп только из крови Фермент аспарагиназу можно вводить в кровь больным лейкозом Синтез белков в лейкозных клетках прекращается Лейкозные клетки способны амидировать Асн Абсолютной специфичностью обладают Химотрипсин Папаин Уреаза Аргиназа Лизоцим Пепсин имеет оптимум рН 1,5-2,5 4-5 6-7 8-9 10-11 Фермент амилаза слюны имеет оптимум РН 1,5-2 7-7,2 8-9 3,5-4 4,5-5 Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН Кислом 1,5-2 Щелочном 8-9 Близком к нейтральному Только при рН 7Ферменты денатурируют при температуре 0 80-100 20-30 30-40 10-20 Оптимальной температурой для действия большинства ферментов является 50-60 15-20 80-100 35-40 40-50 Впервые в 1926 г. Самнер получил в кристаллическом виде фермент Пепсин Гексокиназу Уреазу Аргиназу Амилазу Витамин В2 содержат кофакторы Никотинамидные Пиридоксалевые Флавиновые Кобамидные Биотиновые Витамин В1 содержит кофактор Флавинадениндинуклеотид Тиаминдифосфат Никотинамидадениннуклеотид Пиридоксальфосфат Кобаламин Активную функцию в СоА выполняет Аденозин-3`-фосфат Пантотеновая кислота в-меркаптоэтиламин β-аланин Все перечисленные вещества Из указанных металлопорфиринов ферментами являются Гемоглобин Миоглобин Каталаза Пероксидаза Цитохромы Апофермент имеет следующие характеристики Это комплекс белка и кофактора Обладает высокой каталитической активностью Представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов Обладает специфичностью Термолабилен Активация аллостерических ферментов происходит путем Химической модификации фермента Гидролиза пептидных связей Взаимодействия пространственно удаленных участков фермента Разрыва связей между протомерами Кооперативного взаимодействия протомеров Необратимое ингибирование возникает, если Фермент и ингибитор связаны ковалентно Фермент и ингибитор связаны ионной связью Фермент и ингибитор связаны водородной связью Фермент и ингибитор связаны гидрофобными взаимодействиями Неконкурентное ингибирование происходит если Субстрат и ингибитор похожи по структуре Субстрат и ингибитор не похожи по структуре Ингибитор связывается с активным центром фермента Ингибитор связывается не с активным центром, а с другим участком поверхности фермента Устранить действие ингибитора можно путем увеличения концентрации субстрата Снижение активности фермента при удалении от рН-оптимума обусловлено Изменением ионизации субстрата Нарушением комплементарности фермента и субстрата Изменением ионизации функциональных групп активного центра Диссоциацией холофермента на апофермент и кофактор В формировании активного центра фермента принимают участие α - карбоксильные группы аминокислот Иминогруппы пептидной связи Карбонильные группы пептидной связи Функциональные группы радикалов аминокислот β- карбоксильные группы аминокислот Константа Михаэлиса отражает Сродство к ингибитору Активность фермента Сродство к кофактору Сродство к коферменту Сродство к субстрату Функция ферментов Транспортная Регулирующая Структурная Сократительная Каталитическая Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате Фосфорилирования Метилирования Формирования димеров Образования дисульфидных связей Гидролиза одной или нескольких пептидных связей Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов Амилаза, пепсин, трипсин Липаза, нуклеаза, пепсин Химотрипсин, трипсин, амилаза Химотрипсин, трипсин, липаза Пепсин, химотрипсин, трипсин Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации Гексокиназа, протеинкиназа Гликогенсинтаза, амилаза Гексокиназа, киназа фосфорилазы Тканевая липаза, протеинкиназа Тканевая липаза, гликогенфосфорилаза Фосфорилирование снижает активность Пепсина Трипсина Гликогенфосфорилазы ТАГ-липазы Гликогенсинтазы Групповая специфичность характерна для Аргиназы Гистидазы Глутаматдегидрогеназы Сукцинатдегидрогеназы Трипсина Изоферменты ЛДГ различаются по Аминокислотной последовательности Электрофоретической подвижности Типу катализируемой реакции Числу субъединиц Локализации Органная локализация изофермента креатинфосфокиназы - МВ Скелетные мышцы Мозг Печень Селезенка Миокард При конкурентном ингибировании Ингибитор присоединяется в аллостерическом центре Повышается максимальная скорость реакции Снижается константа Михаэлиса Понижается максимальная скорость реакции Повышается константа Михаэлиса Международная единица активности ферментов ммоль в с моль в мин мкмоль в с моль в с мкмоль в мин Наибольшей электрофоретической подвижностью среди изоферментов ЛДГ обладают ЛДГ-1 ЛДГ-2 ЛДГ-3 ЛДГ-4 ЛДГ-5 Трансферазы катализируют реакции Внутримолекулярного переноса групп Гидролиза Окислительно-восстановительные Негидролитического расщепления субстрата Межмолекулярного переноса групп В основе классификации ферментов лежит Строение кофермента Строение субстрата Строение апофермента Строение продуктов реакции Тип катализируемой реакции По химической природе ферменты являются Простыми белками Сложными белками Пептидами Аминокислотами Липидами Скорость ферментативной реакции зависит от Температуры Активности фермента Количества фермента Концентрации субстрата рН среды Активность ферментов можно изменить путем Ковалентной модификации Репрессии генов Индукции генов Компартментализации Нековалентной модификации Связывать фермент и субстрат в единый комплекс Обеспечивать специфичность фермента Участвовать в катализе Осуществлять каталитическое воздействие на субстрат Изменять трехмерную структуру, обеспечивая более полное взаимодействие активного центра и субстрата Функции кофактора Связывает фермент и субстрат Обеспечивает специфичность фермента Участвует в катализе Создает каталитически активную конформацию ферментного белка Придает устойчивость ферменту к действию неблагоприятных факторов среды В основе обнаружения ферментов используется свойство Каталитическая активность Специфичность действия Термостабильность Термолабильность Амфотерность Активатором пепсина является Соляная кислота Хлорид натрия Сульфат меди Хлорид калия Хлорид аммония Задачами энзимодиагностики являются Ранняя диагностика Дифференциальная диагностика Контроль качества лечения Выделение и очистка ферментов Использование ферментов для оценки состояния метаболизма Препараты протеаз используются для лечения Ожогов Инсультов и инфарктов Острой почечной недостаточности Заболеваний соединительной ткани Сниженной секреторной функции желудка При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов Пепсина Трипсина а-амилазы Лактазы AЛT |