Тестовые задания по бх. Тестовые задания. Укажите функции белков
 Скачать 74.11 Kb.
|
|
Тестовые задания. 1. Укажите функции белков: 1. Гемоглобин; 2. Коллаген; 3. Эластин; 4. Муцин; 5. Инсулин; 6. Актин; 7. Иммуноглобулин; 8. Амелогенины; 9. Бета-глобулины; 10. ЛДГ; А. Структурная; Б. Каталитическая; В. Защитная; Г. Транспортная; Д. Сократительная; Е. Регуляторная. 2. Подберите правильные характеристики АМК: 1. Лиз А. Содержит индольное кольцо 2. Сер Б. Иминокислота 3. Гис В. АМК с (+) зарядом 4. Три Г. Входит в состав коллагеновых белков 5. Про Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеи- дов 3. Серосодержащими аминокислотами являются: 1. Треонин; 2. Тирозин; 3. Цистеин; 4. Триптофан; 5. Метионин. 4. Иминокислотой является: 1. Глицин; 2. Цистеин; 3. Аргинин; 4. Пролин; 5. Серин. 5. Подберите правильные характеристики АМК: 1. Гис А. Гидрофильная с анионной группой 2. Лей Б. Гидрофильная с катионной группой 3. Сер В. Гидрофильная незаряженная 4. Лиз Г. Гидрофобная 5. Глу Д. Входит в состав альбуминов 6. Тир 7. Трп 6. Подберите правильные характеристики аминокислот 1. Иле 5.Сер А. Полярная с катионной группой. 2. Асн 6. Про Б. Полярная с анионной группой. 3. Глу 7. Мет В. Полярная незаряженная. 4. Цис 8. Гис Г. Неполярная 7. Подберите правильные характеристики АМК: 1. Лиз А. Содержит индольное кольцо 2. Сер Б. Иминокислота 3. Гис В. АМК с (+) зарядом 4. Трп Г. Входит в состав коллагеновых белков 5. Про Д. Входит в состав фосфо- и гликопротеидов. 8. Подберите правильные характеристики аминокислот 1. Гис А. Гидрофильная с анионной группой 2. Лей Б. Гидрофильная с катионной группой 3. Сер В. Гидрофильная незаряженная 4. Лиз Г. Гидрофобная 5. Глу Д. Входит в состав альбуминов 6. Тир 7. Трп 9. Белки выполняют различные функции, кроме: 1. Структурной; 2. Каталитической; 3. Регуляторной; 4. Генетической; 5. Рецепторной 10. Аминокислоты, имеющие гидрофобный радикал: 1. Тирозин; 2. Аланин; 3. Серин; 4. Треонин; 5. Цистеин. 11. Биполярный ион диаминомонокарбоновой кислоты заряжен: 1. Отрицательно; 2. Положительно; 3. Электронейтрален. Ответы №1: 1. 1-Г; 2-А; 3-А; 4-В; 5-Е; 6-Д; 7-В;8-А; 9-Г; 10-Б 2. 1-В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г. 3. 3, 5 4. 4. 5. 1-Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г. 6. 1-Г; 2-В; 3-Б; 4-В;5-В; 6-Г; 7-Г; 8-А. 7. 1-В; 2-Д; 3-В; 4-А; 5-Б, Г. 8. 1-Б; 2-Г; 3-В; 4-Б; 5-А, Д; 6-В; 7-Г. 9. 4. 10. 2. 11. 2. Тестовые задания. 1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток: 1. Аланина; 2. Серина; 3. Валина; 4. Пролина; 5. Глутамина. 2. Выбрать правильное определение структуры белка: 1. Первичная структура; 2. Вторичная структура; 3. Третичная структура; 4. Четвертичная струк-тура. А. Полипептидная цепь, аминокислот-ная последовательность которой де-терминирована генетически и образо-ванная пептидными связями между аминокислотными остатками. Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями; В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи; Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между опреде-ленными пептидными группировками; Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке. 3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру: 1. Гемоглобин 2. Миоглобин 3. Иммуноглобулины 4. ЛДГ 5. Правильные ответы 1,3,4 4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что: 1. В ее формировании участвуют слабые связи; 2. Закодирована генетически; 3. Образована ковалентными связями; 4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции. 5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что: 1. В ее формировании участвуют слабые связи; 2. Закодирована генетически; 3. Образована ковалентными связями; 4. Определяет последующие уровни структурной организа-ции. 6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже: 1. Различиями аминокислотного состава; 2. Разной длиной полипептидной цепи; 3. Различиями в молекулярной массе; 4. Различиями последовательности аминокислот в полипеп-тидной цепи; 5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олиго-мерном белке. 7. Выбрать определение третичной структуры белка: 1. Пространственная структура белка, фиксированная водо-родными связями между атомами пептидного состава; 2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между ра-дикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последова-тельности; 3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи; 4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями; 5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке. 8. Выбрать определение вторичной структуры белка: 1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке; 2. Последовательность аминокислот, соединенных пептид-ными связями в полипептидной цепи; 3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксиро-ванной связями между радикалами АМК; 4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами; 5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрил-лярные структуры. 9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь: 1. Водордная; 2. Пептидная; 3. Дисульфидная; 4. Гидрофобное взаимодействие. 10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру: 1. Гемоглобин 2. Миоглобин 3. Иммуноглобулины 4. ЛДГ 5. Правильные ответы 1,3,4 11. β-структура представляет собой: 1. Тугозакрученную спираль; 2. Зигзагообразную структуру; 3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка. Ответы №2: 1. 4. 2. 1-В;2-Г; 3-Б; 4-Д. 3. 5 4. 1. 5. 1. 6. 4. 7. 2. 8. 4. 9. 2. 10. 5. 11 2. Тестовые задания. 1. Для чего применяется биуретовая реакция в лабораторной практи-ке? 1. Для качественной реакции на белки; 2. Для открытия свободных АМК; 3. Для количественного определения белка; 4. Верно 1,3; 5. Нет верного ответа. 2. Растворимость белка в воде определяется: I. Ионизацией белковых молекул; 2. Гидратацией белковых молекул; 3. Формой молекулы белка; 4. Ионной силой растворителя; 5. Все верно. 3. Денатурация белка сопровождается: 1. Изменением нековалентных связей; 2. Уменьшением растворимости белка; 3. Изменением первичной структуры белка; 4. Верно: 1,2 4. В процессе гидролиза белка: I. Уменьшается количество свободных-СООН-групп; 2. Увеличивается количество свободных аминогрупп; 3. Снижается рН раствора; 4. Образуются новые пептидные связи; 5. Все ответы правильные. 5. Шапероны: 1. Защищают новосинтезированные белки от агрегации; 2. Принимают участие в формировании третичной структуры; 3. Катализируют процесс образования дисульфидных связей; 4. Участвуют в синтезе аминокислот. 6. Что открывает биуретовая реакция? 1. Свободные АМК. 2. Радикалы АМК. 3. Пептидную связь. 4. Все ответы верны. 5. Нет верного ответа 7. Составьте правильные пары, что происходит с белками при выса-ливании и при денатурации? 1. Уменьшение растворимости белка; 2. Изменение степени гидрата-ции; 3. Обратимое осаждение белка; 4. Необратимое осаждение бел-ка; 5. Сохранение нативной струк-туры; 6. Изменение молекулярной массы; 7. Необратимые изменения био-логических свойств. А. Характерно только для вы саливания; Б. Характерно только для дена турации; В. Характерно для обоих про цессов; Г. Не характерно ни для одного из указанных процессов. 8. Указать значение изоэлектрической точки (ИЭТ) для следующего белка: NН3+ R NН3+ СОО- 1. рН < 7,0; 2. рН = 7,0; 3. рН > 7,0; 4. Все ответы верны; 5. Нет верного ответа. 9. Указать изоэлектрическую точку (ИЭТ) пептида: АЛА-ФЕН-ВАЛ-ТРИ-МЕТ. 1. рН < 7,0; 2. рН = 7,0; 3. рН > 7,0; 4. Все ответы верны; 5. Нет верного ответа. 10. Указать свойства белка в изоэлектрической точки (ИЭТ): I. Имеет наименьшую растворимость 2. Является анионом. 3. Является катионом; 4. Верно 2,3 5. Нет правильного ответа. 11. При денатурации не происходит: 1. Нарушения третичной структуры; 2. Нарушение вторичной струткуры; 3. Гидролиз пептидных связей; 4. Диссоциации субъединиц. Ответы №3: 1. 4. 2. 5. 3. 4. 4. 2. 5. 1,2. 6. 3. 7. 1-В; 2-В; 3-А; 4-Б; 5-Г; 6-Г; 7-Б. 8. 3. 9. 2. 10.5 11. 5. Тестовые задания. 1. Гемоглобин эритроцитов матери или плода при физиологических условиях обладает более высоким сродством к кислороду: 1. Нb A 2. Hb F 2. Указать причину увеличения сродства Нb к О2 при оксигенации Нb. 1. Изменение третичной структуры протомеров; 2. Изменение связей в четвертичной структуре; 3. Изменение взаимоположения протомеров; 4. Кооперативные взаимодействия протомеров; 5. Изменение'расположения гема в НЬ. 3. Миоглобин относится к: 1. Металлопротеинам; 2. Гемопротеинам; 3. Липопротеинам; 4. Гликопротеинам; 5. Флавопротеинам. 4. Освобождение О2 из оксигенированного Нb в периферических тка-нях усиливается: 1. Повышением концентрации Н+; 2. Повышением концентрация СО2; 3. Повышением концентрации 2,3-дифосфоглицерата (ДФГ). 4. Все ответы верны. 5. Нет верного ответа. 5. Миоглобин и гемоглобин: 1. Участвуют в доставке О2 из легких в ткани; 2. Обеспечивают внутриклеточный транспорт О2; 3. Имеют идентичную первичную структуру; 4. Присоединяют 4 молекулы О2; 5. Являются сложными белками. 6. Сколько типов нуклеопротеинов отличающихся друг от друга по со-ставу, размерам и физико-химическим свойствам в природе обнару-жено? 1. 2 2. 18 3. 4 4. 87 5. 21 7. Подберите правильные сочетания: 1. нуклеопротеины 2. фосфопротеиды 3. липопротеины 4. гликопротеины а. в своем составе имеет углеводный компонент б. содержат органически связанный, лабильный фосфат в. простетическая группа представлена каким-либо липидом г. состоят из белка и нуклеиновых кислот 8. Дезоксирибонуклеопротеины преимущественно локализуются: 1. в рибосомах; 2. в цитоплазме; 3. в ядре; 9. Флавопротеиды: 1. медь содержащие бели; 2. в основе структур простетической группы лежит изоаллоксазиновое кольцо; 3. к белкам этого класса относятся козеиноген молока, вителлин; 4. производные витамина В2. 10. Аденин входит в состав: 1. Только РНК; 2. Только ДНК; 3. РНК и ДНК. 11. В состав РНК не входит азотистое основание: 1. Тимин; 2. Цитозин; 3. Урацил; 4. Гуанин; 5. Аденин. Ответы №4: 1. 2. 2. 4. 3. 2. 4. 4. 5. 5. 6. 1. 7. 1- Г; 2-Б; 3-В;4-А. 8. 3. 9. 2,4. 10. 3. 11. 1. Тестовые задания. Установите соответствие. 1. А. Связываетсяв активном центре. Б. Представляет собой фермент-субстратный комплекс. В. Имеет центр для связывания субстрата. Г. Обеспечивает связывание фермента с субстратом. Д. Не имеет сродства к ферменту. 1. Сустрат. 2. Продукт. 3. Фермент. 2. Тип реакции, в которой учавствует кофермент: А. Карбоксилирование. Б. Окисление-восстановление. В. Декарбоксилирование кетокислот. Г. Трансаминирование. Д. Ацилирование. 1. Биотин. 2. Пиридоксальфосфат. 3. NAD+. Выберите правильные ответы. 3. Скорость ферментативной реакции зависит от: А. Локализации фермента в клетке. Б. pH среды. В. Температуры. Г. Концентрации субстрата. Д. Присутствия кофакторов. 4. Фермент уреаза расщепляет: 1. мочевину 2. жирные кислоты 3. фумаровую кислоту 5. Константа Михаэлиса-Ментен определяет: 1. Зависимость скорости ферментативной реакции от концен-трации субстрата. 2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции. 3. Влияние pH на активность ферментов. 6.Коферменты и ионы металлов в ферментах учавствуют: 1. в формировании активного центра 2. в стабилизации структуры апофермента 3. в фиксации субстрата 4. в превращении субстрата в продукты реакции 5. все верно 7. К витаминным коферментам относятся: 1. HAД 2. НАДФ 3. ФМН 4. ФАД 5. ТДФ 6. ТГФК 7. Пиридоксальфосфат 8. все верно 8. Укажите как изменится активность фермента при повышении тем-пературы от 37 до 60 С 1. Повысится 2. Понизится 3. Не изменится 4. Все верно 9. По какой причине ферменты осуществляют каталитическое дей-ствие? 1. Снижают энергию активации 2. Увеличивают частоту столкновения молекул субстрата 3. Устраняют действие ингибитора на субстрат 4. Увеличивают константу Михаэлиса 5. Изменяют порядок реакции 10. Укажите, чем обусловлено свойство специфичности ферментов 1.Химическим соответствием активного центра фермента суб-страту. 2.Пространственным соответствием АЦ фермента субстрату. 3.Набором радикалов АМК в АЦ. 4.Наличием кофермента. 5.Комплементарностью АЦ фермента субстрату. 11. Укажите правильное определение ферментов: 1.катализаторы – металлы; 2.катализаторы – кислоты; 3.катализаторы – щелочи; 4.биологические катализаторы белковой природы. Ответы№1 №1. 1-А; 2-В,Д; 3-Г, В. №2. 1-А ; 2-Г, В; 3-Б. №3. Б, В, Г, Д. №4. 1. №5. 1. №6. 3,4. №7. 8. №8. 2. №9. 1. №10. 1, 2, 5. №11. 4. Тестовые задания. Выбрать правильный ответ. 1. При диагностике поражения сердечной мышцы используются фер-менты: 1) Креатинфосфокиназа (КФК (МВ)) 2) Алананаминотрансфераза (АлАТ) 3) Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) 4) Гистидаза 5) Кислая фосфатаза 2. При диагностике поражения печени используются ферменты: 1) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ5) 2) АлАТ 3) АсАТ 4) Гистидаза 5) Кислая фосфатаза 3. Для диагностики поражения поджелудочной железы определяют активность ферментов: 1) α-амилазы 2) Липазы 3) Протеиназы 4) АлАТ 5) АсАТ 4. При диагностике поражения костной ткани определяют активность ферментов: 1. Протеиназ 2. Кислой фосфатазы 3. Щелочной фосфотазы 4. Липазы 5. Альфа- амилазы 5. В результате частичного протеолиза профермента: А. Повышается его сродство к субстрату. Б. Изменяется конформация. В. Повышается его активность. Г. Изменяется первичная структура. Д. Изменяется конформация активного центра. 6. При аллостерической регуляции повышение концентрации в клетке конечного продукта метаболического пути приводит к: А. Кооперативным конформационным изменениям в ферменте. Б. Повышению скорости связывания продукта в регуляторном центре аллостерического фермента. В. Снижению сродства фермента к субстрату. Г. Изменению конформации активного центра фермента. Д. Снижению скорости ферментативной реакции. Е. Изменению конформации регуляторной субъединицы фер-мента. 7. Ковалентной модификацией активируются ферменты: a. фосфорилаза b. гликогенсинтетаза c. протеинкиназа d. лактатдегидрогеназа Установите соответствие. 8. Составьте пары между ферментами и соответствующим примене-нием в клинике 1. Трипсин/химотрипсин. А. Лечение вирусных заболева-ний. 2. Гиалуронидаза. Б. Разрушение тромбов. 3. Урокиназа/стрептокиназа. В. Обработка гнойных и ожо-говых 4. Нуклеазы:(ДНК-азы,РНК-азы). ран. 5. Цитохром «С». Г. Рассасывание спаек соедини тельной ткани и рубцов кожи. Д. При заболеваниях сердечно-сосудистой системы, сахарном диабете и др., характе-ризующихся развитием тканевой гипоксии. 9. А. Стимулирует секрецию фермента в кровь. Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке. В. Изменяет первичную структуру белка. Г. Снижает заряд и изменяет конформацию фермента. Д. Уменьшает количество фермента в клетке. 1. Частичный протеолиз. 2. Ассоциация – диссоциация. 3. Дефосфорилирование. 10.Механизм действия: А. Ингибитор вступает в ковалентное взаимодействие с опреде-ленной структурой фермента Б. Ингибитор конкурирует с субстратом за взаимосвязь с актив-ным центром В. Ингибитор не взаимодействует с активным центром, а с другой частью молекулы Тип ингибитора: 1. Обратимый конкурентный. 2. Обратимый неконкурентный. 3.Необратимый. 11. Сравните взаимодействие субстрата и аллостерического эффек-тора с ферментом 1. Связывается с регулятор-ным центром фермента А. Субстрат 2. Связывается с каталитиче-ским центром фермента В. Аллостерический эффектор 3. Связывание вызывает кон-формационные изменения фермента С. Оба 4. Лиганд претерпевает струк-турные изменения в ходе ката-лиза Д. Ни один |